«ПОСОБИЕ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА, ЗАОЧНОГО ОТДЕЛЕНИЯ КУРСК – 2005 УДК: 54:57 (072) ББК: 24:28 Я7 Печатается по решению редакционноиздательского совета КГМУ ...»

5. Для какого класса ферментов коферментом является тиаминпирофосфат:

6. Тетрагидрофолиевая кислота принимает участие в активации и переносе различных групп. Укажите, каких именно:

7. Какие коферменты содержат витамин В2:

8. Для какого класса ферментов коферментом является КоА:

9. Какие коферменты содержат витамин В12:

10. Какие коферменты содержат витамин В6:

11. Биотин принимает участие в активации и переносе определенной группы.

Укажите, какой именно:

12. Какие коферменты содержат витамин В 13. Оптимальные условия действия лактатдегидрогеназы, катализирующей реакцию превращения пирувата в лактат: температура - 37°С, рН - 7,5.

Объясните причины уменьшения активности фермента:

1. при повышении температуры до 60°С;

2. во время хранения ферментного препарата при рН - 5,0.

14. Существует количественная зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции. Эта зависимость выражается уравнением Михаэлиса-Ментен. Напишите уравнение Михаэлиса-Ментен.

Какой вид принимает это уравнение при очень низких и очень высоких концентрациях субстрата?

15. Нарисуйте кривую зависимости между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции, катализируемой регуляторным ферментом. Сравните эту кривую с кривой Михаэлиса-Ментен. Чем объясняется отличие кривых?

16. Зависимость скорости реакции, катализируемой транскарбамоилазой, от концентрации субстрата выражается кривой, имеющей сигмоидную форму.

После обработки фермента солями ртути каталитическая активность увеличилась примерно в 4 раза, а кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата приобрела форму гиперболы. Нарисуйте график, иллюстрирующий приведенные данные. Какие выводы о структуре и внутримолекулярныхвзаимодействиях в ферменте можно сделать на основании этих данных?

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 92-105, 105-115, 126-128.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 114-145.

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – с. 53Строев Е.А. Биологическая химия М.: Высшая школа, 1986. – с. 122-153, Северин Е.С. Биохимия. – М: ГЕОТАР – МЕД 2003 с. 76-83, 83-97, 97Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – с. 39-41.

Пособия для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

8. Задания для самостоятельной работы студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

Углеводы синтезируются содержащими хлорофилл клетками в процессе поглощения ими солнечной электромагнитной энергии. В ходе метаболизма углеводов в растениях и микроорганизмах образуются жирные кислоты, аминокислоты, пурины, пиримидины, витамины, которые служат питательными веществами для человека и животных. Получая с пищей небольшие количества аминокислот, липидов, витаминов и минеральных веществ, животные и человек способны усвоить большие количества углеводов, которые могут депонироваться. Углеводы служат источником энергии для всех тканей и единственным источником энергии для ткани мозга. Нарушение обмена углеводов играет важную роль в механизме развития многих тяжелых заболеваний (сахарного диабета, злокачественных опухолей, гликогенозов).

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о функциях углеводов, об их синтезе, катаболизме, о взаимосвязи этих процессов и механизмах регуляции для объяснений нарушений обмена при патологии.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:

– знать особенности обмена углеводов в различных органах – печени, мышцах, мозге, жировой ткани, эритроцитах;

– усвоить представления о субстратных и гормональных механизмах регуляции обмена углеводов;

– знать причины нарушений обмена углеводов при сахарном диабете, злокачественных опухолях, инфаркте миокарда, Тема 2.1. ГЛИКОЛИЗ. ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ ОКИСЛЕНИЯ Биологическое значение углеводов.

Можно ли углеводы в питании заменить липидами и белками?

В каких органах содержится много гликогена? Для чего он используется в различных органах?

Переваривание углеводов.

Назовите ферменты желудочно-кишечного тракта, участвующие в переваривании углеводов.

В какой части пищеварительного тракта приостанавливается действие амилазы слюны и почему?

Механизм всасывания гексоз и пентоз.

Назовите специфические пути метаболизма глюкозы.

Дайте определение процессу анаэробного гликолиза. Напишите схему анаэробного гликолиза.

Дайте определение процессу аэробного гликолиза. Напишите схему 10.

аэробного гликолиза.

Напишите процесс гликолиза в формулах.

11.

Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозы в глюкозофосфат в печени, мозге, мышцах.

Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-6-фосфата 13.

во фруктозо-1,6-дифосфат.

Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-1,6дифосфата в 3-фосфоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон.

Назовите фермент, катализирующий превращение фосфоенолпирувата в 15.

Назовите фермент, катализирующий обратимое превращение 16.

пировиноградной кислоты в молочную.

Где в клетке локализуются ферменты гликолиза?

17.

Назовите обратимые и необратимые этапы гликолиза.

18.

Напишите процесс окисления цитоплазматического НАДН+ до НАД+, 19.

исходя из того, что функционирует глицерофосфатный челночный Напишите процесс окисления цитоплазматического НАДН+ до НАД+, 20.

исходя из того, что функционирует малат-аспартатный челночный механизм. Укажите, какие этапы этого процесса происходят в цитоплазме, и какие – в митохондриях.

Назовите этапы гликолиза, требующие затраты АТФ.

21.

Назовите этапы гликолиза, сопровождающиеся образованием АТФ.

22.

Назовите этапы гликолиза, при осуществлении которых происходит 23.

субстратное фосфорилирование.

Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в анаэробных 24.

условиях? Обоснуйте свой ответ.

Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в аэробных 25.

условиях? Обоснуйте свой ответ.

Биологическое значение анаэробного окисления глюкозы.

26.

Напишите процесс превращения глюкозо-6-фосфата в рибозо-5-фосфат.

27.

Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозо-6-фосфата в 28.

пентозофосфаты. К какому классу ферментов они относятся?

Укажите значение для организма пентозного цикла окисления глюкозы.

29.

В каких процессах используется НАДФН2, образующийся в пентозном 30.

Каково соотношение гликолитического и пентозного путей окисления 31.

глюкозы в организме?

32. В каких органах значительное количество глюкозы окисляется в пентозном цикле?

33. Составьте схему включения галактозы в процесс гликолиза.

34. Составьте схему включения фруктозы в процесс гликолиза.

35. Перечислите метаболиты обмена углеводов, применяемые как лекарственные препараты.

36. Для каких целей в практике применяется 5% раствор глюкозы?

37. Для каких целей в практике применяют 40% раствор глюкозы?

38. Для каких целей в практике применяют кальция глицерофосфат?

39. Для каких целей в практике применяют гексозофосфаты?

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

Подберите характеристику метаболитов гликолиза, обозначенных буквами:

Конечным продуктом аэробного гликолиза является:

Укажите соответствие.

а) фосфофруктокиназа; 1. катализируют реакцию, протекающую с Выберите утверждения, правильно отражающие работу глицерол-3фосфатного челночного механизма:

1. в цитозоле окисление НАД происходит в процессе превращения дигидроксиацетонфосфата в глицерол-3-фосфат;

2. образующийся глицеролфосфат транспортируется к внутренней 3. глицеролфосфат является донором электронов для ФАДзависимой дегидрогеназы;

4. энергия переноса электронов на кислород обеспечивает синтез Охарактеризуйте этап гликолиза:

Охарактеризуйте этап гликолиза:

Охарактеризуйте этап гликолиза:

3. этап, на котором происходит субстратное фосфорилирование;

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 238-240, 244-250, 252-254, 268-272.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 319-321, 327-338, 353-357.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.232-243, 254-255, 256-260.

4. Строев Е. А. Биологическая химия.- М.: Высшая школа.1986.- с. 176-178, 185-186, 219-227, 247-252.

5. Северин Е. С., Николаев А. Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-Мед, 2001. с.131-132, 138-142, 160-162.

6. Северин Е. А. Биохимия.- М.: ГЭОТАР – Мед, 2003. –с. 297, 305-308, 315-316, 333-342, 358-362, 364-365, 366-368.

7. Пособие для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

8. Задания для самостоятельной работы студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

11. Лабораторная работа:

Качественная реакция на молочную кислоту.

Принцип метода: молочная кислота в присутствии фенолята железа (реакция Уффельмана), окрашенного в фиолетовый цвет, образует лактат железа желто-зеленого цвета.

Ход исследования. Мышцы измельчают ножницами и растирают 1 грамм их в ступке в течение 3 минут, прибавив 5 капель воды до получения гомогенной массы. Затем приливают 3 мл воды, перемешивают, сразу же фильтруют через смоченную водой вату, 25 капель фильтрата добавляют по каплям к реактиву Уффельмана (20 капель 1% раствора фенола + 2 капли 1% раствора хлорного железа до появления фиолетового цвета). В присутствии молочной кислоты фиолетовая окраска жидкости переходит в желтозеленую, так как образуется лактат железа. Для сравнения проводят реакцию Уффельмана с раствором молочной кислоты и наблюдают появление желтозеленого окрашивания.

Тема 2.2. ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ.

Перечислите вещества, в которые непосредственно превращается пировиноградная кислота.

Как называется процесс превращения пировиноградной кислоты в ацетил-КоА?

Назовите фермент, осуществляющий превращение пировиноградной кислоты в ацетил-КоА.

Назовите ферменты, участвующие в окислительном декарбоксилировании пировиноградной кислоты.

Напишите реакцию окисления пировиноградной кислоты до ацетилКоА. Напишите схему цикла Кребса.

Назовите фермент, катализирующий взаимодействие щавелево-уксусной кислоты с ацетил-КоА.

Напишите реакцию синтеза лимонной кислоты.

Напишите реакцию образования изолимонной кислоты.

Какой фермент участвует в дегидрировании изолимонной кислоты?

Напишите реакцию образования -кетоглутаровой кислоты.

10.

Какие коферменты участвуют в дегидрировании -кетоглутаровой 11.

Напишите реакцию образования сукцинил-КоА.

12.

Как называется реакция превращения -кетоглутаровой кислоты в 13.

сукцинил-КоА?

Назовите фермент, катализирующий превращение -кетоглутаровой 14.

кислоты в сукцинил-КоА.

15. Назовите и напишите этап цикла трикарбоновых кислот, где протекает реакция субстратного фосфорилирования.

16. Напишите реакцию цикла трикарбоновых кислот, катализируемую сукцинатдегидрогеназой.

17. Назовите кофермент, участвующий в дегидрировании янтарной кислоты.

18. Напишите реакцию образования малата (яблочной кислоты).

19. Напишите реакцию дегидрирования малата.

20. Назовите фермент, участвующий в дегидрировании малата.

21. Назовите кофермент, входящий в состав малатдегидрогенезы.

22. Напишите формулы субстратов цикла трикарбоновых кислот, окисляемые НАД-зависимыми дегидрогеназами.

23. Проследите путь водорода от окисляемых НАД-зависимых субстратов к кислороду и оцените выход АТФ для каждой реакции.

24. Напишите формулу субстрата цикла трикарбоновых кислот, окисляемого ФАД-зависимой дегидрогеназой.

25. Проследите путь водорода от окисляемого ФАД-зависимого субстрата к кислороду и оцените выход АТФ для каждой реакции.

26. Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля ацетил-КоА в цикле Кребса?

27. Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля пировиноградной кислоты до углекислого газа и воды?

28. Сколько молей АТФ образуется при полном окислении глюкозы до углекислого газа и воды?

29. Сколько молей АТФ образуется непосредственно в цикле Кребса?

30. Может ли цикл Кребса протекать в анаэробных условиях? Ответ поясните.

31. Где в клетке локализованы ферменты цикла трикарбоновых кислот?

32. Может ли работа цикла трикарбоновых кислот не сопровождаться синтезом АТФ?

33. Дайте определение субстратного и окислительного фосфорилирования;

укажите принципиальные различия этих процессов. Приведите примеры.

34. Биологическая роль цикла трикарбоновых кислот.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

Укажите биологическую роль цикла трикарбоновых кислот.

Укажите этап цикла трикарбоновых кислот, где происходит субстратное фосфорилирование.

Назовите фермент цикла трикарбоновых кислот, катализирующий этап субстратного фосфорилирования:

Назовите реакцию, являющуюся началом цикла Кребса:

В процессе окислительного декарбоксилирования из пирувата образуется _.

Назовите соединения, имеющие макроэргическую связь:

Сколько АТФ образуется в цикле трикарбоновых кислот в процессе субстратного фосфорилирования?

Сколько АТФ образуется при окислении 1 моль пирувата до углекислого Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 259-267.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 345-353.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – с.

212-222.

4. Строев Е. А. Биологическая химия.- М.: Высшая школа, 1986. –с. 194Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – с.119-123.

6. Северин Е.С. Биохимия.-М.: ГЭОТАР – Мед, 2003. – с. 281-289, 291-293.

7. Пособие для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

8. Задания для самостоятельной работы студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

11. Лабораторная работа:

Определение активности сукцинатдегидрогеназы Принцип метода. Окисление субстрата в тканях осуществляется путем дегидрирования оксидоредуктазами при наличии коферментов НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. В опытных условиях дегидрогеназную активность определяют по обесцвечиванию метиленового синего, используемого вместо коферментов, так как индикатор обладает способностью присоединять водород.

Ход работы. В две пробирки помещают по 2 грамма мышечной кашицы. Содержимое контрольной пробирки кипятят для инактивации ферментов. В обе пробирки наливают по 0,5 ми сукцината натрия как субстрата и по 2 капли метиленового синего, перемешивают и помещают в термостат при 37°С. Через некоторое время наблюдают обесцвечивание метиленового синего в опытной пробирке. Так как происходит переход индикатора в результате восстановления в бесцветную форму. В контрольной пробе обесцвечивание не наблюдается, так как фермент инактивирован.

Тема 2.3. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. ГЛИКОГЕНОЛИЗ. ГЛИКОГЕНЕЗ.

Назовите конечный продукт анаэробного гликолиза.

Судьба молочной кислоты, образующейся в мышцах.

Судьба молочной кислоты, образующейся в печени.

Дайте определение процессу глюконеогенеза.

Назовите метаболиты, используемые для синтеза глюкозы в процессе глюконеогенеза.

Назовите три необратимых этапа в процессе гликолиза.

Назовите ферменты, действующие на необратимых этапах гликолиза.

Назовите обходные пути, действующие на необратимых этапах гликолиза.

Назовите фермент, осуществляющий превращение пирувата в оксалоацетат.

Назовите фермент, действующий на этапе превращения оксалоацетата в 10.

фосфоенолпируват.

Назовите фермент, осуществляющий превращение фруктозо-1,6дифосфата во фруктозо-6-фосфат.

Назовите фермент, осуществляющий превращение глюкозо-6-фосфата в 12.

Назовите этапы в процессе глюконеогенеза, требующие затраты АТФ.

13.

Сколько молей АТФ потребуется на синтез 1 моля глюкозы из 2 молей 14.

Может ли идти синтез глюкозы в клетках печени при дефиците в них 15.

кислорода?

Биологическое значение глюконеогенеза.

16.

Какая связь существует между гликолизом, протекающим в интенсивно 17.

работающей мышце, и глюконеогенезом в печени?

18. В каком направлении будет идти реакция, катализируемая лактатдегидрогеназой, при низком значении отношения НАДН/НАД+?

Для какого органа это характерно?

19. Значение гликогена для организма.

20. В каких органах преимущественно откладывается гликоген?

21. Составьте схему превращения гликогена в глюкозу.

22. Назовите ферменты, катализирующие этапы превращения гликогена в глюкозу. К какому классу ферментов они относятся?

23. Почему резервной формой углеводов является гликоген, а не глюкоза?

24. Чем отличается гликогенолиз от гликолиза?

25. Сколько молей АТФ образуется при гликогенолизе в пересчете на каждую молекулу глюкозы? Сравните с аналогичной величиной при гликолизе.

26. Как называется процесс синтеза гликогена?

27. Назовите ферменты, участвующие в синтезе гликогена.

28. Напишите процесс синтеза гликогена.

29. В каких органах преимущественно откладывается гликоген после приема пищи?

30. При каких условиях происходит депонирование глюкозы в печени?

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

Дайте определение процессу глюконеогенеза.

Перечислите метаболиты, используемые для синтеза глюкозы.

Нарисуйте схему глюкозо-лактатного цикла.

Нарисуйте схему глюкозо-аланинового цикла.

Какое биологическое значение имеют глюкозо-лактатный и глюкозоаланиновый циклы?

Ферментами глюконеогенеза являются:

Реакцию образования глюкозо-1-фосфата из гликогена ускоряет фермент:

Укажите последовательность превращений метаболитов при синтезе гликогена:

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 255-259, 240-244, 251.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 321-327, 338-244, 343.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – с.

243-245, 246-249, 251-253.

4. Строев Е.А. Биологическая химия. –М.: Высшая школа, 1986. с. 252-255, 228-230.

5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – с.142-144, 150-154.

6. Северин Е.С. Биохимия. – М.: ГЭОТАР – Мед, 2003. с. 343-350, 354-355, 316-322.

7. Пособие для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

8. Задания для самостоятельной работы студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

11. Лабораторная работа.

Принцип метода. Метод основан на том, что гликоген хорошо растворим в воде и достаточно устойчив в слабокислой среде. Поэтому метод выделения гликогена сводится механическому разрушению ткани и экстракции гликогена 5%-ным раствором трихлоруксусной кислоты.

Основная масса белков при процедуре денатурирует и их легко удалить из раствора фильтрованием.

Ход работы. В опыте используют печень сытого и голодавшего животного. Печень разрезают на тонкие пласты и немедленно опускают в стаканы с кипящим физиологическим раствором для инактивации фермента фосфорилазы гликогена. Через 10-15 минут печень извлекают из раствора.

Дальнейшее исследование печени сытого и голодавшего животного проводят параллельно.

Навеску 0,5 г печени помещают в ступку, заливают 3 мл 5% раствора ТХУ и растираю пестиком в течение 10 минут. Затем к экстракту прибавляют 3 мл дистиллированной воды, суспензию перемешивают и фильтруют через смоченный водой бумажный фильтр в чистую пробирку.

С полученным фильтратом выполняют качественные реакции на гликоген:

1. В одну пробирку наливают 1 мл дистиллированной воды, во вторую и третью пробирку – по 1 мл фильтратов. После этого в каждую пробирку добавляют по 1-2 мл капли раствора Люголя и сравнивают 2. В три пробирки наливают по 10 капель фильтрата, полученного из печени сытого животного и проделывают реакции осаждения. Для этого в первую пробирку приливают 10 капель этилового спирта, во вторую – 10 капель 10% раствора ацетата свинца, в третью насыпают порошок сульфата аммония до полного насыщения. Наблюдают выпадает ли осадок.

Те же реакции выполняют с фильтратом, полученным из печени голодавшего животного.

Оформление работы: внести результаты в таблицу, сравните результаты, полученные с печенью сытого и голодавшего животного.

Печень сытного животного Печень голодавшего животного Выводы: написать.

Тема 2.4. РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА.

Концентрация глюкозы в крови нормального человека.

Нарисуйте схему, иллюстрирующую основные пути метаболизма глюкозы в организме.

Нарисуйте схему гликолиза.

Назовите ключевые ферменты гликолиза.

Назовите метаболиты, регулирующие активность гексокиназы.

Назовите метаболиты, регулирующие активность фосфофруктокиназы.

Назовите метаболиты, регулирующие активность пируваткиназы.

Назовите ключевые ферменты цикла трикарбоновых кислот.

Назовите метаболиты, регулирующие активность ключевых ферментов цикла трикарбоновых кислот.

Нарисуйте схему субстратной регуляции цикла трикарбоновых кислот.

10.

Что такое гипогликемия и гипергликемия?

11.

Перечислите наиболее частые причины гипогликемии и гипергликемии.

12.

Какие последствия для организма имеет гипогликемия и гипергликемия?

13.

Что такое глюкозурия?

14.

Назовите гормон, избыток которого вызывает гипогликемию.

15.

Назовите гормоны, избыток которых вызывает гипергликемию.

16.

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) 17.

которых снижается при недостатке инсулина.

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) 18.

которых увеличивается при недостатке инсулина.

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) 19.

которых снижается при недостатке глюкокортикоидов.

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) 20.

которых увеличивается при недостатке глюкокортикоидов.

Каков механизм действия адреналина и глюкагона на обмен углеводов?

21.

Как изменяется активность (или биосинтез) ферментов углеводного 22.

обмена под действием АКТГ или СТГ?

Нарисуйте схему гормональной регуляции обмена углеводов. Укажите 23.

точки приложения действия гормонов.

Нарисуйте схему глюкозо-аланинового и глюкозо-лактатного циклов.

24.

Каково значение этих циклов для организма?

Влияние инсулина на проницаемость мембран клеток печени, мышц, 25.

мозга и жировой ткани для глюкозы.

Недостаток какого гормона вызывает развитие сахарного диабета?

26.

Клинические симптомы сахарного диабета.

27.

Перечислите основные лабораторные признаки сахарного диабета.

28.

Как изменяется при сахарном диабете активность гексокиназы и 29.

глюкозо-6-фосфатазы?

Как изменяется при сахарном диабете активность глюкозо-6фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы?

Как изменяется при сахарном диабете активность цитратсинтазы?

31.

Как изменяется при сахарном диабете скорость синтеза и распада 32.

гликогена в мышцах и печени?

Как изменяется интенсивность глюконеогенеза при сахарном диабете?

33.

Особенности сахарного диабета пожилых.

34.

Что такое гликогенозы? Назовите причины их возникновения.

35.

Какие виды гликогенозов известны?

36.

Назовите ферменты, дефекты которых вызывают развитие гликогенозов.

37.

38. Назовите клинические симптомы и лабораторные признаки гликогенозов.

39. Особенности обмена углеводов в опухолевых клетках.

40. Что такое «принудительный» глюконеогенез?

41. Почему больные со злокачественными новообразованиями погибают от кахексии?

42. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина, адренокортикотропного гормонов при снижении концентрации глюкозы 43. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина, адренокортикотропного гормонов при повышении концентрации глюкозы в крови?

44. Роль печени в углеводном обмене.

45. Объясните механизм мобилизации гликогена печени во время длительной напряженной физической работы.

46. Причины уменьшения концентрации сахара в крови при кратковременных максимальных физических нагрузках.

47. Когда уровень молочной кислоты повышается в большей степени – при кратковременных физических нагрузках или при более длительных, но менее интенсивных нагрузках?

48. Изменение обмена углеводов при их недостатке и избытке в пищевом рационе.

49. Механизм развития полиурии у больных сахарным диабетом.

50. Какие из возможных путей превращения глюкозы-6-фосфата тормозятся и какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих изменений.

51. Как можно выявить скрытые формы сахарного диабета?

52. Дефект какого фермента приводит к развитию гемолитической анемии?

53. Механизм развития гемолитической анемии.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

Назовите ключевые ферменты гликолиза.

Назовите фермент гликолиза, активность которого регулируется цитратом:

Активность гексокиназы регулируется 1[ ] по принципу 2[ ]:

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность или синтез которых регулируется инсулином.

Гипогликемический эффект вызывает гормон:

Нормальная концентрация глюкозы в крови равна:

Какой из перечисленных ферментов гликолиза в гепатоцитах обеспечивает способность печени регулировать содержание глюкозы в Перечислите биохимические изменения крови и мочи у больных сахарным диабетом.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 273-275, 186-191.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 357-362.

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – с.

249-256, 369-373, 374-384.

Строев Е. А. Биологическая химия.-М.: Высшая школа. 1986. –с. 256Северин Е. С., Николаев А. Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. –М.: ГЭОТАР – Мед, 2001.- с. 150-154.

Северин Е. С. Биохимия. –М.: ГЭОТАР Мед, 2003, -с. 312-315, 322-333, 350-358, 365-369.

7. Пособие для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

8. Задания для самостоятельной работы студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

Липиды представляют собой наиболее концентрированный источник энергии для организма: они обеспечивают от одной трети до половины общего количества калорий средней диеты современного человека. Для оптимального роста и нормального функционирования человеку необходимы ненасыщенные жирные кислоты и жирорастворимые витамины. Это делает липиды незаменимыми компонентами пищи. Липиды служат предшественниками важных гормоноподобных веществ – простагландинов, они являются структурными компонентами клеточных мембран, поддерживающих оптимальный уровень их проницаемости.

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о функциях липидов, об их синтезе, катаболизме, о взаимосвязи этих процессов и механизмах регуляции для объяснения нарушений обмена липидов и при патологии.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: усвоить энергообеспечением организма;

– роль липидов в образовании биологических мембран;

– особенности обмена липидов в различных органах;

– представление о субстратных и гормональных механизмах регуляции обмена липидов;

– причины нарушения обмена липидов при ожирении, сахарном диабете, атеросклерозе.

Тема 3.1. ОБМЕН ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИНОВ.

Какие общие свойства и особенности структуры характерны для соединений, относящихся к классу липидов?

2. Чем отличаются простые липиды от сложных?

3. Назовите структурные элементы, из которых построены простые липиды. Приведите примеры.

4. Какие насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты наиболее часто встречаются в природных жирах?

5. Почему в пищевой рацион необходимо включать растительные жиры?

6. Могут ли всасываться негидролизованные триглицериды?

7. В каком виде могут всасываться продукты гидролиза триглицеридов?

8. Какие функции выполняет жировая ткань?

9. Что происходит с продуктами гидролиза жиров в стенке кишечника?

10. В какой форме циркулируют жирные кислоты в крови?

11. Роль желчных кислот в процессе всасывания липидов.

12. Вид транспорта глицерина.

Что такое хиломикроны? Каков их химический состав?

13.

Где находится депо жира в организме?

14.

Пути метаболизма глицерина в организме.

15.

Биологическое значение жирных кислот в организме.

16.

Как называется процесс окисления жирных кислот?

17.

Напишите уравнение реакции активирования жирной кислоты. Что 18.

необходимо для образования активной формы жирной кислоты?

Назовите фермент, катализирующий процесс активирования жирной 19.

кислоты. К какому классу ферментов он относится?

В какой части клетки происходит -окисление жирных кислот?

20.

Как осуществляется транспорт активированной жирной кислоты из 21.

цитоплазмы в митохондрии?

Напишите процесс -окисления насыщенной жирной кислоты.

22.

Укажите этапы -окисления, для осуществления которых необходим 23.

Какие этапы -окисления жирных кислот катализируют ферменты, 24.

относящиеся к классу оксидоредуктаз?

Назовите этапы -окисления жирных кислот, при осуществлении 25.

которых выделяется энергия.

Назовите этапы -окисления жирных кислот, на которых расходуется 26.

Особенности окисления ненасыщенных жирных кислот.

27.

Окисление жирных кислот с нечетным числом атомов углерода.

28.

Назовите источники образования пропионил-КоА.

29.

Что является исходным продуктом для синтеза жирных кислот? Где в 30.

клетке происходит этот процесс?

Механизм транспорта ацетил-КоА из митохондрий в цитоплазму.

31.

Мобилизация жиров из жировых депо.

32.

Каким превращениям подвергается оксалоацетат в цитоплазме?

33.

Особенности структуры пальмитатсинтазы.

34.

Напишите процесс биосинтеза пальмитиновой кислоты.

35.

Назовите этап синтеза жирных кислот, для осуществления которого 36.

необходим биотин.

Что представляет собой ацилпереносящий белок? На каких этапах 37.

биосинтеза жирных кислот он необходим?

Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в 38.

малонил-КоА. К какому классу ферментов он относится?

Какие этапы синтеза жирных кислот катализируют ферменты, 39.

относящиеся к классу оксидоредуктаз?

Назовите соединения, являющиеся источником водорода для синтеза 40.

жирных кислот.

41. Напишите фосфатидный путь биосинтеза триглицеридов.

42. Где в клетке происходит синтез триглицеридов?

43. Назовите транспортные формы экзогенных и эндогенных триглицеридов. Каков их химический состав?

44. Какое влияние оказывает окисление углеводов на биосинтез жирных кислот?

45. Известно выражение – «жиры сгорают в пламени углеводов». Какова его молекулярная основа?

46. Перечислите метаболиты липидного обмена, входящие в состав лекарственных препаратов.

47. Применение кальция глицерофосфата.

48. Применение полиненасыщенных жирных кислот и их производных.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

Пути использования жирных кислот в жировых депо и в печени.

Объясните, почему -окисление жирных кислот может происходить только в аэробных условиях?

Перечислите ткани, которые не используют жирные кислоты как источник энергии.

Назовите ключевой этап синтеза высших жирных кислот. Фермент, катализирующий этот процесс.

Перечислите основные отличия -окисления жирных кислот и их синтеза в организме.

Укажите соответствие:

образующихся в энтероцитах; плотности;

образующихся в гепатоцитах. г) хиломикроны.

Напишите этапы синтеза высших жирных кислот, на которых:

Синтез триглицеридов в тканях происходит по двум путям образования глицерол-3-фосфата.

2. дигидроксиацетонфосфат б) жировая ткань;

9. Рассчитайте количество молей АТФ, которое будет затрачиваться при синтезе бутирил-КоА.

10. Рассчитайте количество молей АТФ, которое будет выделяться при полном окислении одного моля трипальмитата до углекислого газа и Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 276-280, 286-290, 291-298, 300-307.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 363-369, 370-378, 381-388.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – с.

270-283, 284-286, 286-289.

4. Е. А. Строев Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 – с. 89-92, 258-266, 273-274.

5. Северин Е. С. Биохимия. – М.: Издательский дом, ГЭОТАР – МЕД, с. 370-374, 379-391, 392-393, 399-403, 403-404, 409-417.

6. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – с. 178-189, 193-198, 392-395.

7. Пособие для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета.

8. Задания для самостоятельной работы студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

11. Лабораторная работа. Строев Е. С., Макарова В. Г. Практикум по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1986. – Лабораторная работа № 46. с. 125-126.

Тема 3.2. ОБМЕН ХОЛЕСТЕРИНА, ФОСФОЛИПИДОВ, КЕТОНОВЫХ Биологическое значение холестерина. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза холестерина.

В каком органе происходит интенсивный синтез холестерина и холестеридов?

Назовите четыре этапа в процессе синтеза холестерина.

Составьте схему образования холестерина.

Напишите процесс синтеза холестерина до мевалоновой кислоты (в формулах).

Как регулируется интенсивность синтеза холестерина?

Назовите условия, необходимые для переваривания и всасывания холестерина.

Назовите фермент, обусловливающий перенос ацильного радикала на ОН-группу холестерина.

В какой форме транспортируется холестерин кровью?

Нарисуйте схему транспорта холестерина из печени к тканям.

10.

Назовите физиологически активные вещества, синтезирующиеся в 11.

организме из холестерина.

Назовите соединения, в виде которых холестерин выводится из 12.

организме.

Дайте определение фосфолипидам.

13.

Особенности строения сложных липидов. Чем сложные липиды 14.

отличаются от простых?

Какие группы соединений относятся к сложным липидам?

15.

Значение фосфолипидов для организма.

16.

Назовите основные группы фосфолипидов.

17.

В каком органе происходит интенсивный синтез фосфолипидов?

18.

Назовите два основных пути синтеза фосфолипидов.

19.

Напишите схему синтеза лецитина по цитидиловому пути.

20.

Напишите процесс синтеза лецитина (в формулах).

21.

Напишите схему синтеза кефалина по цитидиловому пути.

22.

Напишите процесс синтеза кефалина (в формулах).

23.

Напишите схему синтеза серилфосфатидов по цитидиловому пути.

24.

Напишите процесс синтеза серилфосфатидов (в формулах).

25.

Составьте схему возможных взаимопревращений фосфолипидов.

26.

Что представляют собой кетоновые тела?

27.

Напишите процесс образования кетоновых тел.

28.

Назовите орган, в котором интенсивно идет синтез кетоновых тел.

29.

Какова концентрация кетоновых тел в крови здорового человека?

Назовите органы, где кетоновые тела используются в качестве 30.

энергетического материала.

Нарисуйте схему окисления кетоновых тел в мышцах.

31.

Составьте схему метаболизма ацетил-КоА.

32.

При голодании резко увеличивается процесс образования кетоновых тел.

33.

Объясните механизм этого явления. Какие оно имеет последствия для организма?

Перечислите незаменимые жирные кислоты.

34.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

Почему у человека основным кетоновым телом является -гидроксибутират?

Почему кетоновые тела не могут сгорать в печени?

Назовите два пути активации ацетоацетата. Какие ферменты участвуют в этих процессах?

Рассчитайте выход АТФ при полном сгорании 1 моля ацетоацетата.

Рассчитайте выход АТФ при полном окислении 1 моля -гидроксибутирата.

Назовите этап, который не может осуществляться в печени:

2 ацетоацетил-КоА + ацетил-КоА 3 -окси--метилглутарил-КоА ацетоацетат;

4 ацетоацетат + сукцинил-КоА ацетоацетил-КоА + сукцинат;

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 280-286, 290-291, 298-300, 307-312, 199-202.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 368-370, 379-381, 388-391, 395-403.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – с.

289-295, 299-303, 396-397.

4. Строев Е. А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 – с. 92-98, 266-270.

5. Северин Е. С. Биохимия. – Москва: Издательский дом ГЭОТАР – МЕД, 2003 с. 405-409, 432-434, 436-448.

6. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГОЭТАР-МЕД, 2001 – с. 205-210, 212-217, 220-222, 396-397, 399-403.

7. Пособие для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

8. Задание для самостоятельной работы студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

11. Лабораторная работа. Строев Е. С., Макарова В. Г.. Практикум по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1986. – Лабораторная работа № 48.

Тема 3.3. РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ ЛИПИДНОГО ОБМЕНА.

Значение для организма жирных кислот.

Концентрация жирных кислот в крови.

В каком компартменте клетки происходит -окисление жирных кислот?

В каком компартменте клетки протекает синтез жирных кислот?

Назовите метаболит, в виде которого жирная кислота проникает из цитоплазмы в митохондрию.

Назовите фермент, катализирующий образование ацил-карнитина.

Назовите метаболиты, регулирующие активность ацилкарнитинтрансферазы.

Назовите продукт -окисления жирных кислот.

Назовите метаболит, служащий источником для синтеза жирных кислот.

Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в 10.

малонил-КоА.

Назовите метаболиты, регулирующие активность ацетил-КоАкарбоксилазы.

Роль АТФ, АМФ, НАДФНН+ в регуляции обмена жирных кислот.

12.

Нарисуйте схему субстратной регуляции окисления и синтеза жирных 13.

кислот на уровне гепатоцита.

Какое значение в обмене липидов имеет жировая ткань?

14.

Назовите метаболические процессы обмена липидов, протекающие в 15.

адипоцитах.

Дайте определение процессу липогенеза.

16.

Назовите органы, где наиболее интенсивно идет липогенез.

17.

Дайте определение липолизу. Назовите органы, где наиболее интенсивно 18.

протекает липолиз.

Назовите метаболиты и коферменты, от концентрации которых зависит 19.

липогенез в жировой ткани.

Почему жировая ткань мало использует глицерина для синтеза 20.

триглицеридов?

Назовите соединения, являющиеся источниками -глицерофосфата в 21.

жировой ткани.

Нарисуйте схему, иллюстрирующую взаимосвязь между обменом 22.

липидов и метаболизмом глюкозы в жировой ткани.

Назовите органы, участвующие в регуляции обмена липидов.

23.

Назовите гормон, регулирующий процесс анаболизма триглицеридов в 24.

жировых депо.

Назовите гормоны, являющиеся активаторами липазы жировой ткани.

25.

Приведите схему синтеза триглицеридов.

26.

27. Назовите регуляторный фермент синтеза холестерина.

28. Назовите метаболит, регулирующий активность -гидрокси-метилглутарил-КоА-редуктазы.

29. Приведите схему субстратной регуляции синтеза холестерина.

30. Перечислите причины, приводящие к ожирению.

31. Нарушения липидного обмена при ожирении.

32. При недостатке каких гормонов возникает ожирение?

33. Биохимические принципы лечения больных с ожирением.

34. Перечислите причины жировой дегенерации печени. Механизмы развития жировой дегенерации печени.

35. Механизм действия липотропных веществ.

36. Как лечить больных с жировой дегенерацией печени?

37. Назовите основные формы гиперлипопротеинемий.

38. Концентрация каких форм липопротеидов повышается при смешанной форме гиперлипопротеинемии?

39. При каких формах гиперлипопротеинемий следует ограничить в рационе углеводы?

40. При каких формах гиперлипопротеинемий следует ограничить в рационе холестерин?

41. При каком значении коэффициента атерогенности следует начинать лечение (или профилактику) атеросклероза?

42. В чем заключается генетический дефект при семейной гиперхолестеринемии?

43. Изменения обмена триглицеридов и жирных кислот в печени при сахарном диабете.

44. Механизм возникновения кетонемии и кетонурии при сахарном диабете.

45. Изменения обмена холестерина при сахарном диабете. Объясните причину этих изменений.

46. Какие из возможных путей превращения ацетил-КоА тормозятся и какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих изменений в организме.

47. Составьте схему взаимосвязи углеводного и жирового обменов.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

Напишите процесс окисления глицерина до воды и углекислого газа.

Какое влияние оказывает окисление углеводов на синтез высших жирных кислот?

Какие нарушения в липидном обмене будут наблюдаться при недостатке в пище углеводов?

Почему при голодании в течение первой недели наблюдается гиперлипемия и кетонемия? Объясните механизм их возникновения.

Как изменяется обмен жира и жирных кислот в печени и в жировой ткани при сахарном диабете?

Составьте схему взаимосвязи обмена углеводов и липидов в организме Какие изменения будут у больного при недостатке карнитина?

Какой метаболит является аллостерическим регулятором для гидрокси--метилглутарил-КоА-редуктазы?

Какой метаболит является основным энергетическим материалом при длительной физической нагрузке?

Как изменяются процессы синтеза кетоновых тел и холестерина при 10.

сахарном диабете?

Охарактеризуйте изменения обмена ацетил-КоА при недостатке биотина 11.

и оксалоацетата.

Какие соединения необходимо вводить в виде лекарственных препаратов 12.

при жировой инфильтрации печени?

Описано заболевание, при котором активность фосфофруктокиназы не 13.

регулируется цитратом. Как может измениться обмен липидов в жировой ткани при таком генетическом дефекте?

Какие нарушения липидного обмена приводят к возникновению 14.

метаболического ацидоза?

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 313-317.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 403-408.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – с.

295-299.

4. Строев Е. А. Биологическая химия – М.: Высшая школа, 1986 – с. 270Северин Е. С. Биохимия. – Москва: издательский дом ГЭОТАР-МЕД, 2003 – с.396-399, 404-405, 417-426, 426-428, 391, 394.

6. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – с. 398-402, 426-428.

7. Пособие для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

8. Задания для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

11. Лабораторная работа. Строев Е. А., Макарова В. Г. Практикум по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1986. – Лабораторная работа № 47.

Раздел IV. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ, БЕЛКОВ.

Полимерные азотистые соединения – белки и нуклеиновые кислоты – определяют основные свойства живых систем. Все многообразие живых объектов определяется наследственной (генетической) программой, заложенной в нуклеиновых кислотах. Вся генетическая информация, заложенная в ДНК, реализуется через РНК в структуре соответствующего белка. Процесс передачи информации не может происходить без белков. В основе важнейших механизмов регуляции процессов обмена веществ лежат разнообразные белки.

Главным предназначением аминокислот у человека и животных является участие в биосинтезе белка. Различные аминокислоты служат исходным материалом, поставляющим атом азота и фрагменты углеродной цепи для образования большого числа биологически активных азотсодержащих соединений. Способность клеток осуществлять эти биохимические процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Клетки не имеют запасных форм аминокислот, они не могут осуществлять синтез белковых молекул, если отсутствует хотя бы одна из входящих в их состав аминокислот. Каждая из аминокислот, входящая в состав белков, вносит свой вклад в синтез углеводов путем глюконеогенеза или в образование важных биологически активных соединений – пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, порфиринов, гормонов, медиаторов.

Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в крови и моче дает ценную информацию о функции печени, состоянии азотистого обмена в различных органах, помогает выявить врожденные нарушения обмена веществ.

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о путях метаболизма аминокислот, строении и функционировании нуклеиновых кислот, биосинтезе белков при последующем изучении медицинской генетики, наследственных болезней и иммунной системы организма.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА – усвоить:

– общие и индивидуальные пути превращения важнейших – механизмы обезвреживания аммиака;

– взаимосвязь обмена аминокислот, глюкозы и жирных кислот;

Тема 4.1. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ ПИЩИ. ОБЩИЕ

ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ. ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ

2. Назовите условия, определяющие биологическую ценность белков.

3. Что такое заменимые и незаменимые аминокислоты? Перечислите незаменимые аминокислоты.

4. Что представляют собой глюко- и кетогенные аминокислоты?

5. Назовите кетогенные аминокислоты.

6. Назовите аминокислоты, являющиеся одновременно глюко- и кетогенными.

7. Напишите структурные формулы незаменимых аминокислот.

8. Напишите структурные формулы условно-заменимых аминокислот.

9. Напишите структурные формулы заменимых аминокислот.

10. Что такое «резервные» белки организма? Какие белки можно рассматривать как резервные?

11. Назовите продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника в 12. Назовите аминокислоты, подвергающиеся гниению в кишечнике.

13. Назовите продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана, лизина, орнитина, цистеина и метионина. Напишите структурные формулы этих продуктов.

14. Где происходит обезвреживание продуктов гниения аминокислот? Как выделяются продукты обезвреживания из организма?

15. Что представляет собой ФАФС и УДФГК? Как продукты гниения обезвреживаются этими соединениями?

16. Что такое дезаминирование? Назовите виды дезаминирования аминокислот.

17. Назовите вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях животных и человека. Напишите этот процесс.

18. Какая из аминокислот подвергается окислительному дезаминированию с наибольшей скоростью?

19. Что представляет собой трансаминирование?

20. Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?

21. Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.

22. Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего кофермента.

23. Что представляет собой трансдезаминирование?

24. Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты.

Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.

25. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.

26. Что представляет собой восстановительное аминирование?

27. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.

28. Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной, -кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.

29. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Какие продукты образуются при декарбоксилировании?

30. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.

31. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.

32. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.

33. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.

34. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот.

35. Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме животных и человека.

36. Назовите пути обезвреживания аммиака в организме.

37. Назовите основной путь обезвреживания аммиака в организме.

38. Аминокислоты, участвующие в обезвреживании аммиака.

39. Назовите органы, в которых осуществляется процесс синтеза мочевины.

40. Напишите в формулах процесс синтеза мочевины.

41. Назовите ферменты, катализирующие процесс образования мочевины.

42. Укажите этапы фиксации аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот.

43. Напишите схему орнитинового цикла. Покажите на схеме места возможных метаболических блоков.

44. Назовите фермент, дефект которого характеризуется аргининоянтарной аминоацидурией.

45. Назовите фермент, дефект которого характеризуется гипераргининемией.

46. Назовите фермент, дефект которого характеризуется цитруллинемией.

47. Назовите фермент, дефект которого характеризуется гипераммониемией.

48. Сколько молекул аммиака обезвреживается при синтезе 1 моля мочевины?

49. Сколько молей АТФ затрачивается в орнитиновом цикле на синтез молекулы мочевины?

50. Объясните возможный механизм токсического действия аммиака на клетки головного мозга.

51. Укажите взаимосвязь цикла мочевины и цикла трикарбоновых кислот.

52. Напишите процесс образования глутамина.

53. Напишите процесс образования аспарагина.

54. Назовите фермент, катализирующий образование глутамина.

55. Назовите органы, в которых аммиак обезвреживается путем образования амидов.

56. Назовите амид, синтез которого идет наиболее интенсивно.

57. Назовите три аминокислоты, образующиеся в процессе восстановительного аминирования в тканях человека и животных.

58. Какие аминокислоты называются первичными?

59. Напишите биосинтез аланина в процессе восстановительного аминирования.

60. Напишите процесс восстановительного аминирования для кетоглутарата.

61. Напишите процесс восстановительного аминирования для оксалоацетата.

62. Назовите ферменты, участвующие в процессе восстановительного аминирования.

63. Назовите коферменты ферментов, осуществляющих процесс восстановительного аминирования.

64. Напишите процесс гидролиза амидов.

65. Назовите фермент, катализирующий гидролитическое расщепление глутамина.

66. Напишите путь обезвреживания аммиака, преобладающий в почках.

67. Напишите реакцию образования хлорида аммония. Какова его роль в сохранении щелочных резервов крови?

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

1. Вспомните формулы аминокислот, участвующих в синтезе белков и их свойства, заполните таблицу:

2. Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе (использовать таблицу 1-го задания):

3. Пищевая ценность белка зависит от:

Из перечисленных ниже физиологических состояний выберите те, при которых наблюдается:

3) длительное тяжелое заболевание;

4) период роста;

5) голодание.

Соляная кислота желудочного сока:

Протеолитические ферменты синтезируются в:

Биологическое значение переваривания белков:

1) источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных 2) источник незаменимых аминокислот;

3) образование продуктов, лишенных антигенной специфичности;

4) образование продуктов, которые легко всасываются в клетки 5) источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически активных соединений.

Реакции трансаминирования используются в:

1) синтезе заменимых аминокислот;

2) начальном этапе катаболизма аминокислот;

3) перераспределении аминного азота в организме;

4) синтезе незаменимых аминокислот;

5) образовании аминокислот в клетках.

Центральная роль глутаминовой кислоты в промежуточном обмене аминокислот определяется тем, что глутамат:

1) участвует в трансаминировании как универсальный донор 2) легко образуется из -кетоглутарата – универсального 3) дезаминируется НАД-зависимой глутаматдегидрогеназой;

4) является заменимой аминокислотой;

5) подвергается непрямому дезаминированию.

10. Назовите аминокислоты-предшественники биогенных аминов:

11. Выберите витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных аминов:

12. Объясните, почему ГАМК в виде препаратов аминалона или гаммалона используется в клинике при лечении заболеваний, связанных с резким возбуждением коры головного мозга?

13. Источником аммиака в организме является:

14. Выберите конечные продукты азотистого обмена.

15. Сравните реакции обезвреживания аммиака в печени и мышцах.

3. обе ткани; в) образование аммонийных солей;

4. ни одна. г) синтез аланина в больших количествах.

16. Напишите реакцию обезвреживания аммиака в мозге. Назовите фермент.

Какова судьба продукта реакции?

17. Сравните ферменты:

1. карбамоилфосфатсинтетаза а) используется для обезвреживания 4. глутаматдегидрогеназа; в) необходим для расщепления 18. Заполните цепь реакций, подставив вместо цифр названия метаболитов:

Назовите ферменты, которые участвуют в этих реакциях.

19. Какие из перечисленных ферментов локализованы в митохондриях?

20. Выберите ферменты, которые нуждаются в источнике энергии:

Напишите формулами реакции, которые катализируют выбранные Вами ферменты.

21. При энзимопатиях ферментов орнитинового цикла нарушен синтез ферментов:

1. орнитинкарбамоилтрансфераза; а) гипераммониемия;

2. аргининосукцинатлиаза; б) цитруллинемия;

3. карбамоилфосфатсинтетаза; в) гипераргининемия.

4. аргиназа;

5. аргининосукцинатсинтетаза.

22. При нарушениях орнитинового цикла в крови повышается содержание:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – с. 318-354.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – с. 409-451.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – с.

303-323.

4. Строев Е. А. Биологическая химия – М.: Высшая школа, 1986 – с. 178Северин Е. С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001 - с. 227-246, 253-255.

6. Северин Е.С. Биохимия. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – с. 458-494.

7. Пособие для самоподготовки по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

8. Задания для самостоятельной работы по биологической химии для студентов фармацевтического факультета, заочного отделения.

9. Тестовые задания по биохимии.

10. Лекционный материал.

11. Лабораторная работа. Строев Е. А., Макарова В. Г. Практикум по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1986. Лабораторная работа Дополнение к лабораторной работе. Данные для построения калибровочного графика расчета содержания пировиноградной кислоты.

Оптическая плотность (Е) Клинико-диагностическое значение. Определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови имеет исключительно важное значение для диагностики заболеваний сердца и дифференциальной диагностики болезней печени.

Тема 4.2. ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.

Напишите формулы глицина и аланина.

Из каких аминокислот в организме человека образуется глицин?

Напишите процесс образования глицина.

Напишите биологически активные вещества, для биосинтеза которых необходим глицин.

Напишите процесс образования креатина.

Напишите процесс превращения креатина в креатинфосфат.

Назовите органы, в которых протекает синтез креатина и креатинфосфата.

Каково биологическое значение креатина и креатинфосфата?

Напишите процесс образования -аминолевулиновой кислоты.

10. Назовите фермент, катализирующий синтез -аминолевулината. Назовите кофермент этого фермента.

11. Назовите продукт, являющийся ингибитором этого фермента.

12. Назовите вещество, являющееся предшественником серина в организме.

13. Напишите процесс образования серина.

14. Назовите и напишите формулы одноуглеродных фрагментов, образующихся из серина.

15. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим метильный радикал.

16. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим формильный радикал.

17. Напишите формулы цистеина и метионина.

18. Напишите процесс превращения метионина в цистеин.

19. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.

20. Укажите коферменты ферментов, катализирующих превращение метионина в цистеин.

21. Нарисуйте схему обмена метионина. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.

22. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию гомоцистинурии.

23. Назовите биохимические признаки гомоцистинурии.

24. Назовите клинические проявления гомоцистинурии.

25. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию цистатионинурии.

26. Назовите биохимические признаки цистатионинурии.

27. Назовите клинические проявления цистатионинурии.

28. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых используется метионин.

29. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим цистеин.

30. Укажите значение цистеина для формирования структуры белковой молекулы.

31. Напишите процесс образования таурина. Для чего он используется в организме?

32. Напишите формулы триптофана и гистидина.

33. Назовите биологически активные вещества, которые синтезируются из триптофана.

34. Напишите синтез никотинамида из триптофана.

35. Напишите синтез серотонина из триптофана.

36. Напишите синтез мелатонина из триптофана.

37. Напишите формулу аргинина.

38. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим аргинин.

39. Нарисуйте схему цикла мочевины.

40. Укажите места возможных генетических блоков, приводящих к развитию аргининосукцинатурии и гипераргининемии.

41. Напишите формулы фенилаланина и тирозина.

42. Напишите процесс превращения фенилаланина и тирозина в фумаровую и ацетоуксусную кислоты.

43. Напишите процесс синтеза адреналина.

44. Напишите процесс синтеза тироксина.

45. Нарисуйте схему превращения тирозина в меланин.

46. Нарисуйте схему обмена фенилаланина и тирозина.

47. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.

48. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию фенилкетонурии.

49. Назовите основные клинические проявления фенилкетонурии.

50. Какой режим питания следует рекомендовать при фенилкетонурии и тирозинозе?

51. Назовите основные принципы лечения фенилкетонурии.

52. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию тирозиноза.

53. Назовите лабораторно-диагностические признаки тирозиноза.

54. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию алкаптонурии.

55. Назовите диагностические признаки алкаптонурии.

56. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию альбинизма.

57. Назовите диагностические признаки альбинизма.

58. Что такое скрининг?

59. Назовите условия, необходимые для проведения скрининг-программ по выявлению наследственных заболеваний обмена аминокислот.

60. Назовите аминокислоты, являющиеся медиаторами нервной системы.

61. Назовите аминокислоты, являющиеся предшественниками медиаторов нервной системы.

62. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима глутаминовая кислота.

63. Составьте схему обмена глутаминовой кислоты в организме.