«Александрова Л.А., Михайлова И.А., Томсон В.В. СПЕЦИАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИИ ЧЕЛОВЕКА Учебное пособие Санкт-Петербург 2009 Александрова Л.А., Михайлова И.А., Томсон В.В. Специальные вопросы биологии человека. Учебное ...»

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

ИНФОРМАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ, МЕХАНИКИ И ОПТИКИ

Александрова Л.А., Михайлова И.А.,

Томсон В.В.

СПЕЦИАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИИ

ЧЕЛОВЕКА

Учебное пособие Санкт-Петербург 2009 Александрова Л.А., Михайлова И.А., Томсон В.В. Специальные вопросы биологии человека. Учебное пособие. – СПб: СПбГУ ИТМО, 2009. – 99 с.

В учебном пособии изложены вопросы, связанные с биохимией, медицинской биофизикой, биологией и анатомией человека.

Учебное пособие предназначено для студентов высших учебных заведений, обучающихся по направлениям подготовки «Оптотехника» и 140400 «Техническая физика», при подготовке магистров по программе «Лазерные биомедицинские технологии».

Рекомендовано к печати на заседании Ученого Совета Инженернофизического факультета 21 апреля 2009 г. протокол № 8.

СПбГУ ИТМО стал победителем конкурса инновационных образовательных программ вузов России на 2007-2008 годы и успешно реализовал инновационную образовательную программу «Инновационная система подготовки специалистов нового поколения в области информационных и оптических технологий», что позволило выйти на качественно новый уровень подготовки выпускников и удовлетворять возрастающий спрос на специалистов в информационной, оптической и других высокотехнологичных отраслях науки. Реализация этой программы создала основу формирования программы дальнейшего развития вуза до 2015 года, включая внедрение современной модели образования.

©Санкт-Петербургский государственный университет информационных технологий, механики и оптики, ©Л.А. Александрова, И.А. Михайлова, В.В. Томсон,

СОДЕРЖАНИЕ

1. Биохимия………………………………………………………………….. 2. Медицинская биофизика ………………………………………………… 3. Основы биологии и анатомии человека ………………………………… Литература…………………………………………………………………… Кафедра лазерной техники и биомедицинской оптики…………………… 1. БИОХИМИЯ Аденозинтрифосфат (АТФ) – аденозинтрифосфорная кислота аденилпирофосфорная кислота универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах, макроэрг.

Азотистые основания – гетероциклические органические соединения, производные пиримидина и пурина, вкодящие в состав нуклеиновых кислот. К ним относят аденин, гуанин, тимин, цитозин и урацил. Аденин и гуанин являются производными пурина, а цитозин, урацил и тимин - производные пиримидина. Тимин присутствут только в ДНК, в рибонуклеиновых кислотах его заменяет урацил, который отличается от тимина отсутствием метильной группы у 5 атома углерода. Азотистые основания, соединяясь с молекулой рибозы или дезоксирибозы, образуют нуклеозиды. Нуклеозиды, в которых к 5'углероду сахара присоединены одна или несколько фосфатных групп, называются нуклеотидами, которые и являются строительными блоками молекул нуклеиновых кислот - ДНК и РНК.

Активный центр фермента – комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное связывание ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.

Конформация активного центра фермента такова, что она стехиометрически комплементарна субстрату. Таким образом, существует определенное сродство фермента к определенному субстрату. В этом случае достигается максимальная фиксация субстрата на активных центрах фермента. Впервые это утверждение высказал в 1890г. Э. Фишер, который считал, что пространственные структуры активного центра фермента и его субстрата должны иметь стерическое соответствие, чтобы произошла химическая реакция. С этого времени возникла формулировка о соответствии фермента и субстрата, как ключа и замка. В настоящее время считают, что активные центры ферментов не представляют собой жесткие структуры. Форма их активного центра становится комплементарной лишь после связывания с субстратом. Установлено, что при образовании фермент-субстратного комплекса молекулы фермента и субстрата, сближаясь, определенным образом ориентируются относительно друг друга. В присутствии субстрата происходят конформационные изменения молекулы фермента, что обеспечивает ориентацию в пространстве функциональных групп активного центра, оптимальным образом подходящую к взаимодействию с соответствующими группами субстрата. Эти конформационные взаимодействия получили название «индуцированного соответствия». При этом увеличивается скорость ферментативных реакций, приводя к возникновению менее стабильных разрываемых связей в субстрате.

Аллостерический центр (или центры) (от греч. allos – другой, иной и steros – пространственный, структурный). Представляют собой участок молекулы фермента, с которым связываются определенные, обычно низкомолекулярные, вещества (эффекторы, или модификаторы), молекулы которых отличаются по структуре от субстратов. Присоединение эффектора к аллостерическому центру изменяет третичную и часто также четвертичную структуру молекулы фермента и соответственно конфигурацию активного центра, вызывая снижение или повышение энзиматической активности. Ферменты, активность каталитического центра которых подвергается изменению под влиянием аллостерических эффекторов, связывающихся с аллостерическим центром, получили название аллостерических ферментов.

Альбумин сывороточный – белок сыворотки крови с молекулярной массой (весом) около 70000; принимает участие в поддержании коллоидно-осмотического давления и pH крови, является основным резервом белка в организме. Вырабатывается печенью;

неспособность вырабатывать данный белок является типичным симптомом одного из хронических заболеваний печени - цирроза.

Альбуминурия (albuminuria) – присутствие сывороточного альбумина, сывороточного глобулина или других сывороточных протеинов в моче. Может наблюдаться при некоторых заболеваниях почек или сердечно-сосудистой системы, может наблюдаться также после значительной физической нагрузки или после слишком длительного стояния (ортостатическая альбуминурия (orthostatic albuminuria).

Аминокислоты – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы. Незаменимые аминокислоты или «эссенциальные»

не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин. Частично незаменимые:

аргинин, гистидин. Заменимые (могут синтезироваться в организме человека): глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

Анаболизм – совокупность химических процессов в организме, направленных на образование и обновление структурных частиц клеток и тканей. Процесс синтеза или ресинтеза новых, более сложных, соединений из более простых, протекает с расходованием, затратой энергии АТФ. Соотношение катаболических и анаболических процессов в клетке регулируется гормонами. Например, адреналин или глюкокортикоиды сдвигают баланс обмена веществ в клетке в сторону преобладания катаболизма, а инсулин, соматотропин, тестостерон - в сторону преобладания анаболизма.

Антиоксиданты – ингибиторы окисления, природные или синтетические вещества, способные тормозить окисление (рассматриваются преимущественно в контексте окисления активными формами кислорода: супероксидным, перекисным и гидроксильным, синглетным кислородом).

Апофермент – апоэнзим, коллоидальная, белковая часть фермента, обусловливающая специфичность его действия. Характеризуется, как правило, в отличие от кофермента, неустойчивостью к нагреванию и другими свойствами белков.

Арахидоновая кислота – витамин F, жирная кислота, незаменимая в питании человека и животных. Является главным компонентом комплексных липидов животных тканей. В растениях арахидоновая кислота встречается редко. Это один из главных предшественников очень важных гормоноподобных веществ, известных как простагландины.

Аргинин – алифатическая аминокислота, заменимая для взрослых, но для детей является незаменимой. Входит в состав белков, особенно протаминов (до 85 %) и гистонов. Способствует ускорению синтеза гормона роста и других гормонов. В организме присутствует в свободном виде и в составе белков. Участвует в синтезе мочевины и процессах азотистого обмена. Аргинин является донором и естественным переносчиком азота. Снабжает азотом систему ферментов, называемых NO-синтазами, которые синтезируют NO, медиатор миорелаксации сосудов артериального русла. То есть, регулятор сосудистого тонуса, от которого зависит диастолическое давление. При недостатке аргинина и недостаточной активности NOсинтаз диастолическое давление возрастает;

Ацетил-КоА – кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп.

Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остатком пантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остатком -меркаптоэтаноламина. С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов.

Белки (протеины, полипептиды) – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Билирубин – является одним из промежуточных продуктов распада гемоглобина, происходящего в макрофагах селезёнки, печени и костном мозге (примерно 80%). Билирубин содержится в небольших количествах в плазме крови позвоночных животных и человека (концентрация у здорового человека составляет 0,2-1,4 мг%). При затруднении оттока жёлчи (закупорке жёлчных протоков) и некоторых заболеваниях печени (например, гепатит) концентрация билирубина в крови повышается (что вызывает желтуху) и он появляется в моче, окрашивая её в характерный для неё тёмный цвет.

Биомолекулы – органические высокомолекулярные соединения, которые синтезируются естественным образом только в живых системах. Белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты.

Биосинтез – процесс образования необходимых организму веществ, протекающий в его клетках с участием ферментов. В процессе биосинтеза из исходных веществ образуются более сложные соединения: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды и другие.

Буферная система – смесь слабой кислоты и соли слабого основания, реагирующая на малейшие изменения ионов в растворе, предотвращающая изменение рН. Например, система бикарбонатного буфера состоит из относительно слабой угольной кислоты, образующейся при гидратации углекислого газа, и сопряженного основания - бикарбоната С0+Н20=Н2С03=Н++НС03-. Бикарбонатная буферная система играет большую роль в создании общей буферной емкости крови.

Вазопрессин – антидиуретический гормон, пептидный нейрогормон многих позвоночных, синтезируемый крупноклеточными ядрами гипоталамуса; выделяется нейрогипофизом. Поддерживает на определенном уровне обратное всасывание воды в почечных канальцах, т. е. уменьшает количество выделяющейся мочи (антидиуретический эффект). При недостатке вазопрессина резко повышается выделение мочи, что может привести к несахарному диабету. Один из факторов, определяющих относительное постоянство водно-солевого обмена в организме. Вазопрессин вызывает также сужение сосудов и повышение кровяного давления (прессорный эффект).

Вандерваальсовы силы – силы притяжения между молекулами (или между группами одной молекулы), отличные от сил, возникающих за счет образования химической связи или электростатического взаимодействия ионов или ионных групп друг с другом или с нейтральными молекулами.

Витамины – низкомолекулярные органические вещества, обладающие разнообразным химическим составом, структурой и физико-химическими свойствами, не синтезируемые в организме человека и животных. Некоторые витамины образуются в кишечнике в результате жизнедеятельности обитающих там микроорганизмов, а некоторые в специфических условиях образуются в клетках тела из поступающих с пищей провитаминов. Витамины участвуют в регуляции метаболических процессов, выполняя каталитические функции самостоятельно или в составе коферментов различных ферментов. Изучая витамины, следует особое внимание обратить на то, какие биохимические процессы регулируются тем или иным витамином, в состав какого кофермента он входит. Многие витамины участвуют в протекании окислительно-восстановительных реакций, обеспечивающих энергией различные физиологические функции.

Витамины классифицируются на водорастворимые и жирорастворимые.

Жирорастворимые витамины представляют собой циклические соединения с длинной боковой углеводородной цепью, обусловливающей их неполярность и нерастворимость в воде. Многие, по не все водорастворимые витамины представляют собой гетероциклические соединения с несколькими полярными атомными группами. Ряду витаминов свойствена витамерия: одинаковым действием на биохимические процессы и физиологические функции обладает несколько сходных по химической структуре соединений витамеров. Суточная потребность в различных витаминах колеблется от сотых долей грамма до нескольких граммов. Она изменяется в зависимости от возраста, условий окружающей среды, состояния здоровья, интенсивности выполняемой работы. Чтобы четко представлять потребность организма в различных витаминах, целесообразно составить, используя материал учебника и дополнительную литературу, сравнительную таблицу норм потребления витаминов людьми, не занимающимися спортом, и спортсменами.

Нужно обратить внимание на совместный характер воздействия многих витаминов на обмен веществ. Из этого следует, что увеличение потребления одного витамина без соответствующего повышения содержания в пище других может вызвать нарушение нормального хода биохимических процессов.

Водородная связь – результат взаимодействия между молекулами, в состав которых входит атом водорода, связанный с атомами наиболее электроотрицательных элементов – фтора, кислорода, азота. Носит частично электростатический, частично – ковалентный характер. Связь этого типа, хотя и слабее ионной и ковалентной связей, тем не менее играет очень важную роль во внутри- и межмолекулярных взаимодействиях. В частности, элементы вторичной структуры (например, -спирали, -складки) в молекулах белков стабилизированы водородными связями. Водородные связи во многом обуславливают физические свойства воды и многих органических жидкостей (спирты, карбоновые кислоты,амиды карбоновых кислот, сложные эфиры).

Аномально высокая теплоемкость воды и многоатомных спиртов обеспечивается многочисленными водородными связями. Одна молекула воды может образовать до четырёх классических водородных связей с соседями (с учетом бифуркатных связей Н-связей до 5-6).

Водородные связи повышают температуру кипения, вязкость и поверхностное натяжение жидкостей. Водородные связи ответственны за многие другие уникальные свойства воды.

Гемм (от др.-греч. – кровь) – небелковая часть (т. н.

простетическая группа) гемоглобина - его красящее вещество. По химической природе гем - соединение протопорфирина с двухвалентным железом. В организме позвоночных гем синтезируется из более простых азотистых соединений (глицина и сукцината) и из резервного железобелкового комплекса - ферритина, находящегося в селезёнке, печени, костном мозге. Гем, выделенный из крови различных позвоночных животных, имеет одинаковую химическую структуру.

Легко присоединяет и отдает молекулы кислорода, участвуя в процессе дыхания клетки. Наиболее распространенная форма – бета-гем – входит в состав гемоглобина, миоглобина, пероксидазы, цитохромов и др.

Гемоглобин (от др.-греч. - кровь и лат. globus - шар) – сложный железосодержащий белок эритроцитов животных и человека, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. Главная функция гемоглобина состоит в транспорте дыхательных газов. В капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало, здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови прочнее, чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые патологические процессы приводят к окислению иона железа в геме до степени окисления +3. В результате образуется патологическая форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH), иначе гемиглобин или ферригемоглобин. В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в легких. Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 130г/л, у женщин 120-150 г/л; у детей - 120-140 г/л.

Гепарин (от греч. hepar – печень) – вещество, препятствующее свёртыванию крови; впервые выделен из печени. Синтезируется в тучных клетках, скопления которых находятся в органах животных, особенно в печени, лёгких, стенках сосудов. По химической природе гепарин – серусодержащий мукополисахарид, состоящий из глюкозамина, глюкуроновой кислоты и связанных с ними остатков серной кислоты. Молярная масса около 20000. Гепарин получают из печени и лёгких крупного рогатого скота; применяют в медицине как антикоагулянт для профилактики и лечения тромбозов.

Гидрофобные взаимодействия – участвуют в формировании пространственной структуры биополимеров. В гидрофобные взаимодействия вступают вещества, молекулы которых состоят из неполярных групп, плохо растворимые в воде (пример: жирные кислоты). В водном растворе ассоциация полярных групп приводит к уменьшению площади контакта гидрофобных групп с диполями воды и снижению потенциальной энергии молекул.

Гипергликемия – повышение концентрации глюкозы в крови выше 5,5 ммоль/л. Временная гликемия наблюдается у здоровых людей после приема большого количества сахара, при сильных болях, эмоциональном напряжении. Реактивная гипергликемия часто выявляется при инсульте, инфаркте миокарда, травме; стойкая - признак сахарного диабета и некоторых других заболеваний (панкреатит, опухоль поджелудочной железы. Развивается в результате:

1) пониженного проникновения глюкозы в клетки, 2) снижения утилизации глюкозы различными тканями и 3) повышения образования глюкозы (глюконеогенеза) в печени.

Гистоны (от греч. histos-ткань) – группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять основных групп, каждую из которых составляют белки с близкими свойствами, выделенные из разных организмов. Молярная масса от 11 до 14 тыс. (так называемые низкомолекулярные гистоны), группа – около 22 тыс. основные белковые компоненты (по массе) хромосомы. В ядре они тесно связаны с ДНК (их количиства по массе приблизительно равны), образуя цепочку нуклеопротеидных частиц – нуклеосом, представляющих собой низший уровень упаковки ДНК в хромосоме. Группы гистонов различаются по их роли в образовании нуклеосомного и последующих уровней, чем и вызвано их подразделение на три подгруппы: аргининбогатые (НЗ и Н4), умеренно лизин-богатые (Н2А и Н2В) и лизинбогатые (HI и родственные ему Г).

Гликоген – полисахарид, образованный остатками глюкозы;

основной запасной углевод человека и животных. Гликоген (также иногда называемый животным крахмалом, несмотря на неточность этого термина) является основной формой хранения глюкозы в животных клетках. Откладывается в виде гранул в цитоплазме во многих типах клеток (главным образом печени и мышц). Гликоген образует энергетический резерв, который может быть быстро мобилизован при необходимости восполнить внезапный недостаток глюкозы. Гликогеновый запас, однако, не столь емок в калориях на грамм, как запас триглицеридов (жиров). Только гликоген, запасенный в клетках печени (гепатоциты) может быть переработан в глюкозу для питания всего организма, при этом гепатоциты способны накапливать до 8 процентов своего веса в виде гликогена, что является максимальной концентрацией среди всех видов клеток. Общая масса гликогена в печени может достигать 100-120 граммов у взрослых. В мышцах гликоген перерабатывается в глюкозу исключительно для локального потребления и накапливается в гораздо меньших концентрациях (не более 1 % от общей массы мышц), в то же время его общий мышечный запас может превышать запас, накопленный в гепатоцитах. Небольшое количество гликогена обнаружено в почках, и еще меньшее – в определенных видах клеток мозга (глиальных) и белых кровяных клетках.

Гликолиз (греч, glykys сладкий + lysis разрушение, распад) – сложный энергообразующий ферментативный процесс расщепления глюкозы, протекающий в анаэробных условиях (без доступа кислорода) в тканях животных и человека. Конечными продуктами гликолитического превращения глюкозы являются молочная кислота и аденозинтрифосфорная кислота. Биологическое значение гликолиза заключается в образовании фосфорных соединений, при расщеплении которых выделяется энергия, необходимая для обеспечения процессов жизнедеятельности в условиях недостаточности кислорода (такие условия создаются, например, в энергично работающей мышце).

Соединения, образующиеся как промежуточные продукты в процессе гликолиза, являются субстратами для многих ферментативных реакций и используются в пластическом обмене веществ или включаются в другой важнейший энергетический процесс – цикл трикарбоновых кислот. Гликолиз может протекать и в аэробных условиях (на воздухе или в атмосфере кислорода), это т.н. аэробный гликолиз. В этом случае он является первой стадией окислительного превращения глюкозы и других углеводов до углекислоты СО2 и воды. Интенсивный аэробный гликолиз происходит в опухолях, в которых он является основным энергообразующим процессом. В организме человека и животных существуют механизмы, обеспечивающие протекание гликолиза в обратном направлении, т. е. в сторону образования глюкозы из молочной кислоты. В регуляции гликолиза большую роль играет гормон инсулин. Нормальное протекание гликолиза нарушается при голодании, сахарном диабете, денервации мышц, мышечной дистрофии.

Гликолипиды – вещества, образующиеся в результате соединения липидов с углеводами. Углеводные головы гликолипидных молекул полярны, и это определяет их роль: подобно фосфолипидам гликолипиды входят в состав клеточных мембран.

Гликопротеиды (мукопротеиды) – сложные белки, содержащие углеводные компоненты. К гликопротеидам относятся многие белки плазмы крови (иммуноглобулины, трансферрины и др.), некоторые ферменты и гормоны (напр., тиреотропин).

Глутаминовая кислота – алифатическая аминокислота. В живых организмах глутаминовая кислота и её анион глутамат присутствуют в составе белков, ряда низкомолекулярных веществ и в свободном виде.

Глутаминовая кислота играет важную роль в азотистом обмене.

Глутаминовая кислота также является нейромедиаторной аминокислотой, одним из важных представителей класса «возбуждающих аминокислот». Связывание аниона глутамата со специфическими рецепторами нейронов приводит к возбуждению нейронов и усилению передачи нервных импульсов. Однако повышенное содержание глутамата в синапсах между нейронами может перевозбудить и даже убить эти клетки.

Глутамат – аминокислота и ее соли участвуют в передаче импульсов в центральной нервной системе, оказывают возбуждающее действие и применяются в психиатрии. Поэтому исследователи считают, что пища, содержащая много глутамата (как, например в ресторанах быстрого питания) может вызывать как физическое, так и психическое привыкание. Часто она обозначается как вкусовая добавка (Е621), улучшитель вкуса или усилитель вкуса. Вокруг глутамата натрия уже много лет ведутся ожесточенные споры. Американский нейрофизиолог Джон Олни в середине 70-х годов прошлого века обнаружил, что глутамат натрия может вызывать повреждение мозга у крыс. Этот усилитель вкуса является причиной болезней пищеварительной системы, таких как гастрит или язва желудка. А японский ученый Хироши Огуро недавно доказал, что этот усилитель вкуса оказывает неблагоприятное воздействие на сетчатку глаза. Люди, часто употребляющие пищу с глутаматом натрия, жалуются на головные боли, учащенное сердцебиение, слабость в мышцах, жар и распирание в груди. Это может свидетельствовать о том, что усилитель вкуса глутамат натрия изменяет гормональный статус в организме.

Глутатион (гамма-глутамилцистеининглицин) – трипептид. Самое распространенное сульфгидрильное соединение в клетках всех животных тканей. Восстановителем является тиольная группа цистеинового остатка. Функцией фермента является поддержание активного состояния многих ферментов, самопроизвольное окисление которых приводит к образованию дисульфидной группы: глутатион восстанавливает сульфгидрильные формы. Главный антиоксидант эритроцитов, служит коферментом при восстановлении метгемоглобина в функционально активный гемоглобин. С помощью восстановленного глутатиона осуществляется детоксикация H2O2 и гидроперекисей, которые образуются при реакции активных радикалов кислорода с ненасыщенными жирными кислотами мембраны эритроцитов.

Гормоны – это сигнальные химические вещества, выделяемые эндокринными железами (но не только ими) непосредственно в кровь и оказывающие сложное и многогранное воздействие на организм в целом либо на определённые органы и системы-мишени. Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью) регуляторами определённых процессов в определённых органах и системах. Все гормоны реализуют своё воздействие на организм или на отдельные органы и системы при помощи специальных рецепторов к этим органам.). Для всех рецепторов характерен феномен саморегуляции чувствительности – при низком уровне определённого гормона автоматически компенсаторно возрастает количество рецепторов в тканях и их чувствительность к этому гормону. При высоком уровне определённого гормона происходит автоматическое компенсаторное понижение количества рецепторов в тканях и их чувствительности к этому гормону. Увеличение или уменьшение выработки гормонов, а так же снижение или увеличение чувствительности гормональных рецепторов и нарушение гормонального транспорта, приводит к эндокринным заболеваниям.

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) – один из двух типов нуклеиновых кислот, обеспечивающих хранение, передачу из поколения в поколение и реализацию генетической программы развития и функционирования живых организмов. Основная роль ДНК в клетках - долговременное хранение информации о структуре РНК и белков. В клетках эукариот (например, животных или растений) ДНК находится в ядре клетки в составе хромосом, а также в некоторых клеточных органоидах (митохондриях и пластидах). В клетках прокариотических организмов (бактерий) кольцевая или линейная молекула ДНК, так называемый нуклеоид, прикреплена изнутри к клеточной мембране. У них и у низших эукариот (например, дрожжей) встречаются также небольшие автономные, преимущественно кольцевые молекулы ДНК, называемые плазмидами. Кроме того, одноили двухцепочечные молекулы ДНК могут образовывать геном ДНКсодержащих вирусов. ДНК - полимерная молекула, состоящая из повторяющихся блоков, нуклеотидов. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, сахара (дезоксирибозы) и фосфатной группы.

Связи между нуклеотидами в цепи образуются за счёт дезоксирибозы и фосфатной группы. В подавляющем большинстве случаев (кроме некоторых вирусов, содержащих одноцепочечную ДНК) макромолекула ДНК состоит из двух цепей, ориентированных азотистыми основаниями друг к другу. Эта двухцепочечная молекула спирализована. В целом структура молекулы ДНК получила название «двойной спирали». В ДНК встречается четыре вида азотистых оснований (аденин, гуанин, тимин и цитозин). Азотистые основания одной из цепей соединены с азотистыми основаниями другой цепи водородными связями согласно принципу комплементарности: аденин соединяется только с тимином, гуанин - только с цитозином. Последовательность нуклеотидов позволяет «кодировать» информацию о различных типах РНК, наиболее важными из которых являются информационные, или матричные (мРНК), рибосомальные (рРНК) и транспортные (тРНК). Все эти типы РНК синтезируются на матрице ДНК за счёт копирования последовательности ДНК в последовательность РНК, синтезируемой в процессе транскрипции и принимают участие в биосинтезе белков (процессе трансляции). Помимо кодирующих последовательностей, ДНК клеток содержит последовательности, выполняющие регуляторные и структурные функции. Расшифровка структуры ДНК (1953 г.) стала одним из поворотных моментов в истории биологии. За выдающийся вклад в это открытие Фрэнсису Крику, Джеймсу Уотсону, Морису Уилкинсу была присуждена Нобелевская премия по физиологии и медицине Денатурация белка (от лат. de- приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature - природа) – потеря белковыми веществами их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения структуры молекул. Любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Чаще всего денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Дисахариды – углеводы, образованные остатками двух моносахаридов. В животных и растительных организмах распространены дисахариды: сахароза, лактоза, мальтоза, трегалоза. B питании человека из дисахаридов основное значение имеет сахароза (тростниковый или свекловичный сахар). При гидролизе сахароза распадается на две молекулы моносахаридов глюкозу и фруктозу. По свойствам (растворимость в воде, легкая усвояемость и степень сладости) сахароза близка к моносахаридам. Другой важный дисахарид - лактоза (молочный сахар) - присутствует только в молоке и молочных продуктах. При гидролизе лактоза расщепляется на глюкозу и галактозу. От всех других сахаров лактоза отличается малой сладостью.

Дисульфидные мостики – поперечные дисульфидные мостики SS образуются при взаимодействии остатков цистеина в белковых молекулах. Расщепляются под действием различных восстановителей, с превращением их в HS-группы. Действие окислителей (кислорода или перекиси водорода) приводит вновь к образованию дисульфидных мостиков. Дисульфидные мостики цистина играют важную роль в формировании пространственной структуры белков.

Дыхательная цепь (ферменты тканевого дыхания) – это переносчики протонов и электронов от окисляемого субстрата на кислород. В дыхательной цепи каждое последующее звено имеет более высокий потенциал, чем предыдущее. Дыхательная цепь состоит из:

НАД - зависимой дегидрогеназы; ФАД- зависимой дегидрогеназы;

убихинона (КоQ); Цитохрмов b, c, a+a3. В процессе транспорта электронов по дыхательной цепи высвобождается энергия, которая тратится на присоединение остатка фосфорной кислоты к АДФ с образованием одной молекулы АТФ и одной молекулы воды. В процессе переноса одной пары электронов по дыхательной цепи высвобождается и запасается в виде трех молекул АТФ 21,3 ккал/моль.

Это составляет около 40 % высвободившейся при электронном транспорте энергии. Такой способ запасания энергии в клетке называется окислительным фосфорилированием или сопряженным фосфорилированием.

Жирные кислоты – многочисленная группа органических кислот с открытой цепью: например, уксусная СН3СООН, масляная СН3-СН2СН2-СООН и др. В растительном и животном организме образуются жирные кислоты преимущественно как продукты углеводного и жирового обмена. Могут быть насыщенными (с одной связью между атомами углерода), ненасыщенными (с одной двойной связью между атомами углерода) и полиненасыщенными (с двумя и более двойными связями). В состав жиров входят полные сложные эфиры глицерина и одноосновных высших жирных кислот: пальмитиновой СН3-(CH2)14СООН, олеиновой СН3-(СН2)7-СН=СН-(СН2)7-СООН и др.

Жирные кислоты незаменимые – линолевая и линоленовая кислоты в организме млекопитающих, в том числе и человека, не могут образовываться и должны поступать в организм с пищей. Эти кислоты относятся к категории незаменимых жирных кислот. При длительном их отсутствии в пище у животных наблюдается отставание в росте, развиваются характерные поражения кожи и волосяного покрова.

Описаны случаи недостаточности незаменимых жирных кислот и у человека. Так, у детей грудного возраста, получающих искусственное питание с незначительным содержанием жиров, может развиться чешуйчатый дерматит, который поддается лечению препаратом линолевой кислоты. К незаменимым жирным кислотам обычно относят также арахидоновую кислоту. У большинства млекопитающих арахидоновая кислота может образовываться из линолевой кислоты.

Нарушения, обусловленные недостатком незаменимых жирных кислот, наблюдаются также у больных, жизнедеятельность которых в течение длительного времени поддерживается только за счет внутривенного питания, почти лишенного жирных кислот. Принято считать, что во избежание этих нарушений необходимо, чтобы на долю незаменимых жирных кислот приходилось не менее 1–2% от общей потребности в калориях. Следует отметить, что незаменимые жирные кислоты содержатся в достаточно больших количествах в растительных маслах.

Изоферменты или изоэнзимы – различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам.

Иммуноглобулины – белки, обладающие активностью антител.

Содержатся в плазме (сыворотке) крови. Синтезируются лимфатическими клетками и участвуют в создании иммунитета.

Ингибиторы ферментов – природные или синтетические вещества, угнетающее активность ферментов или полностью прекращающее их деятельность. Обратимые. вызывающие частичное (обратимое) и необратимые, вызывающие полное торможение реакций, катализируемых ферментами. Ингибиторы ферментов используются для изучения механизма действия ферментов, для лечения нарушений обмена веществ, а также в качестве пестицидов.

Инсулин (от лат. insula - остров) – гормон пептидной природы, образуется в бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. Оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях. Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови. Инсулин увеличивает проницаемость плазматических мембран для глюкозы, активирует ключевые ферменты гликолиза, стимулирует образование в печени и мышцах из глюкозы гликогена, усиливает синтез жиров и белков. Кроме того, инсулин подавляет активность ферментов, расщепляющих гликоген и жиры. То есть, помимо анаболического действия, инсулин обладает также и антикатаболическим эффектом. Нарушение секреции инсулина вследствие деструкции бета-клеток - абсолютная недостаточность инсулина - является ключевым звеном патогенеза сахарного диабета 1го типа. Нарушение действия инсулина на ткани - относительная инсулиновая недостаточность - имеет важное место в развитии сахарного диабета 2-го типа.

Каротиноиды (от лат. carota - морковь и греч. eidos - вид) – группа природных пигментов желтого или оранжевого цвета. По химической природе – изопреноиды; ненасыщенные углеводороды (каротины) или их окисленныепроизводные (ксантофиллы). Идентифицировано около 600 каротиноидов. Синтезируются некоторыми микроорганизмами и всеми растениями. Участвуют в фотосинтезе и процессах, связанных с поглощением света (зрение, фототаксисы, фототропизмы и др.).

Обусловливают окраску плодов, осенней листвы, колоний ряда микробов. В организме животных и человека из каротинов, поступающих с пищей, образуется витамин А. Сладковато-цветочный запах чёрного чая, табака, винограда и других фруктов во многом связан именно с такими изопреноидными веществами – «обломками»

больших молекул каротиноидов. Обладают антиоксидантными свойствами, например, бета-каротин.

Катаболизм – процесс метаболического распада, разложения на более простые вещества или окисления какого-либо вещества, обычно протекающий с высвобождением энергии в виде тепла и в виде АТФ.

Примером катаболизма является процесс гликолиза – превращение глюкозы в молочную кислоту либо пировиноградную кислоту и далее уже в дыхательном цикле – в углекислый газ и воду. Интенсивность катаболических процессов и преобладание тех или иных катаболических процессов в качестве источников энергии в клетках регулируется гормонами. Например, глюкокортикоиды повышают интенсивность катаболизма белков и аминокислот, одновременно тормозя катаболизм глюкозы, а инсулин, напротив, ускоряет катаболизм глюкозы и тормозит катаболизм белков.

Каталитический активный центр – в ферментах определённые группировки аминокислотных остатков, атомы металлов, простетические или боковые группы некоторых аминокислотных остатков (цистеина, серина, гистидина), входящие в состав фермента.

Активные центры фермента образуются в белковой молекуле в результате сближения определённых участков полипептидной цепи Часть молекулы фермента, принимающая непосредственное участие в процессе катализа, т. е. в реакции преобразования вещества (или субстрата), на которое действует фермент, получила название каталитического участка. Кроме того, на поверхности фермента имеется особый участок, к которому прикрепляется субстрат,- так наз.

контактная площадка. Каталитический участок и контактная площадка вместе образуют активный центр фермента. Часто в состав активного центра входят ионы различных металлов (у металлоферментов). Для химических ферментативных реакций важное значение имеет и электрофильно-нуклеофильный катализ. Активные центры ряда ферментов имеют электрофильные и нуклеофильные группировки, принимающие участие в химическом катализе. Электрофильные группировки – это акцепторы электронных пар, а нуклеофильны – это доноры электронных пар. В реакциях нуклеофильного замещения происходит образование ковалентных промежуточных соединений. При этом нуклеофильная группировка занимает место замещаемой группы, образуя ковалентный интермедиат, который неустойчив и легко распадается на конечные продукты реакции.

Кератин – семейство фибриллярных белков, обладающих нерастворимостью и механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину.

Кератины формируют твёрдые, но не минеральные структуры у пресмыкающихся, земноводных, птиц и млекопитающих. Различают кератины и -кератины. Для первичной структуры -кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей. Молекулярная масса – от 10 до 50 кДа. Периодичность в чередовании аминокислотных остатков в молекулах отсутствует. В отличие от -кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у -кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент - глицин. Для -кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл. Кератины являются основой ногтей, волос и наружного слоя кожи. В состав цитоплазмы эпителиальных клеток, в том числе кератиноцитов, входит сеть кератиновых нитей.

Клеточная мембрана – отделяет содержимое клетки от внешней среды или разделяет клетку на специализированные замкнутые отсеки – компартменты или органеллы, в которых поддерживаются определенные условия внутриклеточной среды. Располагается внутри клеточной стенки, если такая у клетки есть. Представляет собой двойной слой (бислой) молекул класса липидов, большинство из которых представляет собой так называемые сложные липиды – фосфолипиды. Молекулы липидов имеют гидрофильную («головка») и гидрофобную («хвост») часть. При образовании мембран гидрофобные участки молекул оказываются обращены внутрь, а гидрофильные экспонированы наружу. Мембраны – структуры инвариабельные, весьма сходные у разных организмов. Толщина мембраны составляет около 10 нм. Может включать и различные протеины: интегральные (пронизывающие мембрану насквозь), полуинтегральные (погруженные одним концом во внешний или внутренний липидный слой), поверхностные (расположенные на внешней или прилегающие к внутренней сторонам мембраны). Некоторые протеины являются точками контакта клеточной мембраны с цитоскелетом внутри клетки, и клеточной стенкой снаружи или выполняют функцию ионных каналов, различных транспортеров и рецепторов.

Коллаген – фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ) и обеспечивающий ее прочность. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх -цепей. Молекулярная масса коллагена около 300 тыс. Для первичной структуры белка характерно высокое содержанием глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку – это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов. Однако, общепризнанные научные исследования не нашли никаких доказательств в поддержку этих утверждений.

Комплементарность – взаимное соответствие молекул биополимеров или их фрагментов, обеспечивающее образование связей между пространственно взаимодополняющими (комплементарными) фрагментами молекул или их структурных фрагментов вследствие супрамолекулярных взаимодействий (образование водородных связей, гидрофобных взаимодействий, электростатических взаимодействий заряженных функциональных групп и т. п.). Взаимодействие комплементарных фрагментов или биополимеров не сопровождается образованием ковалентной химической связи между комплементарными фрагментами, однако из-за пространственного взаимного соответствия комплементарных фрагментов приводит к образованию множества относительно слабых связей (водородных и ван-дер-ваальса) с достаточно большой суммарной энергией, что приводит к образованию устойчивых молекулярных комплексов.

Механизм каталитичекой активности ферментов определяется комплементарностью фермента и переходного состояния либо промежуточного продукта катализируемой реакции - и в этом случае может происходить обратимое образование химической связи. Принцип комплементарности используется в синтезе ДНК. Это строгое соответствие соединения азотистых оснований, соединёнными водородными связями, в котором: А-Т (Аденин соединяется с Тимином) Г-Ц (Гуанин соединяется с Цитозином) Конформация (от лат. conformatio – форма, построение, расположение) молекул – геометрические формы, которые могут принимать молекулы органических соединений при вращении атомов или групп атомов (заместителей) вокруг простых связей при сохранении неизменным порядка химической связи атомов (химического строения), длины связей и валентных углов. Молекулы, отличающиеся только своей конформацией, называют поворотными изомерами (конформерами). Особенно важна для биомолекул (белки, углеводы и др.) Коферменты, или коэнзимы – малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента. Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента. Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего – фосфорилированные формы витаминов группы B). Роль коферментов могут исполнять катионы металлов в металлоферментах, однако коферментами их обычно не называют.

Крахмал – основной резервный углевод растений, полисахарид амилозы и амилопектина, мономером которых является альфа-глюкоза.

Образуется в клеточных органеллах (хлоропластах и амилопластах) синтезируется разными растениями под действием света (фотосинтез) и накапливается главным образом в семенах, луковицах и клубнях, а также в листьях и стеблях. Зёрна крахмала у разных видов растений различаются по размерам (наиболее крупные – у картофеля, их средний диаметр около 33 мкм, наиболее мелкие у риса – около 15 мкм) и форме и имеют слоистую структуру.

Липопротеиды (от греч. lpos – жир и протеиды) – липопротеины, комплексы белков и липидов. Представлены в растительных и животных организмах в составе всех биологических мембран, пластинчатых структур (в миелиновой оболочке нервов, в хлоропластах растений, в рецепторных клетках сетчатки глаза) и в свободном виде в плазме крови (откуда впервые выделены в 1929). Липопротеиды различаются по химическому строению и соотношению липидных и белковых компонентов. По скорости оседания при центрифугировании липопротеиды подразделяют на 4 главных класса:

1) липопротеиды высокой плотности, ЛПВП (52% белка и 48% липидов, в основном фосфолипидов);

2) липопротеиды низкой плотности, ЛПНП (21% белка и 79% липидов, главным образом холестерина);

3) очень низкой плотности, ЛПОНП (9% белка и 91% липидов, в основном триглицеридов);

4) хиломикроны (1% белка и 99% триглицеридов).

Полагают, что структура липопротеидов мицеллярная (белок связан с липид-холестериновым комплексом за счёт гидрофобного взаимодействия) либо аналогична молекулярным соединениям белков с липидами (молекулы фосфолипидов включены в изгибы полипептидных цепей белковых субъединиц). Исследования липопротеидов осложнены неустойчивостью комплексов липид – белок и трудностью их выделения в природной форме.

Лецитины – сложные эфиры аминоспирта холина и диглицеридфосфорных кислот; являются важнейшими представителями фосфолипидов. В молекулу лецитинов входят остатки жирных кислот (пальмитиновой, стеариновой, олеиновой и др.). Лецитины содержатся во всех животных и растительных тканях. Значительные количества лецитинов содержатся в яичном желтке и эритроцитах. В организме лецитины принимают участие в обмене жирных кислот. Лецитины применяют в лечебных целях (при малокровии), в пищевой (производство маргарина), текстильной, кожевенной, косметической промышленности. Зарегистрированы в качестве пищевой добавки Е322.

Макроэргическая связь (богатая энергией) – химическая связь, при разрыве которой высвобождается более 4 ккал/моль. При гидролитическом расщеплении АТФ до АДФ и фосфорной кислоты высвобождается 7,3 ккал/моль. Ровно столько же тратится для образования АТФ из АДФ и остатка фосфорной кислоты и это один из основных путей запасания энергии в организме.

Метаболизм. В метаболизме можно выделить: пути анаболизма, которые предназначены для биосинтезов, и пути катаболизма, которые ведут к расщеплению сложных молекул. Хотя катаболические и анаболические пути во многом различаются, они тесно связаны друг с другом. Связь между ними обеспечивает оптимальный уровень метаболизма. Катаболизм и анаболизм – это сопряженные взаимодополняющие процессы.

Металлопротеиды – сложные белки, в состав молекул которых входят также ионы одного или нескольких металлов. Многие металлопротеиды играют важную физиологическую роль. Типичными металлопротеидами являются белки, содержащие негемовое железо – трансферрин, ферритин, гемосидерин, иеющие важное значение в обмене железа в организме. Выделяют также особый подкласс металлопротеинов – металлоферменты. Это белки, обладающие ферментативной активностью и содержащие катионы металлов.

Метионин – алифатическая аминокислота; незаменимая аминокислота. Метионин входит в состав белков. Метионин также служит в организме донором метильных групп (в составе S-аденозилметионина) при биосинтезе холина, адреналина и др., а также источником серы при биосинтезе цистеина. Синтетический метионин применяют для обогащения кормов и пищи. Фармакологический препарат метионина оказывает некоторое липотропное действие, повышает синтез холина, лецитина и других фосфолипидов, в некоторой степени способствует снижению содержания холестерина в крови и улучшению соотношения фосфолипиды/холестерин, уменьшению отложения нейтрального жира в печени и улучшению функции печени, может оказывать умеренное антидепрессивное действие (по-видимому, за счёт влияния на биосинтез адреналина).

Моносахариды – органические соединения, одна из основных групп углеводов; содержат гидроксильные группы и альдегидную или кетогруппу. Моносахариды подразделяют на триозы, тетрозы, пентозы, гексозы и т. д. (3, 4, 5, 6 и т. д. атомов углерода в цепи); природные моносахариды с углеродной цепью, содержащей более 9 атомов углерода, не обнаружены. Моносахариды, содержащие 5-членный цикл, называются фуранозами, 6-членный - пиранозами. Моносахариды входят в состав сложных углеводов (гликозиды, олигосахариды, полисахариды) и смешанных углеводсодержащих биополимеров (гликопротеиды, гликолипиды и др.). При этом моносахариды связаны друг с другом и с неуглеводной частью молекулы гликозидными связями. При гидролизе под действием кислот или ферментов эти связи могут рваться с высвобождением моносахаридов. В природе свободные моносахариды, за исключением D-глюкозы и D-фруктозы, встречаются редко. Биосинтез моносахаридов из углекислого газа и воды происходит в растениях (фотосинтез); с участием активированных производных моносахаридов – нуклеозиддифосфатсахаров – происходит, как правило, биосинтез сложных углеводов. Распад моносахаридов в организме (например, спиртовое брожение, гликолиз) сопровождается выделением энергии.

НАД-зависимые дегидрогеназы. В качестве кофермента содержат НАД и НАДФ. Пиридиновое кольцо никотинамида способно присоединять электроны и протоны водорода.

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus – ядро) – высокомолекулярные органические соединения, биополимеры (полинуклеотиды), образованные остатками нуклеотидов. ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации.

нуклеозидфосфаты. Свободные нуклеотиды, в частности АТФ, АДФ, играют важную роль в энергетических и информационных внутриклеточных процессах, а также являются составляющими частями нуклеиновых кислот и многих коферментов. Нуклеотид построен из пентозы, азотистого основания (пуринового или пиримидинового) и остатка фосфорной кислоты. Соединение пентозы и азотистого основания называется нуклеозидом. В зависимости от структуры пентозы различают рибонуклеотиды и дезоксирибонуклеотиды, которые являются мономерами молекул сложных биологических полимеров (полинуклеотидов) – соответственно РНК или ДНК.

Соединения, состоящие из двух нуклеотидных молекул, называются динуклеотидами, из трёх – тринуклеотидами, из небольшого числа – олигонуклеотидами, а из многих – полинуклеотидами, или нуклеиновыми кислотами.

Окислитель – это соединение, способное принимать электроны.

Такая способность количественно характеризуется окислительновосстановительным потенциалом по отношению к стандартному водородному электроду, рН которого равен 7,0. Чем меньше потенциал соединения, тем сильнее его восстанавливающие свойства и наоборот.

Т. о. любое соединение может отдавать электроны только соединению с более высоким окислительно-восстановительным потенциалом.

Окислительное фосфорилирование – один из важнейших компонентов клеточного дыхания, приводящего к получению энергии в виде АТФ. Субстратами окислительного фосфорилирования служат органические соединения – белки, жиры и углеводы. Однако чаще всего в качестве субстрата используются углеводы. Так, клетки головного мозга не способны использовать для дыхания никакой другой субстрат, кроме углеводов. Предварительно сложные углеводы, полученные микроорганизмами, расщепляются до простых, вплоть до образования глюкозы. Глюкоза является универсальным субстратом в процессе клеточного дыхания. При этом гликолиз является общей фазой для аэробного и анаэробного дыхания.

Оптическая активность – способность вещества – твердого, жидкого или газа – вращать плоскость поляризации проходящего через него света. Такие вещества наз. оптически активными. Поворот происходит либо вправо (по часовой стрелке), либо влево (против часовой стрелки), если смотреть навстречу ходу лучей света.

Пентозы – общее родовое химическое название класса пятиуглеродных сахаров, то есть сахаров, общей формулой которых является C5(H2O)5, или C5H10O5. Широко распространены в природе, встречаются в свободном виде, входят в состав гликозидов, полисахаридов. Являются структурными компонентами нуклеиновых кислот (рибоза и дезоксирибоза).

Пепсин (греч. pepsis - пищеварение) – протеолитический фермент класса гидролаз, вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб. Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Пепсиноген – профермент, функционально неактивная проформа пепсина, отличающаяся от пепсина наличием 44 дополнительных аминокислот. Молекулярная масса пепсиногена около 40400.

Продуцируется главными клетками желёз желудка и активируется соляной кислотой, которую выделяют париетальные клетки желудка.

Уровень секреции в просвет желудка определяется массой главных клеток желудка и контролируется гормоном гастрином. Главные клетки слизистой оболочки желудка также являются своеобразным хранилищем, где пепсиногены накапливаются до начала процесса пищеварения.

Пептиды – органическое вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. В живых клетках пептиды синтезируются из аминокислот либо являются продуктами обмена белков. Многие природные пептиды обладают биологической активностью. Различают дипептиды, трипептиды и т.д., а также полипептиды.

Перекисное окисление липидов (ПОЛ) – окислительная деградация липидов, происходящая, в основном, под действием свободных радикалов Пиримидины – производные пиримидина широко распространены в живой природе, где участвуют во многих важных биологических процессах. В частности такие производные как цитозин, тимин, урацил входят в состав нуклеотидов, являющихся структурными единицами нуклеиновых кислот, пиримидиновые ядро входит в состав некоторых витаминов группы B, в частности B1, коэнзимов и антибиотиков.

Полипептиды – полимеры, построенные из остатков аминокислот.

Условная граница между полипептидами и белками лежит в области молекулярной массы 6000. Многие антибиотики, гормоны, токсины по химической природе полипептиды.

высокомолекулярных углеводов, молекулы которых состоят из десятков, сотен или тысяч мономеров – моносахаридов. Полисахариды необходимы для жизнедеятельности животных и растительных организмов. Они являются одним из основных источников энергии, образующейся в результате обмена веществ организма. Была установлена многообразная биологическая активность полисахаридов растительного происхождения: антибиотическая, противовирусная, противоопухолевая. К полисахаридам относятся, в частности:

• декстрин – полисахарид, продукт гидролиза крахмала;

• крахмал – основной полисахарид, откладываемый как энергетический запас у растительных организмов;

• гликоген – полисахарид, откладываемый как энергетический запас в клетках животных организмов, но встречается в малых количествах и в тканях растений;

• целлюлоза – основной структурный полисахарид мембран клеток растений;

• амилоид – применяется при производстве пергаментной бумаги.

Простагландины – группа липидных физиологически активных веществ, образующиеся в организме ферментативным путём из некоторых незаменимых жирных кислот и содержащих 20-членную углеродную цепь. Простагландины являются медиаторами с выраженным физиологическим эффектом. Строго говоря, являются гормонами, но, как правило, классифицируются отдельно. Впервые простагландин был выделен в 1935 году шведским физиологом Ульфом фон Ойлером из семенной жидкости, поэтому термин «простагландин»

происходит от латинского названия предстательной железы (лат.glandula prostatica). Позже оказалось, что простагландины синтезируются во многих тканях и органах. В 1971 году Джон Вейн обнаружил, что аспирин является ингибитором синтеза простагландинов. За исследование простагландинов он и шведские биохимики Суне Бергстрём и Бенгт Самуэльсон получили в Нобелевскую премию по физиологии и медицине. Простагландины находятся практически во всех тканях и органах. Они являются аутокринными и паракринными липидными медиаторами, которые воздействуют на тромбоциты, эндотелий, матку, тучные клетки и другие клетки и органы. Простагландины синтезируются из незаменимых жирных кислот.

Пурины – группа природных азотистых гетероциклических соединений, производных пурина. Пуриновые азотистые основания, как в свободном состоянии, так и в составе более сложных соединений играют важнейшую роль в живой природе. Так, в состав нуклеиновых кислот Аденин (6-аминопурин) и Гуанин (2-амино-6-оксипурин), в меньшем количестве могут содержаться, так называемые, минорные пуриновые основания – 6-метиламинопурин и др. В рибонуклеиновых кислотах (РНК) пуриновые основания связаны гликозидной связью с рибозой, в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) – с дезоксирибозой через атом азота в 9-м положении пурина. Содержание пуриновых оснований в ДНК равно содержанию пиримидиновых оснований. В РНК. пуриновых оснований обычно больше, чем пиримидиновых оснований. В нуклеиновых кислотах пуриновые основания и пиримидиновые основания осуществляют кодирование генетической информации и её реализацию в процессе биосинтеза белка. К.

пуриновым основаниям относятся кофеин (1,3,7-триметил-2,6диоксипурин; содержится в кофе и чае), теобромин (3,7-диметил-2,6диоксипурин; содержится в плодах шоколадного дерева), гипоксантин, ксантин и др.

Рибоза – моносахарид из группы пентоз с эмпирической формулой С5Н10О5. входит в состав рибонуклеиновой кислоты, аденозина, нуклеотидов и других биологических важных веществ. Открыта в году. Рибоза является компонентом РНК и используется при генетической транскрипции. Производное рибозы – дезоксирибоза является компонентом ДНК. Также рибоза является компонентом АТФ и некоторых других веществ, участвующих в метаболизме.

Рибофлавин (лактофлавин, витамин B2) – один из наиболее важных водорастворимых витаминов, кофермент многих биохимических процессов. Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных, янтарной и других кислот; инактивируют и окисляют высокотоксичные альдегиды, расщепляют в организме чужеродные D-изомеры аминокислот, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий; участвуют в синтезе коферментных форм витамина B6, поддерживают в восстановленном состоянии глутатион и гемоглобин. В ферментах коферменты функционируют как промежуточные переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Витамин B2 необходим для образования эритроцитов, антител, для регуляции роста и репродуктивных функций в организме. Он также необходим для здоровой кожи, ногтей, роста волос и в целом для здоровья всего организма, включая функцию щитовидной железы. Внешними проявлениями недостаточности рибофлавина у человека являются поражения слизистой оболочки губ с вертикальными трещинами и слущиванием эпителия (хейлоз), изъязвления в углах рта (ангулярный стоматит), отёк и покраснение языка (глоссит), себорейный дерматит на носогубной складке, крыльях носа, ушах, веках. Часто развиваются также изменения со стороны органов зрения: светобоязнь, васкуляризация роговой оболочки, конъюнктивит, кератит и в некоторых случаях - катаракта. В ряде случаев при авитаминозе имеют место анемия и нервные расстройства, проявляющиеся в мышечной слабости, жгучих болях в ногах и др.

Основные причины недостатка рибофлавина у человека - недостаточное потребление молока и молочных продуктов, являющихся главными источниками этого витамина; хронические заболевания желудочнокишечного тракта, приём медикаментов являющихся антагонистами рибофлавина.

Рибонуклеиновые кислоты – нуклеиновые кислоты, полимеры нуклеотидов, в состав которых входят остаток ортофосфорной кислоты, рибоза (в отличие от ДНК, содержащей дезоксирибозу) и азотистые основания - аденин, цитозин, гуанин и урацил (в отличие от ДНК, содержащей вместо урацила тимин). Эти молекулы содержатся в клетках всех живых организмов, а также в некоторых вирусах.

Клеточные РНК образуются в ходе процесса, называемого транскрипцией, то есть синтеза РНК на матрице ДНК, осуществляемого специальными ферментами - РНК-полимеразами. Затем матричные РНК (мРНК), принимают участие в процессе, называемом трансляцией.

Трансляция – это синтез белка на матрице мРНК при участии рибосом.

Другие РНК после транскрипции подвергаются химическим модификациям, и после образования вторичной и третичной структур выполняют функции, зависящие от типа РНК. Для одноцепочечных РНК характерны разнообразные пространственные структуры, в которых часть нуклеотидов одной и той же цепи спарены между собой.

Некоторые высокоструктурированные РНК принимают участие в синтезе белка клетки, например, транспортные РНК служат для узнавания кодонов и доставки соответствующих аминокислот к месту синтеза белка, а рибосомные РНК служат структурной и каталитической основой рибосом. Однако функции РНК в современных клетках не ограничиваются их ролью в трансляции. Помимо того, что молекулы РНК входят в состав некоторых ферментов, у некоторых РНК обнаружена собственная энзиматическая активность, например способность вносить разрывы в другие молекулы РНК или, наоборот, «склеивать» два РНК-фрагмента. Такие РНК называются рибозимами.

Геномы некоторых вирусов состоят из РНК, то есть у них она выполняет роль, которую у высших организмов выполняет ДНК. На основании разнообразия функций РНК в клетке была выдвинута гипотеза, согласно которой РНК - первая молекула, которая была способна к самовоспроизведению в добиологических системах.

Родопсин (зрительный пигмент) – светочувствительный белок палочек сетчатки глаза позвоночных животных и зрительных клеток беспозвоночных. Гликопротеин (молярная масса около 40 тыс.;

полипептидная цепь состоит из 348 аминокислотных остатков), содержащий хромофорную группу (хромофор). В молекуле Р.

находится ок. 60% гидрофобных аминокислотных остатков. В N-KOHцевой области родопсина расположены две олигосахаридные цепи, ковалентно связанные с остатками аспарагина. Известна первичная структура родопсина, выделенных из разл. источников. Хромофор большинства родопсинов – остаток 11-цис-ретиналя (Витамин А), связанный с аминогруппой остатка лизина. Спектр поглощения у этих белков имеет три максимума – около 500, 350 и 280 нм. Первые два максимума обусловлены хромофором, третий – в основном белковой частью молекулы. У некоторых рыб и амфибий хромрфором зрительного пигмента служит остаток 11-цис-3,4-дидегидроретиналя (в этом случае белок называют порфиропсином). Рибофлавин расположен трансмембранно в дисках палочек сетчатки глаза. При поглощении кванта света начинается многоступенчатый процесс обесцвечивания, или фотолиза с квантовым выходом 0,67. На первой стадии происходит изомеризация хромофора из 11-цис-формы в полностью транс-форму, а на следующей стадии начинаются конформационные. изменения белка, сначала в месте расположения хромофора, а затем и в других местах молекулы. Это приводит к образованию других промежуточных продуктов, различающихся по спектральным свойствам. У позвоночных фотолиз заканчивается отрывом хромофора от белка (белковая часть родопсина называется опсином); у беспозвоночных хромофор остается связанным с белком на всех стадиях фотолиза. У позвоночных родопсин регенерируется обычно в результате взаимодействия опсина с 11-цис-ретиналем, у беспозвоночных – при поглощении второго кванта света.

Свободные радикалы – частицы (как правило, неустойчивые), содержащие один или несколько неспаренных электронов, оксиданты.

По другому определению свободный радикал – вид молекулы или атома, способный к независимому существованию (т.е. обладающий относительной стабильностью) и имеющий один или два неспаренных электрона. Неспаренный электрон занимает атомную или молекулярную орбиталь. Несколько свободных радикалов имеют огромное значение в биологии и медицине. Помимо кислорода самого по себе, который содержит два неспаренных электрона, такие свободнорадикальные молекулы как супероксид, гидроксильный радикал, а также алкоксильный и пероксильный радикалы относятся к реактивным формам кислорода и участвуют в оксидативном стрессе. Свободнорадикальный оксид азота NO является важнейшим медиатором вазорелаксации (расслабления сосудистой стенки), а его недостаток приводит к гипертензии.

Спектрофотометрия (абсорбционная) – физико-химический метод исследования растворов и твёрдых веществ, основанный на изучении спектров поглощения в ультрафиолетовой (200-400 нм), видимой (400нм) и инфракрасной (>760 нм) областях спектра. Основная зависимость, изучаемая в спектрофотометрии зависимость интенсивности поглощения падающего света от длины волны.

Спектрофотометрия широко применяется при изучении строения и состава различных соединений (комплексов, красителей, аналитических реагентов и др.), для качественного и количественного определения веществ. Приборы спектрофотометрии – спектрофотометры.

Специфичность ферментов – различают два главных вида специфичности ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия.

Субстратная специфичность, это способность фермента катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента.

Различают 3 типа субстратной специфичности: абсолютная субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата;

относительная субстратная специфичность – способность фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов; стереоспецифичность – способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров.

Например, фермент оксидаза L-аминокислот способен окислять все аминокислоты, но относящиеся только к L-ряду. Таким образом, этот фермент обладает относительной субстратной специфичностью и стереоспецифичностью одновременно.

Специфичность действия – это способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции. В соответствии со специфичностью действия все ферменты делятся на классов. Классы ферментов обозначаются латинскими цифрами.

Название каждого класса ферментов соответствует этой цифре.

Стереоизомерия, пространственная изомерия – вид изомерии, характеризующийся различным пространственным расположением атомов в молекуле при одинаковом порядке их связей между собой.

Известны два вида стереоизомерии – геометрическая и оптическая изомерия.

Стероиды – вещества животного или реже растительного происхождения, обладающие высокой биологической активностью.

Особенностью строения стероидов является наличие конденсированной тетрациклической системы. В регуляции обмена веществ и некоторых физиологических функций организма участвуют стероидные гормоны.

Ряд синтетических гормонов, например, преднизолон, по действию на организм превосходят природные аналоги. В группу стероидов входят содержащиеся в организме человека стероидный спирт холестерин, а также желчные кислоты - соединения, имеющие в боковой цепи карбоксильную группу, например, холевая кислота. К стероидам относятся также сердечные гликозиды - вещества растительного происхождения (из наперстянки, строфанта, ландыша), регулирующие сердечную деятельность.

Стекинг-взаимодействия – электростатические (Ван-дерВаальсовы) взаимодействия между выложенными в стопку (как монеты) друг над другом азотистыми основаниями в молекуле ДНК.

Сфинголипиды – сложные липиды, в состав которых входит ненасыщенный аминоспирт сфингозин, его гомологи или аналоги. Во всех природных сфинголипидах аминогруппа сфингозинового основания связана амидной связью с одной из высших жирных кислот или оксикислот, различающихся длиной углеродной цепи и степенью ненасыщенности. Сфингозины делят на 2 основные группы:

сфингофосфолипиды содержат остатки фосфорной кислоты и холина (сфингомиелины) или фосфорной кислоты и инозитилгликозида (фитосфинголипиды); сфингогликолипиды содержат моносахариды, обычно галактозу, или олигосахариды (цереброзиды); или олигосахариды и остатки сиаловых кислот (ганглиозиды).

Сфинголипиды обнаружены в мембранах животных и растительных клеток; они – основной компонент миелиновой оболочки мякотных нервов и липидов мозга. В жировых отложениях почти не содержатся.

Наиболее распространены сфингомиелины (20% всех липидов мозга), которые включают преимущественно насыщенные (лигноцериновая или стеариновая) и мононенасыщенные (нервоновая) кислоты.

Тиоловые группы – сульфгидрильные, SH-группы органических соединений. Обладают высокой и разнообразной реакционной способностью: легко окисляются с образованием дисульфидов, сульфеновых, сульфиновых или сульфокислот; легко вступают в реакции алкилирования, ацилирования, тиол-дисульфидного обмена.

Играют важную роль в биохимических процессах. Тиоловые группы кофермента А, липоевой кислоты участвуют в ферментативных реакциях образования и переноса ацильных остатков, связанных с метаболизмом липидов и углеводов; тиоловые группы глутатиона – в обезвреживании чужеродных органических соединений, восстановлении перекисей и в осуществлении его коферментных функций. В белках сульфгидрильные группы принадлежат остаткам аминокислоты цистеина. В составе активных центров ряда ферментов участвуют в их каталитическом действии, в связывании субстратов, коферментов и ионов металлов. Каталитическая роль тиоловых групп ферментов заключается в образовании промежуточных соединений с субстратами (или их остатками) или в переносе электронов и протонов от субстратов к акцепторам (в некоторых окислительных ферментах).

Блокирование тиоловых групп при помощи специфичных реагентов вызывает частичное или полное торможение активности многих ферментов. Важную роль в стабилизации структуры белков, в том числе ферментов, антител и некоторых гормонов, играют дисульфидные связи (-S-S-), которые образуются при окислении тиоловых групп в процессе биосинтеза белков. Расщепление дисульфидных связей приводит к нарушению нативной структуры белков и утрате ими биологической активности.

Тирозин – ароматическая альфа-аминокислота, существует в двух оптически изомерных формах – L и D. По строению соединение отличается от фенилаланина лишь наличием гидроксильной группы в пара- положении. L-тирозин относится к группе протеиногенных аминокислот и входит в состав множества природных белков, в том числе и ферментов, в некоторых из которых тирозину принадлежит важная роль регуляции их функциональной активности. Часто объектом атаки фосфорилирующих ферментов – протеинкиназ является именно остаток тирозина. Кроме того, тирозин является предшественником синтеза ряда важных биологически активных веществ, в том числе катехоламинов (дофамин, адреналин, норадреналин), тиреоидных гормонов и пигмента меланина. Тирозин является заменимой аминокислотой, то есть при недостаточном поступлении тирозина с пищей аминокислота может синтезироваться силами самого организма.

Предшественником тирозина является фенилаланин. Образование тирозина в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как он обычно в достаточном объёме поступает с белками пищи, и его дефицита как правило не возникает. Реакция протекает в печени под действием фермента фенилаланин-4-гидроксилазы. Дефицит или снижение активности этого фермента проявляются тяжелым метаболическим нарушением – фенилкетонурией.

Токоферолы – (от греч. tоkos - роды, потомство, phеr - несу, приношу и лат. oleum - масло), витамины группы Е, близкие по строению вещества, содержащиеся в больших количествах в растительных маслах. Известно 8 токоферолов (-токоферолы., токоферолы, и т.д.), обладающих витаминной активностью, причем если ранее витамином Е считали только наиболее активный токоферол, то позднее этим термином стали обозначать всю группу природных и синтетических токоферолов, обладающих в различной степени активностью -токоферолов. По природе токоферолы – производные (ароматическая система из 2 колец), соединения с боковой изопреноидной цепью. Прозрачные маслянистые жидкости, растворимые лишь в органических растворителях; устойчивы к нагреванию. Широко распространены в природе, но синтезируются только растениями; животные и человек получают токоферолы с пищей. Наиболее богаты токоферолами зародыши семян злаков и масла, отжатые из них. При нормальном питании авитаминозы и гиповитаминозы Е возникают редко. Изменения в организме подопытных животных при недостаточном поступлении витамина Е приводят к бесплодию, мышечной дистрофии, поражению центральной нервной системы, повышенному гемолизу, гипотиреозу и др.

Недостаток токоферолов вызывает усиление проницаемости или полное разрушение биологических мембран, в том числе оболочек митохондрий и лизосом. Полагают, что одна из функций токоферолов в клетках – их способность предотвращать образование перекисей из ненасыщенных жирных кислот, то есть играть роль природных антиокидантов (патологические симптомы, вызываемые недостатком токоферолов в рационе, в ряде случаев могут быть устранены или предотвращены некоторыми антиоксидантами). Токоферолы используют в медицине при лечении некоторых нервных, кожных, женских, сердечно-сосудистых заболеваний. Токоферолы в качестве естественного антиоксиданта используют для стабилизации витаминов А и D и для предохранения растительных масел от прогоркания.

Триглицериды (нейтральные жиры) – сложные эфиры трёхатомного спирта глицерина и высших жирных кислот.

Триглицериды поступают в организм с пищей (экзогенные) и синтезируются в организме (эндогенные), последние образуются в печени главным образом из углеводов. Триглицериды накапливаются в клетках жировой ткани, откуда после гидролиза до глицерина и жирных кислот освобождаются в систему циркуляции крови. Главная функция триглицеридов – энергетическая: они являются альтернативным глюкозе источником энергии, используемым во время голодания, когда запасы глюкозы истощаются. Триглицериды являются незаменимыми компонентами клеточных мембран. Как и все липиды, триглицериды нерастворимы в воде и должны транспортироваться плазмой крови (вводно-солевой раствор) в связанном с растворимыми белками виде.

Комбинации липидов с белками называются липопротеинами. В крови циркулируют четыре типа липопротеинов: хиломикроны, липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП) и липопротеины высокой плотности (ЛПВП). Триглицериды в основном входят в состав ЛПОНП. Уровень триглицеридов в сыворотке повышен при увеличении пре-беталипопротеидов (при высокоуглеводной пище) или при образовании хиломикронов (после приема жирной пищи). Определение уровня холестерина и триглицеридов используется для оценки риска ишемической болезни сердца (ИБС) и инфаркта миокарда. Достоверно установлено, что при повышенном содержании холестерина и триглицеридов в крови увеличивается риск развития ИБС, при этом, чем выше уровень этих липидов (жиров), тем выше риск заболевания. С помощью определения уровня липидов в крови можно только оценить риск развития ИБС. Эти результаты не могут быть использованы для диагностики или точного прогноза ИБС для конкретного пациента.

Фенилаланин – ароматическая альфа-аминокислота, существует в двух оптически изомерных формах – L и D. По химическому строению соединение можно представить как аминокислоту аланин, в которой один из атомов водорода замещён фенильной группой. L-фенилаланин входит в состав белков множества организмов, а также участвует в ряде важных биохимических процессов. Для человека фенилаланин является незаменимой аминокислотой, потому должен ежедневно поступать в организм в достаточном количестве с белками пищи. Фенилаланин является исходным сырьём синтеза другой ароматической аминокислоты – тирозина, когда уменьшается её поступление в организм с пищей. Из тирозина впоследствии синтезируются такие биологически активные вещества как адреналин, норадреналин, ДОФА.

Непосредственно сам фенилаланин может конвертироваться в один из биогенных аминов – фенилэтиламин. При наследственном заболевании фенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его токсических производных, повреждающих нервную систему. Также фенилаланин является составной частью синтетического сахарозаменителя – аспартама, до недавнего времени активно использовавшегося в пищевой промышленности, чаще в производстве жевательной резинки и газированных напитков. Употребление таких продуктов противопоказано лицам, страдающим фенилкетонурией.

Фенилкетонурия – врожденное, передающееся по наследству нарушение обмена веществ. Его причиной служит недостаточность определенного фермента, а именно фенилаланингидроксилазы, необходимой для нормального метаболизма аминокислот, из которых состоят белки. В отсутствие этого фермента не происходит превращения аминокислоты фенилаланина в другую аминокислоту – тирозин. В результате резко возрастают уровни фенилаланина в крови и фенилкетона – производного фенилаланина – в моче. Симптомы фенилкетонурии проявляются в раннем детстве и включают рвоту, шелушащуюся кожную сыпь, раздражительность и затхлый («мышиный») запах тела, обусловленный аномальным составом мочи и пота. Симптомы со стороны центральной нервной системы могут быть разными, обычно это навязчивые движения, поддергивания, судороги.

Самое тяжелое осложнение заболевания – задержка психического развития, которая в отсутствие лечения практически неизбежна.

Фенилкетонурия наследуется как рецессивный признак, что означает обязательное присутствие дефектного гена – причины данного заболевания – как у отца, так и у матери ребенка. Болезнь развивается лишь в том случае, если ребенок унаследовал оба дефектных гена.

Вероятность рождения больного ребенка в семье, где оба родителя – носители дефектного гена, при каждой беременности составляет примерно 1:4. Среди белого населения США фенилкетонурия встречается с частотой около 1:20000. Большинство больных – голубоглазые блондины; их кожа, глаза, волосы обычно светлее, чем у здоровых родственников. Среди темнокожего населения болезнь наблюдается редко.

Ферменты – белки, являющиеся биологическими катализаторами.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты).

Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах – ими катализируется около 4000 биохимических реакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность. Все живые клетки содержат очень большой набор ферментов, от каталитической активности которых зависит функционирование клеток. Практически каждая из множества разнообразных реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента. Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии – энзимология. Многие ферменты находятся в клетке в свободном состоянии, будучи просто растворены в цитоплазме; другие связаны со сложными высокоорганизованными структурами. Есть и ферменты, в норме находящиеся вне клетки; так, ферменты, катализирующие расщепление крахмала и белков, секретируются поджелудочной железой в кишечник. Секретируют ферменты и многие микроорганизмы. Ферменты широко используются в народном хозяйстве – пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.

Фермент-субстратный комплекс. Между субстратом и ферментом возникает связь, в результате чего образуется ферментсубстратный комплекс ES, в котором компоненты связаны между собой ковалентной, ионной, водородной и другими связями. Субстрат под влиянием присоединенного фермента активируется, становясь доступным для соответствующих реакций катализа ES. Затем осуществляется катализ ES*. После чего освобождаются молекула фермента E и продукты реакции Р. Скорость реакции или скорость образования конечного продукта пропорциональна концентрации фермент-субстратного комплекса. Также скорость реакции пропорциональна числу активных центров фермента, вовлекаемых молекулами субстрата.

Фибриллярные белки – белки, образованные полипептидными цепями, расположенными параллельно друг другу вдоль одной оси и образующие длинные волокна (фибриллы) или слои. Большинство фибриллярных белков нерастворимо (-кератины – на их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев; коллаген – белок сухожилий, хрящей; фиброин – белок шёлка).

Флавопротеиды – ферменты некоторых окислительновосстановительных реакций в организме, представляющие собой сложные белки, простетическая группа которых представлена флавинадениндинуклеотидом или флавинмононуклеотидом.

Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных кислот; в окислительном декарбоксилировании пировиноградной и aкетоглутаровой кислот; окислении янтарной кислоты в цикле трикарбоновых кислот (сукцинатдегидрогеназа). Флавопротеиды передают электроны и протоны никотинамидным коферментам или цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды другого типа переносят электроны и кислород непосредственно на воду с образованием Н2О2 (оксидаза Dаминокислот, моноаминоксидаза, пиридоксинфосфатоксидаза), которая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение реакции определяется детоксикацией окисляемого вещества или важностью образующегося продукта. Фосфатиды (фосфолипиды) - сложные липиды, в которых гидрофобная липидная часть молекулы соединена с гидрофильными остатками фосфорной кислоты. Фосфолипиды являются важной частью клеточных мембран. Они обеспечивают текучие и пластические свойства мембран клеток и клеточных органоидов, в то время как холестерин обеспечивает жёсткость и стабильность мембран. Как фосфолипиды, так и холестерин часто входят в состав липопротеидов клеточных мембран, но имеются в мембранах и в свободном, не холестерин/фосфолипиды в основном и определяет текучесть либо жёсткость клеточной мембраны. Будучи более гидрофильными, чем холестерин, благодаря наличию в молекуле остатков фосфорной кислоты, фосфолипиды являются своеобразными «растворителями» для холестерина и других высоко гидрофобных соединений. Соотношение холестерин/фосфолипиды в составе липопротеидов плазмы крови наряду с молекулярным весом липопротеидов (ЛПВП, ЛПНП или ЛПОНП) предопределяет степень растворимости холестерина и его атерогенные свойства. Соотношение холестерин/фосфолипиды в составе желчи предопределяет степень литогенности желчи, степень склонности к выпадению холестериновых желчных камней.

Хитин (франц. chitine, от греч. chiton - одежда, кожа, оболочка) – природное соединение из группы полисахаридов; основной компонент наружного скелета (кутикулы) членистоногих и ряда других беспозвоночных, входит также в состав клеточной стенки грибов и бактерий. Выполняет защитную и опорную функции, обеспечивая жёсткость клеток. Термин «хитин» предложен французским учёным А. Одье, исследовавшим (1823) твёрдый наружный покров насекомых.

Хитин состоит из остатков N-ацетилглюкозамина, связанных между собой -(1 4)-гликозидными связями. Молекулярная масса может достигать 260000. Не растворяется в воде, разбавленных кислотах, щелочах, спирте и др. органических растворителях, растворяется в концентрированных растворах солей (тиоцианат лития, кальция), разрушается в концентрированных растворах минеральных кислот (при нагревании). В природных источниках хитин всегда ассоциирован с белками. По строению, физико-химическим свойствам и биологической роли хитин аналогичен целлюлозе растений.

Холестерин, холестерол – природный жирный (липофильный) спирт, содержащийся в клеточных мембранах всех животных организмов. Нерастворим в воде, растворим в жирах и органических растворителях. Около 80% холестерола вырабатывается самим организмом (печенью, кишечником, почками, надпочечниками, половыми органами), остальные 20 % поступают с пищей. В организме находится 80% свободного и 20% связанного холестерола. Холестерол обеспечивает стабильность клеточных мембран в широком интервале температур. Он необходим для выработки витамина D, выработки надпочечниками различных стероидных гормонов, включая кортизол, кортизон, альдостерон, женских половых гормонов эстрогенов и прогестерона, мужского полового гормона тестостерона, а по последним данным – играет важную роль в деятельности синапсов головного мозга и иммунной системы. Холестерол в крови находится в виде хорошо растворимых комплексных соединений с особыми белками-транспортерами, так называемыми аполипопротеинами. Такие комплексные соединения называются липопротеинами. Существует несколько видов аполипротеинов, различающихся молекулярной массой, степенью сродства к холестеролу и степенью растворимости комплексного соединения с холестеролом (склонностью к выпадению атеросклеротических бляшек. Исследования установили зависимость между содержанием различных групп липопротеинов и здоровьем человека. Большое количество ЛПНП сильно коррелирует с атеросклеротическими нарушениями в организме. По этой причине такие липопротеины часто называют «плохими». Низкомолекулярные липопротеиды малорастворимы и склонны к выделению в осадок кристаллов холестерола и к формированию атеросклеротических бляшек в сосудах, тем самым повышая риск инфаркта или ишемического инсульта, а также других сердечно-сосудистых осложнений. С другой стороны, большое содержание ЛПВП в крови характерно для здорового организма, поэтому часто эти липопротеины называют «хорошими». Высокомолекулярные липопротеиды хорошо растворимы и не склонны к выделению холестерола в осадок, и тем самым защищают сосуды от атеросклеротических изменений (то есть не являются атерогенными). Уровень холестерола в крови измеряется либо в ммоль/л (миллимоль на литр, российские единицы) либо в мг/дл (миллиграмм на децилитр, американские единицы). Идеально, когда уровень «плохих» низкомолекулярных липопротеидов ниже 100 мг/дл (для лиц с высоким риском сердечно-сосудистых заболеваний – ниже 70 мг/дл). Такой уровень, однако, у взрослых достигается редко. Если уровень низкомолекулярных липопротеидов ниже 160 мг/дл, рекомендуется использовать диету для снижения его ниже 130 мг/дл.

Если этот уровень выше 190 мг/дл или упорно держится выше мг/дл, рекомендуется взвесить возможность лекарственной терапии.

Для лиц с высоким риском сердечно-сосудистых заболеваний эти цифры могут снижаться. Процент «хороших» высокомолекулярных липопротеидов в общем уровне холестерол-связывающих липопротеидов чем выше, тем лучше. Хорошим показателем считается, если он гораздо выше 1/5 от общего уровня холестерол-связывающих липопротеидов. К факторам, повышающим уровень «плохого»

холестерола, относятся курение, избыточный вес или ожирение, переедание, гиподинамия или недостаточная физическая активность, неправильное питание с высоким содержанием холестерола и насыщенных животных жиров в пище (в частности, жирное мясо, сало), высоким содержанием в пище углеводов (особенно легкоусвояемых, типа сладостей и кондитерских изделий), недостаточным содержанием клетчатки и пектинов, липотропных факторов, полиненасыщенных жирных кислот, микроэлементов и витаминов, злоупотребление алкогольными напитками, а также некоторые эндокринные нарушения – сахарный диабет, гиперсекреция инсулина, гиперсекреция гормонов коры надпочечников, недостаточность гормонов щитовидной железы, половых гормонов. Повышенный уровень «плохого» холестерола также может наблюдаться при некоторых заболеваниях печени и почек, сопровождающихся нарушением биосинтеза «правильных»

липопротеидов в этих органах. Он может также быть наследственным, генетически обусловленным при некоторых формах так называемых «семейных дислипопротеинемий». В этих случаях больным, как правило, нужна специальная лекарственная терапия. К факторам, снижающим уровень «плохого» холестерола, относятся физкультура, спорт и вообще регулярная физическая активность, отказ от курения и употребления избыточных количеств алкоголя, еда, содержащая мало насыщенных животных жиров и легкоусвояемых углеводов и богатая клетчаткой, полиненасыщенными жирными кислотами, липотропными факторами (метионином, холином, лецитином), витаминами и микроэлементами. Холестерол также является основным компонентом большинства камней в желчном пузыре. Нарушения липидного обмена считаются одним из наиболее важных факторов развития атеросклероза. Связь повышенного уровня холестерола и атеросклероза неоднозначна: с одной стороны увеличение содержания холестерола в плазме крови считается бесспорным фактором риска атеросклероза, с другой стороны атеросклероз часто развивается у людей с нормальным уровнем холестерола. В действительности высокий уровень холестерола является лишь одним из многочисленных факторов риска атеросклероза (ожирение, курение, диабет, гипертония). Наличие этих факторов у людей с нормальным уровнем холестерола потенцирует негативное влияние свободного холестерола на стенки сосудов и тем самым приводит к образованию атеросклероза при более низких концентрациях холестерола в крови.

Холофермент (греч. holos весь, полностью + фермент) – фермент, состоящий из неактивной белковой части – апофермента и активирующей ее небелковой группы – кофермент. Апофермент и кофермент в отдельности обладают малой каталитической активностью.

При их соединении в молекулу холофермента способность ускорять реакцию резко возрастает.

Хромофоры (греч. chromos – цвет и foreo – несу) – вещества эндогенного и экзогенного происхождения, способные поглощать энергию солнечного излучения (фотоны), называются хромофорами.

Каждый хромофор поглощает энергию лишь определенного диапазона;

этот диапазон называют спектром поглощения. После взаимодействия фотона с хромофором молекула хромофора переходит в возбужденное состояние и передает энергию молекулам кислорода или других веществ. Поглощенная энергия рассеивается путем теплообразования, флюоресценции и фосфоресценции. Эндогенные хромофоры кожи бывают двух типов:

- вещества, которые постоянно присутствуют в коже, в том числе нуклеиновые кислоты, белки, липиды, провитамин D3;

- вещества, которые образуются в других органах и попадают в кожу гематогенным путем, например порфирины.

Церулоплазмин – белок с молекулярной массой около дальтон, содержит 8 ионов Сu+ и 8 ионов Сu2+. Главный медьсодержащий белок плазмы относится к альфа-2-глобулинам; на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме и свыше 95% меди сыворотки. Церулоплазмин обладает выраженной оксидазной активностью; в плазме он также ограничивает освобождение запасов железа, активирует окисление аскорбиновой кислоты, норадреналина, серотонина и сульфгидрильных соединений, а также инактивирует активные формы кислорода, предотвращая перекисное окисление липидов. Недостаточность церулоплазмина вследствие нарушения его синтеза в печени вызывает болезнь Вильсона-Коновалова (гепатоцеребральная дегенерация). При недостаточности церулоплазмина ионы меди выходят во внесосудистое пространство (содержание меди в крови также снижается). Они проходят через базальные мембраны почек в гломерулярный фильтрат и выводятся с мочой или накапливаются в соединительной ткани (например, в роговице). Для проявления признаков заболевания особое значение имеет степень накопления меди в ЦНС. Недостаточность ионов меди в крови (вследствие дефицита церулоплазмина) приводит к повышению их резорбции в кишечнике, что еще больше способствует ее накоплению в организме с последующим воздействием на ряд жизненно важных процессов. Низкие уровни церулоплазмина в сыворотке крови отмечаются также при нефротическом синдроме, заболеваниях желудочно-кишечного тракта, тяжелых заболеваниях печени вследствие его потерь и нарушения синтеза. Церулоплазмин является белком острой фазы (период полураспада 6 сут.), поэтому возрастание его уровня наблюдается у больных с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, циррозом печени, гепатитами, инфарктом миокарда, системными заболеваниями, лимфогранулематозом, у больных шизофренией.