[ «ПОСОБИЕ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЛЕЧЕБНОГО, МЕДИКО-ПРОФИЛАКТИЧЕСКОГО, ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТОВ КУРСК – 2003 УДК 57:54(072) Печатается по решению ББК 28,072я7 редакционно-издательского ...»
64. Укажите особенности обмена углеводов в мозге.
65. Укажите особенности обмена углеводов в миокарде.
66. Укажите особенности обмена углеводов в жировой ткани.
Липиды представляют собой наиболее концентрированный источник энергии для организма: они обеспечивают от одной трети до половины общего количества калорий средней диеты современного человека. Для оптимального роста и нормального функционирования человеку необходимы ненасыщенные жирные кислоты и жирорастворимые витамины. Это делает липиды незаменимыми компонентами пищи. Липиды служат предшественниками важных гормоноподобных веществ – простагландинов, они являются структурными компонентами клеточных мембран, поддерживающих оптимальный уровень их проницаемости.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о функциях липидов, об их синтезе, катаболизме, о взаимосвязи этих процессов и механизмах регуляции для объяснения нарушений обмена липидов и при патологии.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: усвоить – взаимосвязь между процессами распада липидов и энергообеспечением организма;
– роль липидов в образовании биологических мембран;
– особенности обмена липидов в различных органах;
– представление о субстратных и гормональных механизмах регуляции – причины нарушения обмена липидов при ожирении, сахарном диабете, атеросклерозе.
Какие общие свойства и особенности структуры характерны для соединений, относящихся к классу липидов?
Чем отличаются простые липиды от сложных?
Назовите структурные элементы, из которых построены простые липиды.
Приведите примеры.
Какие насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты наиболее часто встречаются в природных жирах?
Почему в пищевой рацион необходимо включать растительные жиры?
Могут ли всасываться негидролизованные триглицериды?
В каком виде могут всасываться продукты гидролиза триглицеридов?
Какие функции выполняет жировая ткань?
Что происходит с продуктами гидролиза жиров в стенке кишечника?
В какой форме циркулируют жирные кислоты в крови?
10.
Роль желчных кислот в процессе всасывания липидов.
11.
Вид транспорта глицерина.
12.
Что такое хиломикроны? Каков их химический состав?
13.
Где находится депо жира в организме?
14.
Пути метаболизма глицерина в организме.
15.
Биологическое значение жирных кислот в организме.
16.
Как называется процесс окисления жирных кислот?
17.
Напишите уравнение реакции активирования жирной кислоты. Что необходимо для образования активной формы жирной кислоты?
Назовите фермент, катализирующий процесс активирования жирной кислоты. К какому классу ферментов он относится?
В какой части клетки происходит -окисление жирных кислот?
20.
Как осуществляется транспорт активированной жирной кислоты из цитоплазмы в митохондрии?
Напишите процесс -окисления насыщенной жирной кислоты.
22.
Укажите этапы -окисления, для осуществления которых необходим КоА.
23.
Какие этапы -окисления жирных кислот катализируют ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз?
Назовите этапы -окисления жирных кислот, при осуществлении которых 25.
выделяется энергия.
Назовите этапы -окисления жирных кислот, на которых расходуется АТФ.
26.
Особенности окисления ненасыщенных жирных кислот.
27.
Окисление жирных кислот с нечетным числом атомов углерода.
28.
Назовите источники образования пропионил-КоА.
29.
Что является исходным продуктом для синтеза жирных кислот? Где в 30.
клетке происходит этот процесс?
Механизм транспорта ацетил-КоА из митохондрий в цитоплазму.
31.
Мобилизация жиров из жировых депо.
32.
Каким превращениям подвергается оксалоацетат в цитоплазме?
33.
Особенности структуры пальмитатсинтазы.
34.
Напишите процесс биосинтеза пальмитиновой кислоты.
35.
Назовите этап синтеза жирных кислот, для осуществления которого необходим биотин.
Что представляет собой ацилпереносящий белок? На каких этапах биосинтеза жирных кислот он необходим?
Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в малонилКоА. К какому классу ферментов он относится?
Какие этапы синтеза жирных кислот катализируют ферменты, относящиеся 39.
к классу оксидоредуктаз?
Назовите соединения, являющиеся источником водорода для синтеза жирных кислот.
Напишите фосфатидный путь биосинтеза триглицеридов.
41.
Где в клетке происходит синтез триглицеридов?
42.
Назовите транспортные формы экзогенных и эндогенных триглицеридов.
43.
Каков их химический состав?
Какое влияние оказывает окисление углеводов на биосинтез жирных кислот?
Известно выражение – «жиры сгорают в пламени углеводов». Какова его 45.
молекулярная основа?
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Пути использования жирных кислот в жировых депо и в печени.
Объясните, почему -окисление жирных кислот может происходить только в аэробных условиях?
3. Перечислите ткани, которые не используют жирные кислоты как источник энергии.
4. Назовите ключевой этап синтеза высших жирных кислот. Фермент, катализирующий этот процесс.
5. Перечислите основные отличия -окисления жирных кислот и их синтеза в организме.
6. Укажите соответствие:
1. ацилглицеридов, образующих- а) липопротеиды очень низкой 3. ацилглицеридов, образующих- в) комплексы с альбуминами;
7. Напишите этапы синтеза высших жирных кислот, на которых:
8. Синтез триглицеридов в тканях происходит по двум путям образования глицерол-3-фосфата.
2. дигидроксиацетонфосфат б) жировая ткань;
9. Рассчитайте количество молей АТФ, которое будет затрачиваться при синтезе бутирил-КоА.
10. Рассчитайте количество молей АТФ, которое будет выделяться при полном окислении одного моля трипальмитата до углекислого газа и воды.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 270-283, 284-286, 286-289.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 276-280, 286-290, 291-298, 300-307.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 363-369, 370-378, 381-388.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 83.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 178-189, 193-198, 392-395.
Тема 4.2. ОБМЕН ХОЛЕСТЕРИНА, ФОСФОЛИПИДОВ,
КЕТОНОВЫХ ТЕЛ. ПРОСТАГЛАНДИНЫ.
Биологическое значение холестерина. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза холестерина.В каком органе происходит интенсивный синтез холестерина и холестеридов?
Назовите четыре этапа в процессе синтеза холестерина.
Составьте схему образования холестерина.
Напишите процесс синтеза холестерина до мевалоновой кислоты (в формулах).
Как регулируется интенсивность синтеза холестерина?
Назовите условия, необходимые для переваривания и всасывания холестерина.
Назовите фермент, обусловливающий перенос ацильного радикала на ОН-группу холестерина.
В какой форме транспортируется холестерин кровью?
Нарисуйте схему транспорта холестерина из печени к тканям.
10.
Назовите физиологически активные вещества, синтезирующиеся в организме из холестерина.
Назовите соединения, в виде которых холестерин выводится из организма.
12.
Дайте определение фосфолипидам.
13.
Особенности строения сложных липидов. Чем сложные липиды отличаются от простых?
Какие группы соединений относятся к сложным липидам?
15.
Значение фосфолипидов для организма.
16.
Назовите основные группы фосфолипидов.
17.
В каком органе происходит интенсивный синтез фосфолипидов?
18.
Назовите два основных пути синтеза фосфолипидов.
19.
Напишите схему синтеза лецитина по цитидиловому пути.
20.
Напишите процесс синтеза лецитина (в формулах).
21.
Напишите схему синтеза кефалина по цитидиловому пути.
22.
Напишите процесс синтеза кефалина (в формулах).
23.
Напишите схему синтеза серилфосфатидов по цитидиловому пути.
24.
Напишите процесс синтеза серилфосфатидов (в формулах).
25.
Составьте схему возможных взаимопревращений фосфолипидов.
26.
Что представляют собой кетоновые тела?
27.
Напишите процесс образования кетоновых тел.
28.
Назовите орган, в котором интенсивно идет синтез кетоновых тел. Какова 29.
концентрация кетоновых тел в крови здорового человека?
Назовите органы, где кетоновые тела используются в качестве энергетического материала.
Нарисуйте схему окисления кетоновых тел в мышцах.
31.
Составьте схему метаболизма ацетил-КоА.
32.
При голодании резко увеличивается процесс образования кетоновых тел.
33.
Объясните механизм этого явления. Какие оно имеет последствия для организма?
Перечислите незаменимые жирные кислоты.
34.
Биологическое значение эйкозаноидов.
35.
Назовите основные группы эйкозаноидов.
36.
Напишите схему циклооксигеназного и липоксигеназного путей превращения арахидоновой кислоты.
Характеристика группы простагландинов.
38.
Характеристика группы простациклинов.
39.
Характеристика группы лейкотриенов.
40.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Почему у человека основным кетоновым телом является -гидроксибутират?
Почему кетоновые тела не могут сгорать в печени?
Назовите два пути активации ацетоацетата. Какие ферменты участвуют в этих процессах?
Рассчитайте выход АТФ при полном сгорании 1 моля ацетоацетата.
Рассчитайте выход АТФ при полном окислении 1 моля -гидроксибутирата.
Назовите этап, который не может осуществляться в печени:
2) ацетоацетил-КоА + ацетил-КоА 3) -окси--метилглутарил-КоА ацетоацетат;
4) ацетоацетат + сукцинил-КоА ацетоацетил-КоА + сукцинат;
Укажите соответствие.
жирные кислоты, являющиеся предшественниками:
Ферменты, катализирующие начальный этап метаболического пути образования:
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 289-295, 299-303, 396-397.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 280-286, 290-291, 298-300, 307-312, 199-202.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 368-370, 379-381, 388-391, 395-403.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 85.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 205-210, 212-217, 220-222, 396-397, 399-403.
ЛИПИДНОГО ОБМЕНА.
Значение для организма жирных кислот.Концентрация жирных кислот в крови.
В каком компартменте клетки происходит -окисление жирных кислот?
В каком компартменте клетки протекает синтез жирных кислот?
Назовите метаболит, в виде которого жирная кислота проникает из цитоплазмы в митохондрию.
6. Назовите фермент, катализирующий образование ацил-карнитина.
7. Назовите метаболиты, регулирующие активность ацилкарнитинтрансферазы.
8. Назовите продукт -окисления жирных кислот.
9. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза жирных кислот.
10. Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в малонилКоА.
11. Назовите метаболиты, регулирующие активность ацетил-КоА-карбоксилазы.
12. Роль АТФ, АМФ, НАДФНН+ в регуляции обмена жирных кислот.
13. Нарисуйте схему субстратной регуляции окисления и синтеза жирных кислот на уровне гепатоцита.
14. Какое значение в обмене липидов имеет жировая ткань?
15. Назовите метаболические процессы обмена липидов, протекающие в адипоцитах.
16. Дайте определение процессу липогенеза.
17. Назовите органы, где наиболее интенсивно идет липогенез.
18. Дайте определение липолизу. Назовите органы, где наиболее интенсивно протекает липолиз.
19. Назовите метаболиты и коферменты, от концентрации которых зависит липогенез в жировой ткани.
20. Почему жировая ткань мало использует глицерина для синтеза триглицеридов?
21. Назовите соединения, являющиеся источниками -глицерофосфата в жировой ткани.
22. Нарисуйте схему, иллюстрирующую взаимосвязь между обменом липидов и метаболизмом глюкозы в жировой ткани.
23. Назовите органы, участвующие в регуляции обмена липидов.
24. Назовите гормон, регулирующий процесс анаболизма триглицеридов в жировых депо.
25. Назовите гормоны, являющиеся активаторами липазы жировой ткани.
26. Приведите схему синтеза триглицеридов.
27. Назовите регуляторный фермент синтеза холестерина.
метилглутарил-КоА-редуктазы.
29. Приведите схему субстратной регуляции синтеза холестерина.
30. Перечислите причины, приводящие к ожирению.
31. Нарушения липидного обмена при ожирении.
32. При недостатке каких гормонов возникает ожирение?
33. Биохимические принципы лечения больных с ожирением.
34. Перечислите причины жировой дегенерации печени. Механизмы развития жировой дегенерации печени.
35. Механизм действия липотропных веществ.
36. Как лечить больных с жировой дегенерацией печени?
37. Назовите основные формы гиперлипопротеинемий.
38. Концентрация каких форм липопротеидов повышается при смешанной форме гиперлипопротеинемии?
39. При каких формах гиперлипопротеинемий следует ограничить в рационе углеводы?
40. При каких формах гиперлипопротеинемий следует ограничить в рационе холестерин?
41. При каком значении коэффициента атерогенности следует начинать лечение (или профилактику) атеросклероза?
42. В чем заключается генетический дефект при семейной гиперхолестеринемии?
43. Изменения обмена триглицеридов и жирных кислот в печени при сахарном диабете.
44. Механизм возникновения кетонемии и кетонурии при сахарном диабете.
45. Изменения обмена холестерина при сахарном диабете. Объясните причину этих изменений.
46. Какие из возможных путей превращения ацетил-КоА тормозятся и какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих изменений в организме.
47. Составьте схему взаимосвязи углеводного и жирового обменов.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Напишите процесс окисления глицерина до воды и углекислого газа.
Какое влияние оказывает окисление углеводов на синтез высших жирных Какие нарушения в липидном обмене будут наблюдаться при недостатке в пище углеводов?
Почему при голодании в течение первой недели наблюдается гиперлипемия и кетонемия? Объясните механизм их возникновения.
Как изменяется обмен жира и жирных кислот в печени и в жировой ткани при сахарном диабете?
Составьте схему взаимосвязи обмена углеводов и липидов в организме человека.
Какие изменения будут у больного при недостатке карнитина?
Какой метаболит является аллостерическим регулятором для -гидрокси-метилглутарил-КоА-редуктазы?
Какой метаболит является основным энергетическим материалом при длительной физической нагрузке?
Как изменяются процессы синтеза кетоновых тел и холестерина при сахарном диабете?
Охарактеризуйте изменения обмена ацетил-КоА при недостатке биотина и 11.
оксалоацетата.
Какие соединения необходимо вводить в виде лекарственных препаратов 12.
при жировой инфильтрации печени?
Описано заболевание, при котором активность фосфофруктокиназы не регулируется цитратом. Как может измениться обмен липидов в жировой ткани при таком генетическом дефекте?
Какие нарушения липидного обмена приводят к возникновению метаболического ацидоза?
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 87.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 398-402, 426-428.
ОБМЕНА УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ.
Назовите регуляторные ферменты гликолиза.Назовите метаболиты (субстраты), регулирующие активность ферментов гликолиза.
Назовите ключевые ферменты пентозофосфатного пути.
Назовите ключевые ферменты обмена гликогена и цикла трикарбоновых Назовите регуляторные ферменты окисления и синтеза жирных кислот.
Назовите метаболиты (субстраты), регулирующие активность ферментов окисления и синтеза жирных кислот.
Составьте схему взаимосвязи обмена глюкозы с окислением и синтезом жирных кислот в гепатоцитах.
Какое влияние оказывает высокая концентрация глюкозы на синтез жирных кислот в гепатоцитах?
Какое влияние оказывает высокая концентрация глюкозы на окисление жирных кислот в гепатоцитах?
Какие ферменты участвуют в транспорте ацетил-КоА из митохондрий в 10.
цитоплазму?
Какой фермент участвует в механизме транспорта ацил-КоА из цитоплазмы в митохондрии?
Сколько молекул АТФ необходимо для синтеза глюкозы из лактата?
12.
Назовите основной процесс, который поставляет АТФ для глюконеогенеза 13.
Возможен ли синтез глюкозы в условиях гипоксии? Обоснуйте свой ответ.
14.
Какое влияние окажет дефект фермента карнитин-ацилКоА-трансферазы 15.
на глюконеогенез в печени?
Какие составляющие триглицеридов (жирные кислоты и глицерин) используются для синтеза глюкозы, а какие нет? Обоснуйте свой ответ.
17. Какие жирные кислоты имеют гликогенный компонент?
18. Почему для окисления жирных кислот требуются углеводы?
19. Какое влияние оказывает алиментарная гипергликемия на липолиз в жировой ткани?
20. Какое влияние оказывает алиментарная гипергликемия на кетогенез?
21. Составьте схему взаимосвязи обмена липидов и углеводов на уровне жировой ткани.
22. Как влияет повышение уровня глюкозы в крови на концентрацию жирных кислот? Обоснуйте свой ответ.
23. Объясните, почему при ожирении необходимо ограничить углеводы в питании?
24. Какое влияние оказывает окисление жирных кислот на окисление глюкозы? Составьте схему, иллюстрирующую Ваш ответ.
25. Какое влияние оказывает окисление кетоновых тел на окисление глюкозы в клетках? Составьте схему, иллюстрирующую Ваш ответ.
26. Какое влияние на концентрацию жирных кислот и кетоновых тел в крови окажет уменьшение запасов гликогена в печени?
27. Изменится ли концентрация жирных кислот и кетоновых тел в крови при уменьшении количества гликогена в мышцах?
28. Перечислите эффекты инсулина в метаболизме углеводов и липидов.
29. Какое влияние оказывает инсулин на синтез триглицеридов в жировой ткани? Объясните механизм реализации этого эффекта.
30. Как повышение уровня инсулина влияет на кетогенез? Обоснуйте свой ответ.
31. Перечислите эффекты глюкагона в метаболизме углеводов и липидов.
32. Как алиментарная гипергликемия влияет на секрецию инсулина и глюкагона?
33. Как изменится концентрация инсулина и глюкагона в крови при голодании?
34. Как изменится концентрация гликогена, жирных кислот и кетоновых тел в крови при переходе организма из абсорбтивного в постабсорбтивный период? Обоснуйте свой ответ.
35. Как влияет дефицит углеводов в клетках на синтез кетоновых тел печенью?
36. Назовите регуляторный фермент синтеза холестерина.
37. Укажите метаболиты, которые регулируют его активность.
38. Какое влияние на синтез холестерина оказывает употребление большого количества углеводов?
39. Используются ли кетоновые тела для синтеза глюкозы? Обоснуйте свой 40. Как изменится концентрация жирных кислот в крови при гипогликемии?
41. Как изменится концентрация кетоновых тел в крови при гипогликемии?
42. Объясните нарушения липидного обмена, возникающие при дефекте глюкозо-6-фосфатазы.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Какие пути использования ацетил-КоА преобладают в печени в период пищеварения?
2. Решите задачу. Человек получил с пищей 300 г углеводов.
1) Действие какого гормона определяет состояние обмена жиров через 2 часа после приема пищи?
2) Проследите основные этапы превращения глюкозы в жиры по данной схеме. Вместо номера в схеме поставьте букву, обозначающую соответствующее вещество из перечисленных ниже:
При активации биосинтеза жиров из глюкозы в жировой ткани не увеличивается активность:
Напишите реакцию восстановления диоксиацетонфосфата. Как используется продукт этой реакции в печени и жировой ткани?
Сравните свойства жиров и гликогена как формы депонирования энергетических субстратов:
1) ТАГ; а) запас обеспечивает организм энергией в течение 3) оба; б) запас обеспечивает организм энергией в течение Решите задачу. Пациент А в течение нескольких дней получал гиперкалорийную диету, пациент В – гипокалорийную.
1) У какого пациента соотношение инсулин/глюкагон будет выше в течение 2) У какого пациента количество фермента ацетил-КоА-карбоксилазы будет 7. При гиперкалорийном питании в течение нескольких дней избыточное количество глюкозы быстрее перерабатывается в жиры, так как инсулин индуцирует синтез следующих ферментов, кроме:
4) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы;
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
ОБМЕН ЛИПИДОВ.
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления пальмитиновой жирной кислоты. Приведите расчет АТФ, выделяющегося при окислении пальмитата до СО2 и Н2О (органы, локализация процесса в клетке, ферменты).Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления стеариновой жирной кислоты. Приведите расчет АТФ, выделяющегося при окислении стеариновой кислоты до СО2 и Н2О (органы, локализация процесса в клетке, ферменты).
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления жирной кислоты с 5 углеродными атомами. Напишите процесс включения в метаболизм пропионил-СоА (локализация процесса в клетке, органы, ферменты).
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления масляной жирной кислоты (С4). Приведите расчет АТФ, выделяющихся при окислении до СО2 и Н2О (локализация процесса в клетке, ферменты).
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления линоленовой жирной кислоты (СН3-СН2-СН=СН-СН2-СН=СН-СН2-СН=СН-(СН2)7-СООН) при непосредственном разрыве двойных связей. Напишите процесс включения в метаболизм пропионил-СоА (органы, локализация процесса в клетке, ферменты).
Биосинтез тристеарина в слизистой кишечника (формулы, локализация в клетке, ферменты).
Биосинтез трипальмитата в печени (формулы, локализация в клетке).
Биосинтез пальмитиновой, стеариновой и олеиновой жирных кислот (суммарное уравнение и в формулах до бутирил-АСР) (органы, локализация в клетке, ферменты).
Биосинтез кефалина (формулы, органы, локализация в клетке).
Биосинтез серинфосфатида (формулы, органы, локализация в клетке).
10.
Биосинтез лецитина (формулы, вспомогательный, «аварийный» путь) (органы, локализация в клетке).
Биосинтез лецитина (формулы, основной путь).
12.
Биосинтез кетоновых тел (формулы, ферменты, локализация в клетке, органы).
Биосинтез холестерина (до мевалоновой кислоты в формулах) (органы, локализация в клетке, ферменты).
Липолиз пальмитоолеостеарина в жировых депо (формулы, фермент, 15.
транспорт в крови продуктов липолиза).
Регуляция обмена липидов (метаболическая, гормональная).
16.
Особенности обмена липидов в жировой ткани.
17.
Особенности обмена липидов в печени.
18.
Особенности обмена липидов в мышцах.
19.
Особенности обмена липидов в мозге.
20.
Нарушения обмена липидов при сахарном диабете.
21.
Нарушения обмена липидов при атеросклерозе (причины, последствия, 22.
биохимическая профилактика).
Нарушения обмена липидов при ожирении.
23.
Нарушения обмена липидов при жировой инфильтрации печени.
24.
Нарушения обмена липидов при патологии переваривания и всасывания 25.
Биологическое значение эйкозаноидов.
26.
Синтез эйкозанов. Основные классы эйкозаноидов.
27.
Взаимосвязь обмена углеводов и липидов.
28.
Раздел V. ОБМЕН АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ.
Полимерные азотистые соединения – белки и нуклеиновые кислоты – определяют основные свойства живых систем. Все многообразие живых объектов определяется наследственной (генетической) программой, заложенной в нуклеиновых кислотах. Вся генетическая информация, заложенная в ДНК, реализуется через РНК в структуре соответствующего белка. Процесс передачи информации не может происходить без белков. В основе важнейших механизмов регуляции процессов обмена веществ лежат разнообразные белки.
Главным предназначением аминокислот у человека и животных является участие в биосинтезе белка. Различные аминокислоты служат исходным материалом, поставляющим атом азота и фрагменты углеродной цепи для образования большого числа биологически активных азотсодержащих соединений.
Способность клеток осуществлять эти биохимические процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Клетки не имеют запасных форм аминокислот, они не могут осуществлять синтез белковых молекул, если отсутствует хотя бы одна из входящих в их состав аминокислот. Каждая из аминокислот, входящая в состав белков, вносит свой вклад в синтез углеводов путем глюконеогенеза или в образование важных биологически активных соединений – пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, порфиринов, гормонов, медиаторов.
Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в крови и моче дает ценную информацию о функции печени, состоянии азотистого обмена в различных органах, помогает выявить врожденные нарушения обмена веществ.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о путях метаболизма аминокислот, строении и функционировании нуклеиновых кислот, биосинтезе белков при последующем изучении медицинской генетики, наследственных болезней и иммунной системы организма.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА – усвоить:
– общие и индивидуальные пути превращения важнейших аминокислот;
– механизмы обезвреживания аммиака;
– взаимосвязь обмена аминокислот, глюкозы и жирных кислот;
– пути обмена нуклеиновых кислот и порфиринов;
– механизм биосинтеза и регуляцию обмена информационных молекул;
– молекулярные механизмы генетической изменчивости.
Тема 5.1. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ ПИЩИ.
ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.
Что такое азотистый баланс? Назовите виды азотистого баланса.Назовите условия, определяющие биологическую ценность белков.
Что такое заменимые и незаменимые аминокислоты? Перечислите незаменимые аминокислоты.
Что представляют собой глюко- и кетогенные аминокислоты?
Назовите кетогенные аминокислоты.
Назовите аминокислоты, являющиеся одновременно глюко- и кетогенными.
Напишите структурные формулы незаменимых аминокислот.
Напишите структурные формулы условно-заменимых аминокислот.
Напишите структурные формулы заменимых аминокислот.
Что такое «резервные» белки организма? Какие белки можно рассматривать как резервные?
Назовите продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника в 11.
Назовите аминокислоты, подвергающиеся гниению в кишечнике.
12.
Назовите продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана, лизина, 13.
орнитина, цистеина и метионина. Напишите структурные формулы этих продуктов.
Где происходит обезвреживание продуктов гниения аминокислот? Как выделяются продукты обезвреживания из организма?
Что представляет собой ФАФС и УДФГК? Как продукты гниения обезвреживаются этими соединениями?
Что такое дезаминирование? Назовите виды дезаминирования аминокислот.
Назовите вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях животных и человека. Напишите этот процесс.
Какая из аминокислот подвергается окислительному дезаминированию с 18.
наибольшей скоростью?
Что представляет собой трансаминирование?
19.
Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?
Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.
Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего кофермента.
Что представляет собой трансдезаминирование?
23.
Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.
25. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.
26. Что представляет собой восстановительное аминирование?
27. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.
28. Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной, -кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.
29. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Какие продукты образуются при декарбоксилировании?
30. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.
31. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.
32. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.
33. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.
34. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот.
35. Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме животных и человека.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля 1. Вспомните формулы аминокислот, участвующих в синтезе белков и их свойства, заполните таблицу:
2. Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе (использовать таблицу 1-го задания):
3) биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот (адреналин, тироксин);
3. Пищевая ценность белка зависит от:
Из перечисленных ниже физиологических состояний выберите те, при которых наблюдается:
2) взрослый человек (нормальное б) отрицательный азотистый баланс;
3) длительное тяжелое заболевание;
4) период роста;
5) голодание.
Соляная кислота желудочного сока:
Протеолитические ферменты синтезируются в:
Биологическое значение переваривания белков:
1) источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных 2) источник незаменимых аминокислот;
3) образование продуктов, лишенных антигенной специфичности;
4) образование продуктов, которые легко всасываются в клетки 5) источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически Реакции трансаминирования используются в:
1) синтезе заменимых аминокислот;
2) начальном этапе катаболизма аминокислот;
3) перераспределении аминного азота в организме;
4) синтезе незаменимых аминокислот;
5) образовании аминокислот в клетках.
Центральная роль глутаминовой кислоты в промежуточном обмене аминокислот определяется тем, что глутамат:
1) участвует в трансаминировании как универсальный донор аминогруппы;
2) легко образуется из -кетоглутарата – универсального акцептора 3) дезаминируется НАД-зависимой глутаматдегидрогеназой;
4) является заменимой аминокислотой;
5) подвергается непрямому дезаминированию.
10. Назовите аминокислоты-предшественники биогенных аминов:
11. Выберите витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных аминов:
2. инактивация; б) пиридоксин;
3. оба процесса; в) рибофлавин;
12. Объясните, почему ГАМК в виде препаратов аминалона или гаммалона используется в клинике при лечении заболеваний, связанных с резким возбуждением коры головного мозга?
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 303-315.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – С. 303-315.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 322-350.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 409-446.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 227-235, 243-246, 253-255.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 49.
Дополнение к лабораторной работе. Данные для построения калибровочного графика расчета содержания пировиноградной кислоты.
Оптическая плотность (Е) Клинико-диагностическое значение. Определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови имеет исключительно важное значение для диагностики заболеваний сердца и дифференциальной диагностики болезней печени.
Тема 5.2. ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА.
Назовите пути обезвреживания аммиака в организме.
Назовите основной путь обезвреживания аммиака в организме.
Аминокислоты, участвующие в обезвреживании аммиака.
Назовите органы, в которых осуществляется процесс синтеза мочевины.
Напишите в формулах процесс синтеза мочевины.
Назовите ферменты, катализирующие процесс образования мочевины.
Укажите этапы фиксации аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот.
8. Напишите схему орнитинового цикла. Покажите на схеме места возможных метаболических блоков.
9. Назовите фермент, дефект которого характеризуется аргининоянтарной аминоацидурией.
10. Назовите фермент, дефект которого характеризуется гипераргининемией.
11. Назовите фермент, дефект которого характеризуется цитруллинемией.
12. Назовите фермент, дефект которого характеризуется гипераммониемией.
13. Сколько молекул аммиака обезвреживается при синтезе 1 моль мочевины?
14. Сколько молей АТФ затрачивается в орнитиновом цикле на синтез 1 молекулы мочевины?
15. Объясните возможный механизм токсического действия аммиака на клетки головного мозга.
16. Укажите взаимосвязь цикла мочевины и цикла трикарбоновых кислот.
17. Напишите процесс образования глутамина.
18. Напишите процесс образования аспарагина.
19. Назовите фермент, катализирующий образование глутамина.
20. Назовите органы, в которых аммиак обезвреживается путем образования амидов.
21. Назовите амид, синтез которого идет наиболее интенсивно.
22. Назовите три аминокислоты, образующиеся в процессе восстановительного аминирования в тканях человека и животных.
23. Какие аминокислоты называются первичными?
24. Напишите биосинтез аланина в процессе восстановительного аминирования.
25. Напишите процесс восстановительного аминирования для -кетоглутарата.
26. Напишите процесс восстановительного аминирования для оксалоацетата.
27. Назовите ферменты, участвующие в процессе восстановительного аминирования.
28. Назовите коферменты ферментов, осуществляющих процесс восстановительного аминирования.
29. Напишите процесс гидролиза амидов.
30. Назовите фермент, катализирующий гидролитическое расщепление глутамина.
31. Напишите путь обезвреживания аммиака, преобладающий в почках.
32. Напишите реакцию образования хлорида аммония. Какова его роль в сохранении щелочных резервов крови?
1. Источником аммиака в организме является:
2. Выберите конечные продукты азотистого обмена.
3. Сравните реакции обезвреживания аммиака в печени и мышцах.
3. обе ткани; в) образование аммонийных солей;
4. ни одна. г) синтез аланина в больших количествах.
4. Напишите реакцию обезвреживания аммиака в мозге. Назовите фермент.
Какова судьба продукта реакции?
5. Сравните ферменты:
1. карбамоилфосфатсинтета- а) используется для обезвреживания 2. глутаминаза; б) используется для дезаминирования 6. Заполните цепь реакций, подставив вместо цифр названия метаболитов:
Назовите ферменты, которые участвуют в этих реакциях.
7. Какие из перечисленных ферментов локализованы в митохондриях?
8. Выберите ферменты, которые нуждаются в источнике энергии:
Напишите формулами реакции, которые катализируют выбранные Вами ферменты.
9. При энзимопатиях ферментов орнитинового цикла нарушен синтез ферментов:
1. орнитинкарбамоилтрансфераза; а) гипераммониемия;
2. аргининосукцинатлиаза; б) цитруллинемия;
3. карбамоилфосфатсинтетаза; в) гипераргининемия.
4. аргиназа;
5. аргининосукцинатсинтетаза.
10. При нарушениях орнитинового цикла в крови повышается содержание:
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 315-323.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – С. 315-323.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 350-354.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 446-451.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 235-243.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторный практикум:
Количественное определение аммиака по методу Мальфатти Принцип метода состоит в том, что при действии формалина аммонийные соли мочи образуют уротропин и выделяется эквивалентное количество кислоты. Количественное содержание кислоты определяется титрованием.
Ход определения. В колбочку отмеривают пипеткой 10 мл мочи, добавляют отмеренные цилиндром 30 мл дистиллированной виды, 2 капли 1% раствора фенолфталеина и титруют при перемешивании 0,1н раствором щелочи до появления бледно-розового окрашивания. Затем к раствору добавляют 3-5 мл формалина, предварительно нейтрализованного раствором щелочи в присутствии фенолфталеина. Смесь обесцвечивается вследствие разложения аммонийных солей и появления кислот. Последние оттитровывают 0,1н раствором щелочи до появления бледно-розового окрашивания. Расчет производят по формуле: Х = а 0,0017 150, где Х – количество (грамм) аммонийных солей в суточном количестве мочи; а – количество (мл) 0,1н раствора щелочи, пошедшее на последнее титрование.
Тема 5.3. ОБМЕН ГЛИЦИНА, СЕРИНА, ЦИСТЕИНА,
МЕТИОНИНА, ТРИПТОФАНА, АРГИНИНА.
Напишите формулы глицина и аланина.Из каких аминокислот в организме человека образуется глицин?
Напишите процесс образования глицина.
Напишите биологически активные вещества, для биосинтеза которых необходим глицин.
5. Напишите процесс образования креатина.
6. Напишите процесс превращения креатина в креатинфосфат.
7. Назовите органы, в которых протекает синтез креатина и креатинфосфата.
8. Каково биологическое значение креатина и креатинфосфата?
9. Напишите процесс образования -аминолевулиновой кислоты.
10. Назовите фермент, катализирующий синтез -аминолевулината. Назовите кофермент этого фермента.
11. Назовите продукт, являющийся ингибитором этого фермента.
12. Назовите вещество, являющееся предшественником серина в организме.
13. Напишите процесс образования серина.
14. Назовите и напишите формулы одноуглеродных фрагментов, образующихся из серина.
15. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим метильный радикал.
16. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим формильный радикал.
17. Напишите формулы цистеина и метионина.
18. Напишите процесс превращения метионина в цистеин.
19. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.
20. Укажите коферменты ферментов, катализирующих превращение метионина в цистеин.
21. Нарисуйте схему обмена метионина. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.
22. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию гомоцистинурии.
23. Назовите биохимические признаки гомоцистинурии.
24. Назовите клинические проявления гомоцистинурии.
25. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию цистатионинурии.
26. Назовите биохимические признаки цистатионинурии.
27. Назовите клинические проявления цистатионинурии.
28. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых используется метионин.
29. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим цистеин.
30. Укажите значение цистеина для формирования структуры белковой молекулы.
31. Напишите процесс образования таурина. Для чего он используется в организме?
32. Напишите формулы триптофана и гистидина.
33. Назовите биологически активные вещества, которые синтезируются из триптофана.
34. Напишите синтез никотинамида из триптофана.
35. Напишите синтез серотонина из триптофана.
36. Напишите синтез мелатонина из триптофана.
37. Напишите формулу аргинина.
38. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим аргинин.
39. Нарисуйте схему цикла мочевины.
40. Укажите места возможных генетических блоков, приводящих к развитию аргининосукцинатурии и гипераргининемии.
41. Укажите основные клинические проявления аргининосукцинатурии и гипераргининемии.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.
1. В синтезе серина из 3-фосфоглицерата участвуют:
2. Глицин является предшественником:
3. Перечислите соединения, синтез которых будет нарушен при гиповитаминозе фолиевой кислоты:
4. Антибактериальная активность сульфаниламидных препаратов основана на том, что они являются:
1) конкурентными ингибиторами ферментов синтеза фолата;
2) аллостерическими ингибиторами;
3) псевдосубстратами;
4) корепрессорами синтеза ферментов образования фолата;
5) индукторами синтеза белков.
5. Как повлияет на антибактериальное действие сульфаниламидов добавление п-аминобензойной кислоты?
6. Роль метионина в обмене веществ:
1) источник метильной группы в реакциях синтеза биологически активных веществ;
2) инициатор процесса трансляции;
3) донор СН3-группы при обезвреживании соединений;
4) источник серы для синтеза цистеина;
5) предшественник гомоцистина.
7. Для регенерации метионина необходимы витамины:
8. Почему именно S-аденозилметионин, а не метионин, является донором метильной группы для синтеза и обезвреживания соединений?
9. Животным ввели метионин с меченной (14С) метильной группой. Через некоторое время метка была обнаружена в креатине. Напишите реакции, в результате которых это произошло.
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 323-339.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – С. 323-339.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 354-358, 360-364.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 451-456, 458-464.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 245-250.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа:
Принцип метода. Креатинин при взаимодействии с пикриновой кислотой в щелочной среде образует окрашенные соединения, интенсивность окраски которых пропорциональна концентрации креатинина в моче.
Ход работы. В одну мерную колбу отмеривают 0,5 мл мочи, в другую – 0,5 мл дистиллированной воды (контрольная проба). В обе колбы добавляют по 3 мл насыщенного раствора пикриновой кислоты, смесь перемешивают, добавляют по 0,2 мл 10% раствора NaOH и доводят объем до 100 мл дистиллированной водой. Перемешивают содержимое колб, выдерживают в течение 10 минут при комнатной температуре и измеряют на ФЭКе оптическую плотность против контроля в кюветах с толщиной слоя 1 см с зеленым светофильтром (длина волны 540 нм).
Зная оптическую плотность опытного раствора, по калибровочному графику определяют содержание креатинина в пробе, взятой для анализа, и рассчитывают количество креатинина, выделенного с мочой за сутки, по формуле:
где А – содержание креатинина в пробе с мочой, найденное по калибровочному графику, ммоль; V – объем мочи, взятой для анализа, мл; Vсут – суточный объем мочи, мл.
Данные для построения калибровочного графика Оптическая плотность, Е Концентрация креатинина в моче, Клинико-диагностическое значение. Креатинин является постоянной составной частью мочи. За сутки в норме выделяется 8,8-17,6 ммоль или 1-2 г.
Повышенное содержание креатинина в моче наблюдается при острых инфекциях, лихорадочных состояниях, у больных сахарным и несахарным диабетом.
Тема 5.4. ОБМЕН ФЕНИЛАЛАНИНА, ТИРОЗИНА,
АСПАРАГИНОВОЙ, ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТ,
ВАЛИНА, ЛЕЙЦИНА И ИЗОЛЕЙЦИНА.
1. Напишите формулы фенилаланина и тирозина.2. Напишите процесс превращения фенилаланина и тирозина в фумаровую и ацетоуксусную кислоты.
3. Напишите процесс синтеза адреналина.
4. Напишите процесс синтеза тироксина.
5. Нарисуйте схему превращения тирозина в меланин.
6. Нарисуйте схему обмена фенилаланина и тирозина.
7. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.
8. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию фенилкетонурии.
9. Назовите основные клинические проявления фенилкетонурии.
10. Какой режим питания следует рекомендовать при фенилкетонурии и тирозинозе?
11. Назовите основные принципы лечения фенилкетонурии.
12. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию тирозиноза.
13. Назовите лабораторно-диагностические признаки тирозиноза.
14. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию алкаптонурии.
15. Назовите диагностические признаки алкаптонурии.
16. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию альбинизма.
17. Назовите диагностические признаки альбинизма.
18. Что такое скрининг?
19. Назовите условия, необходимые для проведения скрининг-программ по выявлению наследственных заболеваний обмена аминокислот.
20. Назовите аминокислоты, являющиеся медиаторами нервной системы.
21. Назовите аминокислоты, являющиеся предшественниками медиаторов нервной системы.
22. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима глутаминовая кислота.
23. Составьте схему обмена глутаминовой кислоты в организме.
24. Напишите процесс превращения глутаминовой кислоты в глутамин.
25. Укажите биологическое значение глутамина.
26. Составьте схему использования амидного азота глутамина для синтеза различных соединений.
27. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима аспарагиновая кислота.
28. Назовите аминокислоты, из которых в организме человека образуется -аланин.
29. Из какой аминокислоты в организме человека образуется -аланин?
30. Составьте схему обмена аспарагиновой кислоты в организме.
31. Напишите процесс образования аспарагина.
32. Укажите биологическое значение аспарагина.
33. Напишите структурные формулы валина, лейцина и изолейцина.
34. Назовите места катаболизма аминокислот с разветвленной углеродной цепью.
35. Напишите уравнение реакции трансаминирования валина.
36. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования валина.
37. Напишите уравнение реакции окислительного декарбоксилирования -кетоизовалериановой кислоты.
38. Напишите фермент и кофермент, участвующий в реакции окислительного декарбоксилирования -кетоизовалериановой кислоты.
39. Напишите уравнение реакции трансаминирования лейцина.
40. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования лейцина.
41. Напишите уравнение реакции окислительного декарбоксилирования -кетоизокапроновой кислоты.
42. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию окислительного декарбоксилирования -кетоизокапроновой кислоты.
43. Напишите уравнение реакции трансаминирования изолейцина.
44. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования изолейцина.
45. Напишите реакцию окислительного декарбоксилирования -кето-метилвалериановой кислоты.
46. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию окислительного декарбоксилирования -кето- -метилвалериановой кислоты.
47. Назовите биохимические признаки заболевания «болезнь с запахом кленового сиропа».
48. Назовите клинические проявления заболевания «болезнь с запахом кленового сиропа».
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля 1. В каких процессах используются безазотистые остатки аминокислот:
2. глутаминовая кислота; б) кетогенез;
4. изолейцин.
2. Через какие метаболиты включаются в окисление пировиноградной кислоты безазотистые остатки аминокислот:
2. -кетоглутарат; б) аспарагиновая кислота;
4. оксалоацетат. г) глутаминовая кислота;
3. Укажите соответствие:
4. аспарагиновая кислота;
4. Напишите схему синтеза глутамата из глюкозы.
5. Укажите, где синтезируется:
5. щитовидная железа.
6. В синтезе тирозина участвует:
7. Катаболизм фенилаланина начинается с реакции:
8. Дополните схему недостающими компонентами:
9. Сравните ферменты:
1. фенилаланинтрансаминаза; а) необходим для синтеза тирозина;
2. фенилаланингидроксилаза; б) участвует в образовании ДОФА;
3. тирозингидроксилаза; в) катализирует синтез дофамина.
4. дофамингидроксилаза;
5. ДОФА-декарбоксилаза 10. Вспомните процесс глюконеогенеза, дополните схему:
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 331-339.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – С. 331-339.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 358-364.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 456-464.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 243-246, 250-255.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа:
Качественная реакция на фенилпировиноградную кислоту.
Принцип метода. Фенилпировиноградная кислота образует с ионами 3-валентного железа комплексное соединение, окрашенное в сине-зеленый цвет.
Ход работы. К 2 мл свежепрофильтрованной мочи приливают 8-10 капель 10% раствора FeCl3. При наличии в моче фенилпировиноградной кислоты через 30-60 секунд появляется сине-зеленое окрашивание, которое постепенно исчезает (через 5-30 минут в зависимости от концентрации фенилпировиноградной кислоты).
Клинико-диагностическое значение. Концентрация фенилпировиноградной кислоты повышается при врожденном дефекте фенилаланингидроксилазы.
Накопление фенилпировиноградной кислоты в крови и тканях приводит к нарушению нормального развития мозга и развитию фенилпировиноградной олигофрении.
Тема 5.5. СТРУКТУРА И БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.
1. Назовите структурные компоненты, из которых построены нуклеиновые кислоты.
2. Строение нуклеозида, нуклеотида, полинуклеотида.
3. Назовите азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот.
4. Напишите формулы пуриновых азотистых оснований.
5. Напишите формулы пиримидиновых азотистых оснований.
6. Назовите пентозы, входящие в состав нуклеиновых кислот.
7. Напишите формулы рибозы и дезоксирибозы.
8. Напишите структурную формулу АМФ.
9. Напишите структурную формулу ГМФ.
10. Напишите структурные формулы УМФ, ТМФ.
11. Напишите структурную формулу ЦМФ.
12. Характеристика первичной структуры нуклеиновой кислоты.
13. Основные связи, обеспечивающие формирование полинуклеотидной цепи.
14. Назовите виды ДНК. Укажите места их локализации в клетке и физиологическую роль.
15. Сформулируйте основные положения правила Чаргаффа.
16. Характеристика вторичной структуры ДНК.
17. Назовите связи, обеспечивающие стабильность вторичной структуры ДНК.
18. Назовите виды РНК. Укажите места их локализации в клетке и физиологическую роль.
19. Характеристика вторичной структуры РНК. Ее основные отличия от вторичной структуры ДНК.
20. Что представляет собой третичная структура нуклеиновой кислоты?
21. Что такое хроматин?
22. Что такое нуклеосома?
23. Характеристика основных типов гистоновых белков, их функция.
24. Природа и функции негистоновых белков.
25. Дайте определение процессу репликации.
26. Биологическая функция ДНК, реализующаяся в процессе репликации.
27. Основные способы репликации.
28. Основные этапы репликации.
29. Что входит в состав реплисомы?
30. Основная функция ДНК-полимеразы (праймазы) в стадии инициации репликации ДНК.
31. Назовите фермент, участвующий в стадии элонгации процесса репликации 32. Роль ДНК-полимеразы I и ДНК-лигазы в процессе репликации.
33. Дайте определение процессу транскрипции.
34. Перечислите субстраты и источники энергии для синтеза РНК.
35. Назовите фермент, участвующий в транскрипции.
36. Назовите этапы транскрипции. Охарактеризуйте каждый из этих этапов.
37. Что такое экзоны, интроны?
38. Механизм посттранскрипционной доработки предшественников т-РНК, р-РНК и м-РНК (созревание, процессинг, сплайсинг).
39. Что такое обратная транскрипция?
40. Назовите фермент, обеспечивающий процесс обратной транскрипции.
41. Назовите лекарственные препараты, являющиеся ингибиторами синтеза Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля 1. Соединения, состоящие из азотистого основания, пентозы и одного или нескольких фосфорных остатков, называются.
2. Соединения, состоящие из азотистого основания и пентозы, называются _.
3. Полимеры, построенные из нуклеотидов, соединенных фосфодиэфирными связями, называются _.
4. Заполните таблицу «Строение нуклеотидов ДНК».
5. Заполните таблицу «Строение нуклеотидов РНК»
6. Структура, образованная линейной последовательностью плотно прилегающих друг к другу нуклеосом, называется _.
7. Структура, представляющая собой соленоидную упаковку нуклеосом, называется.
8. Структура, представляющая собой комплекс соленоидных фибрилл нуклеосом со стержневым матриксом, образованным негистоновыми белками, называется .
9. Повторяющиеся субъединицы ДНК, содержащие около 200 пар нуклеотидов, связанные с определенными группами гистонов, называются _.
10. Нарисуйте основную схему передачи генетической информации.
11. Нарисуйте схему основных этапов репликации.
12. Ферментативный процесс, при котором генетическая информация, содержащаяся в одной цепи ДНК, используется для синтеза комплементарной второй цепи ДНК, называется.
13. Участок полинуклеотидной цепи ДНК, кодирующий синтез м-РНК, называется.
14. Участок полинуклеотидной цепи ДНК, связывающий ДНК-полимеразу, называется _.
15. Класс молекул РНК, каждая из которых комплементарна определенному участку одной из цепей ДНК и служит для переноса генетической информации от хромосомы к рибосомам, называется _.
16. РНК, специфически связывающие активированные аминокислоты и обеспечивающие распознавание соответствующих этим аминокислотам триплетов матричной РНК, называются _.
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 116-126.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – С. 116-126.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 401-420.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 509-540.
5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
6. Тестовые задания по биохимии.
7. Лекционный материал.
Тема 5.6. МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ БЕЛКА.
Дайте определение термину «генетический код».
Назовите основные свойства генетического кода.
Что такое триплетность генетического кода?
Что такое неперекрываемость генетического кода?
Что такое универсальность генетического кода?
Что такое вырожденность генетического кода?
Что понимается под термином «трансляция»?
Назовите особенности, отличающие трансляцию от других матричных биосинтезов – репликации и транскрипции.
9. Назовите структурные компоненты клетки, с которыми связан процесс трансляции.
10. Перечислите виды РНК, участвующие в биосинтезе белка.
11. Охарактеризуйте роль м-РНК в процессе трансляции.
12. Что понимают под адапторной функцией т-РНК?
13. Сколько различных т-РНК содержится в клетке?
14. Назовите особенности строения т-РНК, обусловливающие ее адапторную функцию.
15. Напишите суммарное уравнение образования аминоацил-т-РНК.
16. Охарактеризуйте значение аминоацил-т-РНК-синтетаз.
17. Что такое кодон и антикодон?
18. Назовите кодоны, являющиеся инициирующими.
19. Назовите основные этапы трансляции.
20. Что представляет собой инициирующий комплекс?
21. Сколько кодонов и-РНК может быть связано с рибосомой одновременно?
22. Охарактеризуйте фазы процесса элонгации.
23. Что является сигналом для окончания «считывания» генетической информации при трансляции?
24. Назовите роль рибосом и полисом в процессе трансляции.
25. Назовите этапы трансляции, на которых расходуется энергия.
26. Дайте определение гена.
27. Дайте определение цистрона.
28. Дайте определение оперона.
29. Нарисуйте схему строения оперона прокариот.
30. Механизм индукции синтеза белка.
31. Механизм репрессии синтеза белка.
32. Охарактеризуйте посттрансляционную модификацию белков.
33. Назовите лекарственные препараты, являющиеся ингибиторами синтеза Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля 1. Последовательность нуклеотидов ДНК, кодирующая положение аминокислотных остатков в полипептидной цепи, называется.
2. Участок ДНК, кодирующий образование м-РНК, называется _.
3. Последовательность из трех соседних нуклеотидов м-РНК, определяющих положение аминокислотных остатков в полипептидной цепи, называется .
4. Последовательность из трех нуклеотидов т-РНК, комплементарная триплетам м-РНК, кодирующим положение определенной аминокислоты в полипептидной цепи, называется.
5. Совокупность всех генов организма называется _.
6. Ферментативный процесс, при котором генетическая информация полинуклеотидной цепи м-РНК определяет последовательность аминокислотных остатков в синтезирующейся полипептидной цепи, называется _.
7. Участок полинуклеотидной цепи ДНК, связывающийся с белкомрепрессором и регулирующий транскрипцию, называется _.
8. Схематическая запись последовательности расположения генов в хромосоме называется _.
9. Изменения положения генов в хромосоме носят название.
10. Наращивание новообразующейся полипептидной цепи на рибосомах называется _.
11. Заполните таблицу «Свойства биологического кода».
12. Заполните таблицу «Основные компоненты белоксинтезирующей системы и их функции в процессе трансляции».
13. Заполните таблицу «Матричные процессы».
Субстраты Источники энергии Ферменты Кофакторы Направление синтеза новых Локализация процесса Характеристика продукта 14. Напишите реакцию образования Тре-т-РНКтре. Укажите название и класс фермента. Буквами изобразите строение антикодона и отметьте 5’- и 3’концы.
15. Выберите наиболее полный ответ. Биологический код – это:
3. способ записи первичной структуры белка с помощью последовательности нуклеотидов м-РНК и ДНК;
4. набор генов, определяющий фенотипические признаки;
5. триплет нуклеотидов, кодирующий одну аминокислоту.
16. В ходе посттрансляционной достройки полипептидные цепи могут:
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 92-113.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – С. 92-113.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 77-89, 377-387.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 97-111, 478-495.
5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
6. Тестовые задания по биохимии.
7. Лекционный материал.
8. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
ОБМЕН АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ.
1. Назовите и напишите формулы незаменимых аминокислот.2. Назовите аминокислоты, подвергающиеся в кишечнике гниению, продукты гниение, их обезвреживание (формулы).
3. Напишите процесс дезаминирования фенилаланина (ферменты, коферменты).
4. Напишите процесс трансаминирования изолейцина. Назовите фермент (кофермент), катализирующий эту реакцию.
5. Напишите процесс трансдезаминирования валина. Назовите ферменты (коферменты), осуществляющие эти реакции.
6. Какая из аминокислот и почему дезаминируется в животных тканях с наибольшей скоростью. Напишите в формулах процесс, назовите фермент (кофермент).
7. Напишите процесс декарбоксилирования и окисления триптофана. Укажите продукт и его физиологическую роль в организме.
8. Напишите процесс декарбоксилирования дикарбоновых аминокислот (ферменты, коферменты), физиологическая роль продуктов декарбоксилирования.
9. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина, укажите фермент (и его кофермент), осуществляющий этот процесс и физиологическую роль продукта декарбоксилирования.
10. Напишите процесс синтеза глутамина. Назовите фермент (и его кофермент), каталирирующий эту реакцию. Физиологическое значение процесса.
11. Напишите процесс обезвреживания аммиака в нервной ткани (формулы).
12. Напишите процесс восстановительного аминирования -кетоглутаровой кислоты (фермент, кофермент).
13. Напишите процесс биосинтеза мочевины (компартментализация процесса).
14. Напишите процесс образования в почках аммонийных солей.
15. Биосинтез креатинфосфата из глицина (формулы, локализация процесса).
16. Синтез цистеина из метионина (формулы).
17. Напишите превращения фенилаланина и тирозина в фумарат и ацетоацетат (формулы).
18. Напишите процесс синтеза катехоламинов из тирозина.
19. Синтез катехоламинов из фенилаланина (формулы).
20. Напишите процесс синтеза гормонов щитовидной железы из тирозина.
21. Биосинтез никотинамида из триптофана (формулы). Укажите причину возникновения болезни Хартнупа.
22. Напишите формулы ТМФ и УТФ.
23. Напишите формулы ЦТФ и АМФ.
24. Напишите процесс катаболизма АТФ (формулы).
25. Назовите белки и ферменты, объединенные под названием «реплисома».
26. Нарисуйте схему участия ферментов и белковых факторов в репликации.
27. Напишите процесс катаболизма ГМФ (формулы). Нарисуйте схему процесса транскрипции (условия, фермент, этапы).
28. Репликация ДНК (причины повреждений ДНК, ферменты, механизм).
Раздел VI. БИОХИМИЯ ВИТАМИНОВ И ГОРМОНОВ.
Витамины представляют собой группу веществ различной химической природы, необходимых для жизни и размножения организма. Они не синтезируются клетками человека, и поэтому должны поступать в организм с пищей.
Недостаточное поступление отдельных витаминов или нарушение их усвоения вызывает развитие специфических симптомокомплексов-авитаминозов, которые излечиваются введением недостающих витаминов. В последние годы описаны неизвестные ранее заболевания, клинические симптомы которых с проявлением тех или иных авитаминозов, и которые развиваются, несмотря на нормальную обеспеченность больного соответствующими витаминами. Как правило, подобные заболевания развиваются у детей и имеют врожденный характер.
Причиной их является нарушение обмена и функций витаминов. В ряде случаев болезнь удается полностью или частично корригировать путем постоянного введения соответствующих витаминов в дозах, превышающих физиологическую потребность в 100-1000 раз. Изучение химической структуры, свойств, метаболизма и функций витаминов необходимо для решения вопросов о целесообразности лечебного назначения витаминов, их дозировке и методике применения при различных патологических процессах.
Гормоны представляют собой биоорганические соединения различной химической природы, структура которых обуславливает их специфическую активность системных регуляторов физиологических процессов. Главный и первичный объект действия гормонов – внутриклеточные обменные процессы. Обладая большой мощностью и широким спектром действия на обмен веществ, гормоны способны вторично изменять функцию и структуру клеток, тканей и других органов. Гормональная регуляция оказывает существенное, порой решающее, влияние на фундаментальные жизненные процессы: синтез нуклеиновых кислот и белков в клетках, их гипертрофию и гиперплазию. Нарушение функционирования того или иного звена эндокринной системы может значительно изменить нормальное течение этих процессов, приводя к глубокой патологии, часто несовместимой с жизнью. Изучение химической структуры и свойств гормонов позволяет понять механизмы реализации их биологических эффектов, а последнее, в свою очередь, создает рациональную основу для эффективного управления физиологическими функциями организма.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь использовать знания о структуре, свойстве, обмене и функции витаминов и гормонов для расшифровки биохимических механизмов некоторых заболеваний, возникающих в организме в результате нарушений обмена и функции витаминов и гормонов.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: усвоить – современные представления о структуре, свойствах, обмене и функции витаминов;
– современные представления о причинах и механизме нарушения обмена и функций витаминов;
– биохимические основы применения витаминов в качестве лекарственных препаратов;
– современные представления о взаимосвязи структуры, метаболизма, механизма действия и функций гормонов;
– оценивать роль эндокринных механизмов в изменении обменных процессов у здорового человека и при различных формах патологии.
Тема 6.1. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ. ПРИЧИНЫ ИХ
НАРУШЕНИЙ. ПРИНЦИПЫ ДИАГНОСТИКИ И КОРРЕКЦИИ
НАРУШЕНИЙ ОБМЕНА И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ.
1. Дайте определение витаминам, как классу биологически активных соединений.2. Назовите основные признаки витаминов.
3. Перечислите водорастворимые витамины. Укажите их буквенные обозначения.
4. Перечислите жирорастворимые витамины. Укажите их буквенные обозначения.
5. Назовите витамин В1?
6. Назовите витамин В2?
7. Назовите витамин В3?
8. Назовите витамин В5? Перечислите химические соединения, относящиеся к группе витамина В5.
9. Назовите витамин В6? Перечислите химические соединения, относящиеся у группе витамина В6.
10. Назовите витамин В7?
11. Назовите витамин В9?
12. Назовите витамин В12?
13. Назовите витамин С?
14. Назовите витамин А?
15. Назовите витамин D?
16. Назовите витамин К?
17. Назовите витамин Е?
18. Перечислите вещества, относящиеся к витаминоподобным соединениям.
19. Назовите функции жирорастворимых витаминов.
20. Назовите функции водорастворимых витаминов.
21. Составьте схему обмена водорастворимых витаминов в организме.
22. Укажите на схеме этапы, на которых возможно возникновение метаболических блоков.
23. Назовите биохимические признаки, характеризующие наличие блоков на каждом этапе обмена водорастворимых витаминов.
24. Укажите принципы биохимической диагностики нарушений обмена и функций витаминов на каждом из этих этапов.
25. Укажите принципы коррекции нарушений обмена и функций витаминов.
26. Что такое авитаминоз?
27. Что такое гиповитаминоз?
28. Причины возникновения гипо- и авитаминозов.
29. Назовите методы профилактики гипо- и авитаминозов.
30. Назовите тесты, используемые для определения обеспеченности организма витаминами.
31. Что такое состояние гипервитаминоза?
32. Назовите принципы витаминотерапии.
33. Назовите соединения, относящиеся к антивитаминам.
34. Назовите соединения, относящиеся к антиметаболитам витаминов. Приведите их классификацию.
35. Назовите коферментные формы тиамина.
36. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходима активная форма тиамина.
37. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
38. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функций тиамина.
39. Назовите аминокислоты, обмен которых будет преимущественно нарушен при дефиците в пище (или нарушении функции) тиамина.
40. Назовите фермент и его коферменты, осуществляющие окислительное декарбоксилирование -кетокислот.
41. Назовите причины возникновения заболевания «моча с запахом кленового сиропа».
42. Назовите ферментный комплекс, участвующий в этом процессе.
43. Назовите причины и биохимические признаки при блокировании пируватдегидрогеназной реакции.
44. Назовите причины и биохимические признаки тиаминзависимого лактацидоза.
45. Назовите коферментные формы рибофлавина. Какая из них является основной?
46. Назовите основные биологические функции активных форм рибофлавина.
47. Напишите конкретные примеры реакций, для которых необходима активная форма рибофлавина. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
48. Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием ФАД-зависимых дегидрогеназ при окислении жирных кислот.
49. Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием ФАД-зависимых дегидрогеназ в цикле трикарбоновых кислот.
50. Назовите коферментную форму пантотеновой кислоты.
51. Напишите конкретные примеры реакций, для которых необходима активная форма пантотеновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
52. Назовите основные биологические функции пантотеновой кислоты.
53. Назовите кофермент, необходимый для ацетилирования лекарственных веществ в печени.
54. Как можно распознать недостаточность пантотеновой кислоты в организме?
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля 1. Назовите причину и предложите способ лечения в каждом из следующих случаев:
1. нормальное содержание витаминов в пищевых продуктах, сниженное содержание витаминов в крови;
2. нормальное содержание витаминов в крови, сниженное содержание активной формы витамины в клетках;
3. нормальное содержание активной формы витамина в клетках, сниженная активность витаминзависимого фермента в этих же клетках;
4. константа Михаэлиса для субстрата повышена, а для активной формы витамина нормальная;
5. константа Михаэлиса для субстрата нормальная, а для активной формы фермента повышена.
2. Какой терапевтический подход оправдан в следующих ситуациях:
1. диетотерапия; а) апофермент нормальный, но нарушедиетотерапия в сочетании с но его взаимодействие с коферментом;
введением витаминов; б) апофермент нормальный и не измевитаминотерапия. нено его взаимодействие с коферментом, но содержание последнего в клетках недостаточно;
Примечание: укажите, в каком случае лечение может ограничиться применением физиологических доз витаминов, и в каком – нужна мегавитаминотерапия.
3. В крови больного обнаружено повышенное содержание лактата, пирувата и аланина. Обсудите возможные причины этих биохимических нарушений.
Какие исследования нужно провести для уточнения причины?
4. Заполните таблицу. Укажите витамин-зависимые ферменты в соответствующих графах каждого из биохимических процессов. Если такие ферменты отсутствуют, то поставьте знак «–».
Основные биохимические Ферменты, активность которых зависит гликолиз пентозофосфатный путь -окисление синтез жирных кислот дезаминирование аминокислот 5. Описано врожденное заболевание, для которого характерно повышение концентрации пирувата, лактата, аланина в крови, ацидоз и гипогликемия.
Внутримышечное введение ребенку больших доз тиаминхлорида приводило к снижению концентрации пирувата, лактата и аланина в крови, полностью корригировало ацидоз и частично – гипогликемию. Попытки лечить больного биотином оказались неэффективными. Обсудите возможные причины указанных биохимических нарушений и механизм их коррекции.
6. Укажите соответствие:
биохимические реакции, в катализе которых принимают участие:
3. пантотеновая кисло- в) глутаминовая к-та -кетоглутарат + 7. Укажите соответствие:
8. Укажите биохимические реакции, в катализе которых принимают участие:
2. рибофлавин; б) -кетоизовалерат изобутирил-КоА;
3. пантотеновая в) синтез гема;
9. Заполните таблицу.
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 67-70, 165, 167, 170-172, 231, 276-277.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 133-137, 147-150, 160-161, 163-169, 216-218.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 204-210, 220-224, 236-237, 239-247, 459.
4. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
5. Тестовые задания по биохимии.
6. Лекционный материал.
7. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 50, 51, 52 (стр. 90-93).
Тема 6.2. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ В5, В6, В7, В9, В12, С.
1. Напишите формулы никотиновой кислоты и никотинамида.
2. Напишите формулы активных форм никотинамида.
3. Напишите конкретные примеры реакций, для катализа которых необходима активная форма никотинамида.
4. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
5. Назовите аминокислоту, из которой в организме синтезируется никотинамид. Напишите процесс синтеза никотинамида из данной аминокислоты.
6. Назовите причины, которые приводят к нарушению биосинтеза никотинамида.
7. Назовите биологические функции активных форм никотинамида.
8. Объясните механизм гемолитической анемии, развивающейся при дефиците или нарушении функции никотинамида.
9. Назовите коферменты, необходимые для превращения пирувата в ацетилКоА.
10. Назовите коферменты, необходимые для функционирования дыхательной 11. Напишите уравнение химической реакции с участием НАД-зависимой дегидрогеназы при окислении жирных кислот.
12. Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием НАД-зависимых дегидрогеназ в цикле трикарбоновых кислот.
13. Назовите основные симптомы заболевания, развивающегося при дефиците или нарушении функции никотинамида.
14. Назовите коферментные формы витамина В6.
15. Напишите формулу пиридоксаля и пиридоксамина.
16. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходима активная форма пиридоксина. К какому классу (подклассу) относятся ферменты, катализирующие эти реакции?
17. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функции пиридоксина.
18. Назовите генетический дефект, который приводит к развитию гомоцистинурии. Напишите химические реакции, иллюстрирующие этот блок.
19. Назовите генетический дефект, который приводит к развитию цистатионинурии. Напишите химические реакции, иллюстрирующие этот блок.
20. Нарисуйте схему обмена триптофана. Покажите на схеме пиридоксинзависимые этапы.
21. Назовите причины возникновения заболевания «пиридоксинзависимый судорожный синдром». Напишите химическую реакцию, иллюстрирующую Ваш ответ.
22. Назовите причины возникновения заболевания «пиридоксинзависимая анемия». Напишите химическую реакцию, иллюстрирующую Ваш ответ.
23. Назовите фермент и его коферментную часть, необходимые для превращения гомоцистеина в цистатионин.
24. Назовите фермент и его коферментную часть, необходимые для превращения цистатионина в гомосерин и цистеин.
25. Назовите кофермент, необходимый для превращения глутаминовой кислоты в -аминомасляную кислоту.
26. Назовите витамин, необходимый для превращения триптофана в никотинамид.
27. Назовите аминокислоты, обмен которых будет преимущественно нарушен при дефиците в пище или нарушении обмена пиридоксина.
28. Назовите витамин, при нарушении функции которого у людей наблюдаются следующие биохимические нарушения: ксантуренурия, гомоцистинурия, цистатионинурия.
29. Назовите коферменты, катализирующие декарбоксилирование и переаминирование аминокислот.
30. Назовите активную форму биотина.
31. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходим биотин. Как называются ферменты, катализирующие эти реакции?
32. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение обмена биотина.
33. Назовите биологическую функцию биотина.
34. Назовите активную форму фолиевой кислоты.
35. Перечислите одноуглеродные радикалы, переносчиком которых является активная форма фолиевой кислоты.
36. Перечислите биологически активные продукты, для синтеза которых необходимы одноуглеродные радикалы, переносимые активной формой фолиевой кислоты.
37. Назовите заболевание, которое возникает при недостаточности или нарушении обмена фолиевой кислоты. Объясните механизм возникновения нарушений.
38. Назовите аминокислоты, метаболизм которых будет преимущественно нарушен при дефиците в пище или нарушении обмена фолиевой кислоты.
39. Напишите коферментные формы кобаламина.
40. Назовите заболевание, возникающее при недостаточности или нарушении обмена кобаламина.
41. Назовите коферменты, необходимые для превращения метилмалонил-КоА в сукцинил-КоА.
42. Назовите аминокислоты, метаболизм которых будет преимущественно нарушен при дефиците в пище или нарушении обмена кобаламина.
43. Назовите витамины, при нарушении функций которых развивается анемия.
Объясните механизм возникновения анемии в каждом случае.
44. Назовите коферменты, участвующие в реакциях трансформилирования и трансметилирования.
45. Напишите формулу витамина С.
46. Назовите основные биохимические процессы, для осуществления которых необходима аскорбиновая кислота.
47. Назовите заболевание, возникающее при недостаточности или нарушении обмена витамина С. Назовите признаки этого заболевания.
48. Назовите витамин, необходимый для гидроксилирования пролина.
49. Назовите витамины, необходимые для превращения триптофана в серотонин. Напишите этот процесс.
50. Назовите витамины, необходимые для превращения фенилаланина в адреналин. Напишите этот процесс.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля 1. Назовите коферменты, участвующие в катализе следующих типов реакций:
2. Назовите витамины, при нарушении функции которых у людей наблюдаются следующие биохимические нарушения:
1) множественная недостаточность карбоксилаз;
Напишите соответствующие биохимические процессы.
3. Напишите уравнения последовательных реакций, иллюстрирующих синергизм функций:
5) тиамина, пантотеновой кислоты и никотинамида;
6) тиамина, рибофлавина, пантотеновой кислоты, никотинамида, пиридоксина и биотина.
4. Укажите соответствие:
биохимические реакции, в катализе которых участвуют 3. фолиевая кислота. в) жирная кислота ацил-КоА 5. Перечислите витамины, признаком недостаточности которых являются:
2. воспалительные поражения кожи; б) В6;
«