«МЕТОДИЧЕСКОЕ ПОСОБИЕ ПО БИОХИМИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЗАОЧНОГО ОТДЕЛЕНИЯ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА ПО СПЕЦИАЛЬНОСТИ ФАРМАЦИЯ Волгоград 2005 Методические указания и контрольные задания по биохимии для студентов заочного ...»

222. Всасывание железа снижается при наличии:

Б. Диеты богатой фосфатами.

223. Гемохроматоз – это:

А. Повышенное отложение железа в виде ферритина.

Б. Повышенное отложение железа в виде гомоседерина.

В. Повышенное содержание трансферрина в крови.

Г. Пониженная скорость всасывания железа в кишечнике.

224. К гликопротеинам плазмы крови относятся:

225. Трансферрин связывается с:

226. Ферритин – это:

В. Металлопротеид.

227. При гемохроматозе:

А. Ферритин превращается в гомосидерин.

Б. Гомосидерин превращается в ферритин.

В. Трансферрин превращается в гомосидерин.

Г. Гомосидерин превращается в трансферрин.

228. Сигналом к распаду эритроцитов служит:

А. Увеличение содержания сиаловых кислот в мембране эритроцитов.

Б. Снижение содержания гемоглобина в эритроците.

В. Увеличение содержания гемоглобина в эритроците.

Г. Снижение содержания сиаловых кислот в мембране эритроцитов.

229. Гемолитическая желтуха – это результат:

В. Повышенного синтеза билирубиндиглюкортикоида.

Г. Пониженного синтеза билирубиндиглюкортикоида.

230. Причиной «физиологической» желтухи новорожденных является:

Б. Повышенная активность УДФ-глюкоронилтрансферазы.

В. Пониженная активность УДФ-глюкоронилтрансферазы.

Г. Генетический дефект УДФ-глюкоронилтрансферазы.

231. Всасывание железа повышается при наличии в пище:

232. Церулоплазмин выполняет следующую функцию:

Б. Окисляет железо из Fe2+ в Fe3+.

В. Восстанавливает железо из Fe3+ в Fe2+.

233. Гомосидерин выполняет следующую функцию:

А. Отложение избыточного железа.

Б. Транспорт железа из кишечника в кровь.

В. Транспорт железа из крови в клетки.

Г. Окисление железа из Fe2+ в Fe3+.

234. Выберите предложения, которые правильно характеризуют «микросомальное» окисление:

А. «микросомальное» окисление происходит в гладком ЭПР печени и других органах, а также митохондриях коры надпочечников и половых желез.

Б. НАДН не является донором водорода для реакции «микросомального»

В. Главные ферменты системы – цитохромы а, а3.

Г. Для образования гидроксильной группы в модифицируемом гидрофобном веществе используется атом кислорода молекулы воды.

235. Фазы метаболизма ксенобиотиков включают в себя:

А. Дегидрирование ксенобиотика.

Б. Гидролиз макроэргических связей.

В. Гидроксилирование ксенобиотика с помощью моноаминооксидазы.

Г. Гидроксилирование ксенобиотика.

236. Витамин Е как антиоксидант:

А. Отдает электроны свободным радикалам жирных кислот.

Б. Входит в состав каталазы.

В. Входит в состав пероксидазы.

Г. Находится в цитоплазме клеток.

237. Конъюгация – как фаза метаболизма ксенобиотиков включает в себя:

А. Взаимодействие с глутатионом.

Б. Взаимодействие с пероксидом.

В. Взаимодействие с ионом железа (2).

Г. Взаимодействие с гидроксильным радикалом.

238. Активные формы кислорода могут образовываться в результате:

А. Гидролиза пищевых продуктов.

Б. Всасывания продуктов переваривания.

В. В результате последовательного одноэлетронного восстановления молекулярного кислорода в клетке.

Г. В результате переноса электронов на глутатион.

239. К активным формам кислорода, которые образуются в клетке, относят:

Г. Молекулярный кислород.

240. Бактерицидное действие фагоцитирующих лейкоцитов обусловлено:

А. Образованием активных форм кислорода.

Б. Активацией ферментов антиоксидантной системы.

В. Усилением продукции гемоглобина.

Г. Уменьшением потребления кислорода.

241. Металлотионин – это:

А. Кофактор дегидрогеназ.

В. Белок, участвующий в обезвреживании тяжелых металлов.

Г. Белок, участвующий в обезвреживании серосодержащих веществ.

242. Резкое повышение каталазы крови бывает при:

А. Железодефицитной анемии.

243. Микросомальные монооксигеназы:

А. Оксидазы со смешанной функцией.

244. В микросомальную систему входят:

А. Только мембранные белки.

Б. Только белки растворимые в цитозоле.

Г. Только митохондриальные.

245. Цитохром Р450 – это гемопротеин, содержащий центр связывания:

А. Только для кислорода.

Б. Только для ксенобиотика.

Г. Ни для одного, ни для другого.

246. Цитохром В5 является «заякоренным» белком и поэтому:

А. Не может менять свою локализацию.

Б. Может менять свою локализацию.

В. Фиксирован на определенных участках мембраны.

Г. Фиксирован в определенном месте цитозоля.

247. Важнейшим свойством ферментов микросомального окисления являются:

А. Абсолютная субстратная специфичность.

Б. Стереоспецифичность.

В. Широкая субстратная специфичность.

Г. Отсутствие субстратной специфичности.

248. Регуляция активности микросомальной системы окисления осуществляется:

А. На уровне транскрипции.

В. На уровне активации аминокислот.

Г. На уровне репликации.

249. Установите соответствия:

1. Окисляется цитохром В5-редуктазой. А. Цитохром Р450.

2. Восстанавливает железо цитохрома Б. Цитохром Р450-редуктаза.

3. Катализирует гидроксилирование В. Цитохром В5.

ксенобиотика (RH).

250. Установите соответствие:

1. Катализирует образование конью- А. Глюкоронилтрансфераза.

2. Один из субстратов фермента – Б. Глутатионтрансфераза.

специфический трипептид.

4. Участвует в образовании прямого Г. Ни один.

билирубина.

251. В работе системы микросомального окисления принимает участие:

А. Цитохром Р450-редуктаза.

Б. Молекулярный кислород.

Д. Молекула диоксида углерода.

252. Обезвреживанию подвергаются:

А. Продукты гниения аминокислот, образующихся в кишечнике.

Б. Продукты катаболизма гема.

В. Лекарственные вещества.

253. Составить соответствия:

1. Повышается концентрация при па- А. Билирубин «непрямой».

ренхиматозной желтухе.

2. Продукт конъюгации с глюкуроно- Б. Билирубин «прямой».

вой кислотой.

3. Образуется при катаболизме глоби- В. Оба.

4. Транспортируется кровью в ком- Г. Ни один.

плексе с альбумином.

254. Составить соответствия:

1. Повышается концентрация при ге- А. Билирубин.

молитической желтухе.

2. В составе желчи секретируется в Б. Билирубинглюкоронид.

3. В норме в небольшом количестве В. Уробилиноген.

255. Составить соответствия:

1. Обезвреживается в орнитиновом А. Нитраты.

2. Образуется в мочевом пузыре под Б. Бензпирен.

действие гидролаз.

3. Продукт метаболизма плесни. В. Афлатоксин В1.

256. Нитраты:

А. сильные окислители.

Б. Снижают активность цитохрома Р450.

В. Участвуют в образовании нитроз-аминов.

Г. Вызывают делецию нуклеотидов.

Д. Могут нарушать структуру генов.

257. Составить соответствия:

1. Образуется под действием метил- А. Билирубинглюкоронид.

трансферазы.

2. Конечный продукт обезвреживания Б. Метилгистамин.

258. Составить соответствия:

2. Участвует в реакции коньюгации. Б. Бензантрацен.

3. Под действием микросомальной сис- В. Оба.

темы окисления образует продукт, вызывающий рак мочевого пузыря.

4. Промежуточный продукт обрезвежи- Г. Ни один.

вания – эпоксид.

259. Индукторы микросомального окисления к:

А. Липофильные соединения.

Б. Гидрофильные соединения.

Г. Неорганические соединения.

260. Глутатионтрансферазы:

А. Связывают глутатион с водой.

Б. Связывают глутатион с гидрофобным веществом.

В. Связывают глутатион с глюкозой.

261. Фенобарбитал активирует синтез:

А. Ферментов дыхательной цепи.

Г. Ферментов орнитинового цикла мочевина.

262. Какое из производных Н4-фолата участвует в образовании атома углерода в положения 2 пуринового кольца:

А. N5,N10-CH2-H4 фолат.

Б. N5N10=CH-H4 фолат.

В. N5(или N10)-CHO-H4 фолат.

263. Выберите положения, правильно характеризующие свойства ксантиноксидазы:

А. В рабочую часть фермента входит производное витамина РР.

Б. Одним из продуктов реакции является Н2О2.

В. Фермент катализирует две последовательно-необратимые реакции.

Г. Фермент обладает абсолютной специфичностью.

264. Выбирете положения, правильно характеризующие свойства КФС II:

А. Фермент локализован в цитозоле клеток.

Б. Субстратами КФС II является СО2, NH3 и 2 молекулы АТФ.

В. Продукт реакции-карбамоилфосфат является макроэргическим соединением.

Г. Фермент катализирует обратимую реакцию.

265. Сравните свойства двух ферментов: КФС I, участвующей в синтезе мочевины и КФС II, вовлеченной в образование УМФ de NOVO:

1. Локализован в митохондриях. А. КФС I.

2. Катализирует синтез карба- Б. КФС II.

моилфосфата.

3. Использует в качестве источ- В. Оба.

ника энергии 1 молекулу 4. Донором азота в катализи- Г. Ни один.

руемой реакции является 266. Подобрать соответствие:

267. Компонентом РНР-комплекса, участвующем в непосредственном восстановлении гидроксильной группы в положении С2 рибозы, является:

Г. Тиоредоксинредуктаза.

268. Для превращения ГДФ в d ГДФ необходимы:

Д. Тиоредоксинредуктаза.

269. Указать последовательность в превращении d ЦДФ в d ТМФ с участием ферментов:

А. Тимидилатсинтаза.

Б. Дигидрофолатредуктаза.

Г. Серингидроксиметилтрансфераза.

270. Какие из перечисленных противоопухолевых препаратов ингибируют реакции, обозначенные буквами:

3. Дезоксиаденозин. В. Восстановление тиоредоксина.

4. Метотрексат. Г. Образование Н4-фолата из Н2-фолата.

271. Расположите перечисленные метаболиты в порядке их участия в синтезе пиримидиновых нуклеотидов:

Г. Карбамоиласпартат.

272. Расположите в правильной последовательности метаболиты, образующиеся при катаболизме пиримидиновых нуклеотидов:

В. Уреидопропионат.

273. Используя цифровые обозначения, расположите перечисленные метаболиты в порядке их превращения в мочевую кислоту:

274. Расположите последовательно процессы каскадного механизма передачи гормонального сигнала в порядке очередности:

А. Фосфорилирование фермента.

Б. Взаимодействие гормона со специфическим рецептором.

В. Активация протеинкиназы.

Г. Образование цАМФ.

Д. Активация аденилатциклазы.

275. Сравните процессы, происходящие при мембранном и внутриклеточном механизмах действия гормонов:

1. Рецепторами гормонов являются специ- А. Мембранный механизм.

фические белки.

2. Гормоны реализуют свое действие через Б. Внутриклеточный механизм.

посредников.

3. Рецепторы гормонов локализованы в В. Оба механизма.

4. Рецепторы меняют конформацию при образовании гормон - рецепторного 5. Гормоны передают сигнал на протеинкиназы, которые регулируют активность ферментов путем химической модификации фосфорилированием.

6. Гормоны переносят информацию о регуляции в ядро и активируют синтез 276. Определите иерархию действия гормонов, подчиненных гипоталамогипофизарной регуляции:

А. ЦНС рилизинг - факторы аденогипофиз органы-мишени.

Б. ЦНС рилизинг – факторы передняя доля гипофиза кровь органы-мишени.

В. ЦНС гипоталамус задняя доля гипофиза кровь органымишени.

Г. ЦНС гипоталамус рилизинг – факторы гипофиз кровь периферическая железа внутренней секреции органы-мишени.

277. Выберите гормоны, относящиеся к производным аминокислот:

А. Тиреоидные гормоны.

Б. Простагландины, тканевые гормоны.

В. Вазопрессин и окситоцин.

Г. Тиреотропный гормон.

278. Выберите гормоны, производные холестерина:

279. К гормонам пептидной природы относят:

280. Белок - трансдуктор (G –белок):

А. Связанный с ГДФ, обладает сродством к аденилатциклазе.

Б. Связанный с ГТФ, обладает сродством к аденилатциклазе.

В. Связанный с ГТФ, обладает сродством к гормон - рецепторному комплексу.

Г. Связанный с ГТФ, обладает сродством к фосфолипазе С.

281. В синтезе простагландинов участвуют:

А. Фермент циклоксигеназа.

В. Стеариновая кислота.

Г. Арахидоновая кислота.

282. Под действием фосфолипазы С происходит:

А. Образуются диацилглицеролы.

Б. Усиливается эффект действия ионов Са2+.

В. Усиливается проницаемость мембран для ионов Са2+.

Г. Активируется протеинкиназа С.

Д. Отщепляется арахидоновая кислота.

283. Диацилглицерол выполняет следующие функции:

А. Участвует в синтезе простагландинов.

Б. Активирует фосфолипазу С.

В. Изменяется проницаемость клеточных мембран.

Г. Повышает сродство протеинкиназы С к ионам Са2+.

284. Укажите механизм активация цАМФ - зависимой протеинкиназы:

А. Фосфорилирование, дефосфорилирование.

Б. Частичный протеолиз.

В. Ассоциация, диссоциация.

Г. Ковалентная модификация.

285. Фосфодиэстераза – это фермент, который:

А. Активируется ионами Са2+.

Б. Способствует образованию цАМФ.

В. Активирует распад гликогена.

Г. Расщепляет эфирные связи цАМФ.

Д. Активирует протеинкиназу.

286. Ионы Са2+ в клетке:

А. Активируют цАМФ - зависимую протеинкиназу.

Б. Ингибируют синтез инсулина.

В. Участвуют в активации ряда фертентов.

Г. Образуют комплекс с кальмодулином.

Д. Активируют протеинкиназу С.

287. Гормон инсулин:

А. Увеличивает концентрацию глюкозы в крови.

Б. Через ионы кальция активирует фосфодиэстеразу.

В. Активирует синтез цАМФ.

Г. Уменьшает концентрацию глюкозы в крови.

288. Механизм передачи сигнала гормона зависит от:

А. Локализации рецептора.

Б. Строения рецептора.

В. Химической структуры гормона.

Д. Внутриклеточного посредника гормона.

289. Инозитолфосфатная система регулирует активность специфических протеинкиназ путем:

А. Изменения их конформации.

Б. Фосфорилирования.

В. Присоединения белков - ингибиторов.

Г. Частичного протеолиза.

Д. Присоединения комплекса Са2+/кальмодулин.

290. Выберите утверждения, правильно характеризующие стероидные гормоны:

А. Проникают в клетки-мишени.

Б. Транспортируются кровью в комплексе со специфическими белками.

В. Регулируют экспрессию генов.

Г. Взаимодействуют с хроматином и изменяют скорость транскрипции.

Д. Участвуют в процессе трансляции.

291. Глюкагон в жировой ткани активирует:

А. Гормончувствительную ТАГ - липазу.

Б. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу.

В. Ацил-КоА - дегидрогеназу.

Г. Липопротеинлипазу.

292. Кортизол:

А. Синтезируется из холестерина.

Б. Взаимодействует с рецептором плазматической мембраны.

В. Синтез и секреция стимулируется АКТГ.

Г. Транспортируется кровью в комплексе с белком.

Д. Взаимодействует с хроматином клетки.

293. Выберите неправильное утверждение. цАМФ:

А. Участвует в мобилизации гликогена.

Б. Второй вестник сигнала.

В. Активатор протеинкиназы А.

Г. Кофермент аденилатциклазы.

Д. Субстрат фосфодиэстеразы.

294. Выберите утверждения, правильно характеризующие стероидные гормоны:

А. Проникают в клетки-мишени.

Б. Транспортируются кровью в комплексе со специфическими белками.

В. Инициируют транскрипцию.

Г. Взаимодействуют с хроматином.

Д. Увеличивают концентрацию Са2+.

295. Все утверждения, касающиеся гормонов, справедливы кроме:

А. Эффекты гормонов проявляются через взаимодействие с рецепторами.

Б. Все гормоны синтезируются в передней доле гипофиза.

В. Под влиянием гормонов происходит изменение активности ферментов.

Г. Гормоны индуцируют синтез ферментов в клетках-мишенях.

Д. Синтез и секреция гормонов регулируется по механизму обратной связи.

296. Внутриклеточные механизмы регуляции включают:

А. Изменение активности ферментов.

Б. Изменение количества ферментов.

В. Изменение скорости трансмембранного переноса веществ.

297. Либерины:

А. Небольшие пептиды.

Б. Взаимодействуют с мембранными рецепторами.

В. Активируют секрецию тропных гормонов.

Г. Передают сигнал на рецепторы передней доли гипофиза.

Д. Вызывают секрецию инсулина.

298. Подберите правильные характеристики компонентам систем регуляции обмена гликогена:

299. Для абсобтивного периода характерно:

А. Повышение концентрации инсулина в крови.

Б. Ускорение синтеза жиров в печени.

В. Ускорение глюконеогенеза.

Г. Ускорение гликолиза в печени.

Д. Повышение концентрации глюкагона в крови.

300. Подберите правильные характеристики:

2. Секретируется передней долей гипофиза. Б. ТТГ.

3. Синтезируется в щитовидной железе. В. Оба.

4. Синтез и секреция регулируются по меха- Г. Ни один.

низму отрицательной обратной связи.

301. Выберите гормон, синтез и секреция которого возрастает в ответ на повышение осмотического давления:

302. Под влиянием инсулина в печени ускоряется:

Б. Биосинтез гликогена.

Г. Биосинтез жирных кислот.

303. Выберите неправильное утверждение:

А. Йодтиронины синтезируются из тиреоглобулина.

Б. ТТГ стимулирует синтез тироксина.

В. Йодтиронины ингибируют синтез тиролиберина.

Г. Тиролиберин стимулирует освобождение ТТГ.

Д. Трийодтиронин образуется из тироксина только в печени.

304. Выберите положения, правильно характеризующие ангиотензин II:

А. Стимулирует сужение сосудов.

Б. Является протеолитическим ферментом.

В. Стимулирует синтез альдостерона.

Г. Является субстратом ренина.

Д. Является продуктом частичного протеолиза ангиотензиногена.

305. В постабсортивном периоде в печень поступают:

306. Подберите правильные характеристики:

1. Возникает при гипофункции щитовидной А. Базедова болезнь.

железы в раннем детском возрасте.

2. Сопровождается накоплением воды и Б. Микседема.

протеогликанов в коже.

3. Является следствием образования имму- В. Эндемический зоб.

ноглобулина, имитирующего действие 4. Возникает при гиперфункции щитовидной Г. Кретинизм.

5. Возникает при недостатке йода в питье- Д. Аутоиммунный тиреоидит.

307. Выберите положения, правильно отражающие роль кальцитриола:

А. Увеличивает скорость всасывания кальция в кишечнике.

Б. Стимулирует реабсорбцию кальция в почках.

В. Стимулирует мобилизацию кальция из костей.

Г. Стимулирует реабсорбцию натрия в почках.

Д. Является предшественником 7-дегидрохолестерина.

308. Выберите неправильное утверждение. Инсулин:

А. Ускоряет транспорт глюкозы в мышцы.

Б. Ускоряет синтез гликогенав печени.

В. Стимулирует липолиз в жировой ткани.

Г. Тормозит глюконеогенез.

Д. Ускоряет транспорт аминокислот в мышцы.

309. Подберите правильные характеристики:

2. Синтез и секреция стимулируются корти- Б. АКТГ.

колиберином.

4. Синтез и секреция ускоряются при сни- Г. Ни один.

жении концентрации глюкозы в крови.

310. Снижение концентрации кальция в плазме крови вызывает:

А. Увеличение секреции паратгормона.

Б. Ингибирование активности парафолликулярных клеток щитовидной железы.

В. Гидроксилирование метаболитов витамина D3.

Г. Уменьшение экскреции кальция почками.

Д. Повышение скорости растворения кости.

311. Выберите неправильное утверждение. Инсулин:

А. Синтезируется в форме неактивного предшественника.

Б. Состоит из двух полипептидных цепей.

В. Секретируется в кровь вместе с С - пептидом.

Г. Синтезируется в А - клетках островков Лангенгарса поджелудочной железы.

Д. Превращение проинсулина в инсулин происходит путем частичного протеолиза.

312. Выберите симптомы, характерные для гипертиреоидизма:

А. Увеличение массы тела.

В. Повышение температуры тела.

Г. Снижение толерантности к холоду.

Д. Повышенный аппетит.

313. Выберите правильные утверждения. Паратгормон:

А. Содержит дисульфидную связь.

Б. Секреция регулируется концентрацией кальция в крови.

В. Недостаточность гормона приводит к снижению концентрации кальция.

Г. Для проявления биологической активности необходима вся молекула Д. Увеличивает эффективность всасывания кальция в кишечнике.

314. Увеличение скорости синтеза кетоновых тел при голодании является следствием:

А. Снижение уровня глюкагона.

Б. Снижение образования ацетил-КоА в печени.

В. Повышения концентрации жирных кислот в плазме крови.

Г. Снижение скорости -окисления в печени.

Д. Снижение активности гормоночувствительной ТАГ-липазы в адипоцитах.

315. Все следующие утверждения относительно глюкагона справедливы, кроме:

А. Высокая концентрация глюкозы снижает скорость секреции глюкагона.

Б. Концентрация в крови глюкагона повышается после приема богатой углеводами пищи.

В. Увеличивает внутриклеточный уровень цАМР в печени.

Г. Единственный гормон, снижающий уровень глюкозы в крови.

Д. Стимулирует синтез кетоновых тел в печени.

316. Выберите утверждения, правильно характеризующие паратгормон:

А. Одноцепочечный пептид.

Б. N-концевой пептид проявляет полную биологическую активность.

В. Стимулом, вызывающим секрецию гормона, является снижение концентрации ионов кальция.

Г. Недостаток гормона вызывает снижение концентрации ионов кальция и Д. Транспортируется в крови при участии белка переносчика 317. Кортизол:

А. Синтезируется из холестерина.

Б. Взаимодействует с рецептором плазматической мембраны.

В. Синтез и секреция стимулируются АКТГ.

Г. Транспортируется кровью в комплексе с белком.

Д. Взаимодействует с хроматином клетки.

318. Подберите правильные характеристики гормонам:

1. Ускоряет утилизацию клетками глюкозы. А. Инсулин.

2. Стимулирует мобилизацию гликогена в Б. Глюкагон.

4. Вызывает изменение активности фермен- Г. Ни один.

тов путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

319. Гормон адреналин, представляющий собой катехоламин, стимулирует активность фермента:

Г. Аденилатциклазы.

Д. Гликогенсинтетазы.

320. Какие из перечисленных ниже тестов позволяют отличить абсолютные изменения содержания белка в плазме от относительных?

А. Объем циркулирующей плазмы.

Б. Величина гематокрита.

В. Объем циркулирующей плазмы или уровень гематокрита.

Г. Объем циркулирующей плазмы и уровень гематокрита.

321. Укажите наиболее частые причины гипопротеинемического синдрома?

А. Недостаточное поступление белков пищи в организм и понижение процессов биосинтеза белка.

Б. Потеря белка организмом при острых и хронических кровотечениях.

В. Беременность последних месяцев и период лактации у женщин.

Г. Все ответы правильные.

322. Какие из названных ниже механизмов являются причинами изменениями содержания общего белка в сыворотке крови?

А. Снижение процессов синтеза белка.

Б. Нарушение водного баланса.

В. Усиленный распад и потери белка.

Г. Все ответы правильные.

323. За счёт каких белков увеличивается фракция -глобулинов при патологических состояниях?

А. За счёт гаптоглобина.

Б. За счёт С-реактивного белка.

В. За счёт иммуноглобулинов и парапротеинов.

Г. За счёт альфа-липопротеинов и гаптоглобина.

324. При каких заболеваниях на электрофореграмме обнаруживается резкое снижение содержания альбуминов при значительном увеличении всех глобулиновых фракций?

А. Гепатиты.

Б. Механическая желтуха.

В. Злокачественные новообразования.

Г. Острые воспалительные процессы.

325. При каких патологических состояниях на электрофореграмме отмечается значительное уменьшение альбуминов и выраженное увеличение фракций 1 и 2 – глобулинов?

А. Плазмоцитомах.

Б. Острых воспалительных процессах..

В. Хронических воспалительных процессах.

Г. Онкозаболеваниях.

326. При каких патологических состояниях на электрофореграмме отмечается умеренное уменьшение альбуминов с выраженным увеличением 2 и - фракций глобулинов?

А. Хроническое воспаление.

Б. Острый воспалительный процесс.

В. Пиелонефрит.

Г. Острый панкреатит.

327. При каких заболеваниях на электрофореграмме отмечается значительное уменьшение альбуминов, повышение 2 и – глобулинов, умеренное снижение - глобулинов?

А. Хронической пневмонии.

Б. Гломерулонефритах.

В. Плазмоцитоме.

328. При каких заболеваниях на электрофореграмме отмечается умеренное уменьшение альбуминов, увеличение – глобулинов и незначительное увеличение – глобулинов?

А. Гломерулонефритах.

Б. Кишечной непроходимости.

В. Гепатитах.

Г. Ревматизме.

329. При каких состояниях выявляется относительная гипопротеинемия?

Б. Воспалительные процессы желудочно-кишечного тракта.

Г. Инфузии большого объёма кровозамещающих растворов.

330. Какие изменения белков крови характерны для инфекционного гепатита в разгар болезни при среднетяжёлых её формах?

А. Резкое увеличение количества 2-глобулинов и уменьшении - и глобулинов.

Б. Снижение альбуминов и увеличение - и - глобулинов.

В. Уменьшение 1 и - глобулинов.

Г. Увеличение - и - глобулинов.

331. Диспротеинемия: уменьшение фракции альбуминов и увеличение фракций и – глобулинов характерно для:

Г. Подострого хронического воспалительного процесса.

332. Назовите основную фракцию остаточного азота.

333. При каких заболеваниях наблюдается ретенционная азотемия?

334. При каких заболеваниях наблюдается продукционная азотемия?

А. Заболеваниях печени.

Г. Обширные ранения и разможжение мягких тканей.

335. При каких состояниях уровень мочевины в крови уменьшается?

В. Избыточном содержании белка в питании.

336. Назовите причину уменьшения содержания мочевины в сыворотке крови?

А. Усиленный распад белков.

Б. Потеря жидкости организмом.

В. Нарушение синтеза мочевины в печени.

337. Какие из перечисленных факторов влияют на концентрацию мочевой кислоты в сыворотке крови?

Б. Диета с высоким содержанием пуринов в пище.

В. Диета с высоким содержанием углеводов и жиров и бедная белками.

Г. Все ответы правильные.

338. Секреторными ферментами в крови являются:

Б. Холинэстераза, фактор ХIII.

В. ЩФ (щелочная фосфатаза), ГГТ (гамма-глутамилтрансфераза).

Г. Все ответы правильные.

339. При каких заболеваниях отмечается наиболее выраженное повышение активности АсАТ?

А. Алкогольный цирроз печени.

340. При каких заболеваниях отмечается увеличение активности щелочной фосфатазы в крови?

Б. Фенилкетонурия.

В. Гемолитическая желтуха.

Г. Все ответы правильные.

341. Какие факторы, из перечисленных ниже, влияют на вариацию показателей в плазме крови?

Б. Гормональное состояние.

Г. Все ответы правильные.

342. Экскреторными ферментами в крови являются:

Б. Холинэстераза, фактор ХIII.

В. ЩФ (щелочная фосфатаза), ГГТ (гамма-глутамилтрансфераза).

Г. Все ответы правильные.

343.Определение какого из названных ферментов является специфическим индикатором поражения паренхимы печени?

А. Щелочной фосфатазы.

Б. Аспартатаминотрансферазы.

В. Лактатдегидрогеназы.

Г. Фруктозо-1-фосфатальдолазы.

344. Для какого из перечисленного заболеваний характерно резкое повышение амилазы в крови?

А. Острый панкреатит.

Б. Острый аппендицит.

Г. Перфоративная язва желудка и двенадцатиперстной кишки.

345. Активность какого фермента значительно уменьшается в крови при отравлении фосфорорганическими соединениями?

Б. Щелочной фосфатазы.

346. Активность какого фермента повышается в крови до появления хронических симптомов рахита?

А. Щелочной фосфатазы.

Б. Лактатдегидрогеназы.

В. Креатинкинеазы.

347. Активность каких изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) будет изменяться в крови при остром гепатите?

348. Тяжесть и распространённость поражения клеток какого органа отражает степень снижения активности холинэстеразы сыворотки крови?

В. Сердечной и скелетной мышцы.

Г. Поджелудочной железы.

349. При каком заболевании встречается увеличение содержания в сыворотке крови -ЛП?

Б. Сахарный диабет, гипотиреоз.

Г. Все ответы правильные.

350. Уменьшение какого класса липопротеидов плазмы крови рассматривается как прогностически плохой признак способствующий развитию атеросклероза?

А. Уменьшение липопротеидов очень низкой плотности /ЛПОНП; пре- липопротеидов/.

Б. Уменьшение липопротеидов низкой плотности /ЛПНП, - липопротеидов/.

В. Уменьшение липопротеидов высокой плотности /ЛПВП, - липопротеидов/.

Г. Уменьшение хиломикронов и липопротеидов низкой плотности.

351. Какие этапы свертывания вы знаете?

А. Образование тромбопластина/протромбиназы/.

Б. Образование тромбина.

В. Образование фибрина.

Г. Все ответы правильные.

352. Что следует понимать под «системой гемостаза»?

А. Биологическая система, обеспечивающая сохранение жидкого состояния крови, предупреждение и остановку кровотечений.

Б. Система свёртывания крови.

В. Фибринолитическая система.

Г. Все ответы правильные.

353. Какими функционально – структурными компонентами реализуется гемостаз?

А. Стенки кровеносных сосудов.

Б. Клетки крови и плазменные факторы.

В. Фибринолитические, 354. К органоспецифическим (индикаторным) ферментам в крови относят:

Б. Холинэстераза, фактор ХIII.

В. ЩФ (щелочная фосфатаза), ГГТ (гамма-глутамилтрансфераза).

Г. Все ответы правильные.

355. Какой механизм является пусковым в процессе свёртывания крови?

А. Активизация фактора Флетчера (плазменный прекалликреин).

Б. Активизация фактора Хагемана (ХII, контакта).

В. Активизация фактора Флетчера и фактора Хагемана.

Г. Активация проакцелерина.

356. Какие пути активации факторов свёртывания крови имеют место при гемостазе?

А. Проферментно- ферментный и каскад.

Б. Комплексные соединения, возникающие в процессе свёртывания крови.

357. От какого компонента гемостаза зависит формирование нерастворимого фибрина (фибрин Y) и осуществление гемостаза?

А. Антигемофильный глобулин.

358.Во время какой фазы свертывания крови осуществляется контактная калликреин-каскадная активация?

А. Локальная вазоконстрикция.

Б. Формирование тромбоцитарного тромба.

В. Стабилизация тромба фибрином.

Г. Посткоагуляционная фаза.

359. Гемоглобинопатией называют:

А. Следствие мутации генов, кодирующих цепи глобина и не сопровождающееся нарушением функции гемоглобина.

Б. Следствие мутации генов, кодирующих цепи глобина и сопровождающееся нарушением функции гемоглобина.

В. Результат аминокислотных замен в цепи гемоглобина в сочетании с дефектом гема.

360. Анемией называют:

А. Патологическое состояние, обусловленное уменьшением содержания гемоглобина в единице объёма крови.

Б. Патологическое состояние, обусловленное уменьшением количества эритроцитов в единице объёма крови.

В. Патологическое состояние, обусловленное уменьшением содержания гемоглобина и уменьшением количества эритроцитов в единице объёма Г. Патологическое состояние, обусловленное уменьшением содержания гемоглобина или уменьшением количества эритроцитов в единице объёма крови или нарушением их функций и в связи с этим ведущее к развитию кислородного голодания тканей.

361. Какой путь транспорта диоксида углерода в крови отсутствует?

А. Диоксид углерода переносится кровью в растворённом виде.

Б. Диоксид углерода переносится кровью в виде бикарбоната.

В. Диоксид углерода переносится гемоглобином за счёт присоединения к Г. Диоксид углерода переносится гемоглобином за счёт присоединения к 362. Талассемии – наследственные заболевания, обусловленные А. Пониженным всасыванием железа в кишечнике.

Б. Повышенным всасыванием железа в кишечнике.

В. Нарушением синтеза гема.

Г. Отсутствием или снижением скорости синтеза или цепей гемоглобина.

363. Мультипотентные стволовые клетки превращаются в унипотентные под действием:

364. Эритропоэз регулируется эритропоэтином, образующимся в:

А. Почках в перинатальный период.

Б. Печени в постнатальный период.

В. Почках в постнатальный период и в печени в перинатальный.

Г. Почках в перинатальный период и в печени в постнатальный.

365. Все утверждения относительно механизма повышения активности ферментов в крови верны, кроме:

А. Повышение синтеза фермента.

Б. Повышение проницаемости мембран клеток.

В. Повышение выведения фермента из крови.

366. Все утверждения относительно механизма понижения активности ферментов в крови верны, кроме:

А. Уменьшение числа клеток, синтезирующих фермент.

Б. Избирательная недостаточность синтеза фермента.

В. Понижение выведения фермента из крови.

Г. Торможение активности фермента.

367. Содержание фермента в плазме крови зависит от: (все утверждения верны, кроме):

А. Скорости высвобождения из клеток.

Б. Степени повреждения клетки или уровня пролиферации или индукции В. Скорости клиренса фермента из плазмы крови.

Г. Температуры пациента.

368. Все утверждения относительно факторов, определяющих скорость высвобождения ферментов из повреждённых тканей верны, кроме:

А. Концентрационный градиент Б. Клиренс фермента из плазмы крови.

В. Размер и молярная масса фермента.

Г. Внутриклеточная локализация ферментов.

369. Жизнеспособность эритроцита обеспечивается метаболическим процессом:

А. Аэробным распадом глюкозы.

Б. -окислением высших жирных кислот.

В. Анаэробным гликолизом.

Г. Анаэробным гликолизом и пентозофосфатным окислением.

370. Неспецифические причины повышения уровня активности ферментов в крови (все утверждения верны, кроме):

Г. Индуцирование ферментов лекарственными средствами.

371. В плазме методом электрофореза на ацетатцеллюлозе можно выделить … белковых фракций:

372. Гликолиз поставляет эритроциту для регенерации гемоглобина из метгемоглобина:

А. 2,3-дифосфоглицерат.

Г. Все перечисленное.

373. Гликолиз поставляет эритроциту для регуляции сродства гемоглобина к кислороду:

А. 2,3-дифосфоглицерат.

Г. Все перечисленное.

374. Гликолиз поставляет эритроциту для работы ионных насосов:

А. 2,3-дифосфоглицерат.

Г. Все перечисленное.

375. Содержание глюкозы в крови 2,9 ммоль/л, что можно расценить как:

376. Содержание глюкозы в крови 6,9 ммоль/л, что можно расценить как:

377. Содержание глюкозы в крови 4,9 ммоль/л, что можно расценить как:

378. Содержание белка в крови 55 г/л, что можно расценить как:

А. Гипопротеинемию.

Б. Нормопротеинемию.

В. Гиперпротеинемию.

Г. Гиперпротеинархию.

379. Содержание белка в крови 90 г/л, что можно расценить как:

Б. Нормопротеинемию.

В. Гиперпротеинемию.

Г. Гиперпротеинархию.

380. Выберите признак, характерный для соединительной ткани:

А. Преобладание глобулярных белков.

Б. Преобладание фибриллярных белков.

В. Наличие большого количества липопротеинов.

Г. Большое количество моносахаридов.

381. Выберите, какая из перечисленных аминокислот содержится в коллагене в наибольшем количестве:

382. Какая из перечисленных ниже особенностей правильно характеризует коллаген.

А. Коллаген является полноценным пищевым источником аминокислот.

Б. При старении увеличивается скорость обмена коллагена.

В. Коллаген составляет 1/3 от общего количества белка в организме, является основным структурным белком.

Г. В составе коллагена преобладают лизин, оксилизин, аланин.

383. Назовите, какой компонент из ниже перечисленных необходим для активности пролингидроксилазы?

384. Какой из перечисленных этапов биосинтеза коллагена происходит в первую очередь?

А. Гидроксилирование пролина и лизина.

Б. Синтез полипептидных цепей проколлагена.

В. Отщепление N – и С – концевых фрагментов.

Г. Гликозилирование.

385. Выберите одно положение, правильно характеризующее состав и строение фибронектина:

А. Имеет доменную структуру.

Б. Является липопротеинов.

В. Имеет только один центр связывания с лигандом.

Г. Является металопротеином.

386. Чем обусловлена высокая прочность коллагеновых волокон?

А. Взаимодействием протеогликанов с колагеновыми фибриллами.

Б. Наличием большого количества водородных связей.

В. Множеством ковалентных связей между молекулами тропоколлагена.

Г. Образованием дисульфидных мостиков.

387. Какая из перечисленных аминокислот является преобладающей в составе эластина?

Б. Гидроксипролин.

388. Какие последствия для коллагена может иметь недостаток витамина С в организме?

А. Повышение количества оксипролина.

Б. Увеличение водородных связей между полипептидными цепями коллагена.

В. Прочность молекул коллагена увеличивается.

Г. Снижение активности пролингидроксилазы фибробластов.

389. Фибронектин относят к адгезивным белкам, так как:

А. Фибронектин располагается внутри клеток.

Б. Фибронетин (имеет несколько центров связывания с лигандами).

В. Является металлопротеином.

Г. Фибронектин не располагается в межклеточном пространстве.

390. Какие особенности свойств и метаболизма коллагена способствуют заживлению ран?

А. Высокая прочность коллагена.

Б. Способность коллагена индуцировать агрегацию тромбоцитов.

В. Изменения пролиферации коллагенсинтезирующих клеток при действии Г. Способность коллагена связывать Са2+.

391. Выберите утверждение, правильно характеризующее эластин.

А. Является фибриллярным белком.

Б. Не способен к обратимому растяжению.

В. Преобладает в структуре крупных сухожилий.

Г. В образовании десмозина участвуют такие аминокислоты как цистеин, 392. Укажите причины изменений наступающих при старении:

А. Увеличивается количество поперечных связей.

Б. Уменьшается доступность для действия коллагеназы.

В. Уменьшается соотношение: протеогликаны / волокна.

Г. Увеличивается тургор тканей.

Д. Уменьшается количество связанной воды.

393. Для протеогликанов характерны все указанные функции кроме:

А. Образуют «смазочный материал» в суставах.

Б. Взаимодействуют с коллагеновыми фибриллами, образуя, межклеточный В. Связывают большое количество воды, Na+, Са2+ в межклеточном пространстве.

Г. При старении увеличивается соотношение протеогликаны / волокна.

Д. Образуют структуры типа «молекулярных сит», препятствующие перемещению крупных молекул, вирусов, бактерий.

394. Особенности соединительной ткани:

А. Много клеточных элементов.

Б. Присутствие волокнистых структур.

В. Наличие протеогликанов.

Г. Мало межклеточного вещества.

395. Особенности соединительной ткани:

А. Много межклеточного вещества.

Б. Много клеточных элементов.

В. Наличие протеогликанов.

Г. Отсутствие волокнистых структур.

396. Структурные компоненты межклеточного матрикса:

Г. Триацилглицерины.

397. Белки соединительной ткани:

398. Белки соединительной ткани:

399. Фибронектин по своей структуре является:

А. Гликопротеином.

Г. Протеогликаном.

400. Биологическая роль фибронектина.

А. Транспорт липидов.

В. Связывает ионы кальция.

Г. Структурирует межклеточный матрикс.

401. Компоненты, определяющие прочность костной ткани:

В. Неколлагеновые белки.

Г. Гидроксиаппатиты.

402. В гидроксилировании остатка пролина при синтезе коллагена участвует:

В. Пролилгидроксилаза.

Г. Двухвалентное железо.

403. В гидроксилировании остатка лизина при синтезе коллагена участвует:

В. Пролилгидроксилаза.

Г. Двухвалентное железо.

404. Для синтеза коллагена необходим:

В. Катион трехвалентного железа.

Д. Катион двухвалентного железа.

405. Аскорбат участвует в реакции, катализируемой:

А. Гликозилтрансферазой.

Б. Лизиноксидазой.

В. Металлопротеиназой.

Г. Диаминооксидазой.

Д. Пролилгидроксилазой.

406. Аминокислота, являющаяся маркером коллагенов - это:

Г. Глутаминовая кислота.

407. Аминокислота, содержащаяся только в коллагеновых белках, где ее концентрация составляет 1%:

408. Укажите аминокислоты, содержание которых в коллагеновых белках минерализованных тканей наименьшее:

А. Гидроксиаминокислоты.

В. Амиды аминокислот.

Д. Серосодержащие.

409. Коллаген гидроксилируется:

А. Щелочной фосфатазой.

Б. Кислой фосфатазой.

В. Аденозинтрифосфатазой.

Д. Металопротеиназой.

410. Белковая матрица кости преимущественно представлена коллагеном типа:

411. Определите последовательность реакций образования проколлагена в эндоплазматическом ретикулуме:

А. Гидроксилирование пролина и лизина.

Б. Удаление N-концевой сигнальной последовательности.

В. Образование внутри – и межмолекулярных дисульфидных связей.

Г. Образование тройной спирали.

Д. Гликозилирование.

412. Выберите амнокислоты преобладающие в:

3. Валин.

4. Триптофан.

5. Цистеин.

6. Оксипролин.

413. Протеогликановый агрегат содержит:

А. Хондроитинсульфат.

Г. Кератансульфат.

Д. Связывающий белок.

Е. Гиалуроновая кислота.

Ж. Дерматансульфат.

414. Поперечные сшивки в молекуле эластина образуются с участием следующих аминокислот:

В. Лизинорлейцина.

415. Десмозин – это:

416. Недостаток, какого витамина может явиться причиной нарушения образования коллагенового волокна:

417. Какие факторы могут явиться причиной нарушения первичной структуры коллагена?

Б. Мутации в ДНК фибробластов.

Г. Недостаток витамина А.

Д. Недостаточность кислорода.

418. Направлением генной инженерии является:

А. Выделение ДНК и проведение манипуляций с ее молекулами.

Б. Получение белков в чистом виде путем гель - фильтрации.

В. Получение гликопротеинов – рецепторов клеточных мембран.

Г. Получение антибиотиков.

419. Гибридома - это:

В. Гибридный гликопротеид.

Г. Гибридный гликолипопротеид.

420. Иммобилизация ферментов:

А. Повышает их устойчивость.

Б. Снижает их активность.

В. Снижает их термолабильность.

Г. Снижает их специфичность.

421. Пролекарства – это:

В. Специфические белки.

Г. Вещества, метаболизируещиеся в организме до лекарства.

422. К средствам доставки к органам и тканям лекарств относят:

Б. Гетерополисахариды.

В. Липопротеиды низкой плотности.

Г. Липопротеиды высокой плотности.

423. Биотехнология подразумевает:

А. Использование в технологических целях живых систем.

Б. Использование денатурированных ферментов.

В. Использование высоких температур.

Г. Использование высоких концентраций субстратов.

424. Укажите третий этап фармокинетики лекарственных веществ в организме:

В. Связывание с белками.

Г. Распределение по тканям.

425. Распределение лекарственных веществ между органами и тканями зависит А. Структуры вещества.

В. Молекулярной массы вещества.

Г. Количества вещества.

426. Конъюгация, как этап метаболизма лекарственных веществ идет:

А. В гепатоцитах без затраты энергии.

Б. В гепатоцитах с затратой энергии.

В. На мембранах рибосом с затратой энергии.

Г. На мембранах ядра с затратой энергии.

427. Указать порядок выделения ДНК из ядер клеток:

А. Экстрагирование ДНК фенолом и хлороформом.

Б. Удаление фрагментов клеточных органелл.

Г. Ферментативное разрушение белков протеиназами.

Д. Осаждение ДНК этанолом.

Е. Растворение ДНК в буферном растворе.

428. Лекарственное вещество реализует свое фармакологическое действие через:

Б. Специфические липиды.

В. Специфический рецептор.

Г. Специфические углеводы.

429. Метаболизм лекарств – ксенобиотиков максимально совершается в:

А. Почечных канальцах.

Б. Микросомах печени.

Г. Корковом слое надпочечников.

430. Составьте соответствия:

1. Разделение ДНК на отдельные А. Амплификация.

нити при температуре 90-97оС.

2. Образование молекул ДНК, со- Б. Рекомбинация.

стоящей из фрагментов различных ДНК.

3. Встраивание нужного фрагмента В. Клонирование.

ДНК в вектор, что предполагает получение значительных количеств ДНК.

4. Увеличение количества ДНК в Г. Плавление ДНК.

миллионы раз, часто методом 431. Плазмиды – это:

А. Кольцевые молекулы ДНК бактерий, несущие небольшое количество генов.

Б. Молекулы РНК бактерий.

В. Молекулы ДНК эукариот.

Г. Молекулы РНК вирусов.

432. Расставьте в правильной последовательности этапы фармокинетики лекарственных препаратов в организме.

А. Выведение из организма.

Б. Всасывание, т.е. транспорт через биологические мембраны.

В. Распределение в тканях.

Е. Взаимодействие с рецепторами.

433. Как называется процесс проникновения крупных молекул веществ, при котором вещество обволакивается клеточной мембраной и переносится в клетку путем отщепления образовавшейся визикулы.

434. Защитные вещества белковой природы, которые вырабатываются клетками в ответ на проникновение вирусов, называются.

435. Биологически - активные вещества, вырабатывающиеся лейкоцитами и являющиеся посредниками в их межклеточных взаимодействиях, называются _.

436. Метод получения инсулина, при котором в -цепи свиного инсулина меняется аминокислота аланин на треонин, называется - _.

437. Метод получения инсулина основанный на встраивании гена ответственного за синтез инсулина в ДНК непатогенного штамма кишечной палочки или дрожжей, называется - _.

438. Функциональной единицей миофибрилл является:

439. Структурной единицей мышечной ткани является:

440. Особенности гладкомышечных клеток (все утверждения верны, кроме):

А. Отсутствие М-пластинки.

Б. Отсутствие Z-пластинки.

Г. Прикрепление тонких нитей непосредственно к цитолемме.

441. Все утверждения, верно характеризуют миозин, кроме:

А. Асимметричный гексамер.

Б. Лёгкие цепи заканчиваются грушевидными «головками».

В. Состоит из двух тяжелых и четырех лёгких полипептидных цепей.

Г. Спирализованные хвосты тяжёлых цепей скручены между собой наподобие каната.

442. Все утверждения верно характеризуют актин, кроме :

А. Обнаружен практически во всех клетках животных и растений.

Б. В структуре G-актина различают 2 домена, соединенных узким перешейком, придающим молекуле полярность.

В. Полимеризация G-актина происходит в присутствии ионов марганца.

Г. Полимеризация G-актина происходит в присутствии ионов магния.

443. Все утверждения, верно характеризуют тропонин, кроме:

А. Обнаружен практически во всех клетках животных и растений.

Б. Белок с четвертичной структурой.

В. Один тропониновый комплекс приходится на 7 мономеров актина.

Г. Содержит 3 субъединицы.

444. Пептидом, который содержит остатки -аланина и гистидина и обнаружен в мышцах всех позвоночных, является:

445. Пептиды карнозин и анзерин, обнаружены в мышцах всех позвоночных и:

А. Обеспечивают высвобождение нейромедиатора.

Б. Обеспечивают увеличение амплитуды мышечного сокращения.

В. Обеспечивают связывание ацетилхолина с холинорецепторами.

Г. Обеспечивают высвобождение ионов кальция из концевых цистерн ретикулума.

446. Образование поперечных связей между актином и миозином и скольжение тонких филаментов относительно толстых:

А. Сопровождается удлинением волокна.

Б. Не меняет длины волокна.

В. Сопровождается укорочением волокна.

Г. Приводит к изменению конформации тропонина.

447. Модель скользящих нитей, объясняющая механизм мышечного сокращения, была предложена:

В. В.А.Энгельгардтом.

Г. А.Е. Браунштейном.

448. Все утверждения относительно процесса расслабления мышц верны, кроме:

А. Снижение концентрации Са +2 в саркоплазме ведёт к распаду комплексов Б. Тропонин I подавляет взаимодействие миозиновой головки с F-актином.

В. Блокировка активных центров F-актина приводит к распаду актомиозина.

Г. Для процесса расслабления требуется энергия в виде ГТФ.

449. Если ионы Са+2 во внеклеточной жидкости отсутствуют, сокращения сердечной мышцы прекращаются в течение:

450. Все утверждения относительно сокращения гладких мышц верны, кроме:

А. Сокращения гладких мышц регулируются ионами Са +2 опосредованно.

Б. Регуляторная лёгкая цепь миозина активирует связывание головки миозина с F-актином.

В. Ионы кальция соединяются с кальмодулином, вызывая в нем конформационные изменения.

Г. Регуляторная лёгкая цепь миозина ингибирует связывание головки миозина с F-актином.

451. Изоферменты креатинкиназы в мышечных клетках локализованы в:

В. Мембранах саркоплазматического ретикулума.

Г. Все ответы правильные.

452. Все утверждения относительно белка дистрофина верны, кроме:

А. Дистофин регулирует расположение актиновых и миозиновых филаментов на оптимальном расстоянии друг от друга.

Б. Связывает белки мышечной мембраны с актиновыми филаментами в В. Ионы кальция соединяются с дистрофином, вызывая в нем конформационные изменения.

Г. Дефект гена, ответственного за синтез дистрофина, приводит к развитию 453. Все утверждения относительно особенностей энергетического обмена в мышцах верны, кроме:

А. Источником АТФ служат процессы гликолиза, -окисления, ЦТК и ЦПЭ.

Б. Ресинтез АТФ протекает по миокиназному (аденилаткиназному) пути.

В. Ресинтез АТФ протекает по креатинкиназному пути.

Г. Источником АТФ служат процессы гликолиза и пентозофосфатного пути.

454. Выберите правильное утверждение о мышечном сокращении в миокарде.

А. По строению относится к поперечно-полосатым и сокращается произвольно.

Б. По строению относится к поперечно-полосатым, а сокращается непроизвольно.

В. По строению относится к гладким и сокращается непроизвольно.

Г. Основной источник ионов Са+2 для возбуждения – саркоплазматический 455. Основным компонентом тонкого филамента является:

В. Тропомиозин и миозин.

Г. Актин, тропомиозин и тропонин.

456. Выберите правильную характеристику актомиозина.

А. Состоит из 3 субъединиц.

Б. Состоит из 2 тяжелых и 4 лёгких цепей.

В. Образуется в процессе мышечного сокращения.

Г. Образует толстый филамент.

457. АТФазной активностью обладает:

458. Укажите последовательность этапов мышечного сокращения:

А. Происходит скольжение нитей актина вдоль нитей миозина.

Б. Происходит контакт головки миозина с актином.

В. Происходит гидролиз АТФ и выделение энергии.

Г. Актин связан с миозином.

459. Выберите последовательность этапов, происходящих в мышце в стадии расслабления.

А. Миозиновая головка в присутствии АТФ отделяется от F – актина, вызывая расслабление.

Б. Комплекс ТнC-4Cа2+ утрачивает свой кальций.

В. Содержание кальция в цитоплазме падает вследствие его поглощения эндоплазматическим ретикулумом.

Г. Тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшее взаимодействие миозиновой головки с F – актином.

460. Мышечное сокращение активируется - _.

461. В состав миозина входят:

А. 2 основные тяжелые нити и 4 легких цепи.

Б. Нити легкого миромиозина, обладающие АТФ-азной активностью.

В. Головка, обладающая АТФ-азной активностью.

Г. Тяжелые нити, обладающие АТФ-азной активностью.

462. Для актина характерно:

А. Наличие двух форм: глобулярной и фибриллярной.

Б. Образование комплекса миозина в присутствии АДФ.

В. Образование комплекса с тропомиозином.

Г. Способность к гидролизу АТФ.

Д. Отсутствие АТФ-азной активности.

463. Свойства миозина:

А. Спонтанно образовывать волокна при физиологических значениях рН.

Б. Ферментативная активность.

В. Связывать полимеризованную форму актина.

Г. Спонтанно образовывать связь с тропомиозином.

464. Тропомиозин – это:

А. Глобулярный белок.

Б. Фибриллярный белок.

В. Белок, укладывающийся на актин, закрывая центр связывания с головкой Г. Белок, активирующий АТФ-азную активность миозина.

465. Тропомиозин выполняет следующие функции:

А. Блокирует связь между актином и миозином.

Б. Способствует уборке ионов кальция.

В. Блокирует связь между ингибиторной субъединицей тропонина и контактным участком актина.

Г. Ингибирует гидролиз АТФ.

466. Какова роль ионов кальция в мышечном сокращении:

А. Ионы кальция запускают мышечное сокращение, присоединяясь к тропомиозину.

Б. Ионы кальция связываются с ТнC-компонентом тропонина, что вызывает конформационные изменения.

В. Кальций регулирует мышечное сокращение по аллостерическому механизму.

Г. В отсутствии кальция тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина.

467. Актин имеет в своем составе и характеризуется:

А. F-актин, спираль из мономеров актина.

Б. G-актин, спираль из мономеров актина.

В. Актин, участвует в мышечном сокращении, т.к. обладает АТФ-азной активностью.

Г. АТФ-азная активность миозина значительно возрастает в присутствии эквивалентных количеств F-актина.

468. Пути ресинтеза АТФ следующие:

А. За счет энергии креатинфосфата.

Б. В процессе окислительного фосфорилирования в ЦПЭ.

В. В аденилатциклазной реакции.

Г. В фосфатидилинозитольном цикле.

469. Гидролиз АТФ:

А. Запускает мышечное сокращение.

Б. Запускает цикл ассоциации диссоциации актина и миозина.

В. Активирует тропониновую систему.

Г. Вызывает конформационые изменения.

470. В процессе сокращения происходит:

А. Сокращение актина и миозина.

Б. Скольжение тонких нитей относительно толстых.

В. Миозин меняет свою длину относительно актина.

Г. Актин и миозин не меняют своей длины.

471. Выберите нейротрансмиттер из указанных ниже соединений:

472. Выберите нейротрансмиттер из указанных ниже соединений:

473. Выберите нейротрансмиттер из указанных ниже соединений:

474. Предшественником оксида азота является:

475. С каким видом эффекторов сопряжены ацетилхолиновые рецепторы?

В. Собственный каталитический домен.

476. На функционирование, каких систем в нейронах тратится наибольшее количество молекул АТФ?

А. Биотрансформация ксенобиотиков.

В. Биосинтез нейромедиаторов и аминокислот.

477. Какие из указанных нейромедиаторов выполняют в ЦНС исключительно возбуждающие функции?

Б. Ацетилхолин и глицин.

Г. Серотонин и норадреналин.

478. Какие ионы играют наиболее важную роль в формировании потенциала действия?

479. Выберите из указанных ниже соединений то, которое не является нейромедиатором в нервной системе человека:

480. Какое из указанных ниже соединений в ЦНС не обладает способностью как тормозного, так и возбуждающего нейромедиатора?

481. Потенциал-зависимые Са2+ каналы активируются:

А. Увеличением концентрации цАМФ.

Б. Уменьшением концентрации цАМФ.

В. Увеличением концентрации цГМФ.

Г. Уменьшением концентрации цГМФ.

482. Все утверждения относительно миелина верны, кроме:

А. Миелин обеспечивает увеличение проводимости нервного импульса.

Б. Способствует снижению ёмкости оболочки нервного волокна.

В. Снижает эффективность проведения нервного импульса.

Г. Повышает эффективность проведения нервного импульса (экономия 483. Основной причиной развития рассеянного склероза считают:

А. Разрастание миелиновой оболочки.

Б. Демиелинизация с последующим нарушением функций нервной системы.

В. Нарушение функций нервной системы без нарушения миелиновой оболочки.

Г. Ничего из указанного выше.

484. Токсические факторы, вызывающие демиелинизацию аксонов:

485. Укажите патологию не связанную с нарушением синаптической передачи:

Б. Болезнь Паркинсона.

Г. Фенилкетонурия.

486. Анестезирующее действие растительного алкалоида кокаина и его синтетических аналогов (новокаин и др.) связано с:

А. Блокированием ионных каналов аксонов.

Б. Взаимодействием с холинэргическими нейронами.

В. Взаимодействием с адренэргическими нейронами.

Г. Блокированием ГАМК-эргических нейронов.

487. К тормозным медиаторам ЦНС относят:

Г. Серотонин и норадреналин.

488. Алкалоид табака никотин:

А. Ингибирует освобождение ацетилхолина из синаптических пузырьков.

Б. Имитирует действие ацетилхолина на «мускариновые» рецепторы.

В. Имитирует действие ацетилхолина на «никотиновые» рецепторы.

Г. Ингибирует ацетилхолинэстеразу.

489. В состоянии покоя мозг обеспечивается энергией почти полностью за счёт:

А. Анаэробного гликолиза.

Б. Пентозофосфатного окисления глюкозы.

В. Аэробного распада глюкозы.

Г. Катаболизма кетоновых тел.

490. Детоксикация аммиака в нервной ткани осуществляется путём:

Б. Восстановительного аминирования -кетоглутаровой кислоты.

В. Глутаминсинтетазной реакции.

Г. Восстановительного аминирования -кетоглутаровой кислоты и синтеза Варианты вопросов для контрольных работ.

ТАБЛИЦА № 1. ВАРИАНТЫ ВОПРОСОВ ДЛЯ КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЫ № 1.

Предпоследняя Последняя цифра номера зачетной книжки зачетной книжки Варианты вопросов для контрольных работ.

ТАБЛИЦА № 2. ВАРИАНТЫ ВОПРОСОВ ДЛЯ КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЫ № 2.

Предпоследняя Последняя цифра номера зачетной книжки зачетной книжки

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ

1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энергии, структурная организация, гомеостаз и самовоспроизведение как важнейшие признаки живой материи.

2. Биохимия как молекулярный уровень изучения структурной организации, анаболизма и катаболизма живой материи. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Значение биохимии в подготовке врача и для медицины.

3. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Пептиды. Биологическая роль аминокислот и пептидов.

4. Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Нарушение первичной структуры и функции гемоглобина А.

5. Конформация петидных цепей в белках (вторичная структура). Типы химических связей, участвующих в формировании вторичной структуры. Супервторичные структуры.

6. Конформация петидных цепей в белках (третичная структура). Типы химических связей, участвующих в формировании и третичной структуры. Доменная структура и ее роль в функционировании белков. Роль шаперонов (белки теплового шока) в формировании третичной структуры белков in vivo.

7. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологической функции белков. Комплиментарность взаимодействующих белков с лигандом. Обратимость связывания.

8. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров. Возможность регуляции биологической функции олигомерных белков аллостерическими лигандами.

9. Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса, размеры и форма, растворимость, ионизация и гидратация. Использование свойств белков в методах выделения и исследования.

10. Методы выделения индивидуальных белков: методы осаждения солями и органическими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная и аффинная хроматографии. Методы количественного определения белка.

11. Конформационная лабильность белков. Денатурация, факторы ее вызывающие.

Защита от денатурации специализированными белками теплового шока (шаперонами).

12. Принципы классификации белков. Классификация по составу и биологическим функциям, примеры представителей отдельных классов.

13. Иммуноглобулины, классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования. Многообразие антигенсвязывающих участков Н- и L-цепей иммуноглобулинов.

14. Ферменты, определение. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов, виды. Классификация и номенклатура ферментов.

15. Строение ферментов. Каталитический и регуляторный центры. Взаимодействие ферментов с лигандами. Механизм действия ферментов. Энергетические изменения в ходе ферментативных реакций. Формирование фермент-субстратного комплекса. Гипотеза «ключ-замок» и гипотеза индуцированного соответствия.

16. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен, Кm.

17. Кофакторы ферментов: ионы металлов их роль в ферментативном катализе. Коферменты как производные витаминов. Коферментные функции витаминов В6, РР и В2 на примере трансаминаз и дегидрогеназ.

18. Ингибирование ферментов: обратимое и необратимое; конкурентное и неконкурентное. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.

19. Регуляция метаболических процессов путем организации химических реакций в метаболические пути. Роль пространственной локализации ферментов, органоспецифичности, компартментализациии. Регуляция количества молекул фермента в клетке, каталитической активности ферментов, роль доступности молекул субстрата и коферментов.

20. Аллостерическая регуляция активности ферментов. Роль аллостерических ферментов в метаболизме клетки. Аллостерические эффекторы и ингибиторы. Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов и их локализация в метаболических путях. Регуляция активности ферментов по принципу отрицательной обратной связи. Привести примеры.

21. Регуляция каталитической активности ферментов ковалентной модификацией путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Гормональная регуляция активности ферментов в результате присоединения регуляторных белков на примере аденилатциклазы.

22. Ассоциация и диссоциация протомеров на примере протеинкиназы А и ограниченный протеолиз при активации протеолитических ферментов как способы регуляции каталитической активности ферментов.

23. Изоферменты, их происхождение, биологическое значение, привести примеры.

Определение ферментов и изоферментного спектра плазмы крови с целью диагностики болезней. Энзимопатии наследственные и приобретенные. Применение ферментов для лечения болезней и как реагентов в лабораторной диагностике.

24. Строение нуклеиновых кислот. Связи, формирующие первичную структуру нуклеиновых кислот. Особенности строения ДНК и РНК.

25. Вторичная структура ДНК и РНК, связи ее стабилизирующие. Денатурация и ренативация ДНК. Гибридизация ДНК-ДНК и ДНК-РНК.

26. Третичная структура ДНК. Гистоны, характеристика, участие в формировании третичной структуры ДНК. Особенности формирования нуклеопротеинов, строение хроматина.

27. Типы РНК, особенности вторичной и третичной структуры, функции. Строение 28. Биосинтез ДНК (репликация). Субстраты, источники энергии, матрица, ферменты и белковые факторы репликации. Характеристика этапов репликации.

29. Повреждение и репарация ДНК, ферменты, участвующие в этом процессе. Рекомбинация ДНК как источник генетической изменчивости.

30. Особенности организации генома эукариот. Мозаичность структурных генов, функциональные участки (промоторы, операторы, энхансеры, сайленсоры).

Транспозиция V,D,J-участков генов иммуноглобулинов как источник многообразия специфичности антител.

31. Транскрипция, компоненты системы синтеза РНК. Основные этапы процесса транскрипции.

32. Первичный транскрипт и его процессинг (созревание). Рибозимы как пример каталитической активности нуклеиновых кислот, биологическая роль.

33. Регуляция транскрипции. Теория оперона, регуляция по типу индукции и репрессии, катаболитная репрессия, цАМФ регулируемый белок.

34. Гормональная регуляция транскрипции. Механизм действия стероидных гормонов на генетический аппарат.

35. Трансляция – перевод языка генетического кода на язык последовательности аминокислот, коллинеарность. Концепция гена в молекулярной биологии, биологический код. Основные свойства и характеристики.

36. Особенности структуры тРНК, позволяющие ей выполнить роль адаптера. Биосинтез аминоацил-тРНК. Аминоацил-тРНК-синтеза, субстратная специфичность.

37. Сборка полипептидной цепи на рибосоме. Характеристика стадий инициации, элонгации и терминации. Пептидилтрансферазная активность рРНК.

38. Посттрансляционный процессинг (созревание) первичных полипептидных цепей (частичный протеолиз, присоединение небелковых компонентов, модификация аминокислот) на примере созревания коллагена и инсулина.

39. Формирование пространственной конформации (третичной и четвертичной структуры) белков. Участие в этом процессе белков теплового шока (шаперонов). Особенности синтеза и процессинга секретируемых белков.

40. Питание. Основные пищевые вещества - белки, углеводы, жиры, суточная потребность. Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Минеральные компоненты пищи.

41. Белковое питание. Биологическая ценность белков. Азотистый баланс. Полноценность белкового питания, нормы белка в питании, белковая недостаточность.

42. Переваривание белков: протеазы ЖКТ, их активация и специфичность, оптимум рН и результат действия. Образование и роль соляной кислоты в желудке. Защита клеток от действия протеаз.

43. Всасывание продуктов переваривания. Транспорт аминокислот в клетки кишечника. Особенности транспорта аминокислот в гепатоцитах. -глутамильный цикл.

Нарушения переваривания белков и транспорта аминокислот.

44. Роль липидов в питании, линоленовая кислота - незаменимая жирная кислота. Переваривание и всасывание липидов, роль желчных кислот в этих процессах.

45. Витамины, биологическая роль. Классификация витаминов, примеры. Гипо-, гипер- и авитаминозы, причины возникновения. Витаминрезистентные состояния.

Минеральные вещества пищи, макро- и микроэлементы, биологическая роль. Региональные патологии, связанные с недостатком микроэлементов.

46. Биологические мембраны, строение, функции и общие свойства: жидкостность, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость.

47. Липидный состав мембран - фосфолипиды, гликолипиды, холестерин. Белки мембран - интегральные, поверхностные, «заякоренные». Роль отдельных компонентов мембран в формировании структуры и выполнении функций.

48. Механизмы переноса веществ через мембраны: простая диффузия, пассивный симпорт и антипорт, активный транспорт, регулируемые каналы. Мембранные рецепторы.

49. Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения. Дегидрирование субстратов и окисление водорода как основной источник энергии для синтеза АТФ.

50. Строение митохондрий и структурная организация дыхательной цепи. НАДзависимые и флавиновые дегидрогеназы. Комплексы дыхательной цепи: НАДдегидрогеназы, убихинол-дегидрогеназа (цитохром C редуктаза), цитохром C оксидаза.

51. Окислительное фосфорилирование, коэффициент Р/О. Трансмембранный электрохимический потенциал как промежуточная форма энергии при окислительном фосфорилировании.

52. Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания. Термогенная функция энергетического обмена в бурой жировой ткани.

53. Образование токсических форм кислорода (синглетный кислород, пероксид водорода, гидроксильный радикал, пероксинитрил). Место образования, схемы реакций, их физиологическая роль.

54. Механизм повреждающего действия токсических форм кислорода на клетки (ПОЛ, окисление белков и нуклеиновых кислот). Примеры реакций.

55. Катаболизм основных пищевых веществ в клетке - углеводов, жиров, аминокислот. Понятие о специфических и общих путях катаболизма. Окислительное деЭкзаменационные вопросы.

карбоксилирование пировиноградной кислоты, характеристика процесса. Пируватдегидрогеназный комплекс.

56. Цикл лимонной кислоты: последовательность реакций и характеристика ферментов. Роль цикла в метаболизме.

57. Цикл лимонной кислоты, схема процесса. Связь цикла с целью переноса электронов и протонов. Регуляция цикла лимонной кислоты. Анаболические и анаплеротические функции цитратного цикла.

58. Основные углеводы животных, биологическая роль. Углеводы пищи, переваривание углеводов.

59. Глюкоза как важный метаболит углеводного обмена: общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме. Поддерживание постоянного уровня глюкозы крови, количественное определение глюкозы крови.

60. Аэробный распад глюкозы в клетке. Последовательность реакций до образования пирувата (аэробный гликолиз). Физиологическое значение аэробного распада.

Использование глюкозы для синтеза жиров.

61. Анаэробный распад глюкозы. Реакция гликолитической оксидоредукции; субстратное фосфорилирование. Распространение и физиологическое значение анаэробного распада глюкозы.

62. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез) из аминокислот, глицерина и молочной кислоты; регуляция глюконеогенеза. Биотин, роль в метаболизме. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).

63. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы, схема. Окислительные реакции пентозного цикла (до образования рибулозо-5-фосфата). Распространение и биологическое значение.

64. Гликоген, биологическое значение. Биосинтез и мобилизация гликогена. Регуляция синтеза и распада гликогена.

65. Уровень глюкозы крови как гомеостатический параметр внутренней среды организма. Роль инсулина, глюкагона, адреналина, аденилатциклазной и инозитолфосфатной систем в регуляции уровня глюкозы.

66. Представление о строении и функциях углеводной части гликолипидов и гликопротеинов. Сиаловые кислоты.

67. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы и дисахаридов. Гликогенозы и агликогенозы.

68. Важнейшие липиды тканей человека. Жиры (простые липиды). Жирные кислоты липидов тканей человека, особенности строения. Эссенциальные жирные кислоты. Незаменимые факторы питания липидной природы.

69. Липиды мембран. Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека: глицерофосфолипиды, сфинголипиды, гликосфинголипиды. Функции фосфолипидов и гликолипидов.

70. Строение, номенклатура и биологические функции эйкозаноидов. Жирные кислоты (–3 и –6) – предшественники синтеза эйкозаноидов. Биосинтез простагланЭкзаменационные вопросы.

динов и лейкотриенов. Ингибиторы биосинтеза эйкозаноидов как лекарственные препараты.

71. Пищевые жиры, их переваривание. Всасывание продуктов переваривания. Нарушения переваривания и всасывания. Ресинтез триацилглицеролов в стенке кишечника. Образование хиломикронов и транспорт жиров. Липопротеинлипаза и 72. Липопротеины крови, виды, особенности строения. Роль отдельных липопротеинов в транспорте различных видов липидов. Лецитин-холестеринацилтрансфераза, биологическая роль. Диагностическое значение определения липопротеинов крови.

73. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани, физиологическая роль этих процессов. Роль инсулина, адреналина и глюкагона в регуляции обмена жира.

74. Распад жирных кислот в клетке. Активация и перенос жирных кислот в митохондрии. -окисление жирных кислот, энергетический эффект.

75. Биосинтез жирных кислот. Основные стадии процесса. Регуляция обмена жирных 76. Биосинтез и использование кетоновых тел в качестве источников энергии. Причины развития кетонемии и кетонурии при голодании и сахарном диабете.

77. Обмен стероидов. Представление о биосинтезе холестерина. ГМГ-редуктазаключевой фермент синтеза холестерина. Регуляция синтеза и активности ГМГредуктазы. Холестерин как предшественник желчных кислот, выведение желчных кислот и холестерина из организма.

78. Биохимические основы развития атеросклероза. Роль в обмене холестерина липопротеинов низкой и высокой плотности (ЛНП и ЛВП). Количественное определение холестерина крови.

79. Общая схема источников и путей аминокислот в тканях. Динамическое состояние белков в организме. Причины необходимости постоянного обновления белков организма, азотистый баланс. «Незаменимые» аминокислоты.

80. Катаболизм аминокислот. Общие пути распада аминокислот. Трансаминирование аминокислот. Схема реакций, ферменты, роль витамина В6 Биологическое значение трансаминирования. Диагностическое значение определения трансаминаз в сыворотке крови.

81. Дезаминирование аминокислот: прямое, непрямое. Виды прямого дезаминирования. Окислительное дезаминироавние. Оксидазы L-аминокислот. Глутаматдегидрогеназа. Схема реакции, кофактор, регуляция процесса.

82. Трансаминирование аминокислот как этап непрямого дезаминирования. Схема процесса, субстраты, ферменты, кофакторы.

83. Основные источники аммиака в организме человека. Токсичность аммиака. Роль глутамина и аспарагина в обезвреживании аммиака. Глутаминаза почек, образование и выведение солей аммония.

84. Оринитиновый цикл мочевинообразования. Химизм, место протекания процесса.

Энергетический эффект процесса, его регуляция. Количественное определение мочевины сыворотки крови, клиническое значение.

85. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины: гистамин, серотонин, ГАМК, кадаверин, путресцин. Реакции их образования, ферменты, кофактор.

Биороль биогенных аминов. Дезаминирование и метилирование аминов как пути их обезвреживания.

86. Пути обмена безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные кислоты. Анаплеротические реакции, биосинтез заменимых аминокислот (глутамата, глутамина, аспарагина, глицина, тирозина).

87. Обмен фенилаланина и тирозина. Особенности обмена тирозина в разных тканях.

Синтез катехоламинов, меланинов, йодтиронинов. Наследственные биохимические блоки в распаде фенилаланина и тирозина: паркенсонсизм, фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм, диагностика и лечение.

88. Трансметилирование. Метионин как источник метильной группы. Синтез Sаденозилметионина. Его роль в синтезе фосфатидилхолина, карнитина, креатина, тимина. Регенерация метионина.

89. Тетрагидрофолиевая кислота, роль в переносе одноуглеродных групп. Участие тетрагидрофолиевой кислоты в метаболизме серина, метионина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Сульфаниламиды как антивитамины фолиевой кислоты.

90. Распад нуклеиновых кислот а пищеварительном тракте и тканях. Нуклеазы. Распад пуриновых нуклеотидов. Нарушение обмена пуриновых нуклеотидов, подагра. Применение аллопуринола для лечения подагры.

91. Схема синтеза пуриновых оснований, роль ФРПФ в синтезе нуклеотидов. Инозиновая кислота как предшественник адениловой и гнуаниловой кислот.

92. Схема биосинтеза и распада пиримидиновых нуклеотидов. Оротацидурия.

93. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Рибонуклеотидредуктазный комплекс. Биосинтез тимидиловых нуклеотидов, роль фолиевой кислоты и фолатредуктазы. Регуляция синтеза дезоксирибонуклеотидов. Противоопухолевые, антивирусные и антибактериальные препараты как ингибиторы синтеза нуклеотидов.

94. Эндокринная, паракринная и аутокринная системы межклеточной коммуникации.

Роль гормонов в системе регуляции метаболизма. Регуляция синтеза гормонов по принципу обратной связи.

95. Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функция.

96. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов. Рецепторы цитоплазматических мембран, рецепторы, локализованные в цитоплазме. Регуляция количества и активности рецепторов. Механизмы трансдукции сигналов рецепторами мембран, 97. Циклические АМФ и ГМФ как вторичные посредники. Активация протеинкиназ и фосфорилирование белков, ответственных за проявление гормонального эффекта.

98. Фосфатидилинозитольный цикл как механизм внутриклеточной коммуникации.

Инозитол 1,4,5-трифосфат и диацилглицерол - вторичные посредники передачи сигнала. Ионы кальция как вторичные посредники, кальмодуллин.

99. Передача сигналов через внутриклеточные рецепторы. Образование комплекса гормон-рецептор и его взаимодействие с ДНК, гормон чувствительные элементы (HRE). Передача сигналов через рецепторы сопряженные с ионными каналами.

Строение рецептора ацетилхолина.

100. Гормоны гипоталамуса и передней доли гипофиза, химическая природа и биологическая роль.

101. Регуляция водно-солевого обмена. Строение, механизм действия и функции альдостерона и вазопрессина. Роль системы ренин-ангиотензин-альдостерон. Предсердный натриуретический фактор. Биохимические механизмы возникновения почечной гипертонии, отеков.

102. Регуляция обмена ионов кальция и фосфатов. Строение, биосинтез и механизм действия паратгормона, кальцитонина и кальцитриола. Причины и проявления рахита, гипо- и гиперпаратиреоидизма.

103. Инсулин-строение, синтез и секреция. Регуляция синтеза и секреции инсулина.

Механизм действия инсулина. Роль инсулина и контринсулярных гормонов (адреналина и глюкагона) в регуляции метаболизма. Изменение гормонального статуса и метаболизма при сахарном диабете. Диабетическая кома.

104. Гормоны щитовидной железы. Синтез йодтиронинов, этапы. Регуляция синтеза и секреции йодтиронинов и их влияние на метаболизм и функции организма. Изменение метаболизма при гипо- и гипертиреозе. Причины и проявления эндемического зоба.

105. Гормоны коры надпочечников (кортикостероиды). Биосинтез и деградация кортикостероидов, их влияние на метаболизм клетки. Изменения метаболизма при гипо- и гиперфункции коры надпочечников.

106. Гормоны мозгового слоя надпочечников. Синтез и секреция катехоламинов. Механизм действия и биологические функции катехоламинов. Патология мозгового вещества надпочечников.

107. Роль гормонов в регуляции репродуктивной функции организма. Гонадотропные гормоны гипофиза, стимулирующие синтез и секрецию половых гормонов. Механизм действия и эффекты женских и мужских половых гормонов.

108. Метаболизм эндогенных и чужеродных токсических веществ: реакции микросомального окисления и реакции конъюгации с глутатионом, глюкуроновой кислотой и серной кислотами.

109. Распад гема. Схема процесса, место протекания. «Прямой» и «непрямой» билирубин, его обезвреживание в печени. Билирубиндиглюкуронид, его превращения.

Диагностическое значение определения билирубина в крови и моче.

110. Нарушения катаболизма гема. Желтухи: гемолитическая, желтуха новорожденных, печеночно-клеточная, механическая, наследственная (нарушения синтеза УДФ-глюкуронилтрансферазы).

111. Биотрансформация лекарственных веществ. Фазы биотрансформации – микросомальное окисление и коньюгация. Роль цитохрома Р450 в окислении ксенобиотиков. Схемы процессов окисления веществ в системе цитохрома Р450. Схемы реакций коньюгации с ФАФС и УДФГК. Индукция системы цитохрома Р450 лекарствами.

112. Гемоглобины человека, структура. Транспорт кислорода и диоксида углерода.

Гемоглобин плода и его физиологическое значение. Гемоглобинопатия.

113. Биосинтез гема. Схема процесса, химизм первых двух реакций, место протекания.

Регуляция активности АЛК. Источники железа для синтеза гема, всасывание, транспорт в крови, депонирование.

114. Белки сыворотки крови, биологическая роль основных фракций белков, значение их определения для диагностики заболеваний.

115. Ферменты плазмы крови, энзимодиагностика. Количественное определение активности аминотрансфераз (АлАт, АсАт).

116. Буферные системы крови. Гемоглобиновый буфер. Нарушение кислотноосновного равновесия, метаболический ацидоз.

117. Свертывающая система крови. Этапы образования фибринового сгустка. Внутренний и внешний пути свертывания. Витамин К в свертывании крови.

118. Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры. Особенности биосинтеза и созревания коллагена. Роль аскорбиновой кислоты в созревании коллагена.

119. Строение и функции гликозамингликанов (гиалуроновой кислоты, хондроитинсульфатов, гепарина). Структура протеогликанов.

120. Структурная организация межклеточного матрикса. Адгезивные белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин, их строение и функции.

121. Молекулярная структура миофибрилл. Структура и функция основных белков миофибрилл миозина, актина, тропомиозина, тропонина.

122. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Роль ионов кальция и других ионов в регуляции мышечного сокращения.

123. Саркоплазматические белки. Миоглобин, его строение и функции. Низкомолекулярные вещества мышц. Особенности энергетического обмена в мышцах; креатинфосфат.

124. Химический состав нервной ткани. Миелиновые мембраны: особенности состава и структуры.

125. Энергетический обмен в нервной ткани. Значение аэробного распада глюкозы.

126. Биохимия возникновения и проведения нервного импульса. Молекулярные механизмы синаптической передачи.

127. Медиаторы нервной системы: ацелитхолин, катехоламины, серотонин, аминомасляная кислота, глицин, глутамат, гистамин. Физиологически активные пептиды мозга.

128. Значение воды для жизнедеятельности организма. Распределение воды в тканях, понятие о внутренней и внеклеточной жидкостях. Водный баланс, регуляция водного обмена.

129. Минеральные вещества организма человека, их роль. Регуляция минерального 130. Микроэлементы. Значение для жизнедеятельности организма. Регуляция минерального обмена.

131. Биохимический базис медицинской биотехнологии. Получение лекарственных препаратов биотехнологическим синтезом (получение человеческого инсулина из свиного). Получение рекомбинантных белковых препаратов, генная инженерия, гибридомная технология.

132. Генная терапия. Антисмысловые рибонуклеотиды как перспективная основа создания лекарственных средств.

133. Ферменты в медицине и фармацевтической промышленности.Преимущества иммобилизованных ферментов, способы иммобилизации. Иммобилизация целых 134. Биохимические основы фармакокинетики лекарственных средств. Всасывание, метаболизм, распределение и выделение лекарственных препаратов. Пролекарства.

135. Биохимические основы улучшения фармакокинетики лекарственных средств.

Микронизация. Вещества, улучшающие усвоение действующего компонента. Направленная доставка лекарственных средств к мишени действия. Липосомы, наночастицы и вирусные векторы как средства доставки лекарств. Иммуноопосредованная доставка.

136. Биохимические основы фармакодинамики лекарственных средств. Взаимодействие лекарственных препаратов с рецептором. Макромолекулярная природа лекарственных рецепторов. Кривые насыщения рецептора с лигандом. Сопряжение рецептора с «эффектом». Агонисты и антагонисты рецепторов: конкурентные, парциальные и неконкурентные. Сигнальные механизмы и действие лекарств.