СМОЛЕНСКИЙ ГУМАНИТАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

ФАКУ ЛЬТЕТМЕЖДУНАРОДНОГО ТУРИЗМА И ИНОСТР АННЫХ ЯЗЫКОВ

КАФЕДР А ТЕХНОЛОГИИ ПРОДУКТОВ ПИТАНИЯ

ЖУРОВА ВИКТОРИЯ ГЕННАДЬЕВНА

Учебно-методическое пособие

по дисциплине: «Биохимия»

для студентов, обучающихся по специальности

260501 «Технология продуктов общественного питания»

(заочная форма обучения) Смоленск – 2008

ТРЕБОВАНИЯ ГОСУДАРСТВЕННОГО ОБР АЗОВАТЕЛЬНОГОСТАНДАРТА

1.

ЕН.Ф.04.05 Биохимия: 150 биологические структуры живых систем; белки и их биологические свойства; нуклеопротеины, нуклеопротеиды и их распространение;

ферменты; витамины; углеводы; липиды; гормоны; биологическое окисление; взаимосвязь обмена белков, углеводов и жиров в организме; регуляция обмена веществ на различных уровнях организма.

2. ОРГАНИЗАЦИОННО-МЕТОДИЧЕСКИЙ Р АЗДЕЛ

Биохимия (биологическая химия) - наука о химическом составе живых организмов и химических процессах, протекающих в них. Современная биохимия, молекулярная биология, биоорганическая химия, биофизика составляют единый комплекс наук - физико-химическую биологию, изучающую физико-химические основы живой материи.

Живой организм рассматривается как единая саморегулирующаяcя устойчивая система, осуществляющая постоянное обновление своего материального состава на основе управления потоком вещества, энергии и информации.

Структурная организация и биологические системы клетки обеспечивают пространственную и временную координацию обменных процессов, поддерживая постоянство внутренней среды организма (гомеостаз). Все пищевые предприятия перерабатывают сырье биологического происхождения, поэтому курс биохимии является теоретической основой любой пищевой технологии.

Современные достижения биохимии лежат в основе новейших направлений развития биотехнологии, связанных с производством продуктов питания на основе новых принципов переработки пищевого сырья.

Целью изучения биологической химии является фундаментальная подготовка студента по базовой дисциплине в цикле химического образования, изучение общих закономерностей протекания обменных процессов, приобретение комплекса знаний в области современных технологий.

Задачи данного курса – дать студентам необходимые знания об основных группах биоорганических соединений, возможностях их синтеза и превращений в организме, их свойствах, путях использования.

Требования к уровню усвоения дисциплины:

Студент должен знать:

- особенности химического состава живого организма;

- основные пути обмена веществ;

- ферменты, их роль в регулировании процессов, протекающих при хранении и переработке различных сельскохозяйственных продуктов;

- роль биохимии в усовершенствовании технологических процессов пищевой промышленности и создании новых рациональных схем и принципов переработки сырья.

Студент должен уметь:

- применять биохимические методы для оценки пищевого сырья;

- оценивать состояние ферментативного комплекса пищевого сырья;

- осуществлять постановку и проведение эксперимента;

- анализировать и обрабатывать первичный экспериментальный материал;

- оценивать достоверность полученных данных, формулировать выводы;

- творчески применять полученные знания для решения конкретных технологических задач.

В результате изучения дисциплины студент должен овладеть системой знаний, навыков и способностью к самостоятельному решению новых задач, стоящих перед пищевыми и перерабатывающими отраслями АПК России.

Рекомендуются следующие виды контроля знаний студентов:

Контрольная работа.

Проверочные работы.

Тесты.

Защита лабораторных работ.

Проверка заданий по итогам семинарских занятий.

Экзамен.

ПРОГР АММА (СОДЕРЖАНИЕ) УЧЕБНОЙ ДИСЦИПЛИНЫ

3.

Тема 1. Введение. Предмет и задачи курса биохимии. Роль структурной организации, обмена веществ, генетической информации, энергетических процессов в явлениях жизни. Развитие биохимии и ее связь с практикой.

Тема 2. Белковые вещества. Роль белковых веществ в явлениях жизни.

Аминокислотный состав белков. Роль аминокислот в обмене веществ и пищевой технологии. Незаменимые аминокислоты. Пути повышения пищевой ценности растительных белков. Пептиды, распространение в природе, участие в обмене веществ.

Принципы структурной организации белков. Сильные и слабые взаимодействия в белковой молекуле. Первичная структура белка. Методы расшифровки первичной структуры. Вторичная структура белка. Характеристика -спирали. Структура складчатого слоя. Третичная и четвертичная структура белковой молекулы.

Структурные и функциональные домены. Формирование активного центра белковой молекулы.

Физико-химические характеристики белков. Величина и форма белковой молекулы. Денатурация белков. Значение денатурации белков в пищевой технологии.

Изоэлектрическая точка. Оптические характеристики. Классификация белков. Методы выделения и определения однородности белков.

Тема 3. Нуклеиновые кислоты. Азотистые основания. Нуклеозиды и нуклеотиды. Нуклеозиддифосфаты, нуклеозидтрифосфаты. АТФ и ее роль в обмене веществ. ДНК и РНК, общая характеристика. Комплементарность азотистых оснований и ее роль в структурной организации и функционирование нуклеиновых кислот.

Свойства ДНК (УФ-спектр, денатурация, ренатурация, гибридизация). Функции нуклеиновых кислот. ДНК как носитель генетической информации. Нуклеотидный код.

Репарация ДНК. Механизм наследования генетической информации (репликация ДНК). Реализация генетической информации при биосинтезе белков. Транскрипция и трансляция. Мутации. Молекулярные болезни. Генетическая инженерия.

Рекомбинантные ДНК и генетически модифицированные продукты.

Тема 4. Ферменты. Работы И.С. Кирхгофа. Химическая природа ферментов.

Основные положения теории ферментативного катализа. Кинетика ферментативных реакций. Понятие об активном центре фермента. Число оборотов фермента.

Определение начальной скорости ферментативной реакции. Специфичность действия ферментов. Влияние физических и химических факторов на активность ферментов.

Лабильность ферментов. Активаторы и ингибиторы. Механизмы ингибирования ферментов. Однокомпонентные и двухкомпонентные ферменты. Классификация.

Характеристика классов, отдельные представители классов. Ферментные препараты в пищевых технологиях. Иммобилизованные ферменты.

Тема 5. Витамины. Авитаминозы как болезни пищевой недостаточности.

Гипервитаминозы. Открытие витаминов Н.И. Луниным. Классификация.

Жирорастворимые и водорастворимые витамины. Роль витаминов в обмене веществ.

Строение и функции важнейших коферментов, содержащих витамин В1, В2, РР, В6, В3, витамин В12. Аскорбиновая кислота и способы сохранения ее в пищевых продуктах.

Антивитамины. Суточная потребность в витаминах. Влияние хранения и способов переработки биологического сырья на сохранность витаминов. Витаминизация пищевых продуктов.

Тема 6. Углеводы и их обмен. Первичное образование органических соединений в растениях. Фотосинтез и его роль в природе. Химизм фотосинтеза. Световая и темновая стадии. Понятие о хемосинтезе. Классификация углеводов. Моносахариды.

Важнейшие представители. Продукты окисления и восстановления моносахаридов.

Механизмы активации моносахаридов – образование фосфорных эфиров и нуклеозиддифосфатсахаров (НДФС). Взаимопревращения фосфорных эфиров моносахаридов. Образование пентоз у растений. Гликозиды и дубильные вещества, их роль в пищевой промышленности. Специфичность действия гликозидаз.

Глюкозоизомераза и современные технологии производства сахаристых веществ.

Олигосахариды. Важнейшие представители дисахаридов (сахароза, мальтоза, целлобиоза, лактоза) и трисахаридов (рафиноза, мальтотриоза, паноза). Их характеристика. Специфичность действия ферментов, гидролизующих олигосахариды.

Инверсия сахарозы. Лактоза и ее превращение в организме человека. Галактоземия.

Гликозилтрансферазы и биосинтез полисахаридов. Роль НДФС в биосинтезе полисахаридов.

Полисахариды второго порядка. Общая характеристика. Крахмал и гликоген как запасная форма полисахаридов. Структурная организация. Амилазы – распространение в природе и механизм действия. Роль амилаз в пищевой промышленности.

Фосфорилазы. Взаимопревращение крахмала и сахарозы в растениях. Клетчатка и гемицеллюлозы, их свойства и ферментативный гидролиз. Пектиновые вещества, их свойства, ферментативные превращения, роль в пищевых технологиях и в питании человека.

Тема 7. Липиды и их обмен. Классификация липидов. Жиры, их свойства, ферментативный гидролиз. Липазы. Бета-окисление жирных кислот. Коэнзим А и его роль в процессе обмена. Липоксигеназа и ее роль в пищевой промышленности.

Прогоркание жиров. Токсичность продуктов окисления жирных кислот. Фосфатиды, их участие в построении биологических мембран и роль в пищевой промышленности.

Биосинтез жиров. Воски, стероиды и растворимые в жирах пигменты. Каротиноиды и эргостерол как провитамины.

Тема 8. Брожение и дыхание. Роль процессов диссимиляции в организме. Типы диссимиляции. Взаимосвязь процессов брожения и дыхания. Химизм анаэробной диссимиляции. Промежуточные продукты и их роль в обмене веществ. Химизм аэробной диссимиляции. Энергетический баланс брожения и дыхания. Дыхательная цепь и синтез АТФ. Дыхание и физиологические потери биологического сырья при хранении. Влияние температуры и влажности на интенсивность дыхания зерна.

Тема 9. Обмен азота в растениях. Ассимиляция азота и нитратов растениями.

Первичный синтез аминокислот. Прямое аминирование и переаминирование.

Аминотрансферазы. Вторичное образование аминокислот при гидролизе белков.

Пептидгидгидролазы. Диссимиляция аминокислот. Современные представления о биосинтезе белков. Нуклеиновые кислоты и биосинтез белков. Механизм передачи генетической информации от ДНК к рибосоме.

Процесс транскрипции – синтез матричной РНК. Транспортные РНК и их роль в биосинтезе белка. Активация аминокислот и образование аминоацил – т.РНК.

Рибосомы и процесс трансляции. Образование полипептидной цепочки с заданной первичной структурой. Посттрансляционная модификация и формирование белковой глобулы.

Тема 10. Взаимосвязь процессов обмена. Единство процессов обмена веществ.

Связь между процессами ассимиляции и диссимиляции. Взаимосвязь между обменом белков, жиров и углеводов.

Тема 11. Роль биохимических процессов при хранении и переработке пищевого сырья. Биохимические процессы, происходящие при хранении растительного сырья.

Роль ферментативных процессов в технологии переработки сырья. Применение ферментных препаратов в пищевой промышленности.

4.СЕМИНАРСКИЕ И ПР АКТИЧЕСКИЕ ЗАНЯТИЯ, ЛАБОР АТОРНЫЕ Р АБОТЫ

Лабораторные работы проводятся группой из 7 – 8 студентов. Темы лабораторных занятий сообщаются студентам заранее.

Выполнению работы предшествует устный опрос теории работы и собеседование по методике ее проведения, принципу работы лабораторной установки и входящих в нее приборов и устройств.

Выполняя лабораторную работу, студент должен записать в журнал ее цель, содержание опытов, наблюдения в ходе их проведения и выводы. Там, где это необходимо, записываются уравнения происходящих реакций, делаются расчеты по данным, полученным в ходе опыта.

Работая в лаборатории, необходимо соблюдать правила техники безопасности, проводить опыты в точном соответствии с их описанием, приведенном в тексте методических указаний.

После выполнения работы студенты составляют отчет по лабораторной работе, обязательно включающий раздел, где анализируются и объясняются полученные результаты.

Итогом работы является защита полученных в ней результатов, защита проводится устно или письменно, но обязательно индивидуально.

Отчеты по лабораторным работам составляются каждым студентом, после защиты сдаются преподавателю.

ЛАБОР АТОРНАЯР АБОТА №

Цель работы: ознакомиться с основными наиболее распространенными цветными реакциями на белки и доказать, что с их помощью можно выявить сходство и различия в аминокислотном составе исследуемых белков (яичный альбумин и желатин).

Белки играют исключительно важную роль в жизнедеятельности любого живого организма. Основная масса протоплазмы живых клеток состоит из белков. Белки являются материальной основой жизни и участвуют во всех важнейших процессах, протекающих в живом организме.

Около 25-30 % всей потребности организма в белках покрывается за счёт продуктов переработка зерна. В семенах злаков содержится 10-20 % белка, в семенах бобовых и масличных культур 25-50 %. Именно белковые вещества определяют технологические свойства муки, ее способность давать высококачественный хлеб и макаронные изделия, а также определяют ценность различных круп.

Белковые вещества представляют собой высокомолекулярные биополимеры, первичная структура которых образована полипептидными цепочками, построенными из различных -аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Молекулярный вес белков может достигать нескольких миллионов.

В настоящее время известно около 220 аминокислот, однако, только лишь 22 аминокислоты могут входить в состав белков.

Благодаря присутствию аминной и карбоксильной групп, аминокислоты проявляют амфотерные свойства. В водных растворах они диссоциируют как кислота и как основание.

Различают четыре уровня структуры или организации белковой молекулы:

первичная, вторичная, третичная, четвертичная.

последовательность, в которой отдельные аминокислоты соединяются в полипептидной цепочке.

Вторичная (спиралевидная) структура белковой молекулы образуется благодаря водородным связям, возникающим между отдельными частями длинной полипептидной цепи.

Третичной структурой называют способ упаковки спиралевидной полипептидной цепочки в пространстве. При образовании третичной структуры важную роль играют дисульфидные связи (-S–S-), По форме белковой молекулы, сложившейся на третьем уровне организации, различают белки глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки - растворимые вещества с компактной структурой. По форме они приближаются к шару.

Фибриллярные - имеют нитевидную форму. Они обычно нерастворимы.

Четвертичную структуру представляет ассоциация нескольких отдельных полипептидных цепей. Ее создают водородные связи, электростатическое взаимодействие, гидрофобные и другие виды связи.

По степени сложности все белка делят на две большие группы протеины и протеиды.

Протеинами, или простыми белками, называют белки, в состав которых входят только остатки аминокислот. В состав протеидов кроме остатков аминокислот входят группы небелковой природы - простетические группы, например, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты.

Протеины, в свою очередь, делят еще на четыре группы, основываясь на характере их растворимости: альбумины – растворимые в воде; глобулины растворимые в водных растворах различных солей (в растворе хлорида натрия);

проламины - растворимые в растворе этанола; глютелины - растворимые в растворах щелочей.

Свойства белков в первую очередь зависят от аминокислотного состава, от взаимного расположения аминокислот, а также от структуры белковой молекулы, элементарного состава и многих других факторов.

Однако, все белки имеют ряд общих характерных свойств. Так же как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями. Для них характерна изоэлектрическая точка - величина рН, при которой белок как кислота и как основание имеет наименьшую степень диссоциации. При набухании белки образуют коллоидные растворы - студни и гели. Белки являются очень чувствительными веществами к действию физических, химических и биологических факторов, воздействие которых может привести, например, к денатурации белка. Денатурация белков - сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой молекулы.

В технологических процессах чаше всего встречается тепловая денатурация (например, при сушке зерна, выпечке хлеба). Химический состав белка при денатурации не изменяется, но могут сильно измениться все свойства белка физические, химические и биологические.

При взаимодействии белка с некоторыми реактивами образуются окрашенные продукты - белки дают цветные реакции, что зависит от наличия в белковой молекуле той или иной аминокислоты или определенной химической группировки. Этими реакциями можно обнаружить в исследуемом веществе присутствие белков или отдельных аминокислот (тирозина, триптофана, цистеина и др.) Цветные реакции на белки являются качественными реакциями, обусловленными специфическими группами - радикалами. Некоторые из таких реакций широко используются в биохимической практике для изучения структуры и аминокислотного состава белков, их количественного определения.

Для проведения цветных реакций готовят мучную суспензию в соотношении 1:5 и разливают ее по 1-2 см3 в пробирки.

Опыт 1. Биуретовая реакция Испытуемый материал: мучная суспензия, раствор белка Реактивы: раствор едкого натра (NаОН) = 10 % раствор сульфата меди (СuSО4) = 0,5 % Щелочной раствор белка дает с сернокислой медью фиолетовую окраску.

Окраска обусловлена комплексным соединением меди с пептидными группами (-СО– NН-). Свое название биуретовая реакция получила от производного мочевины биурета, который дает эту реакцию.

В пробирку к 1-2 см3 мучной суспензии добавляют 2-3 капли раствора сернокислой меди, и после перемешивания добавляют около 2 см3 водного раствора едкого натра.

При смешивании появляется фиолетовое окрашивание. Следует избегать избытка сернокислой меди, так как тогда голубая окраска гидрата окиси меди маскирует фиолетовую окраску.

Опыт 2. Ксантопротеиновая реакция Испытуемый материал: мучная суспензия, раствор белка.

Реактивы: концентрированная азотная кислота Большинство белковых веществ при нагревании с крепкой азотной кислотой дают желтое окрашивание, переходящее в оранжевое при добавлении щелочи. Свое название реакция получила от греческого слова «ксантос», что означает желтый. Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана) При действии азотной кислоты на эти аминокислоты происходят нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета.

В пробирку к 1-2 см3 мучной суспензии добавляют 5-6 капель концентрированной азотной кислоты. При осторожном подогревании содержимое пробирки окрашивается в желтый цвет. После охлаждения добавляют в избытке едкое кали, при этом желтая окраска переходит в оранжевую.

Опыт 3. Реакция на серу Испытуемый материал: мучная суспензия, раствор белка.

Реактивы: раствор едкого натра (NаОН) = 10 % раствор ацетата свинца (СН3СОО)2Pb) = 10 % В состав большинства белков входят содержащие серу аминокислоты - цистеин, цистин, метионин. Серу в белке можно обнаружить, пользуясь ее свойством давать с солями свинца осадок черного цвета (сульфид свинца). Под действием щелочи сера отщепляется в виде сероводорода. При добавлении раствора ацетата свинца раствор начинает мутнеть, а затем выпадет черный осадок.

В пробирку к 1-2 см3 мучной суспензии добавляют 2-3 капли раствора ацетата свинца. Содержимое пробирки перемешивают, а затем добавляют в него 2-3 см раствора едкого натра, перемешивают и нагревают. Содержимое пробирки начинает темнеть.

Вопросы к защите лабораторной работы.

1) Что такое белки?

2) Каковы физиологические функции белков в живой клетке?

3) Какие функциональные группы входят в аминокислоты?

4) На какие классы и по каким признакам делятся аминокислоты?

5) Какие Вы знаете «незаменимые» аминокислоты? Почему они так называются?

6) Какие аминокислоты входят в состав белков?

7) Какими свойствами обладают аминокислоты?

8) На каком свойстве аминокислот основан синтез белков?

9) Какие виды связей обнаружены в белковых молекулах?

10) Как устроена белковая молекула?

11) Какие виды пространственно организации белковой молекулы вы знаете?

12) Какими физическими свойствами обладают белки?

13) Каковы химические свойства белков?

14) Как можно обнаружить наличие белка в неизвестном объекте?

ЛАБОР АТОРНАЯР АБОТА №

Цель работы: изучить состав и строение липидов, способы обнаружения глицерина и высших карбоновых кислот, лецитина, процессы растворения и эмульгирования жиров.

К липидам относятся нейтральные жиры и жироподобные вещества (липоиды).

Все липиды нерастворимы в воде, но хорошо растворимы в органических растворителях.

Нейтральные жиры представляют собой сложные эфиры глицерина и высших насыщенных (пальмитиновой С15Н31СООН, стеариновой С17Н35СООН) или ненасыщенных (олеиновой С17Н33СООН, линолевой С17Н31СООН, арахидоновой С19Н31СООН) жирных кислот.

Среди липоидов наиболее распространенными являются фосфатиды и стериды.

Фосфатиды (относятся к фосфолипидам) – это сложные эфиры, в состав которых входят глицерин, две молекулы жирной кислоты, фосфорная кислота и азотистые основания (фосфатидилхолин, фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин и др.).

Лецитины, содержащие холин, и кефалины, содержащие коламин, находятся в каждой клетке живого организма, но особенно много их в нервной ткани К группе стеринов относится холестерин. Он представляет собой высокомолекулярный одноатомный ненасыщенный спирт.

Переваривание липидов происходит преимущественно в тонком кишечнике и является гидролитическим процессом. Протекает он с участием ферментов: липаз, фосфолипаз, холестеролэстеразы и др. Под действием липазы нейтральный жир расщепляется на глицерин и жирные кислоты. Продукты расщепления липидов всасываются в кишечнике. Хорошо растворимый в воде глицерин всасывается легко, а нерастворимые в воде жирные кислоты всасываются только в соединении с желчными кислотами в виде холеинового комплекса. Желчные кислоты образуются в печени и выделяются с желчью в свободном виде. Желчные кислоты являются поверхностноактивными веществами и принимают участие в эмульгировании жиров, снижая поверхностное натяжение жировых капель, а также в активировании липазы и всасывании жирных кислот. В клетках стенки кишечника холеиновый комплекс распадается, освободившиеся желчные кислоты через систему воротной вены поступают снова в печень, а жирные кислоты в стенке кишечника соединяются с глицерином и образуют жир, специфичный для данного организма. Из клеток кишечника этот жир переходит в лимфатическую систему и частично в кровь, а затем в печень и другие органы, где подвергается разнообразным превращениям.

Опыт 1. Обнаружение глицеринсодержащих липидов.

В основе реакции лежит способность глицерина к дегидратации при нагревании с образованием акролеина, обладающего специфическим, резким запахом. С помощью этой реакции обнаруживают глицерин, входящий в состав нейтральных жиров и фосфолипидов.

Ход определения.

В сухую пробирку вносят 1–2 капли растительного масла и на кончике шпателя порошок гидросульфата калия. Нагревают до появления белых паров акролеина с резким запахом. Проделывают эту же работу с кусочком воска. Наблюдается ли выделение акролеина?

Опыт 2. Определение высших жирных кислот.

В пробирку вносят 8–10 капель бромной воды и 2–3 капли подсолнечного масла (содержит большое количество непредельных жирных кислот).

Содержимое пробирки взбалтывают. Происходит обесцвечивание бромной воды.

Опыт 3. Обнаружение лецитина в желтке куриного яйца.

Лецитины, относящиеся к группе фосфолипидов, не растворяются в воде и ацетоне, но хорошо растворяются в этиловом спирте, эфире и хлороформе. Поэтому они могут быть выделены из раствора добавлением ацетона или воды.

Для приготовления раствора лецитина в стакан помещают 0,5 желтка куриного яйца и, помешивая, прибавляют 40 мл горячего этилового спирта. Раствор охлаждают и фильтруют в сухую колбу.

Ход определения.

В сухую пробирку вносят 10 капель ацетона и 1–2 капли концентрированного желтка.

Выпадает белый осадок.

В другую пробирку прибавляют к 20 каплям спиртового раствора желтка несколько капель дистиллированной воды до образования устойчивой эмульсии.

В третью сухую пробирку вносят 10 капель спиртового раствора желтка и добавляют 2–4 капли насыщенного спиртового раствора CdCl2. Наблюдают выпадение осадка белого цвета.

Сделайте заключение о наличии лецитина в желтке куриного яйца.

Опыт 4. Гидролиз лецитинов и обнаружение продуктов гидролиза.

В результате гидролиза лецитин распадается на составные части: жирные кислоты, холин, глицерин и фосфорную кислоту. В растворе устанавливают их наличие.

Ход определения.

Обнаружение холина. К 1–2 мл спиртового экстракта желтка добавляют равный объем 10 %-го раствора NaOH и кипятят 5–10 мин. При нагревании ощущается запах селедочного рассола, характерный для триметиламина, образующегося из холина.

Обнаружение жирных кислот. Полученный гидролизат разбавляют небольшим количеством воды и подкисляют 10 %-м раствором HCl. Выпадает осадок свободных жирных кислот, который отфильтровывают, фильтрат нейтрализуют 10 %-м раствором щелочи и упаривают на водяной бане досуха.

Обнаружение глицерина. Часть сухого остатка смешивают с несколькими кристаллами KНSO4 и нагревают. При этом ощущается резкий запах акролеина, образовавшегося из глицерина.

Обнаружение фосфорной кислоты. Другую часть сухого остатка сплавляют в тигле с небольшим количеством KNO3 и Na2CO3. К охлажденному сплаву приливают 2 мл конц. HNO3 и растирают палочкой, раствор сливают в пробирку и нагревают с небольшим избытком молибденовокислого аммония (5–6 мл). При охлаждении образуется желтый кристаллический осадок фосфорномолибденовокислого аммония.

Опыт 5. Растворение и эмульгирование жиров.

Жиры растворяются в органических растворителях и не растворяются в воде.

Эмульгирование жиров (равномерное распределение в растворе) используется в технике и быту для удаления жира. В организме человека только эмульгированные жиры подвергаются действию ферментов и распадаются на более простые продукты.

Ход определения.

В пять пробирок вносят по 3 капли растительного масла и затем добавляют по капель: ацетона в первую пробирку, бензола во вторую пробирку, хлороформа в третью, диэтилового эфира в четвертую и этанола в пятую.

Пробирки встряхивают и наблюдают за растворением жира в различных растворителях.

В шесть пробирок вносят по 2 капли растительного масла и по 3 капли дистиллированной воды. Затем добавляют по 4 капли: 1 %-го раствора яичного белка в первую пробирку, 10 %-го раствора КОН во вторую пробирку, 10 %-го раствора NaHCO3 в третью, 1 %-го мыльного раствора в четвертую и желчи в пятую пробирку. Шестая пробирка служит для контроля. Пробирки встряхивают и наблюдают образование устойчивой эмульсии или расслоение. В отчете результаты опыта оформляют в виде таблицы.

Вопросы к защите лабораторной работы.

1. Что такое липиды?

Приведите классификацию липидов.

В чем заключается роль липидов?

Какова суточная потребность в липидах у человека?

Как построены триацилглицеролы?

Что такое эссенциальные жирные кислоты? Приведите примеры.

Из чего состоит фосфатидилхолин? Какова его роль? Приведите другие примеры глицерофосфолипидов.

8. Что такое стероиды?

9. Какими реакциями определяется холестерол?

10. Назовите ферменты, участвующие в гидролизе липидов в кишечнике.

11. Какова роль желчных кислот?

ЛАБОР АТОРНАЯР АБОТА №

Цель работы: изучить свойства ферментов, влияние различных факторов на активность ферментов, познакомиться с ферментами, участвующими в процессах гидролиза углеводов и белков.

Ферментами называются биологически активные катализаторы белковой природы, обеспечивающие многообразные превращения в организме. В основе действия ферментов лежит их способность взаимодействовать с субстратами с образованием комплекса. В результате этого происходит активация субстрата, который в дальнейшем вступает в реакции при значительно сниженной энергии активации с высокой скоростью.

Все ферменты разделяют на два большие класса: однокомпонентные и двухкомпонентные.

К первому классу относятся ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами, а ко второму классу - ферменты, которые состоят из белка и связанной с ним небелковой части, так называемой активной группой. Для названия активных групп двухкомпонентных ферментов часто используют термин кофермент, или простетическая группа. У однокомпонентных ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в белок.

Эти группировки получили название активных или каталитических центров.

Одним из свойств ферментов, отличающихся от свойств неорганических катализаторов, является их большая лабильность - зависимость от ряда воздействий:

концентрации водородных ионов, температуры, окислительно-восстановительных условий, концентрации некоторых соединений (продуктов обмена веществ), ионов металлов и т.п.

Вторая весьма существенная особенность каталитического действия ферментов состоит в том, что оно строго специфично, то есть действие ферментов направлено на совершенно определенные химические связи.

По характеру своего каталитического воздействия ферменты разделяются на шесть классов:

1) оксидоредуктазы или окислительно-восстановительные ферменты;

2) трансферазы, т.е. ферменты, катализирующие перенос различных групп атомов с одной молекулы на другую;

3) гидролазы, катализирующие гидролитические реакции;

4) лиазы - ферменты, которые отщепляют от субстратов ту или иную группу (не путем гидролиза) с образованием двойной связи или наоборот, присоединяют к двойным связям;

5) изомеразы, т.е. ферменты, катализирующие реакции изомеризации органических соединении;

6) лигазы или синтетазы - к этому классу принадлежат ферменты, которые катализируют синтетические реакции.

Каждый из этих классов подразделяется на подклассы, а они, в свою очередь, на более мелкие группы.

Опыт 1. Ферментативный гидролиз крахмала.

С помощью гидролиза изучают состав веществ. Гидролиз может быть кислотным, щелочным или ферментативным. В первых двух случаях процесс идет при повышенной температуре, а в последнем – при температуре тела человека. В качестве фермента, гидролизующего крахмал на составные части (декстрины, мальтозу, глюкозу), выступает амилаза слюны. Оценку результатов опыта проводят с помощью иодокрахмальной реакции. Негидролизованный крахмал дает синее окрашивание с иодом (положительная реакция). Продукты же гидролиза крахмала (мальтоза и глюкоза) не дают реакции с иодом.

Ход определения.

В две пробирки наливают по 10 капель 1 %-го раствора крахмала. В одну из них вносят 4 капли воды (контроль), а во вторую – 4 капли раствора слюны, разведенной в 5 раз.

Перемешивают и ставят в термостат на 15 минут при 37°С. Затем из первой пробирки отбирают 4 капли исследуемого вещества и добавляют 1 каплю 1 %-го раствора I2 в KI.

Отмечают результат. Аналогичную процедуру выполняют с содержимым второй пробирки и результаты опыта заносят в таблицу.

Опыт 2. Ферментативный гидролиз белков.

Опыт служит моделью переваривания белков пищи. Для опыта необходимы растворы яичного белка – пища, раствор пептидазы (можно использовать лекарственные препараты – фестал, панзинорм, панкреатин), фермент, насыщенный раствор сульфата аммония (NH4)2SO4 – высаливающий агент (вещество, вызывающее выпадение белков в осадок).

Ход определения В контрольную пробирку к 1 мл 10 %-го раствора белка приливают 1 мл дистиллированной воды. В опытную пробирку к 1 мл раствора белка приливают 1 мл раствора фермента. Ставят обе пробирки на 20–30 минут в теплую воду при температуре 30-37°С (идет процесс переваривания). Затем в обе пробирки добавляют по 2 мл насыщенного раствора сульфата аммония и по несколько кристаллов этой же соли. В первой пробирке наблюдается обильное выпадение осадка (белка). Во второй пробирке – осадок или вообще не образуется, или выпадает в незначительном количестве, так как белок гидролизовался (переварился).

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

Будучи по своей химической природе белками, ферменты обладают всеми свойствами белков: термолабильностью, амфотерностью, способностью образовывать коллоидные растворы и т. д. Кроме того, им присущи характерные только для них свойства: высокая специфичность, действие при определенном значении рH среды и др.

Опыт 3. Влияние температуры на активность ферментов Ферменты очень чувствительны к температуре и проявляют свою наивысшую активность при ее оптимальном значении, которое для ферментов человека находится в пределах 35–45°С. При повышении температуры более 50°С их активность падает, а затем наступает инактивация, т.к. при этом нарушается структура активного центра и не происходит его соединение с субстратом.

Ход определения В две пробирки наливают по 10 капель 1 %-го раствора крахмала. Затем в одну добавляют 5 капель раствора слюны, разведенной в 5 раз, а в другую – такое же количество предварительно прокипяченной в течение 10 минут слюны (амилаза инактивирована). Пробирки встряхивают и ставят в термостат при З7°С на 15 минут.

После этого с содержимым каждой пробирки проделывают реакцию с I2 и реакцию Троммера.

Опыт 4. Влияние pH среды на активность фермента Для каждого фермента существует оптимальное значение pH среды, при которой он проявляет наивысшую активность. Изменения pH замедляют или полностью тормозят действие ферментов, т.к. происходит нарушение структуры активного центра (при изменении реакции среды происходит изменение заряда функциональных групп, входящих в состав активного центра).

Ход определения В восемь пробирок наливают по 1 мл дистиллированной воды, а затем в пробирку вносят 1 мл 0,2 %-го раствора HCl, перемешивают и отбирают из нее 1 мл смеси, которую переносят в пробирку 2. Перемешивают и отбирают 1 мл, переносят в пробирку 3 и т. д. Из пробирки 8 отбирают 1 мл и выливают. Таким образом, получаются различные разведения HCl, которые соответствуют различным значениям pH среды. После этого в каждую пробирку добавляют по 2 мл 1 %-го раствора крахмала и по 1 мл раствора слюны, разведенной 1:10. Пробирки встряхивают и ставят в термостат на 15 мин. при 37° С, затем охлаждают и добавляют во все пробирки по капле 1 %-го раствора I2 в KI. Отмечают, что полный гидролиз крахмала произошел в пробирках 5 и 6, где pH = 6,8–7,2, т. е. оптимально для действия амилазы.

Опыт 5. Влияние активаторов и ингибиторов на активность ферментов Различные вещества могут вызывать активирование действия ферментов (активаторы) или тормозить их активность (ингибиторы). Для амилазы активаторами являются анионы хлора, для липазы поджелудочной железы – желчные кислоты.

Ингибиторами амилазы выступают ионы Cu2+, цитохромов (ферментов, участвующих в биологическом окислении) – цианиды и т. п.

Токсичное действие ионов металлов (Сu, Pb, Ag, Со и т.д.) на живые организмы связано с их взаимодействием с белками с образованием комплексных соединений. При этом структура белков разрушается, происходит их необратимая денатурация.

Ход определения В первую пробирку вносят 1 каплю 3 %-го раствора NaCl, во вторую пробирку – каплю 1 %-го раствора CuSO4, а в третью – 1 каплю воды. Затем во все пробирки добавляют по 10 капель слюны в разведении 1:5. Перемешивают и вносят в каждую пробирку по 5 капель 1%-ного раствора крахмала и оставляют на 15–20 мин при 30°С.

После этого вносят во все пробирки по 1 капле 1 %-го раствора I2 в KI. По результатам наблюдений делают выводы об активирующей или ингибирующей способности исследуемых солей.

ЛАБОР АТОРНАЯР АБОТА №

Цель работы: доказать, что в некоторых пищевых продуктах содержатся ферменты.

Опыт 1. Обнаружение каталазы в пищевых продуктах Фермент каталаза содержится в некоторых сырых продуктах – молоке, мясе, картофеле и др. Каталазу обнаруживают, используя ее способность разлагать перекись водорода с выделением газа кислорода:

2H2O2 = 2H2O + O Ход определения В две пробирки наливают по 5 капель перекиси водорода. В первую пробирку добавляют 5 капель сырого молока, во вторую – 5 капель кипяченого. В первой пробирке наблюдают выделение газа, который испытывают тлеющей лучинкой. Вместо молока можно взять кусочки сырого и вареного мяса или сырого и вареного картофеля.

Опыт 2. Обнаружение оксидоредуктазы в молоке Опыт основан на способности оксидоредуктазы восстанавливать метиленовую синь (при этом раствор обесцвечивается).

Ход определения В первую пробирку наливают 5 капель свежего молока, во вторую – столько же кипяченого. Затем в обе пробирки добавляют по 3 капли формальдегида и по 3 капли 0,1 %-го спиртового раствора метиленовой сини.

Обе пробирки нагревают на водяной бане при 70 °С. Наблюдают обесцвечивание раствора метиленовой сини только в одной из пробирок, в отчете укажите в какой и объясните причину.

Опыт 3. Обнаружение тирозиназы в картофеле Тирозиназа (катехолоксидаза) относится к группе ферментов, окисляющих фенолы и родственные им соединения, в частности тирозин. По химической структуре тирозиназа является металлопротеидом, содержащим медь в количестве 0,20–0,25 %.

Медь служит переносчиком электронов от субстрата на кислород воздуха. Тирозиназа содержится во многих растениях, грибах, а также в отдельных органах и тканях животных. Под влиянием тирозиназы тирозин окисляется до красного пигмента, а при дальнейшем окислении переходит в черный пигмент меланин. Превращение красного пигмента в меланин может протекать и в отсутствии тирозиназы, достаточно действия кислорода воздуха.

Ход определения Для получения ферментного препарата тирозиназы сырой картофель очищают от кожуры, верхние слои клубня в количестве 2,0–4,0 г разрезают на кусочки и в ступке растирают с 10 мл дистиллированной воды, фильтруют через два слоя марли. В две пробирки отмеривают по 1 мл полученного фильтрата. Содержимое одной пробирки кипятят 1–2 мин. и охлаждают водопроводной водой.

В обе пробирки добавляют по 1 мл 0,1 %-го раствора тирозина, содержимое пробирок перемешивают и помещают на водяную баню при 37-40°С. Периодически пробирки энергично встряхивают для лучшего соприкосновения с воздухом. Постепенно в одной пробирке под действием тирозиназы раствор темнеет за счет образования продуктов окисления типа меланинов черного цвета. В контрольной пробирке, в которой фермент инактивирован нагреванием, цвет жидкости не изменяется.

Вопросы к защите лабораторных работ № 6,7.

1) Что представляют собой ферменты?

2) В чем заключается каталитическая функция ферментов?

3) Что такое энергия активации?

4) Объясните механизм ферментативного катализа.

5) Из чего состоят ферменты?

6) Чем отличаются ферменты от неорганических катализаторов?

7) Как зависит активность ферментов от: температуры реакции, кислотности среды, концентрации субстрата?

8) Что такое активаторы ферментов? Какие Вы знаете виды активаторов?

9) Что такое ингибиторы? Их классификация.

10) Что Вы понимаете под специфичностью действия ферментов? Какие вы знаете виды специфичности?

11) На какие классы и по какому принципу подразделяют ферменты?

ЛАБОР АТОРНАЯР АБОТА №

Цель работы: обнаружить некоторые вещества в продуктах питания.

Опыт 1. Определение белков в пищевых продуктах Биуретовая реакция – универсальная реакция на все белки, так как в ходе ее образуются окрашенные координационные комплексные соединения ионов меди (II) с компонентами пептидных связей белков. Опыт проводят со следующими пищевыми продуктами: молоком, сметаной, кефиром, творогом, мукой (смесь с водой), любой крупой (размоченной или разваренной до кашеобразного состояния), замоченными дрожжами, желатиной.

Ход определения К 0,5 мл 10 %-го раствора белка добавляют столько же 10 %-го раствора NaOH и 6– капель 1 %-го раствора CuSO4. Голубая окраска раствора, свойственная солям меди (II), по мере образования комплексного соединения переходит в......... (в отчете указать окраску).

Опыт 2. Обнаружение лактозы в молоке Для приготовления реактива Фелинга готовят два раствора. В мерной колбе вместимостью 1 л растворяют 200 г сегнетовой соли и 150 г NaOH в воде и доводят до метки. Во второй мерной колбе на 1 л растворяют в воде 40 г CuSO4. Перед употреблением смешивают равные объемы этих растворов.

Ход определения В пробирку наливают 2–3 мл молока, добавляют 10-12 капель уксусной кислоты для денатурации белка. Отфильтровывают сыворотку и к ней приливают 1–2 мл Фелинга.

Встряхивают и нагревают. Наблюдают за изменением окраски верхней части раствора.

Как объяснить наличие восстанавливающих свойств у лактозы?

Опыт 3. Обнаружение крахмала в хлебе, картофеле, рисе Для обнаружения крахмала в белом хлебе, сыром картофеле и рисе нобразцы этих продуктов наносят пипеткой одну каплю 1 %-го раствора йодв 2 %-м растворе KJ.

По появлению характерного темно-синего окрашиванисудят о наличии крахмала в исследуемых образцах.

Опыт 4. Обнаружение этанола в кефире, молочной сыворотке Лактоза молока при гидролизе образует -галактозу и -глюкозу (в отчете запишите схему гидролиза). Глюкоза под влиянием ферментов дрожжей может сбраживаться – окисляться до этилового спирта и оксида углерода (IV).

Ход определения Для открытия этанола кефир и молочную сыворотку фильтруют. В пробирки наливают по 5 капель фильтрата кефира и молочной сыворотки и добавляют по капель 10 %-го раствора гидроксида натрия, а также несколько капель 1 %-го раствора йода в 2 %-м йодиде калия. В присутствии этанола жидкость мутнеет, появляется запах йодоформа:

C2H5OH + 6NaOH + 4I2 = CHI3 + HCOONa + 5NaI + 5H2O Опыт.5. Обнаружение молочной кислоты в молочной сыворотке.

При хранении молока происходит накопление в нем молочной кислоты.

Молочная кислота образуется в результате молочнокислого брожения глюкозы, образовавшейся при гидролизе лактозы, присутствующей в молоке:

C6H12O6 = 2C3H6O Ход определения Прокисшее молоко фильтруют. С помощью универсального индикатора определяют среду фильтрата. В чистую пробирку приливают 3–5 капли раствора фенола и 2–3 капли раствора хлорида железа (III). К образовавшемуся раствору фенолята железа (III) сине-фиолетового цвета добавляют по каплям полученный фильтрат кислого молока до изменения первоначальной окраски раствора.

Опыт 6. Исследование меда Мед – сложный пищевой продукт, углеводная часть которого представляет собой смесь продуктов гидролиза сахарозы и саму сахарозу. Зрелый мед должен содержать фруктозу и глюкозу. Поддельный мед содержит крахмал, муку, сахар и ряд других веществ.

Ход определения Готовят раствор меда, добавив к нему равный объем дистиллированной воды, перемешивают. В четыре пробирки наливают по 5 капель меда. В первую пробирку для обнаружения карбонатов добавляют 2–3 капли раствора соляной кислоты, во вторую – 1–2 капли раствора йода для обнаружения крахмала, в третьей пробирке открывают глюкозу с помощью реакции Троммера, в четвертой – фруктозу открывают реакцией Селиванова. По результатам исследования делают вывод о наличии карбонатов, крахмала, глюкозы и фруктозы в исследуемом образце меда.

5.САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ Р АБОТА СТУ ДЕНТОВ

Примерные контрольные вопросы и задания для самостоятельной работы Биохимия - наука о химическом составе живых организмов и химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Характерные биохимические признаки живого.

Положение биохимии в общей системе естественных наук.

Разделы биохимии: статическая, динамическая, функциональная.

Значение биохимии для подготовки специалистов пищевой промышленности.

Химический состав клетки.

Роль структурной организации, обмена веществ, генетической информации, энергетических процессов в явлениях жизни.

Развитие биохимии и ее связь с практикой.

Роль отечественных ученых в развитии биохимии.

Каковы особенности элементарного состава тела человека?

10.

Из каких низкомолекулярных веществ синтезируются высокомолекулярные 11.

органические соединения организма? Каково процентное содержание в организме человека основных классов низкомолекулярных и высокомолекулярных органических соединений? Каковы функции этих веществ в организме?

Как записывается общая формула вещества? Какие функциональные группы и 12.

соответствующие классы веществ вы знаете?

Приведите примеры органических соединений, содержащих : а) ковалентные 13.

неполярные связи, б) ковалентные полярные связи, в) ионные связи, г) водородные связи.

В чем заключаются различия между предельными (насыщенными) и 14.

непредельными (ненасыщенными) соединениями по структуре и химическим свойствам?

Какие органические соединения называются карбоциклическими?

15.

Гетероциклическими? Приведите примеры структурных формул таких соединений.

Что такое углеводородный радикал? Функциональная группа?

16.

Назовите понятия, исходя из определения:

17.

* Элементы, содержание которых не превышает в клетке 0,001-0,000 1 % от массы сухого вещества.

* Элементы, содержание которых в клетке колеблется от 10 до 60 % от массы сухого вещества.

* Вещества, не содержащие в своем составе атом С.

* Органические вещества являющиеся производными трехатомного спирта глицерина и высших карбоновых кислот.

* Органические вещества с общей формулой Сn( Н 2О )m называются.....

* Высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот * Макромолекула, состоящая из большого числа структурных единиц (мономеров) * Число структурных звеньев в макромолекуле...

* Соединение, образованное с помощью пептидной связи....

* Изменение, разрушение структуры белка...

* Биологический катализатор....

Впишите пропущенные слова:

18.

*лактоза, сахароза -.... сахарид; *глюкоза, фруктоза -.... сахарид * крахмал, гликоген -...... сахарид *аминокислоты являются мономерами............

* глюкоза является мономером...............

* глицерин, предельные карбоновые кислоты входят в состав.......... жиров.

* глицерин, непредельные карбоновые кислоты входят в состав........ жиров * крахмал является запасным углеводом.........

* гликоген является запасным углеводом........

* растворимость и сладкий вкус углеводов уменьшается с......... структурных звеньев углеводов.

* триозы содержат..... атомов углерода * пентозы содержат.... атомов углерода * пептидные связи удерживают...... структуру белка * водородные связи удерживают................ структуру белка * строительную и ферментативную функции выполняют.......

* защитную и запасающую функции выполняют........

Тест «Химический состав клетки»

1. Существуют элементы, которые встречаются только в живых организмах и не входят в состав неорганических веществ.

2. Элементы, которые составляют 98 % от массы сухого вещества клетки, называются макроэлементами.

3. Йод относится к микроэлементам.

4. Кислород, углерод, водород относятся к макроэлементам.

5. Роль микроэлементов незначительна и организм может обойтись без них.

6. В молекуле воды связи ионные.

7. Вода является хорошим растворителем.

8. Вода обеспечивает объем клетки.

9. Вода участвует во многих реакциях, протекающих в клетке.

10. Отрицательно заряженные ионы называются катионами.

11. Молекула воды является диполем.

12. Вода обеспечивает теплообмен в клетке.

13. Жиры - это сложные эфиры глицерина и высших кислот.

14. Жиры являются неорганическими веществами.

15. Жиры выполняют энергетическую функцию.

16. Углеводы - это сахара.

17. Крахмал - это жир.

18. Целлюлоза - это моносахарид.

19. Гликоген - это животный углевод.

20. Белки - это органические вещества.

21. Структура белковой молекулы разрушается под действием высокой 22. Белок гемоглобин выполняет транспортную функцию.

23. Молекула белка имеет высокую молекулярную массу.

24. Растворимость углеводов зависит от числа структурных единиц.

25. Структура молекулы определяет свойства вещества.

Какие соединения являются структурными единицами белковых молекул?

Дайте им характеристику и приведите их примеры в виде структурных формул.

Охарактеризуйте химический состав, строение и свойства белков.

Какие биологические функции выполняют белки в организме?

Каковы особенности структуры простых и сложных белков?

Охарактеризуйте биологическую роль различных подклассов простых и сложных белков.

Какая химическая связь называется пептидной? Напишите реакцию образования дипептида.

Что понимают под первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белков? Каково их биологическое значение?

Каковы особенности расщепления белков в желудочно-кишечном тракте и всасывания продуктов их гидролиза? Почему пищеварительные ферменты выделяются первоначально в неактивной форме?

Напишите схемы гидролиза сложных белков из подклассов нуклеопротеидов, хромопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов.

Какие аминокислоты называются заменимыми и незаменимыми? Как они 10.

влияют на биологическую ценность белков пищи?

В чем заключаются различия между полноценными и неполноценными 11.

белками?

Нормы белка в питании.

12.

Заполните таблицу “Структуры белковых молекул”:

13.

III Почему в результате денатурации изменяются свойства белков?

14.

Каждому уровню организации, название которого приведено в левой колонке, 15.

подберите соответсвующую ему характерестику. Выпишите соответствующие цифры и буквы.

Структура Характеристика а) образуется за счет взаимодействия радикалов аминокислот при в) образует агрегаты молекул за счет объединения нескольких молекул III г) возникает при укладке белковой молекулы в пространстве за счет Решите расчетные задачи:

16.

• При реакции взаимодействия 100 г аланина со 100 г глицина образуется дипептид.

Найдите массу дипептида, если выход продукта равен 75 %.

• В результате реакции гидролиза дипептида гли-сер массой 170 г, образуются аминокислоты. Выход продуктов реакции составляет 80 %. Найдите практические массы образовавшихся кислот.

Проверочная работа 1. Составьте логическую схему из понятий: функции, строение, свойства.

2. Запишите понятия, исходя из определения:

a. - Структурная единица макромолекулы -... ?

b. - Число, указывающее количество структурных единиц -...?

c. - Процесс разрушения белка под действием внешних факторов -.?

d. - Пептид, состоящий из 3-х остатков аминокислот, называется - ?

3. Поступление жирорастворимых веществ обеспечивается липопротеидами сложными веществами, наружная оболочка которых представлена белками. Этот пример демонстрирует одну из функций белков. Какую?

4. Запишите общую формулу аминокислот. Составьте из них уравнение реакции образования дипептида, используя общие формулы аминокислот.

5. Составьте уравнение реакции образования дипептида из аминокислот: цистеин, глицин.

6. Исходя из названия трипептида : ала - тре – лиз, составьте формулу.

Общая характеристика нуклеиновых кислот.

Азотистые основания.

Нуклеозиды и нуклеотиды. Нуклеозиддифосфаты, нуклеозидтрифосфаты.

Роль АТФ в обмене веществ.

Комплементарность азотистых оснований и ее роль в структурной организации и функционирование нуклеиновых кислот.

6. Свойства ДНК 7. Функции нуклеиновых кислот.

8. Нуклеотидный код.

9. Механизм наследования генетической информации (репликация ДНК). Реализация генетической информации при биосинтезе белков.

10. Транскрипция и трансляция.

11. Мутации. Молекулярные болезни.

12. Роль нуклеотидов в клетке.

13. Состав нуклеотидов.

14. Строение нуклеотидов.

15. Сравнительная характеристика ДНК, РНК, АТФ.

16. Зависимость строения и функций нуклеиновых кислот.

17. В чем сходство и различие между белками и нуклеиновыми кислотами?

18. Структурным звеном какой из нуклеиновых кислот (ДНК или РНК) является остаток АМФ.

19. В каких органоидах клетки осуществляется синтез АТФ?

Выполните задания:

Фрагмент одной цепи ДНК имеет следующий состав: А-А-А-Т-Т-Ц-Ц-Г-Г-Г.

Достройте вторую цепь.

Заполните таблицу:

РНК ДНК АТФ

1. Количество нуклеотидов 2. Состав нуклеотидов:

а) число остатков H3PO б) углевод в) азотистые основания 3. Структура 4. Роль в клетке Запишите свойства генетического кода и охарактеризуйте их.

Достройте вторую цепь ДНК, если фрагмент одной цепи ДНК имеет следующий состав: А-Г-Ц-Ц-Т-Т-А-А-Г-ГВ молекуле ДНК аденинов насчитывается 22 % от общего числа азотистых оснований. Определите количество других азотистых оснований.

При реакции отщепления каждой молекулы фосфорной кислоты при разрыве макроэнергетических связей выделяется 419 кДж. сколько выделяется энергии при превращении 5 молекул АТФ в 4 молекулы АМФ и 1 молекулу АДФ.

1. Общее представление о ферментах и их роли в процессах жизнедеятельности.

2. Что такое скорость химической реакции? Под действием каких факторов она может изменяться?

3. Какое состояние в системе реагирующих веществ называется химическим равновесием? Что такое сдвиг равновесия?

4. Как опытным путем доказать белковую природу фермента?

5. Какой участок молекулы фермента называется активным центром? Коферментом?

Апоферментом? Какова роль этих структур в ферментативном катализе?

6. Что такое изоферменты? Какую роль в биохимическом контроле за жизнедеятельностью организма может сыграть их определение в крови?

7. В чем сущность активации и ингибирования ферментов? Что такое аллостерическая регуляция активности ферментов?

8. Приведите примеры регуляции ферментативной активности изменением реакции среды, ионами металлов, гормонами, ферментами-киназами.

9. В чем заключается химизм ферментативного катализа?

10. Чем объясняется специфичность действия ферментов? Приведите примеры абсолютной и относительной специфичности ферментов.

11. На чем основывается классификация ферментов? Приведите примеры ферментов различных классов.

12. Понятие о скорости химических реакций и факторах, от которых она зависит.

13. Роль катализаторов в регуляции скорости реакций.

14. Особенности ферментов как катализаторов.

15. Кинетика ферментативных реакций.

16. Химическая природа и структура простых и сложных ферментов.

17. Свойства ферментов, определяемые их химичеcкой природой.

18. Классификация ферментов.

19. Химизм ферментативного катализа.

20. Активация и ингибирование активности ферментов.

Тест 1. Какое положение клеточной теории 1. Необходимейшим веществом в клетке, доказывает единство происхождения всех участвующим почти во всех химических живых организмов, единство клеточного реакциях является:

мира?

а) Каждая клетка возникает из клетки, путем б) Клетка представляет собой основную в) Полипетид единицу строения всех живых организмов в) В сложных многоклеточных организмах клетки специализированы по выполняемой функции и образуют ткани.

г) В клетках одноклеточных и многоклеточных организмах сходный обмен веществ.

2. Молекулы белков, связывающие и 2. Иммунологическую защиту организма обезвреживающие чужеродные клетки и обеспечивают:

вещества, выполняют функцию:

а) Энергетическую 3. Процесс нарушения природной структуры 3. Белки - биологические полимеры, одного из важнейших соединений клетки мономерами которых являются:

называется:

а) Полимеризацией б) Конденсацией в) Денатурацией г) Редупликацией.

а) Являются основным источником энергии б) У скоряют химические реакции и имеют белковую природу в) Транспортируют кислород г) Участвуют в химической реакции, молекул превращаясь в другие вещества.

5.Классифицируйте следующий углевод – 5. Классифицируйте следующий углевод – а) пентоза б) гексоза в) триоза г) тетроза д) а) пентоза б) гексоза в) триоза г) тетроза д) 6. Какими реактивами можно вызвать 6. Какими реактивами можно вызвать а) NaOH б) CuSO4 + NaOH в) C2H5OH г) HNO3 а) NaOH б) CuSO4 + NaOH в) C2H5OH г) HNO 7. К пуриновым азотистым основаниям 7. К пиримидиновым азотистым основаниям а) Аденин б) Гуанин в) Тимин г) Урацил д) а) Аденин б) Гуанин в) Тимин г) Урацил д) 8. Из чего состоит нуклеотид РНК: 8. Из чего состоит нуклеотид ДНК:

а) H2SO4 б) H3PO4 в) HCl г) рибоза д) тимин е) а) H2SO4 б) H3PO4 в) HCl г) рибоза д) тимин е) урацил ж) дезоксирибоза з) фруктоза урацил ж) дезоксирибоза з) фруктоза 9. Генетический код един для всех живущих на Земле существ и представляет собой:

а) Способность воспроизводить себе подобных.

б) Доклеточные образования, обладающие некоторыми свойствами клеток.

в) Систему “записи” наследственной информации в молекулах ДНК.

г) Процесс образования живыми организмами органических молекул из неорганических.

1. Общие представления и биологическая роль витаминов.

2. Какова потребность организма в витаминах и от чего она зависит?

3. В чем заключается механизм действия витаминов? Назовите важнейшие коферменты, в состав которых входят витамины.

4. По какому признаку классифицируются витамины? Назовите основных представителей отдельных классов.

5. Какие наблюдаются состояния организма в зависимости от обеспеченности витаминами?

6. Какова роль отдельных жиророрастворимых и водорастворимых витаминов в регуляции обмена веществ?

7. Какие знаете витаминоподобные вещества?

8. Какие витамины обладают анаболическим эффектом Что это означает?

9. Какие витамины обладают антиоксидантным действием?

10. Какие витамины участвуют в энергообеспечении скелетных мышц?

11. Основные признаки витаминов.

12. Причины истощения запасов витаминов в организме.

13. Понятие об авитаминозе, гиповитаминозе и гипервитаминозе.

14. Классификация витаминов 15. Особенности строения, участие в регуляции биохимических процессов и пищевые источники водорастворимых витаминов.

16. Особенности строения, роль в обменных процессах и пищевые источники жирорастворимых витаминов.

17. Участие витаминов в образовании коферментов.

Охарактеризуйте углеводы и их биологическую роль в организме.

Какое свойство углеводов лежит в основе их классификации на моно-,олиго- и полисахариды. Приведите примеры в виде структурных формул.

Как образуется циклическая форма моносахаридов? В чем преимущество таких углеводов перед линейными?

4. Напишите формулы глюкозы, фруктозы и глицеринового альдегида, а также их 5. Как построены основные дисахариды? Назовите ферменты их гидролиза.

6. В чем отличие строения крахмала и гликогена?

7. Каковы особенности гидролиза углеводов в процессе пищеварения и их всасывания? Приведите схему гидролиза важнейших углеводов пищи. Какие ферменты ускоряют этот процесс в пищеварительной системе? Какие условия необходимы для действия этих ферментов?

8. Каковы механизмы поддержания постоянной концентрации глюкозы в крови?

9. Что такое гликемический индекс? Назовите примеры продуктов с низким, средним и высоким гликемическим индексом.

10. Решите расчетные задачи:

• Массовая доля крахмала в картофеле составляет 20 %. Какую массу глюкозы можно получить из картофеля массой 1620 кг, если выход составляет 75 % ?

• Какую массу кукурузных зерен надо взять для получения спирта массой 115 кг, с массовой долей этанола 96 %, если выход спирта составляет 80 %? Массовая доля крахмала в кукурузных зернах составляет 70 %.

• Массовая доля крахмала в кукурузных зернах составляет 20 %. Какую массу глюкозы можно получить из кукурузных зерен массой 1150 кг, если выход составляет 75 %?

Проверочная работа Заполнить таблицу, распределить углеводы по группам:

МоноДи- Поли- 2. В результате реакций процесса фотосинтеза из углекислого газа и воды образуется глюкоза и выделяется кислород. Найдите массу глюкозы, образовавшуюся из 268,8 л. углекислого газа, если выход реакции составляет 75 % от теоретически возможного.

3. За световой день лист свеклы площадью 1 дм может поглотить оксид углерода объемом 44, 8 мл. Какая масса глюкозы образуется при этом в результате фотосинтеза?

Тест:

1. Органические вещества, с общей формулой Сn ( Н 2О )m, называются:

а) белки б) жиры в) углеводы 2. Сахара, состоящие из одного структурного звена, называются:

а) полисахара б) моносахара в) дисахара 3. Крахмал относится к:

а) моносахарам б) дисахарам в) полисахарам 4. Источником энергии для детенышей млекопитающих животных служит:

а) лактоза б) сахароза в) фруктоза 5. Фруктоза, глюкоза, галактоза явлются:

а) гомологами б) изомерами в) представителями разных классов 6. Резервным полисахаром животных и человека являются:

а) клетчатка б) крахмал в) гликоген 7. Вязкие секреты (слизи), выделяемые различными железами, препятствуют механическому повреждению и проникновению в организм бактерий и вирусов. Какая функция углеводов проявляется в этом утверждении:

а) защитная б) структурная в) запасающая г) энергетическая 8. Сколько моль углекислого газа выделится из 1 молекулы мальтозы в результате ее гидролиза, с последующим брожением продуктов реакции а) 2 б) 4 в) 1. Назовите общие свойства, присущие всем липидам.

2. Какие спирты встречаются в составе различных липидов? Напишите их структурные формулы.

3. Каковы различия между насыщенными и ненасыщенными жирными кислотами?

Приведите примеры предельных и непредельных жирных кислот, входящих в состав липидов.

4. В каких формах находится нейтральный жир в организме? В чем заключается биологическая роль каждого из них?

5. Напишите формулу триглицерида, состоящего из пальмитиновой, стеариновой и линолевой жирных кислот.

6. Какими свойствами будет обладать жир, содержащий преимущественно предельные (насыщенные) и непредельные (ненасыщенные) жирные кислоты?

7. Какова структура и биологическая роль фосфолипидов, липопротеидов и гликолипидов?

8. К какому классу липидов относится холестерин? Напишите его формулу.

9. Какова суточная потребность в липидах? Основные источники жиров в пище.

10. Каковы особенности расщепления жиров в процессе пищеварения?

11. Какие промежуточные и конечные продукты образуются при гидролизе жиров и липоидов в пищеварительной системе? Напишите с применением структурных формул схемы ступенчатого гидролиза жиров.

12. Какую роль играют желчные кислоты в пищеварении липидов и всасывании продуктов пищеварения 13. Какие органы играют роль жировых депо? Какие химические превращения могут в них происходить?

14. Как осуществляется транспорт липидов в организме?

15. Основные виды патологии жирового обмена.

16. Общая характеристика, особенности химической структуры различных классов липидов, входящих в состав пищевых продуктов и тела человека.

17. Классификация жиров.

18. Ступенчатый гидролиз липидов в процессе пищеварения. Ферменты, участвующие в этом процессе, условия их действия.

19. Норма жиров в питании, основные источники жиров.

20. Образование липопротеидов, их роль в транспорте липидов в организме и формировании структуры клеточных мембран.

21. Основным компонентом жира является тристеарат, массовая доля которого составляет 80 %. Какие массы глицерина и стеариновой кислоты могут быть получены при гидролизе этого жира массой 725 кг?

Диссимиляция, ее типы.

Роль процессов диссимиляции в организме.

Тканевое (клеточное) дыхание.

Энергетический баланс брожения и дыхания.

Обмен белков и нуклеиновых кислот.

Значение белкового обмена.

Пути распада белков.

Гидролиз белков.

Характеристика ферментов, обеспечивающих осуществление гидролиза белков до пептидов и аминокислот.

6. Метаболизм аминокислот.

7. Преобразование аминокислот по аминогруппе, карбоксильной группе и радикалу: механизмы соответствующих реакций и характеристика ферментов в них участвующих.

8. Конечные продукты распада аминокислот. Пути связывания аммиака в 9. Механизм биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл).

10. Пути новообразования аминокислот.

11. Пути и механизмы природного синтеза белков.

12. Матричная теория биосинтеза белков. Общая схема матричного биосинтеза 13. Активирование аминокислот.

14. Роль рибосом в биосинтезе белка.

15. Код белкового синтеза.

16. Пути распада нуклеиновых кислот до свободных нуклеотидов.

17. Обмен нуклеозидфосфатов. Пути их деструкции.

18. Конечные продукты распада пуриновых и пиримидиновых оснований.

19. Механизм биосинтеза ДНК.

20. Комплементарный механизм обеспечения специфичности воспроизведения структуры при биосинтезе ДНК.

21. Роль ДНК-затравки, ДНК-матрицы (ферменты ДНК-полимераза и ДНК-лигаза) и белковые факторы, обеспечивающие биосинтез ДНК.

22. Природа спонтанного и искусственного мутагенеза.

23. Роль ДНК в передаче наследственной информации.

24. Биосинтез РНК. Строение, свойства и механизм действия РНК-полимеразы.

1. Общие продукты и этапы обмена углеводов, белков, липидов.

2. Взаимопревращение веществ.

3. Регуляция обмена: факторы, регулирующие активность и биосинтез ферментов;

гормоны.

4. Биохимическое обоснование требований к калорийности и сбалансированности питания:

5. Функции белков, углеводов, липидов, витаминов и мин. элементов.

6. Ассимиляция.

7. Диссимиляция.

8. Связь обмена углеводов, липидов, белков и других соединений.

9. Роль витаминов и минеральных веществ в обмене веществ.

10. Нарушения обмена веществ.

11. Механизмы регуляции обмена веществ в организме человека.

Проверочная работа Сформулируйте определения понятий:

1 вариант 2 вариант - микроэлементы - макроэлементы - жиры - углеводы - белки - биоэлементы - мономер - полимер - степень полимеризации - пептид - денатурация –первичная структура белка - ассимиляция - диссимиляция - ферменты - гормоны Роль биохимических процессов при хранении и переработке пищевого сырья 1. Изменения физико-химических и биохимических свойств сырья, полуфабрикатов и готовой продукции перерабатывающих производств.

2. Химический состав, распределение и расположение белков, крахмала, клетчатки, минеральных веществ, витаминов и липидов в сырье перерабатывающих производств.

3. Функциональные роли белков и их фракции, крахмала, липидов, витаминов, минеральных веществ и др. соединений в формировании качества продукции перерабатывающих производств.

4. Роль ферментов, белков, крахмала, дубителей и др. веществ при регулировании режимов технологического процесса производства продуктов перерабатывающих производств/ 1. Роль биохимических процессов при хранении и переработке пищевого сырья.

2. Биохимические процессы, происходящие при хранении растительного сырья.

3. Роль ферментативных процессов в технологии переработки сырья.

4. Применение ферментных препаратов в пищевой промышленности.

5. Развитие биохимии и ее связь с практикой.

6. Роль отечественных ученых в развитии биохимии.

7. Генетически модифицированные продукты.

8. Мутации. Молекулярные болезни.

9. Водорастворимые витамины.

10. Жирорастворимые витамины.

11. Техническая переработка жиров.

12. Норма жиров в питании, основные источники жиров.

13. Витаминизация пищевых продуктов.

14. Водный баланс организма. Образование воды в процессе обмена веществ Изменение водного баланса.

15. Минеральный обмен. Значение минеральных элементов для организма человека.

6.ФОРМЫ ИТОГОВОГО КОНТРОЛЯ ЗНАНИЙ

При выполнении контрольной работы необходимо руководствоваться следующими правилами:

К выполнению контрольной работы приступать после усвоения учебного материала по соответствующим разделам курса биохимии.

Перед каждым ответом записать полностью вопрос.

Ответ должен быть последовательным, хорошо обоснованным, иметь объяснение употребляемых понятий, условных обозначений; при решении задач нужно объяснять ход решения.

Ответ должен быть построен в виде связного текста, в котором не допускаются сокращения слов и отрывочные замечания. Не следует дословно переписывать текст учебника или иной изученной литературы.

Отвечать следует на все без исключения вопросы контрольного задания.

При написании уравнений реакций или схем биохимических процессов следует пользоваться структурными формулами. Под химическими формулами необходимо писать названия соответствующих веществ, за исключением тех, которые считаются общеизвестными.

В конце работы указывается, какая литература изучена при ее подготовке (в списке литературы приводится точное название книги, брошюры, автор, место издания, издательство, год выпуска работы, для журнальных статей дополнительно название журнала и его номер).

Работа должна быть написана разборчиво, аккуратно оформлена (с полями для замечаний рецензента).

Контрольная работа, выполненная студентом не по своему варианту, преподавателем не рецензируется и не зачитывается. Если контрольная работа не зачтена, ее нужно выполнить повторно с учетом указаний преподавателя. При всех неясностях, возникающих при выполнении контрольной работы, студент может обратиться за разъяснением непосредственно к преподавателю.

Оформление контрольной работы.

На обложке тетради написать:

Смоленский гуманитарный университет Биохимия Контрольная работа № студента …курса заочного отделения факультета МТ и ИЯ специальность ТПОП Фамилия, имя, отчество 1. Какие функциональные группы входят в состав молекул углеводов?

2. Жиры в питании.

3. Водный баланс организма. Образование воды в процессе обмена веществ (укажите конкретные реакции). Изменение водного баланса.

4. Распад белков в пищеварительном тракте. Всасывание.

5. Витамины группы А. Физиологическое действие, регуляция обмена; суточная потребность; природные источники.

1. Какое свойство углеводов лежит в основе их классификации на моно-,олиго-и полисахариды? Приведите примеры в виде структурных формул.

2. Белки в питании.

3. Биосинтез мочевины и другие пути обезвреживания аммиака в организме.

4. Распад углеводов в желудочно-кишечном тракте. Всасывание моносахаридов.

5. Витамины группы Д. Физиологическое действие, регуляция обмена; суточная потребность; природные источники.

1. АТФ. Образование в процессах окислительного и субстратного фосфорилирования.

2. Углеводы в питании.

3. Образование и превращения молочной и пировиноградной кислот.

4. Внутритканевый распад жиров. Превращения глицерина и жирных кислот.

5. Витамины группы Е. Физиологическое действие, регуляция обмена; суточная потребность; природные источники.

1. Анализируя химический состав белков и липидов, объясните, почему в рационе питания человека животные белки более полноценны, чем растительные, а жиры – наоборот.

2. Участие минеральных веществ в регуляции обмена. Суточная потребность в минеральных ионах.

3. Напишите схему анаэробного распада углеводов (гликолиза). Подчеркните реакции, сопряжённые с образованием АТФ.

4. Распад жиров в желудочно-кишечном тракте. Всасывание продуктов распада.

5. Дайте характеристику витаминам группы В.

1. Напишите формулу жира, содержащего только ненасыщенные жирные кислоты.

В чём состоит питательная ценность таких жиров?

2. Минеральный обмен. Значение минеральных элементов для организма человека.

3. Аэробная фаза распада углеводов (цикл Кребса). Последовательность химических реакций. Энергетический эффект.

4. Какие макроэргические вещества, и в каком количестве (в молях) образуются при окислении 1 моля глюкозы: а) в анаэробных условиях; б) в аэробных условиях?

5. Витамины: В1, В2, В3. Физиологическое действие, регуляция обмена; суточная потребность; природные источники.

1. Предскажите последовательность аминокислот в полипептиде, кодируемом 2. Напишите схемы реакции внутритканевого распада аминокислоты аланина.

3. Назовите продукты обмена, образующиеся при распаде глюкозы и участвующие в образовании жиров.

4. В каких процессах обмена образуются аммиак и мочевина? Напишите схемы реакций их образования.

5. Витамины: В6, В12, В15. Физиологическое действие, регуляция обмена; суточная потребность; природные источники.

1. Внутритканевый распад аминокислот (дезаминирование, декарбоксилирование, переаминирование).

2. Назовите те стадии в биосинтезе белка, на которых проявляется принцип комплементарности, опишите эти стадии.

3. Механизмы регуляции обмена веществ в организме человека.

4. В каких биохимических процессах образуется вода? Водный баланс.

5. Дайте характеристику гормонам, относящимся к группе липоидов.

Предмет биохимии. Развитие биохимии и ее связь с практикой.

Уровни организации живой материи.

Белковые вещества.

Биологические функции белков.

Аминокислотный состав белков. Незаменимые аминокислоты.

Пептиды, распространение в природе, участие в обмене веществ.

Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.

8. Методы расшифровки первичной структуры.

9. Физико-химические характеристики белков.

10. Денатурация белков.

11. Классификация белков.

12. Общая характеристика нуклеиновых кислот.

13. Химический состав нуклеиновых кислот. Азотистые основания.

14. АТФ и ее роль в обмене веществ.

15. Структура ДНК.

16. Свойства ДНК 17. Функции нуклеиновых кислот.

18. Синтез ДНК (репликация). Репарация ДНК.

19. Синтез РНК (транскрипция).

20. Синтез белка (трансляция).

21. Мутации.

22. Ферменты. Химическая природа ферментов.

23. Специфичность действия ферментов.

24. Строение ферментов.

25. Основные положения теории ферментативного катализа.

26. Активаторы и ингибиторы ферментов.

27. Классификация и номенклатура ферментов 28. Применение ферментов.

29. Витамины. Общая характеристика.

30. Авитаминозы. Гипервитаминозы.

31. Классификация витаминов.

32. Жирорастворимые витамины.

33. Водорастворимые витамины.

34. Углеводы. Общая характеристика.

35. Функции углеводов.

36. Фотосинтез и его роль в природе.

37. Моносахариды. Важнейшие представители.

38. Важнейшие представители дисахаридов.

39. Полисахариды. Общая характеристика.

40. Крахамл и гликоген 41. Клетчатка 42. Пектиновые вещества.

43. Липиды. Классификация липидов.

44. Жиры, их свойства.

45. Биосинтез жиров.

46. Брожение и дыхание.

47. Типы диссимиляции. Роль процессов диссимиляции в организме.

48. Взаимосвязь процессов брожения и дыхания.

49. Энергетический баланс брожения и дыхания.

50. Взаимосвязь процессов обмена.

7.УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ КУРСА

1. Биохимия: учебник для студентов вузов / под. ред. В. Г. Щербакова. – 3-е изд., испр. и доп. – СПб.: ГИОРД, 2005. – 467 с.

2. Биологическая химия : учебное пособие для студентов вузов / Ю. Б.

Филиппович и др.; под ред. Н. И. Ковалевской.- 2-е изд., перераб. и доп.- М. :

Academia, 2008.- 254 с.

3. В.П. Комов, В.Н. Шведова. Биохимия: учебник для студентов вузов. М., Дрофа, 2004.- 638 с.

4. Гамаюрова В.С., Ржечицкая Л.Э. Пищевая химия: Лабораторный практикум. – СПб: ГИОРД, 2006. – 136 с.

5. Пищевая химия / Нечаев А.П., Траунберг С.Е., Кочеткова А.А. и др. Под ред.

А.П. Нечаева. Издание 4-е, испр. и доп. – СПб.: ГИОРД, 2007. – 640 с.

1. Биохимия продуктов питания. Ч 1: Учебное пособие / А.Д. Тошев, Т.В.

Иванникова, Т.М. Соболевская, Н.В. Полякова, А.А. Рущиц, ГОУ ВПО МГУС. – М., 2006. – 63 с.

2. Биохимия продуктов питания. Ч 1: Учебное пособие / А.Д. Тошев, Т.В.

Иванникова, Т.М. Соболевская, Н.В. Полякова, А.А. Рущиц, ГОУ ВПО МГУС. – М., 2006. – 122 с.

3. Ратушный А.С., Литвинова Е.В., Иванникова Т.В. Изменения белков и других азотистых веществ при кулинарной обработке продуктов. М.: изд. Центр РХТУ, 2001. – 104 с.

1. Портал фундаментального химического образования в России www.chem.msu.ru 2. Сайт химического факультета МГУ http://www.chem.msu.su/rus/journals/chemlife/welcome.html 3. Мультимедийный учебник «1С: Репетитор. Химия»

http://repetitor.1c.ru/online/disp.asp?10; 4. Учебник «Открытая химия»

http://www.college.ru/chemistry/course/design/index.htm.

5. Гроссе Э, Вайсмантель Х. «Химия для любознательных. Основы химии и занимательные опыты».

http://lib.rin.ru/cgi-bin/load/docs.pl?open=15576.txt&page= 6. Портал научно-популярной химической информации www.alhimik.ru;

7. Популярная библиотека химических элементов http://n-t.students.ru/ri/ps/ 8. Научный химический журнал - Вестник Московского Университета, серия «Химия»

http://www.chem.msu.su/rus/vmgu/welcome.html 9. Журнал «У спехи химии»

http://rcr.ioc.ac.ru/ukh.html 10. Электронная периодическая таблица http://www.college.ru/chemistry/applets/ptable.html