WWW.DISS.SELUK.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА
(Авторефераты, диссертации, методички, учебные программы, монографии)

 

Pages:     || 2 | 3 |

«МЕТОДИЧЕСКОЕ ПОСОБИЕ ПО БИОХИМИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЗАОЧНОГО ОТДЕЛЕНИЯ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА ПО СПЕЦИАЛЬНОСТИ ФАРМАЦИЯ Волгоград 2005 Методические указания и контрольные задания по биохимии для студентов заочного ...»

-- [ Страница 1 ] --

Федеральное агентство по здравоохранению и социальному

развитию

Государственное образовательное учреждение высшего

профессионального образования

ВОЛГОГРАДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ

МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

Кафедра теоретической биохимии с курсом клинической

биохимии

МЕТОДИЧЕСКОЕ ПОСОБИЕ ПО БИОХИМИИ ДЛЯ

СТУДЕНТОВ ЗАОЧНОГО ОТДЕЛЕНИЯ

ФАРМАЦЕВТИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА ПО

СПЕЦИАЛЬНОСТИ «ФАРМАЦИЯ»

Волгоград 2005 Методические указания и контрольные задания по биохимии для студентов заочного отделения фармацевтического факультета по специальности «фармация». / Под редакцией профессора, д.м.н. О.В. Островского.– Волгоград, 2005.– 190 с.

В настоящем пособии изложены методические указания и контрольные задания для студентов заочного отделения фармацевтического факультета по специальности «фармация» Волгоградского государственного медицинского университета.

Составители: О.Ф. Великанова, А.И. Артюхина, Е.М. Агеева, Л.В. Гончарова, И.С. Григорьянц, Г.П. Дудченко, Е.И. Пименова, Т.А. Попова.

Волгоградский медицинский государственный университет 400066, Волгоград, пл.

Павших борцов, 1.

Оглавление.

ОГЛАВЛЕНИЕ

Введение Оформление контрольной работы_ КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №1 _ КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА № 2 _ ТЕСТЫ К КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЕ №1. ТЕСТЫ К КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЕ №2._ Таблица № 1. Варианты вопросов для контрольной работы № 1. _ Таблица № 2. Варианты вопросов для контрольной работы № 2. _ ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ _ Введение.

ВВЕДЕНИЕ

Биологическая химия – одна из базовых теоретических дисциплин в подготовке провизоров. Целью изучения данной науки является умение применять сведения о химическом составе и метаболизме клетки человеческого организма при изучении последующих дисциплин и для профессиональной деятельности.

Современная биохимия включает в себя следующие основные разделы: статическая биохимия, динамическая биохимия, фундаментальные основы биотехнологии, функциональная биохимия, патологическая и медицинская биохимия, фармацевтическая биохимия. Особенность фармацевтической биохимии состоит в том, что она объединяет сведения по механизму действия, превращению, способов биологической детоксикации природных и чужеродных веществ и является основой для изучения фармацевтической и токсикологической химии, технологии лекарств, фармакологии и фармакотерапии.

Биологическая химия изучается согласно программе в IV и V семестрах. В IV семестре изучаются темы: «Структура и функции белков», «Ферменты», «Биосинтез белка», «Биоэнергетика», «Химия и обмен углеводов», «Витамины».

В V семестре изучаются темы: «Химия и обмен липидов», «Биологические мембраны», «Обмен простых и сложных белков», «Гормоны», «Биохимия крови, соединительной ткани, мышц, нервной ткани», «Фармацевтическая биохимия».

Основным видом работы при заочной форме обучения является самостоятельная работа с учебниками и методическими рекомендациями, выполнение контрольных работ в соответствии с программой по биохимии. В течение семестра на кафедре организуются консультации, при прохождении зачетной и экзаменационной сессий организуется чтение обзорных лекций, проведение практических занятий и семинаров.

В каждом семестре студенты изучают теоретические основы данной темы, выполняют по одной контрольной работе.

Оформление контрольной работы.

ОФОРМЛЕНИЕ КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЫ

Контрольная работа выполняется свободночитаемым почерком или печатается с оставлением полей около размера страницы. Ответы даются кратко, без переписывания ответа из учебника обширными цитатами. Работа оформляется в тетради или на отдельных листах, скрепленных вместе. Решение заданий проводить в порядке возрастания их порядковых номеров. Условие должно быть полностью переписано перед ответом на задание. При составлении ответов на вопросы необходимо хорошо разбираться в их содержании, отобрать по учебнику все существенное, касающееся данного вопроса и дать краткий, но исчерпывающий ответ, сопроводить его необходимыми формулами веществ и уравнениями соответствующих процессов.

Выполненную контрольную работу направлять в деканат заочного отделения ВолГМУ.

Если контрольная работа не зачтена, то студент должен выслать в деканат исправленную контрольную работу в отдельной тетради вместе с незачтенной. При повторном незачете студенту может быть дано указание выполнить другой вариант контрольной работы. Без зачтенной контрольной работы студент к сдаче экзамена не допускается.

Контрольная работа оценивается на «отлично», если на все задания дан полный ответ. На «хорошо», - если при ответе материал описан недостаточно полно, не приведены примеры. Ответ оценивается «удовлетворительно», если студент не смог ответить на один вопрос задания или показал поверхностные знания по всем вопросам. Если студент не смог ответить на два или более вопроса, или ответы неправильные, за контрольную работу выставляется «неудовлетворительно».

Титульный лист (обложка тетради) заполняется по следующей форме:

Контрольная работа по биологической химии № Вариант № Студента(ки) III курса фармацевтического факультета заочного отделении ВолГМУ № зачетной книжки Домашний адрес Дата проверки Вариант выполнения узнается студентами следующим образом: последние две цифры зачетной книжки означают его шифр. Выбор варианта проводим по следующей схеме (см. таблицу №1, №2).



Проведение лабораторно-экзаменационной сессии подразумевает организацию перед сдачей экзамена лекций и практических занятий по биохимии. Их цель – обратить внимание на общую схему построения соответствующего раздела курса, подчеркнуть важнейшие места, указать практическую значимость курса, дать краткий исторический экскурс предмета.

После прослушивания лекций и отработки практических занятий студенты сдают зачет. К сдаче зачета допускаются студенты, имеющие зачтенную контрольную работу и отработавшие практические занятия.

РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.– М., 1998. 752 с.

2. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. / Под ред. Северина Е.С., Яковлева А.Я.–М., 2001. 448 с 3. Биохимические аспекты фармации. Учебное пособие для студентов фармацевтического факультета. / Под ред. В.И. Закревского. Волгоград, 2000. 54с.

4. Биохимия. Учебник / под ред. Е.С.Северина.– М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003 -784с.

5. Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. – М.: Мир, 1973. 212 с.

6. Клиническая оценка лабораторных тестов. / Под ред. Тица Н.У. – М.: Медицина, 7. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия.– М., 2000. 479 с.

8. Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия.– М., 2000. 469 с.

9. Лениджер А. Основы биохимии. В 3-х тт. – М.: Мир, 1985.

10. Марри Р. и др. Биохимия человека. В 2-х тт.– М., 1993.

11. Маршалл В.Дж. Клиническая биохимия. М., - СПб, 1998. 368 с.

12. Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. – М.: Мир, 1981.

13. Мусил Я. Основы биохимии патологических процессов. – М.: Мир, 1985. 218 с.

14. Николаев А.Я. Биологическая химия.– М., 2001. 496 с.

15. Страйер Л. Биохимия. В 3-х тт. – М.: Мир, 1985.

16. Строев Е.А. Биологическая химия. – М., 1986. 579 с.

17. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология.– М., 2000. 372 с.

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №

1. Белки, их природа. Назвать 5 функций белков и привести конкретные примеры.

Найти соответствие:

А. Ферритин а) фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединяется к молекуле белка сложноэфирной связью по месту гидроксильных групп оксиаминокислот;

Б. Кератин б) белок, содержащий в своем составе 20% железа, являющийся депо последнего в организме животных;

В. Казеин в) непременный компонент ядерного материала и цитоплазмы;

Д. Нуклеопротеид д) содержит большое количество цистеина.

2. Глобулярные и фибриллярные белки. Определение и примеры. Ответить на вопросы: необходимо из смеси белков сконцентрировать (не нарушая нативности) один из белков с известным значением ИЭТ. Как действовать, располагая набором кислот, оснований и этанолом?

3. Сложные белки. Определение, примеры. Найти соответствие:

Б. Вирус табачной мозаики б) простетическая группа белка, участвующего фотосинтезе;

В. Миоглобин в) хромопротеид присутствующий в палочках сетчатки Г. Хлорофилл г) белок мышц млекопитающих, связывающий кислород;

Д. Инсулин д) белок с гормональной активностью, участвующий в 4. Уровни структурной организации. Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории из печеночной ткани выделен полипептид, изучена последовательность аминокислот в его молекуле.

А. Какие участки в указанном ниже полипептиде могли бы иметь а – спиральную конфигурацию при рН=7,0?

Б. Где могли бы находиться точки сгиба?

В. В каком месте могли бы образовываться поперечные связи?

Иле- ала-гис- тре- тир- гли- про- фен- глу- ала- мет- цис- лиз- трипт- глу- глуглу- про- асп-гли- мет- глу- цис- ала- фен- гис- арг.

5. Фактор стабильности белков в растворе. Ответить на вопрос: изоэлектрическая точка гемоглобина 6,8. В каком направлении перемещаются частицы белка в электрическом поле при рH-3,4?

6. Медико- биологическое значение электрофореза белков на бумаге и в ПААГе. Ответить на вопрос: при частичном гидролизе инсулина (- цепь) обнаружен тетрапепКонтрольная работа № 1.

тид глу- глу- ала- лей. Укажите направление движения этого пептида в электрическом поле при рH = 3,0 и 10,5.

7. Четыре особенности пептидной связи. Аминокислоты и пептиды как лекарственные вещества. Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории методом электрофореза на бумаге при рH = 6,0 разделили смесь аминокислот, в которую входили: серин, глицин, аланин, глутаминовая кислота, лизин, аргинин.

А. Какие соединения двигались к аноду?

Б. Какие соединения двигались к катоду?

В. Какие соединения оставались на месте?

8. Структура и биосинтез антител как пример полиморфизма белков. Ответить на вопрос: в каком направлении будут двигаться в электрическом поле (к аноду, катоду или оставаться на месте) следующие белки:

А. Яичный альбумин при рH = 5,0 (ИЭТ=4,6) Б. - лактоглобулин при рH = 5,0 и 7,0 (ИЭТ=5,2) В. Химотрипсиноген при рH = 5,0 9,5 и 11,0 (ИЭТ=9,5) 9. Особенности строения, функционирования и регуляции функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Объясните, каков механизм связывания гемоглобина плода с кислородом, получаемым от материнского переносчика. Как повлияет каждое из перечисленных воздействий на сродство гемоглобина А к кислороду in vitro:

А. Увеличение рН от 7,2 до 7,4.

Б. Увеличение рСО2.

В. Увеличение концентрации БФГ.

Г. Диссоциация тетрамера гемоглобина на мономерные субъеденицы?

10. Особенности аминокислотного состава, структуры всех типов коллагенов человеческого организма. Ответить на вопрос: химически синтезированный полипептид поли- L- пролин спирализуется также как и каждая из цепей в тройной спирали коллагена.

А. Поли- L- пролин не способен образовывать тройную спираль, как и коллаген. Почему?

Б. Поли (гли-про-про) образует такую же тройную спираль, как и коллаген.

Предскажите, какова будет термостабильность тройных связей: поли (гли-про-гли) по сравнению с поли (гли-про-про).

В. Может ли поли (гли-про-гли- про) образовать такую же тройную спираль, как коллаген?

11. Ферменты. Химическая природа и общие принципы обнаружения активности ферментов. Перечислите четыре фактора, обуславливающие каталитическую силу ферКонтрольная работа № 1.

ментов. Ответить на вопрос: перенос протона от фермента на субстрат- нередко ключевой этап катализа.

А. Имеет ли место этот этап при катализе химотрипсином, лизоцимом и карбоксипептидазой А?

Б. Если да, то определите донор водорода в каждом случае.

12. Классификация и номенклатура ферментов (с примерами). Сравните лизоцим, карбоксипептидазу А и химотрипсин:

А. Для активности какого из этих ферментов необходим ион металла?

Б. Какой из этих ферментов образован только одной полипептидной цепью?

В. Какой из этих ферментов быстро инактивируется в присутствии диизопропилфосфата?

Г. Какой из этих ферментов образуется путем протеолитического расщепления определенного фермента?

13. Понятие – «активный» и «аллостерический» центр ферментов, их роль в функционировании ферментов. Найти правильные утверждения:

А. Первой фазой биокаталитического процесса является образование ферментсубстратного комплекса;

Б. Км всегда несколько выше по числовому значению, чем субстратная константа (Ks);

В. Вызывая денатурацию фермента, конкурентный ингибитор резко уменьшает скорость ферментативной реакции;

Г. Скорость ферментативной реакции не зависит от концентрации фермент- субстратного комплекса.

14. Привести по два примера: термолабильных ферментов и термостабильных ферментов, работающих при различных значениях рН ферментов по каждому виду специфичности.

15. Теории Фишера и Кошланда по механизму действия ферментов. Понятие Км, ее биологический смысл. Указать верные утверждения:

А. Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование фермент- субстратного комплекса;

В. Величина Км не зависит от природы субстрата и фермента.

Г. Чем выше значение Км, тем больше сродство фермента к субстрату.

16. Привести по два примера: аллостерической регуляции ферментов, ковалентной модификации ферментов, ассоциации и диссоциации регуляторных протеинов. Почему в случае аллостерических ферментов ингибитор в низких концентрациях часто оказывает активирующее действие? Почему в клетках так широко используется аллостерическая регуляция?

17. Привести примеры обратимого, необратимого конкурентного и неконкурентного типов ингибирования ферментов. Привести три примера лекарственных препаратов- ингибиторов ферментов. Ответить на вопрос: авидин, белок яичного белка, обладает очень высоким сродством к биотину. Он является сильным специфическим ингибитором биотиновых ферментов. Какое из нижеприведенных превращений будет блокироваться при добавлении авидина к клеточному гомогенату?

В. Оксалоацетат глюкоза.

Г. Глюкоза рибоза – 5- фосфат.

Д. ПВК оксалоацетат.

Е. Рибозо-5-фосфат глюкоза.

18. Изоферменты, понятие, биороль и клиническое значение определения изоферментов (2 примера). Объяснить биохимические основы данных клинических анализов.

19. Применение ферментов как аналитических реагентов при лабораторной диагностике (привести не менее трех примеров). Ответить на вопрос: у грудного ребенка отмечена умственная отсталость, помутнение хрусталика. В крови и моче повышено содержание галактозы. О каком заболевании можно думать? Как кормить ребенка?

20. Виды иммобилизации ферментов ( не менее трех препаратов), принципы иммобилизации, практическое применение данных препаратов.

21. Витамины, экзогенные и эндогенные механизмы возникновения гиповитаминозов (привести по два примера).

22. Классификация и номенклатура витаминов (привести по два примера по каждому виду номенклатуры). Найти соответствие в следующих утверждениях:

А. Никотинамид а) содержит кольцо тиазола;

Б. Тиамин б) является составной частью кофермента, способного В. Рибофлавин в) синтезируется в организме животных из триптофана;

Г. Пантотеновая кислота г) участвует в качестве кофермента в реакциях трансаминирования;

Д. Пиридоксальфосфат д) входит в состав коэнзима А.

23. Витамин А. Схема световосприятия, биохимический механизм заболевания «куриная слепота».

24. Витамин Д, его гидроксилированные формы. Участие в гомеостазе кальция в организме человека. Биохимический механизм возникновения заболевания «рахит».

25. Витамины К, Е, их биороль. Механизм участия витамина К в свертывания крови.

26. Витамины В1, В2, их структура и биороль. Коферментные формы витаминов. Привести два примера биохимических реакций с участием данных коферментных форм, показать механизм процесса.

27. Витамины В (РР), В, их структура и биороль. Коферментные формы витаминов.

28. Витамины Вс, В3. Строение витаминов и их коферментных форм. Привести два примера биохимических реакций с участием данных коферментных форм, показать механизм протекания данных реакций.

29. Витамины Н, С. Структура витаминов, механизм их участия в биохимических реакциях (привести два примера).

30. Витамин В. Общие представления о строении витамина, его коферментные формы, три примера участия их в биохимических реакциях.

31. Первичная структура нуклеиновых кислот. Указать 5 различий в строении, химическом составе, биороли РНК и ДНК. Определите нуклеотидную последовательность участков молекулы РНК, синтезированный с помощью РНК- полимераза, если участок ДНК имел следующие нуклеотидные фрагменты:

32. Вторичная структура т-РНК. Ответить на вопрос: если фрагмент молекулы белка имеет структуру «сер-ала-тир-лей-асп..», то какова возможная структура фрагмента м- РНК для него и каков возможный перечень антикодонов т- РНК, участвующих в синтезе этого фрагмента белковой молекулы?

33. Вторичная структура ДНК- модель Уотсона и Крика. Ответить на вопрос: пользуясь буквенными обозначениями, указать возможную последовательность нуклеотидных остатков в обеих цепях фрагмента молекулы ДНК и во фрагменте молекулы мРНК, кодирующих биосинтез фрагмента белка с первичной структурой …ала-трелиз-асн-сер.

34. Строение хроматина и рибосом. Что общего между коррекцией ошибок при синтезе белка и ДНК?

35. Виды РНК. Транскрипция, характеристика компонентов системы и механизма синтеза РНК. Ответить на вопрос: специалист по химии белка сказал молекулярному генетику, что он нашел новый мутантный гемоглобин, в котором аспартат замещает лизин. Молекулярный генетик удивился и попросил проверить результат.

А. Почему молекулярный генетик удивился и выразил сомнения в возможности такой аминокислотной замены?

Б. Какая аминокислотная замена показалась бы молекулярному генетику приемлемой?

36. Теория оперона и регуляция транскрипции. цАМФ- регулируемый белок и гормональная индукция стероидных гормонов на генетический аппарат. Процессинг первичных транскриптов. Некоторые мутации гена гемоглобина оказывают влияние на все три гемоглобина – А1, А2, F, тогда как другие только на один из них. Почему?

37. Основные характеристики биологического кода. Трансляция- основные характеристики этапов трансляции. Процессинг первичных полипептидов. Ответить на вопросы: какие механизмы обеспечивают точность трансляции у эукариот не совместимые с полицистронной мРНК?

38. Формирование пространственной комформации белков, роль шаперонов. Особенности синтеза и процессинга секретируемых белков. Ответить на вопрос: ниже приведена последовательность аминокислот во фрагменте лизоцима бактериофага Т дикого типа и мутации:

Тре- лиз- сер- про- сер- лей- асн- ала- ала- лиз Тре- лиз- вал- гис- гис- лей- мет- ала- ала- лиз А. Могла ли мутация возникнуть путем замены одной пары оснований в ДНК фага Т4? Если нет, то как мог возникнуть такой мутант?

Б. Какова последовательность оснований мРНК, кодирующей пять аминокислот в белке дикого типа, отличающихся от той же последовательности у мутанта?

39. Репликация ДНК-механизм, основные этапы. Ферменты и механизм репарации ДНК. Ингибиторы репликации как противоопухолевые и противовирусные препараты, их механизмы действия (привести не менее 5 примеров). Ответить на вопрос:

какой результат получили бы Мезельсон и Сталь, если бы репликация была бы консервативной. Укажите предполагаемое распределение молекул ДНК после 1й и 2й генераций в случае консервативной репликации (т.е. когда родительская двойная спираль не расходится)?

40. Наследственные болезни как результат дефектов а генотипе. Международная программа «Геном человека». Генная терапия. Ответить на вопрос: используя данные о коде белкового синтеза, укажите при помощи буквенных обозначений возможные варианты последовательности нуклеотидных остатков во фрагменте, первичная структура которого соответствует таковой вазопрессина:

глн- асн- цис- про- арг- гли- NH 41. Макроэргические соединения. АТP, строение и биороль. Представьте себе мужчину, весом 70 кг, питание которого позволяет удовлетворять его энергетические затраты- 10000 кДж в день. Допустим, что свободная энергия, которую он получает с пищей используется с эффективностью 50%. В клетке G превращения АДР+Pi приблизительно равно 55 кДж моль–1. Вычислите, сколько весит АТР, синтезируемый этим человеком за 1 день (количество выразите в граммах динатриевой соли АТP с молекулярной массой 551).

42. Строение митохондрий и структурная организация дыхательной цепи (название и характеристика 4-х комплексов). Найдите соответствие:

А. Митохондрии а) являются впечиваниями мембраны митохондрии;

Б. Матрикс б) характеризуются наличием двухслойной мембраны В. Кристы в) представляют единицы митохондриальной мембраны с Г. Элементарные частицы г) представляет основное вещество полости митохондрии.

Добавление к митохондриям олигомицина вызывает снижение как переноса электронов от НАДН к О2, так и скорости образования АТФ. Последующее добавление ДНФ (динитрофенола) приводит к увеличению скорости переноса электронов без соответствующего изменения скорости образования АТФ. Какую реакцию ингибирует олигомицин?

43. Дегидрирование субстратов как источник энергии для синтеза АТФ. Дыхательный контроль. Найдите соответствие:

А. Цитохром в а) способен в восстановленном состоянии связывать молекулярный кислород и ускорять реакции гидроксилирования ароматических соединений;

Б. Цитохром с б) имеет максимум поглощения при длине волны 600нм и молекулярную массу равную 240000;

В. Цитохром а в) открывает ансамбль цитохромов в цепи оксидоредуктаз, обеспечивающих сопряжение биологического окисления с фосфорилированием АДФ;

Г. Цитохром а3 г) представлен белком с молекулярной массой 13000 и полностью выясненной первичной, вторичной и третичной структурами;

Д. Цитохром Р 450 д) завершает оксидоредуктазный комплекс митохондрий, обеспечивая активирование молекулярного кислорода.

44. Теории синтеза АТФ Митчелла и Ленинджера. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

А. Изменение уровня свободной энергии при новообразовании химической связи в органических соединениях, выражающееся величинами до 12000жд/моль, приводит к возникновению макроэргического соединения;

Б. Потенциальная энергия органического соединения, за счет которой может быть совершена работа в живом организме, называется свободной энергией;

В. Глюкоза- 6- фосфат относится к макроэргическим соединениям;

Г. Макроэргические связи представлены преимущественно ангидридными и тиоэфирными связями.

45. Гипоксия и гипоэнергетические состояния, биохимический механизм их возникновения. Дыхательный коэффициент есть отношение объемов образующегося углекислого газа и поглощаемого кислорода. Определите величину дыхательного коэффициента при полном окислении:

46. Схема общего и специфических путей катаболизма основных пищевых веществ.

Ответить на вопрос: Малоновая кислота и субстраты, содержащие радиоактивный изотоп углерода, были добавлены к мышечному гомогенату. Из инкубационной среды выделили промежуточные продукты ЦТК. Определите позицию метки в выделенных метаболитах, если:

47. Окислительное декарбоксилирование ПВК: схема процесса, ферменты, продукты.

Составьте суммарное уравнение реакции превращения фруктозы-1,6-дифосфата в 2фосфоенолпируват в присутствии арсенита, если известно, что последний ингибирует реакции фосфорилирования.

48. ЦТК- химизм промежуточных реакций, ферменты. Биороль ЦТК, Почему продукт окисления изоцитрата декарбоксилируется, а сам он- нет? Какое значение для ЦТК имеет анаплеротическая реакция? Будет ли происходить накопление оксалоацетата, если к экстракту, содержащему ферменты ЦТК, добавить ацетил- КоА?

49. Связь общих путей катаболизма основных пищевых веществ с целью переноса электронов и протонов. Можно ли больному сахарным диабетом употреблять в пищу лимон? Ответ обосновать с биохимической точки зрения. Какая реакция ЦТК в наибольшей степени аналогична окислительному декарбоксилированию 6фосфоглюконата в рибулозо-5-фосфат? Какого рода связанный с ферментом промежуточный продукт образуется при обеих реакциях?

50. Образование и физиологические эффекты активных форм кислорода. Привести по примера физиологического и по 2 примера токсического эффектов активных форм кислорода.

51. Основные этапы фотосинтеза, схемы реакций световой и темновой фазы. Предположим, что в освещаемой суспензии Clorella активно протекал фотосинтез в присутствии 1% СО2, когда концентрация СО2 внезапно снизилась до 0,003%.Какое действие должно было оказать это снижение на содержание 3-фосфоглицерата и рибулозо-1,5-биофосфата в следующую минуту? В С4-растениях пирувату свойственно перерабатываться в фосфоенолпируват с использованием АТФ. Как это объяснить?

52. Моносахариды- определение, классификация (с примерами), биороль. Найти соответствие:

В. Монопроизводное гексозы в) диоксиацетон;

53. Производные моносахаридов- привести не менее 3-х примеров по четырем классам производных моносахаридов, указать их биороль. Напишите суммарное уравнение реакций превращения 14С(3)- глюкозы в рибозо-5-фосфат. Какой углеродный атом рибозо-5-фосфата будет меченый?

54. Олигосахариды, их роль в построении рецепторов. Пищевые дисахариды, их структура. Альпинист с большим трудом поднимался на вершину горы. Внезапно почувствовал головокружение, слабость, появился обильный пот. Какие процессы обмена нарушились, что нужно сделать, чтобы улучшить состояние альпиниста?

55. Полисахариды, гомо- и гетерополисахариды. Примеры представителей и их биороль (не менее 5 примеров). Найти соответствие:

А. Декстран а) составная часть хряща, распадающаяся при гидролизе до В. N-ацетилглюкозамин в) полисахарид, элементарной структурной единицей которого является N- ацетил-, Д-глюкозамин, соединенный -1, Г. Хондроэтилсульфат г) полисахарид, продуцируемый некоторыми видами бактерий и являющийся исходным соединением для получения Д. Гепарин д) структурный элемент гиалуроновой кислоты и гепарина.

56. Переваривание углеводов: характеристика соответствующих ферментов ЖКТ. Механизмы всасывания углеводов, переносчики глюкозы в разных тканях. Почему амилаза синтезируется сразу в активной форме? Почему активные ферменты не действуют на стенки ЖКТ? Имеет ли добавление соли к пище физиологический или только вкусовой смысл?

57. Химизм синтеза и распада гликогена, гормональная регуляция уровня сахара в крови. Почему клетки запасают глюкозу в виде гликогена? Не проще было бы хранить ее в свободном виде? Объясните, как достигается термодинамическая необходимость синтеза гликогена из глюкозо-1-фосфата? Какие ткани способны выделять в кровь глюкозу, образующуюся при расщеплении глюкогена, почему?

58. Гликолиз, химизм процесса и его регуляция, энергетический эффект. Какую реакцию катализируют ферменты глюкокиназа и гексокиназа? Почему печень содержит глюкокиназу, а мозг и другие ткани- гексокиназу?

59. Глюконеогенез, химизм процесса и его регуляция. После 24 часов голодания запасы гликогена в печени истощаются, но в организме имеются довольно большие запасы жиров. Зачем при голодании протекает процесс глюконеогенеза, если в организме есть практически безграничные запасы ацетил-КоА (из жирных кислот), которых вполне хватает для производства энергии? Почему фосфоенолпируват, необходимый для протекания глюконеогенеза, не может быть получен путем фосфорилирования пирувата с помощью пируваткиназы? Составьте суммарное уравнение реакции биосинтеза глюкозы из ПВК?

60. Аэробный распад глюкозы - схема процесса, регуляция, энергетический эффект.

Выберите правильное утверждение:

А. Реакция окисления в ЦТК характеризуются наличием одной точки сопряжения окисления с фосфорилированием на уровне субстрата;

Б. На окисление каждого ацетил-КоА в ЦТК затрачивается 5 атомов кислорода;

В. В ЦТК четыре реакции дегидрирования;

Г. На одном из этапов ЦТК образуется щавелевая кислота.

61. Гипо- и гипергликемия. Сахарный диабет, биохимические основы накопления кетоновых тел при сахарном диабете. Для синтеза глюкозы в печени необходим фосфоенолпируват. Однако его образование в печени окажется очень неэффективным, если фосфоенолпируват будет дефосфорилироваться под действием пируваткиназы с образованием пирувата. Как избежать этого холостого цикла? Почему этот механизм не подходит для мышц?

62. Схема пентозофосфатного цикла, его биороль. Жировым клеткам для синтеза жира нужно много НАДФН и очень мало рибозо – 5 – фосфата. Между тем, на первой стадии пентозного цикла образуется равное количество этих веществ. Как клетки решают эту проблему?

63. Один спортсмен пробежал на соревнованиях дистанцию 100м, другой- 5000 метров.

У которого из них выше содержание молочной кислоты в крови?

64. Как изменить соотношение между пептозофосфатным и гликолитическим путями обмена углеводов у больного, перенесшего кровотечение? Активность каких ферментов целесообразно исследовать для проверки предположений?

65. В организме животного осуществляется биосинтез специфического белка, содержащего тирозин, метионин и гистидин в соотношении 2:3:1. Сколько пищевого белка необходимо вводить в организм, если соотношение перечисленных аминокислот в нем равно 1:3:1. Какие аминокислоты окажутся в относительном избытке?

66. В эритроцитах птиц и черепах содержится регуляторное соединение, отличное от БФГ. Это соединение способно также снижать сродство к кислороду человеческого гемоглобина, освобожденного от БФГ. Какое из ниже перечисленных веществ может быть по вашему мнению, наиболее эффективным в этом качестве:

А. Глюкозо-6-фосфат;

Б. Инозитолгексафосфат;

67. Было измерено сродство к кислороду «огороженных» заместителями железопорфиринов с различными основаниями в пятом координационном положении. С 1метил-имидазолом Р50 казалась равным 0,49 торр, тогда как С 1,2- диметилимидазолом- 38 торр. Почему одна дополнительная метильная группа так сильно снижает сродство к кислороду?

68. При присоединению к гемоглобину оксида углерода образуется СО-гемоглобин.

Кристаллы СО- гемоглобина изоморфны кристаллам оксигемоглобина. Каждый гемм в гемоглобине способен связать одну молекулу оксида углерода, но не может связать одновременно СО и О2. Сродство связывания СО примерно в 200 раз выше, чем сродство связывания О2. В результате вдыхания в течение 1 г воздуха, содержащего 0,1% СО, примерно половина гемов в гемоглобине оказывается связана с СО, что нередко приводит к летальному исходу. Если бы действие СО состояло только в уменьшении способности гемоглобина к переносу кислорода и не влияло на другие его свойства, то симптомы отравления угарным газом трудно было бы объяснить в свете имеющихся данных. Так, как мы только что видели, при полунасыщении крови оксидом углерода больной практически безнадежен, с другой стороны, если у человека содержание гемоглобина просто уменьшается в два раза в следствие анемии, то такой больной может продолжать как обычно? Как объяснить этот кажущийся парадокс?

69. При проведении программы обследования обнаружен гемоглобин с аномальной электрофоретической подвижностью. Судя по пептидной карте трипсинового гидролизата гемоглобина, замена аминокислоты произошла в В-цепи. Отсутствует нормальный N- концевой триптический пептид (вал-гис-лей-тре-про-глу-глу-лиз).

Обнаружен новый триптический пептид, состоящий из 6 аминокислотных остатков.

N- концевым остатком в этом пептиде оказался валин.

А. Замена каких аминокислот соответствуют эти данные?

Б. Как этот Нb должен отличаться от HbF и HbS по электрофоретической подвижности при рН=8,0?

70. Ниже показана электрофоретическая подвижность ряда мутантных гемоглобинов А при рН=8,6.

Как распределяются места a,b,c,d между гемоглобинами следующего состава:

71. HbА тормозит образование длинных волокон из HbS и последующую деформацию эритроцитов (в серповидные клетки) при дезоксигенировании. Как объяснить этот эффект HbА?

72. О нарушении метаболизма какого вещества свидетельствует наличие пролина и оксипролина в моче больного, жалующегося на хроническую боль в суставах? Связывание молекулы кислорода с гемоглобином вызывает конформационные изменения в белке. Опишите механизм этих изменений.

73. Когда В- клетка (плазматическая клетка) начинает секретировать антитело, последнее может иметь относительно низкое сродство к своему антигену, но этот недостаток быстро устраняется. Каким образом?

74. Имеется смесь пептидов:

А. Лиз-гли-ала-гли Б. Лиз-гли-ала-глу В. Гис-гли-ала-глу Г. Глу-гли-ала-глу Д. Гли-гли-ала-лиз Укажите направление движения(остаются на старте, движутся к катоду или аноду) этих пептидов рН=1,9; рH =3,0; рН=6,5; рН=10,0.

75. А. Гемоглобин содержит 0,34% железа. Высчитайте минимальную молекулярную массу гемоглобина (одного протомера) Б. По аналитическим данным гемоглобин лошади содержит:

Fe-0,335%; S- 0,390%;

Гемоглобин свиньи содержит:

Fe-0,400%; S- 0,480%;

Определите минимальные молекулярные массы гемоглобинов этих двух видов животных.

76. Содержание меди в гемоциане, выделенном из разных видов животных, таково:

Д. Мечехвост – 0,173% Рассчитайте и сравните минимальные молекулярные массы гемоцианов разного происхождения.

77. А. У грудного ребенка часто появляются судороги, при обследовании отмечено увеличение размеров печени. В крови повышено содержание лактата и пирувата, гипергликемия. При введении адреналина содержание сахара в крови не возрастает, увеличивается количество молочной кислоты. О каком нарушении углеводного обмена можно думать?

Б. Ребенок перенос инфекционное заболевание. Какие изменения белковых фракций крови можно ожидать?

78. Написать формулу тетрапептидов, определить их заряд и рН их растворов:

А. Ала-глу-асн-три Б. Гис-вал-сер-цис В. Лей-про-мет-фен

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №

1. Структура, основные свойства липидов мембран. Фосфолипазы, их роль в обмене фосфолипидов. Найти соответствие:

А. Протопорфирин а) составная части внутриклеточных мембран;

Б. Фосфорная кислота б) составная часть нуклеотидов;

В. Феррипротопорфирин в) простетическая группа гемоглобина, миоглобина, Г. Фосфатиды г) составная часть простетической группы гемоглобина, Д. Ферропротопорфирин IX д) гемин.

Ответ объяснить.

2. Виды и характеристика клеточных мембран. Роль холестерина в латеральной диффузии липидов и белков. Найти соответствие:

А. Липопротеины а) сосредоточены в цитоплазме клетки и используются для Б. Фосфолипиды б) содержат нейтраминовую кислоту и ее производные, играющие большую роль в осуществлении иммунохимических В. Триглицериды в) cодержаться в большом количестве в миелиновых оболочках нервных волокон спинного мозга;

Г. Инозитфосфолипиды г) представляют наиболее распространенную форму существования липидов в клетке;

Д. Ганглиозиды д) являются преимущественной компонентой липопротеидного комплекса мембран.

Ответ объяснить.

3. Белки мембран, общие представления о трансмембранных механизмах передачи сигнала. Найти соответствие:

А. Ковалентные связи а) осуществляют связь между белковой и небелковой Б. Ионные связи и гидро- б) используются при соединении аминокислот в белке;

фобные взаимодействия В. Внутримолекулярные в) принимают участие в поддержании складчатой водородные связи структуры полипептидной цепи;

Ответ объяснить.

4. Механизмы переноса веществ через мембраны, их виды и примеры. Регулируемые каналы. Как удается клеткам поддерживать внутреннюю концентрацию ионов калия на высоком уровне, а концентрацию ионов натрия на уровне, гораздо меньше, чем в окружающей среде? В клеточных мембранах известно 3 ионных насоса. Объясните, каким образом против градиента концентрации в клетку транспортируются сахара и аминокислоты?

5. Классификация липидов с примерами, биороль отдельных представителей классов.

Какие структурные особенности амфипатических соединений определяются их способность к образованию в воде мицелл или липосом? Жирные кислоты, входящие в состав бактериальных фотосфолипидов, содержат циклопропановое кольцо. Какое влияние должно оказать это кольцо на упаковку углеводных цепей внутри бислоя?

Будут ли такие жирные кислоты повышать или понижать текучесть мембран?

6. Переваривание и всасывание продуктов переваривания липидов и фосфолипидов в ЖКТ. Строение и 3 функции желчных кислот. Какие липиды покидают хиломикроны и усваиваются тканями? Этерификация холестерина- эндэргоническая реакция.

Каким образом тогда в ЛПВП холестерин этерифицируется без участия АТФ?

7. Ресинтез жира в слизистой тонкого кишечника. Липопротеины сыворотки крови, атеросклероз. Периферические ткани получают жирные кислоты из крови. Расскажите о трех возможных способах их доставки. Может ли глюкоза перерабатываться в организме в жиры? А наоборот?

8. Бета- окисление жирных кислот- химизм и ферменты основных этапов процесса.

Всегда ли ацетил-КоА, образовавшийся при расщеплении жирных кислот, попадает в ЦТК? Ответ объяснить.

9. Окисление глицерина, схема процесса, ферменты, энергетический эффект. Синтез и утилизация кетоновых тел, метаболический ацидоз. При хроническом алкоголизме, как правило, наблюдается жировое перерождение печени. Каков возможный механизм его образования. Введение, каких веществ показано для его предотвращения и почему?

10. Биосинтез высших жирных кислот - синтетазный комплекс, регуляция. На ранних этапах синтеза жирных кислот ацетил-КоА сначала карбоксилируется, а затем, почти сразу же декарбоксилируется. Для чего это нужно?

11. Схема биосинтеза триглицеридов и фосфолипидов в тканях. Найти соответствие:

А. Малонил-КоА а) является важнейшим коферментом ацетилтрансфераз;

Б. СО2 б) синтезируется в качестве первого специфического предшественника при биосинтезе высших жирных кислот;

В. КоА. в) представляет непосредственно этерифицируемый предшественник триглицерида;

Г. Фосфатидная кислота г) является ключевым метаболитом в синтезе ряда простых Д., - диглицерид д) акцептируется ферментативно на циклически повторяющихся этапах биосинтеза высших жирных кислот, но никоКонтрольная работа № 2.

Ответ объяснить.

12. Биосинтез холестерина. Схема. Регуляция применение фармакологических препаратов при лечении гиперхолестеринэмии. Как распределится изотопная метка в молекуле холестерина, синтезированного из следующих предшественников:

А. Мевалоната, меченного 14С по углеродному атому карбоксильной группы?

Б. Малонил- КоА, меченного 14С по углеродному атому карбоксильной группы?

Ответ объяснить?

13. Белковое питание. Виды азотистого баланса. Найти соответствие:

А. Гексокиназа а) амидаза;

Б. Бетта-амилаза б) эстераза эфиров карбоновых кислот;

В. Трипсин в) гликозидаза;

Г. Липаза г) фосфотрансфераза;

Д. Аспарагиназа д) пептид- пептидгидролаза.

Существуют ли какие- либо особые формы запасания аминокислот?

Ответ объяснить.

14. Переваривание белков в ЖКТ, характеристика ферментов. Всасывание аминокислот.

Найти соответствие:

А. Пепсин а) специфически ускоряет реакцию разрыва пептидных связей в молекуле белка или пептида,начиная с С-концевой аминокислоты;

Б. Трипсин б) является эндопептидазой, катализирующей расщипление пептидных связей, в образовании которых участвуют ароматические и дикарбоновые кислоты;

В. Химотрипсин в) катализирующий гидролиз широкого спектра ацилпроизводных, обладая максимальной активностью в том случае, когда карбоксильная группа, участвующая в образовании пептидной Г. Карбоксипептидаза г) представляет эндопептидазу, ускоряющую реакцию расщепления пептидных связей, в образовании которых участвуют Д. Аминопептидаза д) является экзопептидазой, катализирующей ступенчатое Ответ объяснить.

15. Гниение аминокислот в кишечнике, обезвреживание токсических продуктов в печени, роль ФАФС и УДФГК, примеры. У пациента с заболеванием печени отмечено снижение содержания продуктов метаболизма стероидов в крови и моче. СвидеКонтрольная работа № 2.

тельствует ли это о нарушении функции надпочечников? У больного в крови и моче повышено содержание индола, количество индикана уменьшено. О нарушении какой функции печени свидетельствует данные? Ответ объяснить 16. Пул аминокислот в клетке, их биороль. Общие пути катаболизма аминокислот. В эксперименте установлено, что добавка глутаминовой кислоты в раствор, питающий сердце, оказывает положительное воздействие на физиологическую функцию сердечной мышцы, особенно в условиях недостаточного обеспечения кислородом.

Объясните механизм положительного действия указанной аминокислоты на деятельность сердца.

17. Биогенные амины. Образование гистамина, серотонина, ГАМК, путресцина, спермидина, спермина. Обезвреживание биогенных аминов. Найти соответствие:

А. -декарбоксилирование Аспарагиновой а) обуславливает биосинтез аланина;

кислоты Б. Декарбоксилирование диаминокислот б) приводит к образованию тирозина;

-декарбоксилирование Глутаминовой в) обеспечивает образование ГАМК;

кислоты Г. Окисление фенилаланина г) способствует протеканию реакций Д. Деметилирование S-аденозилметионина д) дает диамины;

Ответ объяснить.

18. Образование и утилизация аммиака в организме (схема). Синтез и распад глутамина, глюкозоаланиновый цикл. Биороль этих процессов накопление аммиака в клетках мозга является непосредственной причиной нарушения психического состояния при циррозах печени. Причиной токсического действия аммиака считается вторжение его в энергетический метаболизм клетки. Обсудите возможный механизм токсического действия аммиака.

19. Синтез мочевины. Химизм процесса и его регуляция. У больного с заболеванием печени содержание мочевины в крови 12мг% (2 ммоль/л), за сутки с мочой выведено 13г. О нарушении какой функции печени можно думать? Какие ферменты исследовать для проверки предположения? Почему содержание ферментов цикла мочевины возрастает, как при обильном белковом питание, так и при голодании?

20. Пути обмена фенилаланина и тирозина. Активная форма метионина и его роль в синтезе: креатина, адреналина, фосфатидилхолина, метилирований ДНК. Беременная М. обратилась в генетическую консультацию. Она сообщила, что ее брат по матери (отцы разные) болен фенилкетонурией. Она также сообщила, что в роду ее второго супруга N были браки между близкими родственниками, но никто не болел фенилкетонурией. Обследование женщины М и ее настоящего супруга не выявило отклонений в состоянии их здоровья. Вопросы:

А. Каков тип наследования фенилкетонурии и чем он характеризуется?

Б. Какова вероятность развития фенилкетонурии у сыновей и дочерей женщины М?

В. Каковы проявления фенилкетонурии, чем они обусловлены?

Г. Какой белок кодируется аномальным геном при данной форме паталогии?

Д. Каким образом осуществляется распознавание этой болезни у новорожденных?

Е. Как можно предупредить развитие фенилпировиноградной олигофрении у детей?

21. Синтез гема. Схема процесса и его регуляция. Порфирии. Как установлено при помощи изотопной метки, источником всех атомов азота гема гемоглобина является глицин. Какое количество глицина необходимо для синтеза гема 1 моль гемоглобина? Ответ подтвердить схемой.

22. Распад гемоглобина в тканях. Желтухи. У новорожденного содержание билирубина в крови повышено (за счет непрямого билирубина), кал интенсивно окрашен (повышено количество стеркобилина). В моче билирубин не найден. О какой желтухе идет речь? Какой лекарственный препарат можно использовать для предотвращения этого заболевания и почему?

23. Распад нуклеиновых кислот, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Подагра.

При исследовании крови больного в плазме обнаружено 0,6 ммоль/л мочевой кислоты. Сколько мочевой кислоты содержится в крови здоровых людей? Могут ли данные этого анализа быть надежным критерием для распознавания заболевания?

Какой диагноз заболевания? Каковы биохимические нарушения, типичные для данного заболевания?

24. Схема биосинтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Регуляция. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Найти соответствие:

А. Глутамин а) требуется для биосинтеза нуклеозидтрифосфатов;

Б. -аланин б) необходим для синтеза оротовой кислоты;

Г.НАД г) необходим для превращения ксантозина-5-монофосфата в Д. Карбомоилфосфат д) необходим для превращения инозиновой кислоты в ксантиловую кислоту.

Ответ объяснить.

25. Нервная и гуморальная регуляция как единая система регуляции обмена веществ.

Назвать 4 основные системы функционирования многоклеточного организма. Ответ объяснить.

26. Регуляция синтеза и секреции гормонов по принципу обратной связи. Клетки- мишены и клеточные рецепторы. Что такое вторичный месенджер? Назовите вторичный месенджер для адреналина и глюкагона. Как вторичному месенджеру удается влиять на клеточный метаболизм?

27. Вторичные посредники передачи сигнала. Механизмы их образования и их действие на метаболизм клетки (не менее 4-х примеров). Некоторые гормоны, вызываюКонтрольная работа № 2.

щие в клетках разные эффекты, используют в качестве вторичного месенджера цАМФ. Как одно вещество может регулировать разные процессы?

28. Механизм действия стероидных гормонов. Ядерные рецепторы гормонов. Фармацевтическая промышленность выпускает анаболические стероиды- синтетические производные андроидов, почти лишенные андрогенных свойств, но стимулирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, синтез белка.

Некоторые спортсмены используют их для стимуляции развития мускулатуры. Целесообразно ли их применение? Ответ объяснить.

29. Гормоны тимуса, гипоталамуса, их природа и биороль. Найдите верное утверждение: Либериныа) небольшие пептиды;

б) взаимодействуют с цитоплазматическими рецепторами;

в) активируют секрецию тропных гормонов;

г) передают сигналы на рецепторы передней доли гипофиза;

д ) вызывают секрецию инсулина.

Ответ пояснить схемой.

30. Гормоны гипофиза, их природа и биороль. Биологически активные пептиды, их биороль (не менее 4-х примеров). Выберите неверное утверждение:

а) йодтиронины синтезируются из тиоглобулина;

б) ТТГ стимулирует синтез тироксина;

в) йодтиронины ингибируют синтез тиротропин- либерина;

г) тиротропин- либерин стимулирует освобождение ТТГ;

д) трийодтиронин образуется из тироксина только в печени.

31. Гормоны щитовидной железы, их природа, биороль. Приведите схему превращения тироксина, отражающую возможность его участие в окислительно- восстановительных процессах.

32. Гормоны паращитовидных желез, их природа, биороль. Выберите утверждения, правильно характеризующие паратгормон:

А. Содержит дисульфидную связь;

Б. Секреция регулируется концентрацией кальция в крови;

В. Недостаточность гормона приводит к снижению концентрации Са+2 в крови;

Г. Для проявления биологической активности необходима вся молекула гормона целиком;

Д. Увеличивает эффективность всасывания кальция в кишечнике.

33. Гидроксилированные формы витамина Д. Рахит, биохимические основы данной патологии. Выберите положения, правильно отражающие роль кальцитриола;

А. Увеличивает скорость всасывания в кишечник;

Б. Стимулирует реабсорбцию кальция в почках;

В. Стимулирует мобилизацию кальция из костей;

Г. Стимулирует реабсорбцию натрия в почках;

Д. Является предшественником 7-дегидрохолестерина.

34. Гормоны надпочечников. Химическая природа, биороль. Часто бывают явления гипогликемии. Усилена пигментация кожи. Уменьшена реабсорбция натрия из мочи. О недостаточности каких гормонов можно думать? Ответ объяснить.

35. Регуляция водно- солевого обмена. Биохимические механизмы возникновения почечной гипертонии, отеков, дегидратации. О гиперпродукции каких гормонов может свидетельствовать обнаружение у больного устойчивого повышения экскреции с мочой ионов натрия и хлора? Ответ объяснить?

36. Мужские и женские половые гормоны, их природа и биороль. Расположите перечисленные метаболиты в порядке их образования:

А. 17-ОН-прогестерон;

Б. Прегненолон;

В. Холестерин;

Г. Прогестерон;

Д. Кортизол.

37. Производные арахидоновой кислоты - эйкозаноиды. Схема синтеза, биороль. Изучив номенклатуру эйкозаноидов, подберите к каждой полиеновой кислоте соответствующую серию простагландина или другую кислоту, из нее образовавшуюся:

38. Гормоны поджелудочной железы, их природа и биороль. Глюкагон посредством цАМФ активирует фосфорилазу печени. Адреналин точно также активирует фосфорилазу в мышцах. Объясните, почему тогда цАМФ по-разному влияет на процесс гликолиза в печени и мышцах?

39. Эритроциты, особенности строения и метаболизма. Образование и обезвреживание токсических форм кислорода в эритроцитах. Дайте схему превращения хелатного комплекса железа гема в гемин. Почему при наследственной недостаточности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы наблюдается гемолиз эритроцитов и развитие гемолитической анемии?

40. Механизм транспорта кислорода и диоксида углерода. Выбрать верное утверждение:

А. Связывание О2 происходит с железом гема гемоглобина в области ГИС Е7;

Б. Связывание О2 происходит с ГИС Е7 ;

В. Присоединение О2 к атому Fe одного протомера вызывает его перемещение в плоскость гема.

Г. Конформационные изменения одного протомера гемоглобина облегчают присоединение следующей молекулы О2;

Д. СО2 присоединяется к Fe гема гемоглобина;

41. Полиморфизм гемоглобина человека. Чем отличаются аномальные гемоглобины от патологических по своим физиологическим последствиям для организма человека?

42. Обмен железа, его регуляция. Выберите правильные утверждения:

А. Суточная потребность в железе равна 10-20мг.

Б. Причина макроцитарной анемии- дефицит железа в организме.

В. После распада гема железо используется повторно.

Г. Основная часть железа содержится в геме.

Д. Основная часть железа содержится в ферритине.

43. Особенности структурной организации межклеточного матрикса. Коллаген, его биосинтез и созревание. Найти соответствие:

Прочность коллагенового волокна обусловлена:

А. Смещением молекул тропоколлагена на относительно друг друга:

Б. Образованием водородных связей между отдельными полипептидными цепями коллагена.

В. Образованием ковалентных связей между цепями коллагена (лиз-лиз).

Г. Образованием S-S связей между цепями коллагена.

Д. Наличием большого количества «жестких» молекул.

44. Полиморфизм коллагена. Особенности строения и функций эластина. Укажите ткани, для которых характерно высокое содержание эластина:

Б. Шейная связка.

В. Ахилловое сухожилие.

Г. Стенка аорты.

Д. Суставный хрящ.

45. Строение и функции глюкозоаминогликанов и протеогликанов. Фибронектин и ламинин, их строение и биороль. К малым протеогликанам относятся:

А. Декорин.

Б. Фибромодулин.

В. Бигликан.

Г. Фибронектин.

Д. Ламинин.

46. Миофибриллы, белковый состав и строение. Выберите верное утверждение:

А. Миофибрилла - сократительная нить, проходящая по всей длине мышечной клетки.

Б. Миофибрилла - сократительная нить, проходящая по всей цитоплазматической мембране клеток.

В. Миофибрилла разделена на саркомеры.

Г. Миофибрилла разделена на протомеры.

Д. Миофибрилла может только укорачиваться.

Ответ объяснить.

47. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. В чем заключается различия между быстро и медленно сокращающимися мышечными волокнами?

Какова их биороль?

48. Миелиновые мембраны. Механизм возникновения и проведения нервного импульса. Найти правильное утверждение:

А. Миелиновое вещество- понятие морфологическое.

Б. Миелиновое вещество является сложным белково-углеводным комплексом.

В. Нервные волокна могут быть миелиновыми и безмиелиновыми.

Г. Проводниковая система ЦНС относится к миелиновым нервным волокнам.

Д. Миелиновые мембраны служат электрическим изолятором.

Ответ объясните.

49. Биохимия как основа фармации. Фармакокинетика лекарственных веществ в организме человека. Укажите третий этап превращения лекарственных веществ в организме:

А. Перенос кровью.

Б. Всасывание.

В. Связывание с белками.

Г. Распределение по тканям.

50. Общая характеристика биотрансформации лекарства в организме. Укажите верный ответ: метаболизм лекарственных веществ максимально - ксенобиотиков совершается в:

А. Почечных канальцах.

Б. Микросомах печени.

В. Альвеолах легких.

Г. Корковом слое надпочечников.

51. Микросомальные ферменты и их роль в метаболизме лекарств. Роль цитохрома Р450. Выбрать верное утверждение:

А. Важнейшим свойством ферментов микросомального окисления является их широкая субстратная специфичность.

Б. Цитохром Р450 имеет различные изоформы.

В. Ферменты микросомального окисления регулируют свою активность по механизму индукции.

Г. Индукторы ферментов микросомального окисления являются гидрофильными веществами.

Д. Стероиды не являются индукторами цитохромов Р450.

52. Метаболизм лекарств немикросомальными ферментами. Виды коньюгаций лекарственных веществ (не менее 6-ти примеров). Найти верное утверждение:

А. В результате метаболизма лекарственных веществ может произойти инактивация лекарства.

Б. Биотрансформация лекарственного вещества может произойти повышение активности лекарства.

В. Под действием монооксигеназ образуются реакционно-способные группы - ОН, Г. Чувствительность к лекарственным средствам не меняется с возрастом.

53. Применение ферментов в фармацевтической промышленности (не менее 4х примеров). Липосомы как носители лекарств. Найти верное утверждение:

Биотехнология подразумевает:

А. Использование в технологических целях живых систем.

Б. Использование денатурированных ферментов.

В. Использование высоких температур.

Г. Использование высоких концентраций субстратов.

Ответ объяснить.

54. Биохимические основы генно- инженерной технологии, ее применение (не менее 3х примеров). Найти верное утверждение:

А. Рестриктазы являются эстеразами.

Б. Рестриктазы являются эндонуклеазами.

В. Рестриктазы являются экзонуклеазами.

Г. Рестриктазы узнают специфические последовательности из 4-6 нуклеотидов двухцепочечной ДНК.

Ответ объяснить.

55. Сколько липидов растительного и животного происхождения должно входить в рацион человека, если его энергозатраты составляют 3500 ккал (14665кДж)? На долю энергозатрат, обеспечиваемых липидами, приходится 22% всей необходимой энергии.

56. Студент за сутки расходует 12370 кДж энергии (3000 ккал), половина которой используется как теплота, а другая половина- для выполнения различных видов работ.

Сколько граммов углеводов и жиров должно подвергнуться полному распаду в организме для покрытия суточной потребности в энергии, сколько молей АТФ при этом образуется, если считать, что 2/3 энергии обеспечилось за счет распада углеводов, а 1/3- за счет распада жиров?

57. Рассчитайте потребность в липидах (в граммах), если 60% энергозатрат организма обеспечивается углеводами, а 18%- белками (общий уровень энергозатрат обследуемого- 3500ккал (14665 к Дж)).

58. Энергозатраты подопытного животного обеспечивались на 18% белками, на 70%углеводами и на 12%- жирами. Общий уровень энергозатрат- 300 ккал (1257 кДж).

Насколько следует увеличить содержание липидов, чтобы сохранить энергетический баланс, если количество углеводов уменьшили в 2 раза?

59. Сколько липидов растительного и животного происхождения должно входить в рацион человека, если его энергозатраты составляют 3500 ккал(14665 кДж)? На долю энергозатрат, обеспечиваемых липидами, приходится 22% всей необходимой энергии?

60. Содержание триглицеридов и фосфолипидов в сердечной мышце в 1,5-2 раза больше чем в скелетной. Какой биохимический смысл имеет это различие? Не связана ли с ним высокая чувствительность миокарда к кислородной недостаточности?

61. У спортсмена при беге на большую дистанцию в тканях происходит переключение углеводного обмена на липидный. Во сколько раз увеличится выход АТФ при окислении 1 моля трипальмитина по сравнению с 1 моль глюкозы?

62. Подсчитайте количество молекул АТФ, которое сберегает клетка в результате биосинтеза ГТФ, если образование последнего происходит не заново, а из гуанина.

63. Потребность в белках определяется величиной энергозатрат - за счет белка организм должен получать 15% всей расходуемой энергии. Чему равна потребность в белке человека умственного труда (энергозатрата 3000 ккал в сутки (12570 кДж))?

64. Энергозатраты рабочего горячего цеха составляет 4500 ккал. В составе рациона присутствуют 20 г коллагена. Каким должно быть общее количество белка в суточном рационе?

65. С пищей в организм пациента поступило 80г белка в сутки. С мочой за это время выделилось 16г азота. Каков азотистый баланс у пациента, о чем он свидетельствует?

66. В суточной моче студента, физически крепкого мужчины, содержиться 6,9 г азота.

Нужно ли увеличивать содержание белка в рационе?

67. В образце триацилглицеридов, выделенных из жирных отложений крысы, обнаружены пальмитиновая, олеиновая, стеариновая кислоты. Укажите все возможные виды молекул триацилглицеринов, которые могут присутствовать в таком образце.

Рассчитайте количество АТФ, образующееся при распаде триолеина.

68. Напишите суммарное уравнение процесса окисления фенилаланина, включая все стадии сопровождающиеся как расходованием, так и накоплением энергии для урикотелических животных.

69. Написать структурную формулу олепальмитостеарина и рассчитать количество АТФ, которое образуется при полном его окислении.

70. Написать структурную формулу стеаролиноленолинолеина и рассчитать количество АТФ, которое образуется при полном его окислении.

ТЕСТЫ К КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЕ №1.

1. Аминогруппа встречается в составе:

Б. Нейтральных жиров.

Д. Азотистых оснований.

2. Что является структурным элементом простых белков:

3. Разделение белков методом электрофореза основано на их различии по.

4. В основе метода гемодиализа лежит разделение высокомолекулярных соединений от низкомолекулярных примесей с помощью _ 5. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала (подберите к буквам соответствующие цифры):

6. Определите, как будут вести себя при электрофорезе в нейтральной среде следующие аминокислоты:

2. Триптофан.

5. Фенилаланин.

6. Гистидин.

7. Какой метод можно применить для фракционирования белков:

Б. Осаждение кислотами и щелочами.

8. Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при рН=7, 9. О чем позволяет судить биуретовая реакция:

А. О наличии белков в биологической жидкости.

Б. О первичной структуре белка.

В. О наличии аминокислот в белке.

Б. Определение заряда белка.

В. Определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи.

Г. Определение функции белка.

11. Метод разделения белков ионообменной хроматографией основан на таких свойствах белков как:

А. Различия по величине заряда.

Б. Различия по молекулярной массе.

В. По величине заряда и по молекулярной массе.

12. Метод разделения белков гель - фильтрацией основан на таких свойствах белков как:

А. Различия по величине заряда.

Б. Различия по молекулярной массе.

В. Различия по величине заряда и по молекулярной массе.

13. Метод разделения белков электрофорезом в полиакриамидном геле основан на таких свойствах белков как:

А. Различия по величине заряда.

Б. Различия по молекулярной массе.

В. Различия по величине заряда и по молекулярной массе.

14. Метод разделения белков афинной хроматографией основан на таких свойствах белков как:

А. Различия по величине заряда.

Б. Различия по молекулярной массе.

В. Различия по величине заряда и по молекулярной массе.

15. В каком из перечисленных процессов применяется диализ?

А. Очистка белков от низкомолекулярных соединений.

Б. Фракционирование высокомолекулярных белков по различию молекулярной массы.

В. Разделение белков по суммарному заряду.

Г. Определение молекулярной массы.

16. Белки – высокомолекулярные азотсодержащие биополимеры, состоящие из аминокислотных остатков, связанными _ связями.

17. Началом пептида считается _ - конец полипептидной цепи, содержащий свободную группу.

18. Концом пептида считается - конец полипептидной цепи, содержащий свободную группу.

19. Какая химическая связь подвергается гидролизу при распаде белков?

20. Для изучения первичной структуры белка применяется метод:

Б. Рентгеноструктурного анализа.

В. Определение коэффициента поступательного трения.

Г. Определение характеристической вязкости.

21. Под первичной структурой белка понимают:

А. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, детерминированную генетически.

Б. Количество и состав аминокислот, образующих полипептидную цепь.

В. Содержание заряженных аминокислотных остатков в полипептидной Г. Укладку полипептидной цепи в пространстве, детерминированную генетически.

22. Пролин способен участвовать в поддержании регулярной вторичной структуры:

23. Водородными связями стабилизируются следующие уровни структурной организации белковой молекулы:

А. Первичная и вторичная.

Б. Третичная и четвертичная.

В. Вторичная, третичная и четвертичная.

Г. Первичная, вторичная и третичная.

А. Нарушение растворимости белка.

Б. Нарушение подвижности белка при электрофорезе.

В. Нарушение гидратной оболочки белка.

Г. Нарушение структуры и функции белка.

25. Вторичная структура белка представлена только - спиралями:

26. Пространственная структура белка, образованная водородными связями между атомами пептидного остова это:

А. Первичная структура.

Б. Вторичная структура.

В. Третичная структура.

Г. Четвертичная структура.

27. Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия между радикалами аминокислот это:

А. Первичная структура.

Б. Вторичная структура.

В. Третичная структура.

Г. Четвертичная структура.

28. Белки денатурируют в клетке в результате:

А. Разрыва слабых связей, поддерживающих конформацию белка.

Б. Действия протеолитических ферментов.

В. Синтеза белков теплового шока.

Г. Снижения концентрации лигандов.

29. Предпочтительное расположение – на поверхности белковой молекулы:

А. Неполярные радикалы аминокислот.

Б. Полярные анионные радикалы аминокислот.

В. Оба вида радикалов аминокислот.

Г. Ни один вид радикалов аминокислот.

30. Взаимодействие их функциональных групп формирует вторичную структуру:

А. Неполярные радикалы аминокислот.

Б. Полярные анионные радикалы аминокислот.

В. Оба вида радикалов аминокислот.

Г. Ни один вид радикалов аминокислот.

31. Предпочтительное расположение – внутри белковой молекулы:

А. Неполярные радикалы аминокислот.

Б. Полярные анионные радикалы аминокислот.

В. Оба вида радикалов аминокислот.

Г. Ни один вид радикалов аминокислот.

32. Участвуют в формировании третичной структуры белковой молекулы:

А. Неполярные радикалы аминокислот.

Б. Полярные анионные радикалы аминокислот.

В. Оба вида радикалов аминокислот.

Г. Ни один вид радикалов аминокислот.

33. В состав супервторичной структуры «лейциновой застежки - молнии» входят:

В. Оба вида регулярной вторичной структуры.

Г. Ни один из видов регулярной вторичной структуры.

34. В состав супервторичной структуры «-бочонок» входят:

В. Оба вида регулярной вторичной структуры.

Г. Ни один из видов регулярной вторичной структуры.

35. Конформация белка это:

А. Число полипептидных цепей в олигомерном белке.

Б. Количество - спиралей и - складчатых структур в полипептидной цепи.

В. Пространственное расположение атомов в белковой молекуле.

Г. Аминокислотная последовательность в полипептидной цепи.

36. Выберите наиболее правильное определение третичной структуры белка:

А. Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова.

Б. Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот.

В. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Г. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.

37. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры А. Способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

Б. Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур.

В. Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке.

Г. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

38. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей:

39. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании ионных связей:

40. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании дисульфидных связей:

41. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых не могут участвовать в образовании водородных связей:

42. Как называется процесс любого негидролитического нарушения уникальной структуры белка, связанный с потерей им физических, биологических, электрофоретических и других нативных свойств?

43. Изоэлектрическая точка белка – рН среды, при которой молекулы белка становятся _.

44. Восстановление исходной структуры и свойств белка после непродолжительного действия денатурирующих агентов, называется ?

45. Фолдинг – процесс укладки синтезированной полипептидной цепи и формирование _ структуры.

46. Как называется семейство специализированных внутриклеточных белков, обеспечивающих правильную укладку белков во вторичную, третичную и четвертичную структуру?

47. Образование доменов в молекуле белка происходит на уровне:

А. Первичной структуры.

Б. Вторичной структуры.

В. Третичной структуры.

Г. Четвертичной структуры.

48. Коллаген является:

А. Глобулярным белком.

Б. Фибриллярным белком.

В. Транспортным белком.

Г. Белком-ферментом.

49. В составе коллагена чаще всего встречается аминокислота:

50. Сродство к кислороду:

А. Больше у гемоглобина, чем у миоглобина.

Б. Больше у миоглобина, чем у гемоглобина.

В. Одинаково у миоглобина и гемоглобина.

Г. Отсутствует у миоглобина и гемоглобина.

51. Белок может взаимодействовать с бифосфоглицератом (БФГ):

52. Белок содержит одну полипептидную цепь:

53. Иммуноглобулин- G способен связывать антигены в количестве:

54. Гемоглобины А и S:

А. Относятся к семейству родственных белков.

Б. Относятся к гомологичным белкам.

В. Являются вариантами одного индивидуального белка.

Г. Имеют идентичную первичную структуру.

55. В состав константного домена иммуноглобулина входят:

В. Оба вида регулярной вторичной структуры.

Г. Ни один из видов регулярной вторичной структуры.

56. Что представляет собой центр узнавания белка лигандом?

А. Совокупность радикалов аминокислот.

Б. Фрагмент пептидного остова.

В. Простетическую небелковую группу.

Г. Участок белка, комплементарный лиганду.

57. Как называются белки, у которых длинная ось молекулы более чем в 10 раз превышает поперечную?

58. Как называется структурно и функционально обособленная область молекулы белка?

59. Как называются белки, состоящие из нескольких протомеров (мономеров, субъединиц), объединенных в четвертичную структуру, обладающие свойством кооперативности?

60. Как называются полипептидные цепи, имеющие первичную, вторичную, третичную структуру, но не имеющие самостоятельной функциональной активности?

61. Что представляют собой контактные поверхности протомеров в олигомерном А. Поверхностные участки протомеров, между аминокислотными остатками которых образуются преимущественно ковалентные связи.

Б. Поверхностные участки протомеров, комплементарные друг другу, в результате пространственного и химического соответствия между двумя поверхностями образуется большое количество слабых связей.

В. Поверхностные участки протомеров, представленные только небелковыми группами, за счет которых осуществляется контакт взаимодействующих полипептидных цепей.

Г. Фрагменты полипептидных цепей уложенных в пространстве в виде структур.

62. Домен – это:

А. Часть протомера, участвующая в функции связывания.

Б. Мономер четвертичного белка.

В. Часть протомера, выполняющая сходные функции в разных белках.

Г. Небелковая часть сложного белка.

63. Четвертичная структура – это:

А. Пространственная укладка протомера.

Б. Пространственная укладка нескольких протомеров.

Г. Образование доменов.

64. Нативные свойства олигомерных белков проявляются при формировании:

Б. Четвертичной ступени организации.

Г. Третичной ступени организации.

65. Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке осуществляется за счет:

А. Всех типов слабых связей.

Б. Только ковалентных связей.

В. Только гидрофобных связей.

66. Что представляет собой центр узнавания белка лигандом:

А. Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной Б. Фрагмент третичной структуры.

В. Простетическая не белковая группа.

Г. Участок белка, комплементарный лиганду.

67. Нативные свойства белков проявляются при формировании:

Б. Третичной структуры.

В. Полипептидной цепи.

Г. Четвертичной структуры.

68. Какие из перечисленных ниже утверждений характеризуют апофермент?

А. Молекулярный комплекс белка и кофактора.

Б. Обладает высокой каталитической активностью В. Неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витамина Г. Обладает низкой каталитической активностью.

69. Фермент, содержит кофермент НАД+. К какому классу ферментов он относится?

А. Оксидоредуктазы 70. Какое вещество называется субстратом?

А. Вещество, которое образуется в результате реакции.

Б. Вещество, которое ингибирует фермент В. Является белковой частью фермента Г. Вещество, претерпевающее химические превращения под действием 71. Что входит в понятие кофермент?

А. Белковая часть фермента.

Б. Конформация аллостерического центра фермента.

В. Это небелковая часть фермента.

Г. Кофермент может быть мономером сложного белка.

72. Дайте понятие продукта ферментативной реакции.

А. Это вещество, которое образуется в процессе ферментативной реакции.

Б. Вещество, которое ускоряет протекание химической реакции.

В. Вещество, имеющее низкую G.

Г. Это небелковая часть фермента.

73. К какому классу ферментов из ниже перечисленных относится декарбоксилаза аминокислот?

74. Все указанные функции металлов в ферментативном катализе правильны, А. Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации Б. Участвуют в связывании фермента с коферментом.

В. Препятствуют образованию фермент-субстратного комплекса.

Г. Стабилизируют третичную и четвертичную структуру фермента.

75. Тетрагидрофолиевая кислота участвует в реакциях:

А. Карбоксилирования.

Б. Трансаминирования.

В. Переноса одноуглеродных фрагментов.

Г. Фосфорилирования.

76. Что характерно для ферментов, обладающих абсолютной специфичностью?

А. Катализируют один тип реакции с несколькими субстратами.

Б. Радикалы аминокислот активного центра способны взаимодействовать со стереоизомерами ферментов.

В. Соединение субстрата с активным центром фермента протекает только в Г. Способны катализировать единственную реакцию.

77. Все положения, характеризующие особенности ферментативных реакций правильны, кроме:

А. Большие скорости ферментативных реакций.

Б. Ферменты способствуют сдвигу равновесия химических реакций.

В. Мягкие условия протекания ферментативной реакции.

Г. Высокая специфичность фермента к субстрату.

78. Какие из ниже перечисленных функциональных групп аминокислот обычно не входят в активный центр ферментов?

А. Гидроксильная группа серина и треонина.

Б. Сульфгидрильная группа цистеина.

В. Карбоксильная группа дикарбоновых аминокислот.

Г. Гидрофобные углеводородные радикалы валина, лейцина, изолейцина.

79. Какой из ниже перечисленных коферментов участвуют в реакциях ацилирования?

Б. Пиридоксальфосфат.

Г. Флавинмононуклеотид.

80. К какому классу ферментов из ниже перечисленных относится липаза?

81. Ферменты увеличивают скорость реакции, так как:

А. Уменьшают скорость обратной реакции.

Б. Изменяют состояние равновесия реакции.

В. Уменьшают энергию активации.

Г. Избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают 82. Какие превращения катализируют киназы?

А. Перенос групп внутри молекулы.

Б. Перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной.

83. Какой кофермент участвует в переносе аминогруппы?

А. ПФ (пиридоксальфосфат).

Б. ФМН (флавинмононуклеотид).

Г. ТПФ (тиаминпирофосфат).

84. Ферменты в отличие от других белков:

А. Не входят в состав мембран.

Б. Представлены изоформами.

В. Избирательно взаимодействуют с веществами.

Г. Используют энергию связывания специфического лиганда для катализа.

85. В какой реакции участвует кофермент биотин:

А. Карбоксилирования.

Б. Трансаминирования.

Г. Декарбоксилирования.

86. К какому классу ферментов относится фермент, катализирующий следующую реакцию фосфодиоксиацетон фосфоглицероальдегид:

87. Все положения, характеризующие активный центр ферментов правильны, кроме:

А. Это участок фермента, который непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе.

Б. Между активным центром и субстратом имеется комплементарное соответствие.

В. Активный центр составляет небольшую часть молекулы фермента.

Г. В активный центр ферментов входят только гидрофобные аминокислоты.

88. Для диагностики вирусного гепатита используются все ниже перечисленные ферменты, кроме:

А. Аланинаминотрансфераза.

89. Какое из ниже перечисленных положений соответствует определению понятия А. Это концентрация фермента, при которой скорость реакции максимальна.

Б. Это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна В. Это концентрация фермент-субстратного комплекса при Vmax.

Г. Кm – это величина энергии активации ферментативной реакции.

90. Органоспецифическими ферментами печени являются все ниже перечисленные ферменты, кроме:

91. При каком значении Кm фермент проявляет наибольшее сродство к субстрату?

92. Чем обусловлена субстратная специфичность ферментов? Все положения правильны, кроме:

А. Химическим соответствием активного центра субстрату.

Б. Набором определенных функциональных групп в активном центре фермента.

В. Комплементарностью активного центра субстрату.

Г. Наличием в активном центре фермента только гидрофобных групп.

93. В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса:

А. Конформация субстрата остается неизменной.

Б. Образуются ковалентные связи между субстратом и ферментом.

В. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом.

Г. Изменяется последовательность аминокислот в апоферменте.

94. Активность ферментов рекомендуется измерять в условиях:

А. При концентрации субстрата меньше Кm.

В. В буфере с оптимальным значением рН.

Г. В условиях повышенного давления.

95. Подберите соответствие:

1. Параметр кинетики ферментативного ка- А. Кm.

2. Величина, которая достигается при пол- Б. Vmax.

ном насыщении фермента субстратом.

3. Чем больше величина, тем меньше срод- В. Оба.

ство к субстрату.

4. Концентрация субстрата, при которой Г. Ни один достигается насыщение.

96. Изоферменты – это:

А. Различные формы фермента, катализирующие одну реакцию.

Б. Имеют одинаковую подвижность в электрическом поле.

В. Это продукты экспрессии одного гена.

Г. Ферменты, катализирующие различные реакции.

97. Какие из ниже перечисленных ферментов используют в диагностике инфаркта миокарда.

А. Аспартатаминотрансфераза.

Б. Глутаматдегидрогеназа.

98. Качественное и количественное определение активности ферментов наиболее часто проводят по:

А. Нарастанию продуктов реакции.

Б. Определению концентрации фермент-субстратного комплекса.

Г. Определению Vmax ферментативной реакции.

99. Какие изоформы лактатдегидрогеназы (ЛДГ) применяются для дифференциальной диагностики инфаркта миокарда?

100. Активность каких изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) повышается при заболеваниях печени?

101. Кривая зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата имеет характер:

А. Параболический.

Б. Гиперболический.

Г. Экспоненциальный.

102. Отклонение от гиперболического характера кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата наблюдается:

А. При аллостерической природе фермента.

Б. При высоких значениях рН.

В. При низких значениях рН.

Г. У ферментов – мономерных белков.

103. К термостабильным ферментам относятся:

А. Глутаматдегидрогеназа.

104. Кривая зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента имеет характер:

А. Параболический.

Б. Гиперболический.

Г. Экспоненциальный.

105. Термолабильность фермента может понижаться в присутствии:

А. Высоких концентраций субстрата.

Б. Низких концентраций субстрата.

В. Высоких концентраций продукта реакции.

Г. Низких концентраций продукта реакции.

106. Какие требования предъявляются к ферментам которые, можно использовать в целях энзимодиагностики. Все утверждения верны, кроме:

А. Органоспецифичность ферментов.

Б. Выход ферментов в кровь при повреждении органов.

В. Низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови в Г. Высокая стабильность ферментов.

107. Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах обусловлена следующими различиями. Все утверждения правильны, кроме:

А. Количестве ферментов.

Б. Активности ферментов.

В. Изоферментном составе.

Г. Ферментном составе.

108. С помощью какой реакции наиболее часто происходит регуляция активности ферментов при ковалентной модификации?

Б. Фосфорилирование.

Г. Гликозилирование.

109. Назовите фермент, участвующий в ковалентной модификации ферментов путем фосфорилирования.

А. Аминотрансфераза.

Б. Метилтрансфераза.

110. Выберите правильное утверждение:

А. При конкурентном ингибировании ферментов Км не изменяется.

Б. При конкурентном ингибировании Км уменьшается.

В. Конкурентное ингибирование обусловлено аллостерической регуляцией.

Г. При конкурентном ингибировании Км увеличивается.

111. Конкурентные ингибиторы ферментов используются как лекарства, они изменяют:

Г. Ничего из перечисленного выше.

112. Выбрать правильное утверждение:

А. При неконкурентном ингибировании Км уменьшается.

Б. При неконкурентном ингибировании ингибитор снижает Vmax.

В. При неконкурентном ингибировании Км увеличивается.

Г. Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, имеющими структурное сходство с субстратом и связывающимися с активным центром фермента.

113. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции: Протеинкиназа (неактивная) цАМФ Протеинкиназа (активная).

А. Аллостерическая регуляция.

Б. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

В. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц.

Г. Частичный протеолиз.

114. Выберите и запишите последовательность событий, происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента:

А. Уменьшается скорость ферментативной реакции.

Б. Изменяется конформация фермента.

В. Аллостерический эффектор присоединяется в активном центре.

Г. Изменяется конформация аллостерического центра.

Д. Нарушается комплементарность активного центра субстрату.

Е. Эффектор присоединяется в аллостерическом центре.

Ж. Изменяется конформация активного центра.

115. Выберите возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов:

А. Химическая модификация ферментов.

Б. Гидролиз пептидных связей.

В. Взаимодействие пространственно удаленных участков ферментов.

Г. Кооперативное взаимодействие субъединиц.

116. Кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата у аллостерических ферментов имеет характер:

А. Параболический.

Б. Гиперболический.

В. Сигмовидный (S-образный).

117. Какой из ниже перечисленных ферментов ингибируется аспирином?

А. Циклооксигеназа.

Б. Глутаматдегидрогеназа.

В. Моноаминооксидаза.

118. При недостатке, какого фермента тиамин не может превращаться в кофермент тиаминпирофосфат, и он становится недоступным для ферментативной реакции?

А. Аспартатаминотрансфераза.

119. Какое из ниже перечисленных веществ является специфическим ингибитором сульфгидрильных групп в ферментах?

Б. Диизопропилфторфосфат.

Г. Парааминобензойная кислота.

120. Активатором для протеинкиназы А является:

Г. Инозитолтрифосфат.

121. Регенерация какого кофермента делает его доступным для протекания окислительно-восстановительных реакций:

А. Тиаминпирофосфат.

Г. Пиридоксальфосфат.

122. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции: Гликогенсинтетаза (неактивная) Н3РО4 + гликогенсинтетаза (активная).

А. Аллостерическая регуляция.

Б. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

В. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц.

Г. Частичный протеолиз.

123. Активность аланинаминотрансферазы уменьшается при изменении рН от 7, до 5,0. Представьте последовательность событий, приводящих к уменьшению активности фермента:

А. Нарушается комплементарность активного центра и субстрата.

Б. Происходит гидролиз пептидных связей.

В. Изменяется ионизация функциональных групп фермента и субстрата.

Г. Изменяется конформация молекулы фермента.

124. Активность ферментов в присутствии ингибиторов может быть снижена в следствие (все положения правильны, кроме):

А. Взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот Б. Конформационных изменений молекулы фермента.

В. Уменьшения количества фермент - субстратного комплекса.

Г. Неспецифического денатурирующего действия ингибитора на молекулу 125. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции: Аденилатциклаза (неактивная) адреналин аденилатциклаза (активная).

А. Аллостерическая регуляция.

Б. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

В. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц.

Г. Частичный протеолиз.

126. Выберите основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов. Все положения правильны, кроме:

А. Являются ключевыми ферментами метаболических путей.

Б. Проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры.

В. Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный центры.

Г. Как правило являются олигомерными белками.

127. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции: Пепсиноген Пепсин + Пептид.

А. Аллостерическая регуляция.

Б. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

В. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц.

Г. Частичный протеолиз.

128. Укажите фермент дыхательной цепи, катализирующий окисление убихинона:

А. QH2-дегидрогеназа.

Б. НАДH- дегидрогеназа.

В. Цитохромоксидаза.

Г. Сукцинатдегидрогеназа.

129. Укажите фермент дыхательной цепи в состав, которого входит кофермент А. Сукцинатдегидрогеназа.

Б. Малатдегидрогеназа.

В. Цитохромоксидаза.

Г. QH2-дегидрогеназа.

130. Все перечисленные утверждения правильно описывают механизм окислительного фосфорилировария, кроме:

А. Энергия электрохимического градиента используется для синтеза АТФ.

пространство создает градиент рН.

В. Протонофоры разобщают тканевое дыхание и фосфорилирование.

Г. В процессе функционирования ЦПЭ происходит перенос протонов через внутреннюю мембрану, в матрикс митохондрий.

131. Конечными продуктами метаболизма являются:

132. Цикл АТФ - АДФ включает:

А. Использование энергии связей АТФ для работы.

Б. Использование АТФ для различных видов работы и регенерацию АТФ за В. Синтез АТФ за счет энергии окисления пищевых веществ.

Г. Субстратное фосфорилирование.

133. Метаболизм представляет собой совокупность химических реакций в результате которых происходит:

А. Превращение пищевых веществ в соединения, лишенные видовой специфичности.

Б. Гидролиз макроэргических связей АТФ с выделением тепла.

В. Использование энергии катаболитических процессов для обеспечения функциональной активности организма.

Г. Выделение конечных продуктов из организма.

134. Последовательность реакций в ЦПЭ определяется:

А. Прочностью связи апоферментов с коферментами.

Б. Наличием АТФ - синтазы в мембране митохондрий.

В. Величинами окислительно - восстановительных потенциалов компонентов ЦПЭ.

Г. Строением окисляемого субстрата.

135. Подберите к каждому ферменту ЦПЭ соответствующий кофермент:

136. Подберите к каждой цифре в схеме название фермента: МалатНАДH QH2 цитохром О А. Цитохромоксидаза.

Б. Малатдегидрогеназа.

В. QH2- дегидрогеназа.

Г. НАДH- дегидрогеназа.

137. Какие реакции сопряжены с синтезом АТФ:

138. Выберите фермент, катализирующий реакцию синтеза АТФ в митохондриях:

Б. НАДH-дегидрогеназа.

В. QH2-дегирогеназа.

Г. Сукцинатдегидрогеназа.

139. Выберите вещество, уменьшающее коэффициент Р/О:

Б. 2,4-динитрофенол.

140. НАДH - дегидрогеназа в качестве простетической группы содержит:

141. Какой кофермент участвует только в переносе электронов:

142. Какой кофермент участвует в переносе протонов и электронов:

143. Расположите в правильной последовательности компоненты митохондриальной системы окислительного фосфорилирования:

А. Сукцинатубихиноноксидоредуктаза.

Б. НАДH - убихиноноксидоредуктаза.

Г. Убихинон - цитохром с - оксидоредуктаза.

144. Ускорение окислительного фосфорилирования и дыхания при повышении концентрации АДФ называется.

145. Липофильные вещества, способные переносить ионы водорода через мембрану митохондрий, минуя каналы АТФ-синтазы, называют_.

146. Окисление органических веществ в организме кислородом воздуха с образованием Н2О и СО2, называют_.



Pages:     || 2 | 3 |


Похожие работы:

«2 среднего профессионального образования (далее – ОПОП СПО) по специальностям подготовки. 1.4. ВКР способствует систематизации и закреплению полученных студентом знаний, умений, а также овладению общими и профессиональными компетенциями, установленными ФГОС СПО по специальностям подготовки. 1.5. Защита ВКР проводится с целью выявления соответствия уровня и качества подготовки выпускников требованиям Федерального государственного образовательного стандарта. 1.6. ВКР должна иметь актуальность и...»

«МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования КУБАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ Кафедра микробиологии, эпизоотологии и вирусологии Государственное управление ветеринарии Краснодарского края Государственное учреждение Краснодарского края Кропоткинская ветеринарная лаборатория А.А. ШЕВЧЕНКО, О. Ю. ЧЕРНЫХ, Л.В. ШЕВЧЕНКО, Г.А. ДЖАИЛИДИ, Д.Ю. ЗЕРКАЛЕВ. Е.А. ГОРПИНЧЕНКО, А.В....»

«ГОСУ ДАРСТВ ЕННОЕ ОБ РАЗОВАТЕЛЬ НОЕ У Ч РЕЖДЕНИЕ ВЫ СШЕГО ПРОФ ЕССИОНАЛ Ь НОГО ОБРАЗОВАНИЯ Л ИПЕЦКИЙ ГОСУ ДАРСТВ ЕННЫ Й ТЕХНИЧ ЕСКИЙ У НИВ ЕРСИТЕТ Научно-техническая библиотека Библиографический список литературы Форма № Полочный Авторский Библиографическое описание Кол-во издания издания индекс знак Абрамов, А. П. Социология управления [Текст] : учебное пособие / книга С.я7 А161 А. П. Абрамов, Е. И. Боев, Е. Г. Каменский. — Старый Оскол : ТНТ, 2012. — 340 с. — ISBN 5-94178-312-4....»

«2. СОДЕРЖАНИЕ 1. Титульный лист 2. Содержание 3. Общие положения 3.1. Общая характеристика основной образовательной программы высшего профессионального образования. 3.2. Нормативные документы для разработки ООП по направлению подготовки. 3.3. Общая характеристика ООП ВПО 3.3.1. Миссия, цели и задачи ООП ВПО по направлению подготовки 3.3.2. Срок освоения ООП 3.3.3. Трудоемкость ООП по направлению 040400.68 Социальная работа 3.4. Требования к абитуриенту 4. Характеристика профессиональной...»

«ОГЛАВЛЕНИЕ 1. Примерный тематический план предмета 2. Литература 3. Содержание предмета Введение Раздел 1 Основы гидрогеологии Тема 1.1 Круговорот воды в природе Тема 1.2. Физические свойства и химический состав подземных вод Тема 1.3. Верховодка и грунтовые воды Тема 1.4. Артезианские воды Тема 1.5. Трещинные и карстовые воды Тема 1.6 Подземные воды в районах вечной мерзлоты Тема 1.7. Минеральные, промышленные и термальные воды Тема 1.8. Основы динамики подземных вод Тема 1.9. Условия...»

«БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ФАКУЛЬТЕТ ПРИКЛАДНОЙ МАТЕМАТИКИ И ИНФОРМАТИКИ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ ПО ОФОРМЛЕНИЮ И ЗАЩИТЕ КУРСОВЫХ, ДИПЛОМНЫХ РАБОТ И ДРУГИХ ОТЧЕТНЫХ ДОКУМЕНТОВ СТУДЕНТОВ УНИВЕРСИТЕТА МИНСК 2005 УДК 378.147.88 (072) ББК 74.582я73 М 54 Авторы-составители: В. В. Горячкин, Н. Н. Демеш, Н. А. Коротаев Рекомендовано Ученым советом факультета прикладной математики и информатики 24 мая 2005 г., протокол № Рецензент доктор физико–математических наук, профессор В. В. Попечиц...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ФЕДЕРАЛЬНЬЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ УПРАВЛЕНИЯ ПРОГРАММА КОМПЛЕКСНОГО ВСТУПИТЕЛЬНОГО МЕЖДИСЦИПЛИНАРНОГО ЭКЗАМЕНА (КВМЭ) для поступающих в магистратуру НАПРАВЛЕНИЕ ПОДГОТОВКИ 43.04.03 ГОСТИНИЧНОЕ ДЕЛО 1. ОРГАНИЗАЦИОННО-МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ ПО ПРОВЕДЕНИЮ ЭКЗАМЕНА Цель экзамена – отобрать подготовленных абитуриентов для обучения в магистратуре по...»

«МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ МОСКОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРОИНЖЕНЕРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМ. В.П. ГОРЯЧКИНА ТЕХНИЧЕСКАЯ ЭКСПЛУАТАЦИЯ АВТОМОБИЛЕЙ МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ПО ВЫПОЛНЕНИЮ КУРСОВОГО ПРОЕКТА МОСКВА 2003 УДК 629.114.4.004.24 ББК 39.335.4 Рецензент: Доктор технических наук, профессор кафедры Менеджмент в АПК В.Д. Игнатов Авторы: Дидманидзе О.Н., Митягин Г.Е., Боярский В.Н., Пуляев Н.Н., Асадов Д.Г., Иволгин В.С. Техническая эксплуатация автомобилей. Методические...»

«Министерство образования и науки Российской Федерации Международный образовательный консорциум Открытое образование Московский государственный университет экономики, статистики и информатики АНО Евразийский открытый институт В.П.Божко Информационные технологии в статистике Рекомендовано Президиумом Научно-методического совета по дистанционному образованию в области экономики и управления в качестве учебно-практического пособия для системы высшего и дополнительного образования Москва 2004 1 УДК...»

«ПРОГРАММА И МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ ПО НАУЧНОИССЛЕДОВАТЕЛЬСКОЙ ПРАКТИКЕ ДЛЯ МАГИСТРОВ ФАКУЛЬТЕТА ЭКОНОМИКИ И УПРАВЛЕНИЯ Магистерская программа Бухгалтерский учет, анализ и аудит в коммерческих организациях по направлению 080100.68 – Экономика Москва Издательство МИЭП 2014 Программа научно-исследовательской практики составлена в соответствии с Федеральным государственным образовательным стандартом высшего профессионального образования по направлению подготовки 080100 Экономика (квалификация...»

«Министерство образования и науки Российской Федерации Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Тамбовский государственный технический университет ГРАЖДАНСКАЯ ОБОРОНА И ЗАЩИТА ОТ ЧРЕЗВЫЧАЙНЫХ СИТУАЦИЙ Методические указания Тамбов Издательство ТГТУ 2005 ББК Ц69я73-5 Е302 Утверждено Редакционно-издательским советом университета. Рецензент Доктор технических наук, профессор Н. С. Попов Е302 Гражданская оборона и защита от чрезвычайных ситуаций: Метод. указ. /...»

«СЕКРЕТЫ ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО МАКИЯЖА УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ Экспресс-курс по макияжу © Кравцова Ольга 2010 год Приготовьтесь к успеху! Добро пожаловать на страницы Учебного пособия для Лидеров к книге Пособие содержит подборку полезных статей и схем по макияжу и специально разработано для того, чтобы научить всех женщин необходимым навыкам макияжа и рассказать, как за 2 часа можно преобразить себя. Здесь собран мой личный опыт и опыт других консультантов по красоте. Уверена, что с помощью этой мини-книги...»

«Учреждение образования БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ЭКОНОМИЧЕСКАЯ СОЦИОЛОГИЯ Программа, методические указания и контрольные задания для студентов экономических специальностей заочной формы обучения Минск 2008 УДК 316.334.2 (073+076) ББК 60.561.2я73 Э 40 Рассмотрены и рекомендованы к изданию редакционноиздательским советом университета. Составитель В. П. Демидовец Рецензент доцент кафедры экономики и управления на предприятиях химиколесного комплекса БГТУ, кандидат...»

«Победа и подвиг советского народа в войне 1941 – 1945 гг. Учебное пособие Часть 2 Иваново 2005 ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Ивановская государственная текстильная академия (ИГТА) Т.А. Кейфман, О.А. Кузнецова Победа и подвиг советского народа в войне 1941 - 1945 гг. Учебное пособие Часть 2 Иваново 2005 УДК 947.084.8 (07) КейфманД.А. Победа и подвиг советского народа в войне 1941-1945 гг.: учеб. пособие. В 2...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Санкт-Петербургский государственный университет аэрокосмического приборостроения Экономической теории и предпринимательства, № 84 Методические рекомендации для магистров по подготовке к итоговому государственному экзамену Санкт-Петербург 2011 1 Методические рекомендации составила профессор, д.э.н. _ Е.М. Ильинская рецензент д.э.н.,...»

«ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНСТВО ПО ЗДРАВООХРАНЕНИЮ И СОЦИАЛЬНОМУ РАЗВИТИЮ ГОУ ВПО КИРОВСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ КАФЕДРА АНАТОМИИ ЧЕЛОВЕКА С КУРСОМ ОПЕРАТИВНОЙ ХИРУРГИИ И КЛИНИЧЕСКОЙ АНАТОМИИ УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЕ ПОСОБИЕ ДЛЯ ПРАКТИЧЕСКИХ ЗАНЯТИИ И САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТОВ ПО ОПЕРАТИВНОЙ ХИРУРГИИ И ТОПОГРАФИЧЕСКОЙ АНАТОМИИ (ЛЕЧЕБНЫЙ ФАУЛЬТЕТ) КИРОВ – 2008 УДК 617.089 : 611.9 (378.14) Печатается по решению редакционно-издательского совета и центральной методической комиссии Кировской...»

«САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ПОЛИТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ Инженерно-строительный факультет Кафедра строительной механики и теории упругости РАБОЧАЯ ПРОГРАММА дисциплины СТРОИТЕЛЬНАЯ МЕХАНИКА Расчет стержневых систем Учебное пособие для студентов специальности ПГС Санкт-Петербург 2005 1. Краткие сведения о курсе Строительная механика Строительная механика - наука о принципах и методах расчета сооружений и конструкций на прочность, жесткость, устойчивость - на всех этапах своего развития...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ Учреждение образования Бобруйский государственный автотранспортный колледж УТВЕРЖДАЮ Директор УО БГАК Д.В. Фокин 31.08.2012 г. ОСНОВЫ ФИЛОСОФИИ Методические рекомендации по изучению учебной дисциплины, задания для контрольных работ и рекомендации по их выполнению для учащихся заочной формы обучения по специальностям: 2-37 01 06-31 Техническая эксплуатация автомобилей (производственная деятельность); 2-44 01 01 Организация перевозок и управление на...»

«Купить книгу Введение СПОСОБЫ ПЕРЕВОДА ЕДИНИЦЫ ПЕРЕВОДА И ЧЛЕНЕНИЕ ТЕКСТА ВИДЫ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ ПРИ ПЕРЕВОДЕ ПЕРЕВОДЧЕСКАЯ ТРАНСКРИПЦИЯ КАЛЬКИРОВАНИЕ ЛЕКСИКО-СЕМАНТИЧЕСКИЕ МОДИФИКАЦИИ ПРИЕМЫ ПЕРЕВОДА ФРАЗЕОЛОГИЗМОВ МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ В УСЛОВИЯХ СХОДСТВА ФОРМ МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ В УСЛОВИЯХ РАЗЛИЧИЯ ФОРМ СИНТАКСИЧЕСКИЕ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ НА УРОВНЕ СЛОВОСОЧЕТАНИЙ СИНТАКСИЧЕСКИЕ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ НА УРОВНЕ ПРЕДЛОЖЕНИЙ ПРИЕМЫ ПЕРЕВОДА МЕТАФОРИЧЕСКИХ ЕДИНИЦ

«Геманов В.С. ИСТОРИЯ РОССИЙСКОГО ФЛОТА Учебное пособие для курсантов и слушателей морских вузов 2 ББК Геманов В.С. История Российского флота. Изд. 2-е, дополненное, исправленное учебное пособие для курсантов и слушателей всех специальностей морских учебных заведений. с. Настоящие пособие в хронологическом порядке раскрывает историю зарождения и развития мореплавания славян, а затем - государства Российского, появление военного, торгово-транспортного и рыбопромыслового флотов России. Вместе с...»






 
2014 www.av.disus.ru - «Бесплатная электронная библиотека - Авторефераты, Диссертации, Монографии, Программы»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.