Главная >> Методички

Pages: |

| 2 | 3 |

«ПОСОБИЕ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЛЕЧЕБНОГО, МЕДИКО-ПРОФИЛАКТИЧЕСКОГО, ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТОВ КУРСК – 2003 УДК 57:54(072) Печатается по решению ББК 28,072я7 редакционно-издательского ...»

-- [ Страница 1 ] --

КУРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

КАФЕДРА БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

ПОСОБИЕ

ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЛЕЧЕБНОГО, МЕДИКО-ПРОФИЛАКТИЧЕСКОГО,

ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТОВ

КУРСК – 2003

УДК 57:54(072) Печатается по решению ББК 28,072я7 редакционно-издательского совета КГМУ Задания на самоподготовку по биологической химии для студентов лечебного, медико-профилактического, педиатрического факультетов / Под ред.

проф. А.И. Конопли и проф. Л.Г. Прокопенко. - Курск: КГМУ, 2003. - 132 с.

Рецензенты:

д.б.н., профессор, зав. кафедрой биоорганической химии Г.А. Чалый к.м.н., доцент кафедры нормальной физиологии А.П. Должиков Учебное пособие содержит 7 разделов, разработано на кафедре биологической химии в соответствии с действующей учебной программой. Пособие содержит детально разработанный план изучения учебного материала по темам.

В пособии дана ориентировочная основа действия студентов во время самоподготовки и ориентировочная основа действия на практическом занятии. В него включены вопросы и задачи для самоконтроля, которые помогут применять знания в ситуациях, приближенных к клиническим. Работа с пособием позволит студентам более углубленно изучить материал, развивать логическое мышление, систематизировать теоретические знания с соответствующим преломлением их для целей практической медицины.

ББК 28,072я ISBN 5-7487-0721- © Коллектив авторов, КГМУ,

Введение Химия белков. Ферменты. Л.С. Авдеева, А.И. Конопля, Раздел I Ю.О. Яхонтов………………………………….……………… Тема 1.1 Стуруктура и свойства аминокислот. Аминокислотный состав белков………………………………………………….. Тема 1.2 Структура, свойства и функции белков……………………… Тема 1.3 Структура и свойства ферментов…………………………….. Тема 1.4 Кинетика ферментативных реакций…………………………. Тема 1.5 Ингибиторы и активаторы ферментов. Регуляция активности ферментов……………………………………………………… Вопросы к итоговому занятию. Химия белков. Ферменты……………. Биоэнергетика. А.И. Конопля, Л.С. Авдеева………….....… Раздел II Тема 2.1 Биологическое окисление…………………………………….. Обмен углеводов. Г.Н. Рыжикова………………………….

Раздел III Тема 3.1 Гликолиз. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы…… Тема 3.2 Цикл трикарбоновых кислот………………………………….. Тема 3.3 Глюконеогенез. Гликогенолиз. Гликогенез…………………. Тема 3.4 Регуляция и патология углеводного обмена………………… Вопросы к итоговому занятию. Биологическое окисление. Обмен углеводов……………………………………………………………………..

Обмен липидов. Г.Н. Рыжикова, М.Ю. Смахтин………...

Раздел IV Тема 4.1 Обмен триацилглицеринов…………………………………… Тема 4.2 Обмен холестерина, фосфолипидов, кетоновых тел.

Простагландины………………………………………………. Тема 4.3 Регуляция и патология липидного обмена…………………... Тема 4.4 Взаимосвязь обмена углеводов и липидов………………….. Вопросы к итоговому занятию. Обмен липидов………………………... Обмен азотсодержащих соединений. Н.А. Быстрова, Раздел V Л.П. Чалая, Г.Н. Рыжикова…………………………………. Тема 5.1 Азотсодержащие соединения пищи. Общие пути обмена аминокислот…………………………………………………… Тема 5.2 Пути обезвреживания аммиака………………………………. Тема 5.3 Обмен глицина, серина, цистеина, метионина, триптофана, Тема 5.4 Обмен фениланина, тирозина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, валина, лейцина и изолейцина………………….. Тема 5.5 Структура и биосинтез нуклеиновых кислот………………... Тема 5.6 Матричный биосинтез белков………………………………... Вопросы к итоговому занятию. Обмен азотсодержащих соединений… Биохимия витаминов и гормонов. Л.П. Чалая, Раздел VI Тема 6.1 Обмен и функции витаминов. Причины нарушения обмена витаминов. Принципы диагностики нарушений обмена и Тема 6.2 Обмен и функции витаминов В5, В6, В7, В9, В12, С………….. Тема 6.3 Химическая природа, биосинтез, секреция и катаболизм Тема 6.5 Гормональная регуляция обмена белков, углеводов и Тема 6.6 Гормональная регуляция обмена воды и электролитов…….. Вопросы к итоговому занятию. Обмен витаминов и гормонов……….. Раздел VII Биохимия крови и печени. Н.А. Быстрова, Л.П. Чалая, Тема 7.2 Структура, свойства и функции иммуноглобулинов……….. Тема 7.3 Структура гемоглобинов. Нарушение синтеза гема.

Тема 7.4 Кислотно-основное равновесие………………………………. Тема 7.5 Небелковые соединения плазмы крови……………………… Вопросы к итоговому занятию. Биохимия крови и печени……………. Перечень типовых экзаменационных вопросов………………………...

ВВЕДЕНИЕ

Современная медицина развивается на базе достижений медикобиологических отраслей науки. Важная роль в этом процессе принадлежит биологической химии, являющейся теоретической основой для выявления закономерности функционирования многих физиологических систем в норме и патологии.

Целью изучения биологической химии в медицинских вузах является формирование у будущего врача четких представлений о взаимосвязи между структурой, свойствами, обменом и функциями различных соединений в живой клетке и целостном организме; механизмах регуляции и нарушения обмена и функций различных соединений; принципах биохимической диагностики и коррекции нарушений обменных процессов.

ПРИСТУПАЯ К ИЗУЧЕНИЮ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ,

ВНИМАТЕЛЬНО ОЗНАКОМЬТЕСЬ СО СТРУКТУРОЙ НАСТОЯЩИХ

МЕТОДИЧЕСКИХ РЕКОМЕНДАЦИЙ.

Задание на самоподготовку по каждой теме состоит из: мотивационной установки, формулировки цели и задач изучения темы, необходимых для усвоения данной темы перечня литературы, вопросов и упражнений для самоконтроля.

МОТИВАЦИОННЫЕ УСТАНОВКИ показывают значение данной темы для усвоения последующих тем биологической химии и подготовки квалифицированного врача.

ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ определяют конечный результат, который должен быть достигнут в результате самоподготовки и работы на практическом занятии.

СОДЕРЖАНИЕ УЧЕБНОГО МАТЕРИАЛА ТЕМЫ представляет собой детально разработанный план изучения, который позволит выделить и усвоить наиболее существенный учебный материал.

ОБЯЗАТЕЛЬНЫМИ ПРИ ПОДГОТОВКЕ К КАЖДОЙ ТЕМЕ

ЯВЛЯЮТСЯ УЧЕБНИК ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ И

КОНСПЕКТЫ ЛЕКЦИЙ.

В ПЕРЕЧНЕ ЛИТЕРАТУРЫ указаны основные и дополнительные источники. Учитывая дефицит рабочего времени студента, по каждой теме приводятся 1-2 источника, в которых содержание и уровень изложения материала данной темы наиболее близки к программе для медицинских вузов.

ВОПРОСЫ И УПРАЖНЕНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ помогут научиться применять теоретические знания в конкретных ситуациях, по возможности приближенных к клиническим.

Дополнением к настоящим рекомендациям служат номера лабораторных работ по практикуму Т.Л. Алейникова и Г.В. Рубцова «Руководство к практическим занятиям по биологической химии». – М.: Высшая школа, 1988; описания лабораторных работ, отсутствующих в практикуме.

ОРИЕНТИРОВОЧНАЯ ОСНОВА ДЕЙСТВИЯ СТУДЕНТОВ

ВО ВРЕМЯ САМОПОДГОТОВКИ

ОСНОВНАЯ ЦЕЛЬ САМОПОДГОТОВКИ – получение новых знаний и включение их в свой толковый словарь.

1. Изучение мате- 1. Внимательно ознакомиться с заданиями на самоподгориала темы. товку и с заданием на практическое занятие.

случае необходимости получить более широкие и глубокие знания – по дополнительным источникам. В процессе изучения необходимо:

б) прочитав и обдумав весь учебный материал, повторить вслух наиболее важные его положения;

2. Самоконтроль ус- 1. Внимательно прочитать вопрос или условие задачи и воения учебного уяснить их сущность.

материала. 2. Четко сформулировать окончательный ответ, обозначив процесс решения задачи, написав при этом все необходимые формулы, объяснив происходящие процессы и лекций, еще раз попытаться проанализировать соответствующий материал и попытаться найти правильный 3. Выполнение 1. Ознакомиться с требованиями задания и обдумать спописьменных соб его выполнения.

заданий. 2. Сделать черновой набросок и уточнить детали.

3. Оформить окончательный вариант выполненного задания в специальной тетради.

4. Подготовка к вы- 1. Внимательно ознакомиться с описанием лабораторных полнению лабо- работ и уяснить принцип их выполнения.

раторных работ 2. Переписать в лабораторный журнал принцип и основные на предстоящем этапы выполнения лабораторных работ, а также рекопрактическом за- мендуемые формы протоколов опытов.

ОРИЕНТИРОВОЧНАЯ ОСНОВА ДЕЙСТВИЙ СТУДЕНТОВ

НА ПРАКТИЧЕСКОМ ЗАНЯТИИ

На кафедре проводится три вида практических занятий – лабораторные занятия, семинары и коллоквиумы.

Основная цель лабораторного занятия – научиться использовать знания, полученные во время самоподготовки, для получения новой информации решения конкретных задач. Она достигается в процессе выполнения лабораторных работ, собеседования с преподавателем по наиболее сложным вопросам темы, решения проблемных задач.

1. Выполнение ла- 1. Выполнить лабораторную работу по описанию.

бораторных ра- 2. Сопоставить полученные данные с имеющимися теоребот. тическими сведениями и дать им всестороннее объяснение.

4. Представить результаты лабораторных работ преподавателю.

2. Собеседование с 1. Отвечать на вопросы преподавателя.

преподавателем. 2. Внимательно следить за ответами других студентов.

3. Решение задач. 1. Решить предложенные преподавателем задачи.

2. Сопоставить полученные ответы с имеющимися теоретическими сведениями и дать им объяснение.

4. Записать решение задач, выводы, обобщения и обоснование полученных результатов в специальную тетрадь.

ЦЕЛЬ СЕМИНАРА – помочь студентам усвоить наиболее трудные для понимания разделы курса. Он проводится в виде собеседования или дискуссии, с широким привлечением всей группы при активном участии преподавателя.

КОЛЛОКВИУМ – имеет цель проверить и оценить усвоение студентами определенных разделов курса. Это достигается с помощью методов программированного контроля, собеседования, решения задач. Параллельно с контролем усвоения учебного материала преподаватель вносит необходимые коррективы.

рекомендуемая для изучения курса биологической химии 1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989.

2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990.

4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998.

5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-Мед, 2001.

1. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.

2. Страйер Л. Биохимия. – М.: Мир, 1984.

3. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеринбург:

Уральский рабочий, 1994.

4. Бородин Е.Н. Биохимический диагноз. – Благовещенск: Изд. Благовещенского медицинского университета, 1989.

5. Мима М, Горн, Урсула И. Хейтц, Памела Л. Сверинген. Водноэлектролитный и кислотно-основной баланс. – СПб.: Невский диалект, 1999.

6. Кендыш И.Н. Регуляция углеводного обмена. – М.: Медицина, 1985.

7. Климов А.Н., Никульчева Н.Г. Обмен липидов и липопротеидов и его нарушения. – СПб.: Питер, 1999.

8. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1998.

9. Лакин К.М., Крылов Ю.Ф. Биотрансформация лекарственных веществ. – М.:

Медицина, 1981.

10. Розен В.Б. Основы эндокринологии. – М.: Изд. Московского университета, 11. Сергеев П.В., Галенко-Ярошевский П.А., Шимановский Н.Л. Очерки биохимической фармакологии. – М.: Фарммединфо, 1996.

12. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.

13. Феменг Ф., Бакстер Дж., Бродус А.Е., Фромен Л.А. Эндокринология и метаболизм. – М.: Медицина, 1985.

14. Хорст А. Молекулярные основы патогенеза болезней. – М.: Медицина, 1. Конопля А.И., Прокопенко Л.Г. Задания для самостоятельной работы по биологической химии: Учебно-методическое пособие. – Курск: КГМУ, 2000.

2. Конопля А.И., Прокопенко Л.Г. Задания для самоконтроля по биологической химии: Учебно-методическое пособие. – Курск: КГМУ, 1991.

3. Конопля А.И., Прокопенко Л.Г. Задачи по биологической химии: Учебнометодическое пособие. – Курск: КГМУ, 1992.

4. Конопля А.И., Ласкова И.Л. Знаете ли Вы биохимию? Учебно-методическое пособие. – Курск: КГМУ, 1993.

5. Прокопенко Л.Г., Конопля А.И., Ласкова И.Л. Биохимические основы питания здорового человека: Учебно-методическое пособие. – Курск: КГМУ, 1997.

6. Прокопенко Л.Г., Конопля А.И., Чалый Г.А., Авдеева Л.С., Суняйкин К.И., Лунькова Г.В. Структура и свойства аминокислот и белков. Тестовые задания для самоконтроля. – Курск: КГМУ, 1997.

7. Прокопенко Л.Г., Байбурин Ф.Я., Конопля А.И. Питание, гиперлипидемия и иммунитет. – Курск: КГМУ, 1997.

8. Прокопенко Л.Г., Конопля А.И., Авдеева Л.С., Рыжикова Г.Н., Смахтин М.Ю., Суняйкин К.И., Яхонтов Я.О. Ферменты. Биологическое окисление. Обмен углеводов. Тестовые задания для самоконтроля. – Курск: КГМУ, 1997.

9. Прокопенко Л.Г., Конопля А.И., Авдеева Л.С., Кедровская Н.Н., Быстрова Н.А., Рыжикова Г.Н., Чалая Л.П., Смахтин М.Ю., Суняйкин К.И. Липиды.

Витамины. Гормоны. Обмен азотсодержащих соединений. Белки плазмы крови. Тестовые задания для самоконтроля. – Курск: КГМУ, 1997.

10. Ласкова И.Л., Конопля А.И., Прокопенко Л.Г. Окислительный стресс:

Учебно-методическое пособие для студентов высших учебных заведений. – Курск: КГМУ, 1998.

11. Байбурин Ф.Я., Ласкова И.Л., Прокопенко Л.Г. Энергетический гомеостаз:

Учебно-методическое пособие для студентов медицинских университетов. – Курск: КГМУ, 1998.

12. Прокопенко Л.Г., Быстрова Н.А., Конопля А.И. Учебно-методическое пособие по биологической химии. Задания для самоконтроля: Учебнометодическое пособие для студентов медицинских университетов. – Курск:

КГМУ, 1999.

Раздел I. ХИМИЯ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ.

Белки играют важную роль в построении живой ткани и в осуществлении процессов жизнедеятельности. Особенности структуры и наличие ряда уникальных свойств обеспечивают функционирование белков как одного из основных материальных носителей жизни. Представление о структуре, физикохимических свойствах и биологических функциях белков являются теоретической основой изучения всех последующих разделов биологической химии.

Ферменты – это биологические катализаторы, характеризующиеся высокой активностью и специфичностью. Благодаря этим свойствам ферментативный катализ выступает в качестве механизма биологической регуляции химических процессов в живой клетке. Закономерности биохимических процессов можно понять только на базе четких представлений о структуре и свойствах катализирующих их ферментов.

В клинико-лабораторной практике широко используется определение активности ферментов в крови, моче и клетках для диагностики и прогнозирования течения многих заболеваний, а также для контроля за эффективностью применяемых методов лечения.

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ: уметь использовать знания о структуре и функциональном многообразии белков, об изменении белкового состава органов и тканей в норме и при болезнях для объяснения нормальных функций организма и их нарушений при патологии. Применять знания о свойствах ферментов и ферментативном составе органов и тканей при последующем изучении метаболизма и функций органов и для решения вопросов диагностики.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:

– усвоить понятие о первичной структуре полипептидной цепи;

– конформации полипептидной цепи;

– вторичной структуре фрагмента полипептидной цепи;

– третичной структуре полипептидной цепи;

– четвертичной структуре молекулы белка;

– химические и энергетические особенности связей и взаимодействий, стабилизирующих различные уровни организации молекулы;

– принцип классификации белков;

– современные представления о функции белков в организме;

– современные представления о химической природе и структуре ферментов;

– взаимосвязь между структурой и свойствами ферментов;

– современные представления о регуляции активности ферментов;

– принципы кооперативного действия ферментов в живой клетке;

– клинические аспекты ферментологии.

Тема 1.1. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ.

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.

Что является основной структурной единицей белков?

Сколько аминокислот участвует в построении белков всех видов живых существ – от бактерии до человека?

Напишите общую формулу -аминокислоты.

Наличие какого атома углерода в молекуле -аминокислоты обусловливает ее оптическую активность?

Напишите формулы D- и L-стереоизомеров аминокислоты (на примере любой аминокислоты), указав принципы, лежащие в основе отношения их Какая форма стереоизомеров -аминокислот участвует в построении белковых молекул, свойственных организму?

Что в структуре -аминокислот обусловливает их химическую индивидуальность?

По каким свойствам отличаются радикалы аминокислот?

Как классифицируются аминокислоты по строению бокового радикала?

Напишите формулы алифатических незамещенных аминокислот (моноаминомонокарбоновых).

Напишите формулы алифатических замещенных гидроксиаминокислот.

11.

Напишите формулы алифатических замещенных тиоаминокислот.

12.

Напишите формулы алифатических замещенных карбоксиаминокислот 13.

(моноаминодикарбоновых кислот).

Напишите формулы алифатических замещенных диаминокислот (диаминомонокарбоновых кислот).

Напишите формулы ароматических аминокислот.

15.

Напишите формулы гетероциклических аминокислот.

16.

Напишите формулу циклической иминокислоты.

17.

На какие три группы делятся аминокислоты по полярности их радикала?

18.

Напишите формулы аминокислот с неполярным радикалом.

19.

Напишите формулы -аминокислот с полярными, но незаряженными радикалами.

Напишите формулы -аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.

Напишите формулы -аминокислот с положительно заряженными радикалами.

На какие две группы делятся аминокислоты по их физиологическому (биологическому) значению?

Напишите формулы незаменимых аминокислот.

24.

Какие вещества называются амфолитами?

25.

В виде каких частиц находятся -аминокислоты в водных растворах при 26.

нейтральном значении рН?

Как влияет на заряд растворенных аминокислот изменение рН среды?

27.

Какой заряд имеют аминокислоты в кислой среде?

28.

Какой заряд имеют аминокислоты в основной среде?

29.

Напишите формулу аминокислоты в виде иона в нейтральной, кислой и 30.

основной средах на примере аминокислоты, относящейся к группам:

1. полярных, но незаряженных;

2. заряженных отрицательно;

3. заряженных положительно;

4. незаряженных.

Дайте определение понятию «изоэлектрическая точка».

31.

При помощи какой связи могут ковалентно связываться между собой 32.

-аминокислоты? Какова энергия этой связи?

Напишите реакцию взаимодействия: а) цистеина и треонина; б) серина и 33.

триптофана.

Напишите формулы трипептидов: а) пролил-глицил-аланин; б) лизилфенилаланил-серин.

Какие структуры называют полипептидами?

35.

Напишите возможные дипептиды, образованные аминокислотами Лиз и 36.

Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают кислые 37.

Напишите формулу трипептида, у которого преобладают основные свойства.

Напишите формулу трипептида, у которого преобладают неполярные 39.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Выберите характеристики аминокислот, входящих в состав белков:

а) -аминокислоты;

б) в состав белков входят все 20 из известных протеиногенных аминокислот;

в) различаются боковыми радикалами;

г) в составе радикала всегда имеется гидрофильная функциональная д) среди аминокислот имеется иминокислота.

Укажите аминокислоты, которым принадлежат следующие радикалы:

1. –СН2–СН2–СОNН2;

3. –(СН2)2–S–СН3;

4. –(СН2)3–СН2NН2.

Классифицируйте кислоты по полярности радикалов:

Напишите реакцию взаимодействия двух молекул цистеина, приводящую к образованию ковалентной дисульфидной связи за счет окисления обеих тиоловых групп. Как называется образовавшаяся аминокислота?

Какие нестандартные аминокислоты, встречающиеся в белках, могут образовываться путем модификации (гидроксилирования) аминокислот основного набора после их включения в полипептидную цепь?

Почему аспарагиновую и глутаминовую кислоты корректней называть аспартат и глутамат?

Какие Вы знаете незаряженные производные аспарагиновой и глутаминовой кислот? Напишите их формулы.

Смесь аминокислот – глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина, аргинина, гистидина – анализировали с помощью метода электрофореза на бумаге в буфере с рН = 6,0. Какие из этих аминокислот будут двигаться к аноду, катоду, останутся на старте?

Напишите формулы аспарагиновой кислоты, серина, аргинина в нейтральной, кислой и основной средах. При разделении этих аминокислот методом электрофореза на бумаге в буфере с рН=7,0 покажите их движение (к аноду, катоду, останутся на старте).

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 9-20.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 29-32, 49-50.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 6-8.

Тема 1.2. СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

Дайте определение первичной структуры белка.

Какая основная связь стабилизирует первичную структуру? Дайте характеристику этой связи.

Назовите закономерности, характерные для первичной структуры полипептидной цепи.

Дайте определение консервативных замен. Приведите пример.

Дайте определение радикальным заменам. Приведите примеры.

Дайте определение конформации полипептидной цепи.

Дайте определение вторичной структуры. Какие формы вторичной структуры встречаются в природных белках.

Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, которую Полинг и Кори назвали -спиралью.

За счет каких связей стабилизируются конформации -спирали?

Механизм образования, энергетическая характеристика -спирали.

10.

В каких участках полипептидной цепи происходит наиболее часто гидролиз?

Аминокислотные радикалы каких -аминокислот препятствуют образованию -спирали?

Аминокислотные радикалы каких -аминокислот способствуют образованию -спирали?

Для какой формы вторичной структуры полипептидной цепи характерны 14.

межцепочечные водородные связи?

Какая специализированная структура обеспечивает высокую упругость 15.

коллагена – основного компонента кожи, костей, сухожилий?

Объясните на примере фибриллярных белков приспособление вторичных 16.

конформаций к выполнению белками специфических биологических Дайте определение понятия «третичная структура» полипептидной цепи.

17.

Какие связи обеспечивают стабильность третичной структуры полипептидной цепи? Механизм образования и энергетическая характеристика.

Между какими группами может возникнуть гидрофобное взаимодействие?

19.

Какова энергия такого взаимодействия?

Между аминокислотными остатками каких -аминокислот возникает дисульфидная связь?

Как располагаются полярные радикалы аминокислотных остатков при 21.

формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?

Как располагаются неполярные радикалы аминокислотных остатков при 22.

формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?

Каковы основные факторы, определяющие трехмерную структуру белка?

23.

Опишите общий принцип структурной организации полипептидной цепи 24.

на примере миоглобина (компактность, ориентировка полярных и неполярных радикалов, положение пролина, положение дисульфидных мостиков).

Будет ли одинакова третичная структура у миоглобина, лизоцима, рибонуклеазы?

Какие белки называют гомологичными?

26.

Чем обусловлено сходство третичной структуры у гомологичных белков?

27.

Каков характер взаимосвязи между уровнями организации белковой молекулы и ее биологической активностью?

Какой уровень организации белковой молекулы характеризуется расположением в пространстве и способом объединения отдельных цепей?

Какие связи стабилизируют четвертичную структуру белка?

30.

Что такое протомеры белковой молекулы?

31.

Дайте определение субъединицы белковой молекулы.

32.

Назовите субъединицы и протомеры в молекуле гемоглобина.

33.

Каковы структурные и функциональные отличия эмбрионального и фетального гемоглобина?

Какие свойства белка лежат в основе методов гель-фильтрации и ультрацентрифугирования?

Какие физико-химические свойства белков обусловливают их растворимость?

Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных 37.

Какие физико-химические свойства белков лежат в основе методов ионообменной хроматографии и электрофореза?

Приведите примеры белков основного и кислого характера?

39.

Какой заряд имеет кислый белок в слабокислой среде, кислой, нейтральной?

От чего зависит заряд белка в водном растворе?

41.

Какой заряд имеет основной белок в слабокислой среде, щелочной, нейтральной?

В какой среде будет находиться изоэлектрическая точка альбуминов и гистонов?

Какие различия в анионной подвижности будут обнаружены при электрофорезе между нормальным гемоглобином и аномальными гемоглобинами Назовите факторы обратимой денатурации, применяемые в медицине.

45.

Назовите факторы необратимой денатурации, применяемые в медицине.

46.

Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии 47.

факторов обратимой денатурации?

Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии 48.

факторов необратимой денатурации?

Приведите виды связей, закрепляющих II-IV структуры белковой молекулы при воздействии факторов денатурации.

Перечислите основные функции белков в организме.

50.

Какие признаки лежат в основе классификации белков?

51.

52. Приведите примеры простых белков.

53. Перечислите небелковые группы, входящие в состав сложных белков.

54. Перечислите основные группы белков, деление которых основано на выполняемой функции.

55. Приведите примеры защитных белков.

56. Приведите примеры белков-переносчиков.

57. Приведите примеры белков-регуляторов.

58. Что понимают под денатурацией белка?

59. Назовите виды денатурации белков.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Напишите формулу гексапептида Лиз-Вал-Глу-Фен-Ала-Асп.

Выделите в пептиде повторяющиеся группы, образующие пептидный остов, и вариабельные группы, представленные радикалами аминокислот.

Подчеркните пептидные связи.

Напишите другой пептид, состоящий из тех же аминокислот.

Выберите из представленных пар аминокислот консервативные и радикальные замены:

Пользуясь приводимой ниже последовательностью аминокислотных остатков в окситоцине (1), вазопрессине быка (2) и вазопрессине свиньи (3):

а) проиллюстрируйте принцип взаимозаменяемости аминокислот;

б) выделите аминокислоту, обусловливающую видовую специфичность вазопрессина.

Какая форма полипептидной цепи термодинамически более выгодна в водном растворе – полностью развернутая цепь или клубок? Обоснуйте свой Систематизируйте представленный в учебниках материал с помощью таблицы:

Проведите сравнительную характеристику структуры и свойств миоглобина и гемоглобина с помощью таблицы:

Характеристика небелковой части Высший уровень организации нативной молекулы Количество субъединиц, типы протомеров Количество гемов в молекуле Валентность железа в функционально активной Биологическая функция График зависимости насыщения кислородом от его парциального давления Р Степень насыщения кислородом в капиллярах покоящейся мышцы (Р = 40 мм.рт.с.т) Степень насыщения кислородом в капиллярах работающей мышцы (Р = 10 мм.рт.с.т) Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 19-32, 44-68.

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторные работы №№ 5, 6, 7, 10.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 7-29.

Тема 1.3. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.

Как называются специализированные белки, обладающие каталитической активностью?

Какова биологическая роль ферментов?

Приведите доказательства белковой природы ферментов.

Назовите общие признаки, присущие биологическим и неорганическим катализаторам.

Назовите признаки фермента, принципиально отличающие его от небиологических катализаторов.

Составьте энергетическую диаграмму химической реакции без катализатора и в его присутствии, показав средний энергетический уровень молекул, вступивших в реакцию и образующихся в результате реакции, и значение энергии активации неферментных реакций А + В = С и ферментной реакции. Сделайте вывод о том, каким образом ферменты повышают скорость химической реакции.

Какие Вы знаете виды специфичности ферментов?

Приведите пример ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью действия.

Приведите пример ферментов, обладающих относительной субстратной специфичностью действия.

Приведите пример ферментов, обладающих стереоспецифической субстратной специфичностью.

На какие группы по строению делятся ферменты?

11.

Приведите примеры простых ферментов.

12.

Приведите примеры сложных ферментов.

13.

Из каких двух частей состоит молекула сложного фермента?

14.

Как называется природный комплекс белкового и небелкового компонента 15.

Как называется белковая часть холофермента?

16.

Перечислите основные функции апофермента в катализе.

17.

Как называется небелковая часть холофермента, прочно связанная с апоферментом?

Как называется небелковая часть холофермента, непрочно связанная с 19.

апоферментом?

Из приведенных соединений назовите кофакторы ферментов: аминокислоты, витамины, гормоны, ионы металлов, полисахариды.

На какие группы делятся кофакторы?

21.

Приведите примеры металлозависимых ферментов.

22.

Какова роль иона металла в каталитической активности фермента?

23.

Назовите коферменты, являющиеся активными формами витаминов.

24.

Перечислите функции коферментов.

25.

Как называются ферменты, которые существуют не менее чем в двух молекулярных формах, встречающиеся в одной и той же ткани?

Сколько изоформ образует лактатдегидрогеназа?

27.

Как построена каждая из изоформ лактатдегидрогеназы?

28.

Каким методом можно разделить изоформы лактатдегидрогеназы?

29.

Как различаются изоформы по своей каталитической активности?

30.

Какими факторами определяется распространение изоформ фермента в 31.

различных тканях и органах?

Каковы структурные особенности строения фермента?

32.

На уровне какой структуры белка образуется активный центр фермента?

33.

Какие основные закономерности можно отметить в строении активного 34.

Какие радикалы наиболее часто входят в активный центр?

35.

36. Какие функциональные группы наиболее часто входят в состав активных центров ферментов?

37. Назовите активные центры молекулы фермента.

38. Какую функцию выполняет субстратный центр?

39. Приведите примеры видов связей, образующихся между химическими группами субстрата и субстратного центра.

40. Чем объясняется высокая специфичность действия субстратного центра?

41. Какую функцию выполняет каталитический центр?

42. Какую функцию выполняет аллостерический центр фермента?

43. Назовите основные этапы ферментативной реакции.

44. Запишите в общем виде ферментативную реакцию в соответствии с выделенными этапами.

45. Чем отличается неактивированный и активированный комплексы фермента и субстрата?

46. Какая из этих стадий лимитирует скорость ферментативной реакции?

47. Назовите гипотезы, объясняющие механизм действия фермента.

48. В чем сущность гипотезы «предшествующего соответствия»?

49. В чем сущность гипотеза «индуцированного соответствия»?

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Фумараза катализирует превращение фумарата в малат. Эфиры фумарата и малата не являются субстратами фумаразы. Каков характер взаимодействия между активным центром фумаразы и субстрата?

На каком свойстве субстрата и активного центра фермента основано их взаимодействие? Сопоставьте Ваш вывод о характере взаимодействия субстрата и активного центра фермента со свойством обратимости процесса образования фермент-субстратного комплекса.

Важной особенностью ферментативного катализа в живой клетке является его кооперативность. Чем вызвана необходимость кооперативного действия ферментов в клетке и чем обусловлена его возможность?

Обсудите вопрос об изменении активности и специфичности фермента и кинетики ферментативной реакции после диссоциации аллостерического фермента на субъединицы.

С возрастом в тканях животных и человека увеличивается содержание ЛДГ1-Н4 и снижается содержание М4-ЛДГ5. Какие последствия для организма имеет изменение изоферментного спектра ЛДГ?

Для какого класса ферментов коферментом является тиаминпирофосфат:

Тетрагидрофолиевая кислота принимает участие в активации и переносе различных групп. Укажите, каких именно:

Какие коферменты содержат витамин В2:

Для какого класса ферментов коферментом является КоА:

Какие коферменты содержат витамин В12:

10.

Какие коферменты содержат витамин В6:

11.

Биотин принимает участие в активации и переносе определенной группы.

12.

Укажите, какой именно:

Какие коферменты содержат витамин В1:

13.

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 53-70, 81-83, 89-90.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 114-134.

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М., ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 32-36, 46.

Лабораторная работа:

Доказательство белковой природы ферментов Принцип метода. Раствор фермента слюны амилазы, химическая природа которого изучается, обрабатывается раствором протеолитического фермента пепсина. В дальнейшем активность изучаемого фермента испытывается по способности расщеплять субстрат (крахмал). Оптимум рН пепсина – 1,5-2,5, амилазы – 6,8-7,2.

Ход определения. В первую пробирку наливают 1 мл раствора пепсина в HCl, во вторую – 1 мл 0,2н раствора соляной кислоты (контрольная проба). В обе пробирки добавляют по 1 мл раствора слюны, тщательно смешивают и помещают на 40 минут в термостат при температуре 37°С. По истечении указанного времени в каждую пробирку добавляют по 1 мл 0,1% раствора крахмала, предварительно нейтрализовав содержимое обеих пробирок добавлением нескольких капель раствора едкого натра (нейтрализация контролируется индикаторной бумагой). Затем обе пробирки помещают в термостат на 20 минут. После извлечения проб из термостата в каждую пробирку добавляют по 1-2 капли раствора йода и наблюдают за появившейся окраской.

На основании результатов опыта необходимо сделать соответствующие выводы о химической (белковой) природе фермента амилазы.

Тема 1.4. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.

Что такое удельная активность ферментов?

Что понимают под числом оборотов фермента?

Каково диагностическое значение определения активности ферментов в биологических жидкостях?

Что принято за единицу активности фермента?

Перечислите факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.

Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры.

Что такое температурный оптимум ферментов?

Чему равен температурный оптимум для большинства ферментов человеческого организма?

Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН Что такое оптимум рН фермента?

10.

Какой оптимум рН у:

11.

Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента.

Напишите математическое выражение зависимости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

Что такое константа Михаэлиса? Какие свойства фермента характеризуются константой Михаэлиса?

Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при очень низких 16.

концентрациях субстрата?

Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при высоких концентрациях субстрата?

Нарисуйте график Лайнуивера-Берка зависимости скорости от концентрации субстрата.

Чему равна величина, отсекаемая на оси ординат при построении графика 19.

Лайнуивера-Берка?

Чему равна величина, отсекаемая на оси абсцисс при построении графика 20.

Лайнуивера-Берка?

Какие принципы положены в основу классификации ферментов?

21.

Перечислите 6 классов ферментов.

22.

Какой тип реакции катализируют оксидоредуктазы?

23.

Перечислите подклассы оксидоредуктаз.

24.

Какой тип реакций катализируют трансферазы?

25.

Перечислите основные подклассы трансфераз.

26.

Какой тип реакций катализируют лиазы?

27.

Перечислите основные подклассы лиаз.

28.

Какой тип реакций катализируют лигазы?

29.

Какой тип реакций катализируют изомеразы?

30.

Какой тип реакций катализируют гидролазы?

31.

Назовите коферменты, которые входят в состав дегидрогеназ.

32.

Перечислите основные подклассы гидролаз.

33.

Какую функцию выполняют коферменты дегидрогеназ?

34.

Назовите витамины, активной формой которых является НАД.

35.

Перечислите функциональные группы, которые окисляют (дегидрируют) 36.

НАД-зависимые дегидрогеназы.

Назовите витамин, активной формой которого является ФАД.

37.

38. Перечислите функциональные группы, которые дегидрируют ФАД-зависимые дегидрогеназы.

39. Перечислите, что указывается в названии фермента, согласно правилам комиссии по ферментам Международного биохимического союза.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Оптимальные условия действия лактатдегидрогеназы, катализирующей реакцию превращения пирувата в лактат: температура – 37°С, рН – 7,5. Объясните причины уменьшения активности фермента:

2. во время хранения ферментного препарата при рН – 5,0.

Существует количественная зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции. Эта зависимость выражается уравнением Михаэлиса-Ментен. Напишите уравнение Михаэлиса-Ментен. Какой вид принимает это уравнение при очень низких и очень высоких концентрациях субстрата?

Нарисуйте кривую зависимости между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции, катализируемой регуляторным ферментом.

Сравните эту кривую с кривой Михаэлиса-Ментен. Чем объясняется отличие кривых?

Зависимость скорости реакции, катализируемой транскарбамоилазой, от концентрации субстрата выражается кривой, имеющей сигмоидную форму.

После обработки фермента солями ртути каталитическая активность увеличилась примерно в 4 раза, а кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата приобрела форму гиперболы. Нарисуйте график, иллюстрирующий приведенные данные. Какие выводы о структуре и внутримолекулярных взаимодействиях в ферменте можно сделать на основании этих данных?

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 105-115, 126-128.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 134-145.

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторные работы № 31, 41, 34.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 39-41.

Тема 1.5. ИНГИБИТОРЫ И АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ.

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ.

Какие вещества называются ингибиторами ферментов?

Перечислите виды ингибирования ферментов.

Дайте определение необратимому ингибированию ферментов.

Приведите пример веществ, являющихся необратимыми ингибиторами энзимов.

Приведите примеры применения необратимого ингибирования ферментов Дайте определение обратимому ингибированию ферментов.

Перечислите виды обратимых ингибиторов.

Дайте определение конкурентному ингибированию энзимов.

Приведите примеры веществ, являющихся конкурентными ингибиторами.

Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для конкурентного ингибирования.

10.

Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативной реакции при конкурентном ингибировании? Объясните причину таких изменений.

Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для конкурентного ингибирования.

12.

Приведите примеры действия лекарственных веществ как конкурентных 13.

ингибиторов.

Дайте характеристику неконкурентным ингибиторам ферментов.

14.

Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативной реакции при неконкурентном ингибировании? Объясните причину таких изменений.

Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для неконкурентного ингибирования.

Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для неконкурентного ингибирования.

17.

Приведите примеры веществ, являющихся неконкурентными ингибиторами.

Дайте определение аллостерической регуляции активности ферментов.

19.

Какой уровень структурной организации характерен для аллостерических 20.

ферментов?

Объясните механизм регуляции активности ферментов по типу аллостерической модификации.

Обратимо ли действие аллостерических модуляторов?

22.

Какие регуляторные ферменты называются гомотропными?

23.

Нарисуйте схему регуляции активности фермента по принципу прямой положительной связи.

Какие регуляторные ферменты называются гетеротропными?

25.

26. Нарисуйте схему регуляции активности фермента по принципу обратной отрицательной связи.

27. Какие регуляторные ферменты называются гомогетеротропными?

28. Нарисуйте график зависимости между концентраций субстрата и скоростью реакции, катализируемой регуляторным ферментом.

29. Как называются этапы метаболических путей, катализируемых регуляторными ферментами?

30. Механизм регуляции активности ферментов по типу химической модификации.

31. Перечислите соединения, которые могут быть активаторами ферментов.

32. Назовите возможные механизмы активирующего действия ионов металлов на ферменты.

33. Механизм активации ферментов частичным протеолизом.

34. Как называется неактивный предшественник фермента?

35. Назовите класс (подкласс) ферментов, катализирующих реакцию превращения профермента в фермент.

36. Приведите примеры ферментов, активация которых идет частичным протеолизом.

37. Какое биологическое значение имеет биосинтез протеолитических ферментов в виде зимогенов?

38. Механизм регуляции ферментов путем их фосфорилированиядефосфорилирования.

39. Приведите пример регуляции ферментов путем фосфорилированиядефосфорилирования.

40. Назовите класс и подкласс фермента, катализирующего реакцию фосфорилирования белка.

41. Назовите класс и подкласс фермента, катализирующего реакцию дефосфорилирования.

42. Назовите вещества, к аллостерическим эффектам которых чувствительны протеинкиназы и фосфатазы.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Определите тип ингибирования, проанализировав приведенные ниже данные зависимости степени ингибирования фермента глутаматдегидрогеназы аспартатом и салицилатом. Требуется учесть, что в обоих случаях активность фермента можно восстановить, удалив ингибитор. Ответьте на вопросы:

1. какое из веществ является конкурентным ингибитором, какие результаты это доказывают?

2. какой метод можно использовать для удаления ингибитора?

Ингибирование аспартатом (концентрация аспартата постоянна) Концентрация субстрата, Степень ингибирования, Ингибирование салицилатом (концентрация салицилата постоянна) Концентрация субстрата, Степень ингибирования, Обратимо ли действие ингибиторов в следующих реакциях? Требуется обосновать ответ, используя данные по инактивации ферментов, приведенные в уравнениях.

СООН СООН

Укажите правильный ответ или ответы. Лекарства – ингибиторы ферментов:

1. являются исключительно необратимыми ингибиторами;

2. часто похожи на промежуточные соединения реакции;

3. могут взаимодействовать с несколькими ферментами;

4. изменяют структуру образованного продукта реакции.

Выберите наиболее полный ответ. Регулировать активность ферментов 1. с помощью аллостерического лиганда;

2. путем фосфорилирования и дефосфорилирования;

3. специфическим гидролизом пептидных связей;

4. изменив конформацию активного центра;

5. с помощью белков-ингибиторов.

Аллостерический фермент:

1. это часто олигомерный белок;

2. имеет каталитические и аллостерические центры, которые всегда локализованы в разных протомерах;

3. аллостерическим эффектором для него может быть субстрат;

4. аллостерическим эффектором может быть конечный продукт метаболического пути;

5. присоединяет эффектор и при этом изменяется конформация всех Неактивная форма фермента пепсина – одна полипептидная цепь – имеет молекулярную массу 42000 Д. После добавления к раствору этого белка HCl молекулярная масса белка уменьшилась до 25000 Д и фермент стал активным. Выберите возможные причины активации фермента:

2. отщепление субъединиц;

3. фосфорилирование;

4. изменение первичной структуры;

Модуляторами регуляторного фермента могут быть молекулы субстрата и молекулы продукта реакции, катализируемой ферментом. Как изменяется скорость реакции, катализируемой регуляторными ферментами, под влиянием субстрата и под влиянием продукта реакции? Какое биологическое значение имеет каждый из этих типов модуляции?

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 78-81, 84-89.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 115-124, 128-133.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 145-158.

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторные работы № 45, 82.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 49.

ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.

ХИМИЯ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ.

Первичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие первичную структуру, свойства).

Вторичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие вторичную структуру, виды).

Третичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие третичную структуру).

Четвертичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие четвертичную структуру).

Протомер (определение, пример).

Субъединица (определение, пример). Строение молекулы гемоглобина.

Изоэлектрическое состояние белковой молекулы (определение, свойства белков в изоэлектрической точке).

Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из ВАЛ, ЦИС и Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из АЛА, ГИС и Напишите структурную формулу трипептида «глицил-серил-триптофан».

10.

Напишите структурную формулу трипептида «лейцил-метионил-цистеин».

11.

Классификация белков (по строению, функциям, примеры).

12.

Денатурация белков (виды, факторы, вызывающие денатурацию).

13.

Применение обратимой и необратимой денатурации в медицине.

14.

Назовите признаки, отличающие биологические катализаторы от неорганических.

Укажите, в чем сходство биологических и неорганических катализаторов.

16.

Дайте определение понятиям: кооперативность действия ферментов, компартментализация.

Дайте определение активного центра фермента. Какие функциональные 18.

группы и радикалы наиболее часто входят в состав активного центра?

Кофакторы ферментов и их роль в катализе.

19.

Структура сложных ферментов.

20.

Дайте определение специфичности ферментов. Виды специфичности.

21.

Дайте определение абсолютной специфичности ферментов. Приведите 22.

Дайте определение относительной специфичности ферментов. Приведите 23.

Дайте определение стереохимической специфичности ферментов. Приведите пример.

Активность фермента. Единицы измерения активности ферментов.

25.

Перечислите факторы, от которых зависит скорость ферментативной реакции.

Дайте определение оптимальному значению рН фермента.

27.

Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН 28.

Дайте определение термолабильности ферментов. Температурный оптимум действия ферментов.

Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры.

Константа Михаэлиса (определение, значение). На графике определите Кm 31.

(укажите, какое свойство фермента характеризует Km).

Регуляторные ферменты. Особенности структуры, кинетика реакций, катализируемых регуляторными ферментами. Биологическое значение.

33. Нарисуйте график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата для регуляторного фермента.

34. Назовите виды ингибирования ферментов. Приведите пример необратимого ингибирования.

35. Назовите типы обратимого ингибирования. Приведите пример.

36. Конкурентное ингибирование. Основные признаки конкурентного ингибитора. Выявление типа ингибирования с помощью графиков МихаэлисаМентен и Лайнуивера-Берка.

37. Неконкурентное ингибирование. Основные признаки этого типа ингибирования, выявление с помощью графиков Михаэлиса-Ментен и ЛайнуивераБерка.

38. Аллостерическая регуляция активности ферментов. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.

39. Объясните регуляцию ферментов путем ковалентной модификации. Приведите пример.

40. В чем заключается механизм активации ферментов с помощью металлов?

41. Гомотропная регуляция активности ферментов. Приведите пример.

42. Гетеротропная регуляция активности ферментов. Приведите пример.

43. Изоферменты (особенности строения, локализация, функции). Приведите примеры.

44. Назовите три уровня организации мультиферментных систем. Приведите примеры.

Процессы окисления в организме имеют два основных назначения: обеспечить энергией все нуждающиеся в ней формы жизнедеятельности и превратить вещества пищи в компоненты клетки. Энергетические потребности клеток животных и человека удовлетворяются за счет энергии, освобождающейся при окислении различных органических соединений с участием молекулярного кислорода. Большая часть энергии, освобождающаяся при окислительных процессах, аккумулируется в макроэргических связях АТФ, химическая энергия, выделяющаяся при гидролизе АТФ, трансформируется во все другие виды энергии и используется для осуществления механической работы, биосинтетических процессов, возбуждения электрических потенциалов, переноса веществ через биологические мембраны.

Нарушение процессов энергообеспечения клеток лежит в основе развития многих патологических процессов (ишемия миокарда и головного мозга, вирусных инфекций, заболеваний, вызываемых поступлением в организм токсических веществ), поэтому целью применения лекарственных препаратов в ряде случаев является улучшение энергообеспечения как здоровых клеток, так и пораженных патологическим процессом.

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ: использовать знания о молекулярных механизмах тканевого дыхания, основных путях образования субстратов дыхания и механизмах синтеза макроэргических соединений для объяснения физиологии дыхания, его связи с питанием, анализа патологических состояний, возникающих при различных типах гипоксий.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:

– усвоить структуру и функцию окислительно-восстановительных ферментов;

– организацию работы дыхательной цепи;

– принцип аккумулирования энергии окислительно-восстановительных – принцип регуляции окислительного фосфорилирования;

– причины и механизм нарушения окислительного фосфорилирования.

Тема 2.1. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ.

Назовите источник энергии, обеспечивающий биологическую работу для гетеротрофных и аутотрофных организмов.

Дайте определение понятию «биологическое окисление».

Перечислите продукты, сходные в процессах горения и биологического окисления.

Назовите принципиальные различия, по которым отличаются биологическое окисление и горение.

Назовите основную роль биологического окисления.

Назовите вспомогательные реакции биологического окисления.

Какой биохимический процесс называется субстратным окислением?

Каково биологическое значение субстратного окисления для клетки?

Какой биохимический процесс называется «тканевым дыханием»? В какой органелле клетки он происходит?

Что представляет собой дыхательная цепь? Нарисуйте ее схему.

10.

Назовите основные участки, составляющие дыхательную цепь.

11.

Назовите витамины, необходимые для синтеза небелковых частей ферментов дыхательной цепи.

Перечислите коферменты, принимающие участие в тканевом дыхании.

13.

Напишите формулу НАД и дайте полное название этого кофермента.

14.

Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи НАД.

15.

Напишите формулу ФАД и дайте полное название этой простетической 16.

Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи ФАД.

17.

Какое участие в окислении субстратов принимают убихиноны?

18.

Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи убихинона.

Назовите составные части цитохромов. Объясните их роль в тканевом дыхании.

Как называет комплекс цитохромов а и а3?

21.

Напишите уравнение переноса электронов с участием цитохромоксидазы.

22.

Какое вещество является окончательным акцептором электронов в дыхательной цепи?

Назовите конечные продукты тканевого дыхания.

24.

В каком случае при тканевом дыхании возможно образование перекиси водорода и каким образом организм обезвреживает ее?

Чем обусловлена и как регулируется в клетке строго определенная последовательность переноса электронов по дыхательной цепи?

Как меняется окислительно-восстановительный потенциал редокс-пар при 27.

переходе от субстрата к кислороду?

Чему равна общая разность окислительно-восстановительных потенциалов 28.

между НАДН и О2 и, соответственно ей, разность свободной энергии?

На синтез скольких молекул АТФ хватает энергии, выделяющейся при переносе пары электронов по дыхательной цепи? Сколько АТФ синтезируется в действительности?

Какие связи называются макроэргическими?

30.

Перечислите известные Вам макроэргические соединения.

31.

Напишите структурную формулу АТФ.

32.

Какие виды фосфорилирования есть в организме?

33.

Дайте определение окислительному фосфорилированию.

34.

Дайте определение субстратному фосфорилированию.

35.

В какие виды энергии может превращаться энергия гидролиза АТФ?

36.

Что называется коэффициентом фосфорилирования?

37.

38. Назовите участки дыхательной цепи, где перенос электронов сопряжен с синтезом АТФ.

39. Чему равен коэффициент фосфорилирования, если окисление субстрата начинается с НАД-зависимой дегидрогеназы?

40. Чему равен коэффициент фосфорилирования, если окисление начинается с ФАД-зависимой дегидрогеназы?

41. Механизм сопряжения окисления с фосфорилированием.

42. Дайте определение понятию «свободное окисление».

43. Каков механизм действия разобщителей тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования?

44. Назовите вещества, которые являются разобщителями тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

45. Перечислите основные причины нарушения тканевого дыхания.

46. Назовите вещества, которые являются ингибиторами ферментов тканевого дыхания.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Последовательность реакций в цепи переноса электронов (ЦПЭ) определяется:

1. строением окисляемого субстрата;

2. величинами окислительно-восстановительных потенциалов компонентов ЦПЭ;

3. локализацией ферментов в митохондриальной мембране;

4. прочностью связи апоферментов с коферментами;

5. наличием АТФ-синтетазы в мембране митохондрий.

Подберите к каждому ферменту ЦПЭ соответствующий кофермент:

2. QH2-дегидрогеназа;

4. сукцинатдегидрогеназа.

Укажите правильный порядок этапов превращения энергии в организме человека при синтезе АТФ путем окислительного фосфорилирования.

1. энергия химических связей веществ, поступающих с пищей;

2. энергия электронов в восстановленных коферментах НАДН и 3. энергия электронов, проходящих через компоненты ЦПЭ;

4. энергия протонного электрохимического потенциала на внутренней Оцените энергетический эффект окисления малата и сукцината:

1. определите различия в окислении этих субстратов, используя схему 2. выпишите названия ферментов, обеспечивающих сопряжение дыхания с синтезом АТФ;

3. определите количество этапов сопряжения для каждого субстрата и сравните величины Р/О для них.

Выберите вещества, которые могут уменьшать коэффициент Р/О:

Выберите из перечисленных веществ разобщители дыхания и фосфорилирования:

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 199-212, 222-231.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 280-298.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 305-318.

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 111-129.

Лабораторная работа:

Ход исследования. Действие каталазы крови (вместо крови можно использовать слюну, которая содержит небольшое количество каталазы). В две пробирки берут по 1 мл воды, добавляют по 2 капли крови и одну пробирку кипятят 2-3 минуты для начала инактивации ферментов. После охлаждения в обе пробирки добавляют 5-10 капель перекиси водорода, встряхивают и наблюдают за выделением пузырьков кислорода. При встряхивании кипяченой пробы выделения пузырьков не происходит.

Углеводы синтезируются содержащими хлорофилл клетками в процессе поглощения ими солнечной электромагнитной энергии. В ходе метаболизма углеводов в растениях и микроорганизмах образуются жирные кислоты, аминокислоты, пурины, пиримидины, витамины, которые служат питательными веществами для человека и животных. Получая с пищей небольшие количества аминокислот, липидов, витаминов и минеральных веществ, животные и человек способны усвоить большие количества углеводов, которые могут депонироваться. Углеводы служат источником энергии для всех тканей и единственным источником энергии для ткани мозга. Нарушение обмена углеводов играет важную роль в механизме развития многих тяжелых заболеваний (сахарного диабета, злокачественных опухолей, гликогенозов).

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о функциях углеводов, об их синтезе, катаболизме, о взаимосвязи этих процессов и механизмах регуляции для объяснений нарушений обмена при патологии.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:

– усвоить взаимосвязь между процессами распада углеводов и энергообеспечением организма;

– знать особенности обмена углеводов в различных органах – печени, мышцах, мозге, жирорастворимой ткани, эритроцитах;

– усвоить представления о субстратных и гормональных механизмах регуляции обмена углеводов;

– знать причины нарушений обмена углеводов при сахарном диабете, злокачественных опухолях, инфаркте миокарда, гликогенозах.

Тема 3.1. ГЛИКОЛИЗ. ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ

ОКИСЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ.

Биологическое значение углеводов.

Можно ли углеводы в питании заменить липидами и белками?

В каких органах содержится много гликогена? Для чего он используется в различных органах?

Переваривание углеводов.

Назовите ферменты желудочно-кишечного тракта, участвующие в переваривании углеводов.

В какой части пищеварительного тракта приостанавливается действие амилазы слюны и почему?

Механизм всасывания гексоз и пентоз.

Назовите специфические пути метаболизма глюкозы.

Дайте определение процессу анаэробного гликолиза. Напишите схему анаэробного гликолиза.

10. Дайте определение процессу аэробного гликолиза. Напишите схему аэробного гликолиза.

11. Напишите процесс гликолиза в формулах.

12. Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозы в глюкозо-6фосфат в печени, мозге, мышцах.

13. Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат.

14. Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-1,6-дифосфата в 3-фосфоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон.

15. Назовите фермент, катализирующий превращение фосфоенолпирувата в пируват.

16. Назовите фермент, катализирующий обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную.

17. Где в клетке локализуются ферменты гликолиза?

18. Назовите обратимые и необратимые этапы гликолиза.

19. Напишите процесс окисления цитоплазматического НАДН+ до НАД+, исходя из того, что функционирует глицерофосфатный челночный механизм.

20. Напишите процесс окисления цитоплазматического НАДН+ до НАД+, исходя из того, что функционирует малат-аспартатный челночный механизм.

Укажите, какие этапы этого процесса происходят в цитоплазме, и какие – в митохондриях.

21. Назовите этапы гликолиза, требующие затраты АТФ.

22. Назовите этапы гликолиза, сопровождающиеся образованием АТФ.

23. Назовите этапы гликолиза, при осуществлении которых происходит субстратное фосфорилирование.

24. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в анаэробных условиях? Обоснуйте свой ответ.

25. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в аэробных условиях? Обоснуйте свой ответ.

26. Биологическое значение анаэробного окисления глюкозы.

27. Напишите процесс превращения глюкозо-6-фосфата в рибозо-5-фосфат.

28. Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозо-6-фосфата в пентозофосфаты. К какому классу ферментов они относятся?

29. Укажите значение для организма пентозного цикла окисления глюкозы.

30. В каких процессах используется НАДФН2, образующийся в пентозном 31. Каково соотношение гликолитического и пентозного путей окисления глюкозы в организме?

32. В каких органах значительное количество глюкозы окисляется в пентозном 33. Составьте схему включения галактозы в процесс гликолиза.

34. Составьте схему включения фруктозы в процесс гликолиза.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

Подберите характеристику метаболитов гликолиза, обозначенных буквами:

Конечным продуктом аэробного гликолиза является:

Укажите соответствие.

а) фосфофруктокиназа; 1. катализируют реакцию, протекающую с Выберите утверждения, правильно отражающие работу глицерол-3фосфатного челночного механизма:

1. в цитозоле окисление НАД происходит в процессе превращения дигидроксиацетонфосфата в глицерол-3-фосфат;

2. образующийся глицеролфосфат транспортируется к внутренней 3. глицеролфосфат является донором электронов для ФАД-зависимой 4. энергия переноса электронов на кислород обеспечивает синтез Охарактеризуйте этап гликолиза:

Охарактеризуйте этап гликолиза:

3. этап, на котором происходит субстратное фосфорилирование;

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 232-243, 254-255, 256-259.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 317-321, 327-335, 337-340, 354-360.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 238-240, 244-250, 252-254, 268-272.

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 131-132, 138-142, 160-162.

Лабораторная работа:

Качественная реакция на молочную кислоту Принцип метода: молочная кислота в присутствии фенолята железа (реакция Уффельмана), окрашенного в фиолетовый цвет, образует лактат железа желто-зеленого цвета.

Ход исследования. Мышцы измельчают ножницами и растирают 1 грамм их в ступке в течение 3 минут, прибавив 5 капель воды до получения гомогенной массы. Затем приливают 3 мл воды, перемешивают, сразу же фильтруют через смоченную водой вату, 25 капель фильтрата добавляют по каплям к реактиву Уффельмана (20 капель 1% раствора фенола + 2 капли 1% раствора хлорного железа до появления фиолетового цвета). В присутствии молочной кислоты фиолетовая окраска жидкости переходит в желто-зеленую, так как образуется лактат железа. Для сравнения проводят реакцию Уффельмана с раствором молочной кислоты и наблюдают появление желто-зеленого окрашивания.

Тема 3.2. ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ.

Перечислите вещества, в которые непосредственно превращается пировиноградная кислота.

Как называется процесс превращения пировиноградной кислоты в ацетилКоА?

Назовите фермент, осуществляющий превращение пировиноградной кислоты в ацетил-КоА.

Назовите ферменты, участвующие в окислительном декарбоксилировании пировиноградной кислоты.

Напишите реакцию окисления пировиноградной кислоты до ацетил-КоА.

Напишите схему цикла Кребса.

Назовите фермент, катализирующий взаимодействие щавелево-уксусной кислоты с ацетил-КоА.

Напишите реакцию синтеза лимонной кислоты.

Напишите реакцию образования изолимонной кислоты.

Какой фермент участвует в дегидрировании изолимонной кислоты?

Напишите реакцию образования -кетоглутаровой кислоты.

10.

Какие коферменты участвуют в дегидрировании -кетоглутаровой кислоты?

Напишите реакцию образования сукцинил-КоА.

12.

Как называется реакция превращения -кетоглутаровой кислоты в сукцинил-КоА?

Назовите фермент, катализирующий превращение -кетоглутаровой кислоты в сукцинил-КоА.

Назовите и напишите этап цикла трикарбоновых кислот, где протекает реакция субстратного фосфорилирования.

Напишите реакцию цикла трикарбоновых кислот, катализируемую сукцинатдегидрогеназой.

Назовите кофермент, участвующий в дегидрировании янтарной кислоты.

17.

Напишите реакцию образования малата (яблочной кислоты).

18.

Напишите реакцию дегидрирования малата.

19.

Назовите фермент, участвующий в дегидрировании малата.

20.

Назовите кофермент, входящий в состав малатдегидрогенезы.

21.

Напишите формулы субстратов цикла трикарбоновых кислот, окисляемые 22.

НАД-зависимыми дегидрогеназами.

Проследите путь водорода от окисляемых НАД-зависимых субстратов к 23.

кислороду и оцените выход АТФ для каждой реакции.

Напишите формулу субстрата цикла трикарбоновых кислот, окисляемого 24.

ФАД-зависимой дегидрогеназой.

Проследите путь водорода от окисляемого ФАД-зависимого субстрата к 25.

кислороду и оцените выход АТФ для каждой реакции.

Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля ацетил-КоА в цикле 26.

Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля пировиноградной 27.

кислоты до углекислого газа и воды?

Сколько молей АТФ образуется при полном окислении глюкозы до углекислого газа и воды?

Сколько молей АТФ образуется непосредственно в цикле Кребса?

29.

Может ли цикл Кребса протекать в анаэробных условиях? Ответ поясните.

30.

Где в клетке локализованы ферменты цикла трикарбоновых кислот?

31.

32. Может ли работа цикла трикарбоновых кислот не сопровождаться синтезом АТФ?

33. Дайте определение субстратного и окислительного фосфорилирования;

укажите принципиальные различия этих процессов. Приведите примеры.

34. Биологическая роль цикла трикарбоновых кислот.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Укажите биологическую роль цикла трикарбоновых кислот.

Укажите этап цикла трикарбоновых кислот, где происходит субстратное фосфорилирование.

Назовите фермент цикла трикарбоновых кислот, катализирующий этап субстратного фосфорилирования:

Назовите реакцию, являющуюся началом цикла Кребса:

В процессе окислительного декарбоксилирования образуется _.

Назовите соединения, имеющие макроэргическую связь:

Сколько АТФ образуется в цикле трикарбоновых кислот в процессе субстратного фосфорилирования?

Сколько АТФ образуется при окислении 1 моль пирувата до углекислого Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 212-222.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 345-353.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 259-267.

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С.

Лабораторная работа:

Количественное определение каталазы Порядок выполнения работы. Разведенную кровь (1:1000) взбалтывают, наливают по 1 мл в две колбы (или в два стаканчика), приливают 7 мл дистиллированной воды; в опытную пробу добавляют 2 мл 1% раствора перекиси водорода, в контрольную – 5 мл 10% раствора серной кислоты. Действие каталазы в кислой среде (контрольная проба) прекращается, так как она действует при рН=7,4. Колбы оставляют в комнатной температуре на 30 минут. Затем приливают в опытную пробу 5 мл 10% раствора серной кислоты, а в контрольную – 2 мл 1% раствора перекиси водорода. Содержимое каждой колбы титруют 0,1 н раствором перманганата калия до появления розовой окраски. Рассчитывают каталазное число (КЧ) по формуле: КЧ = (А-В) 1,7, где А – количество 0,1 н раствора перманганата калия, пошедшее на титрование контрольной пробы, мл;

В – количество 0,1н раствора перманганата калия, пошедшее на титрование опытной пробы, мл. На титрование контрольной пробы, где каталаза разрушена, пойдет больше раствора перманганата калия, чем на титрование опытной пробы. Полученную разность умножают на 1,7 и получают каталазное число для исследуемой пробы.

В норме КЧ колеблется от 10 до 15 единиц.

Клинико-диагностическое значение. Определение активности каталазы имеет значение для диагностики рака, анемии, туберкулеза. При этих заболеваниях содержание каталазы в крови снижается.

Тема 3.3. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. ГЛИКОГЕНОЛИЗ.

Назовите конечный продукт анаэробного гликолиза.

Судьба молочной кислоты, образующейся в мышцах.

Судьба молочной кислоты, образующейся в печени.

Дайте определение процессу глюконеогенеза.

Назовите метаболиты, используемые для синтеза глюкозы в процессе глюконеогенеза.

6. Назовите три необратимых этапа в процессе гликолиза.

7. Назовите ферменты, действующие на необратимых этапах гликолиза.

8. Назовите обходные пути, действующие на необратимых этапах гликолиза.

9. Назовите фермент, действующий на этапе превращения оксалоацетата в фосфоенолпируват.

10. Назовите фермент, осуществляющий превращение пирувата в оксалоацетат.

11. Назовите фермент, осуществляющий превращение фруктозо-1,6дифосфата во фруктозо-6-фосфат.

12. Назовите фермент, осуществляющий превращение глюкозо-6-фосфата в глюкозу.

13. Назовите этапы в процессе глюконеогенеза, требующие затраты АТФ.

14. Сколько молей АТФ потребуется на синтез 1 моля глюкозы из 2 молей лактата?

15. Может ли идти синтез глюкозы в клетках печени при дефиците в них кислорода?

16. Биологическое значение глюконеогенеза.

17. Какая связь существует между гликолизом, протекающим в интенсивно работающей мышце, и глюконеогенезом в печени?

18. В каком направлении будет идти реакция, катализируемая лактатдегидрогеназой, при низком значении отношения НАДН/НАД+? Для какого органа это характерно?

19. Значение гликогена для организма.

20. В каких органах преимущественно откладывается гликоген?

21. Составьте схему превращения гликогена в глюкозу.

22. Назовите ферменты, катализирующие этапы превращения гликогена в глюкозу. К какому классу ферментов они относятся?

23. Почему резервной формой углеводов является гликоген, а не глюкоза?

24. Чем отличается гликогенолиз от гликолиза?

25. Сколько молей АТФ образуется при гликогенолизе в пересчете на каждую молекулу глюкозы? Сравните с аналогичной величиной при гликолизе.

26. Как называется процесс синтеза гликогена?

27. Назовите ферменты, участвующие в синтезе гликогена.

28. Напишите процесс синтеза гликогена.

29. В каких органах преимущественно откладывается гликоген после приема 30. При каких условиях происходит депонирование глюкозы в печени?

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Дайте определение процессу глюконеогенеза.

Перечислите метаболиты, используемые для синтеза глюкозы.

Нарисуйте схему глюкозо-лактатного цикла.

Нарисуйте схему глюкозо-аланинового цикла.

Какое биологическое значение имеют глюкозо-лактатный и глюкозоаланиновый циклы?

Ферментами глюконеогенеза являются:

Реакцию образования глюкозо-1-фосфата из гликогена ускоряет фермент:

Укажите последовательность превращений метаболитов при синтезе гликогена:

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 243-245, 246-249.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 321-326, 341-345, 335.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 255-259, 240-244, 251.

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 68.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 142-144, 150-154.

УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА.

Концентрация глюкозы в крови нормального человека.

Нарисуйте схему, иллюстрирующую основные пути метаболизма глюкозы в организме.

Нарисуйте схему гликолиза.

Назовите ключевые ферменты гликолиза.

Назовите метаболиты, регулирующие активность гексокиназы.

Назовите метаболиты, регулирующие активность фосфофруктокиназы.

Назовите метаболиты, регулирующие активность пируваткиназы.

Назовите ключевые ферменты цикла трикарбоновых кислот.

Назовите метаболиты, регулирующие активность ключевых ферментов цикла трикарбоновых кислот.

Нарисуйте схему субстратной регуляции цикла трикарбоновых кислот.

10.

Что такое гипогликемия и гипергликемия?

11.

Перечислите наиболее частые причины гипогликемии и гипергликемии.

12.

Какие последствия для организма имеет гипогликемия и гипергликемия?

13.

Что такое глюкозурия?

14.

Назовите гормон, избыток которого вызывает гипогликемию.

15.

Назовите гормоны, избыток которых вызывает гипергликемию.

16.

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) 17.

которых снижается при недостатке инсулина.

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) 18.

которых увеличивается при недостатке инсулина.

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) 19.

которых снижается при недостатке глюкокортикоидов.

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) 20.

которых увеличивается при недостатке глюкокортикоидов.

Каков механизм действия адреналина и глюкагона на обмен углеводов?

21.

Как изменяется активность (или биосинтез) ферментов углеводного обмена 22.

под действием АКТГ или СТГ?

Нарисуйте схему гормональной регуляции обмена углеводов. Укажите 23.

точки приложения действия гормонов.

Нарисуйте схему глюкозо-аланинового и глюкозо-лактатного циклов. Каково значение этих циклов для организма?

Влияние инсулина на проницаемость мембран клеток печени, мышц, мозга 25.

и жировой ткани для глюкозы.

Недостаток какого гормона вызывает развитие сахарного диабета?

26.

Клинические симптомы сахарного диабета.

27.

Перечислите основные лабораторные признаки сахарного диабета.

28.

Как изменяется при сахарном диабете активность гексокиназы и глюкозофосфатазы?

Как изменяется при сахарном диабете активность глюкозо-6фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы?

Как изменяется при сахарном диабете активность цитратсинтазы?

31.

Как изменяется при сахарном диабете скорость синтеза и распада гликогена в мышцах и печени?

Как изменяется интенсивность глюконеогенеза при сахарном диабете?

33.

Особенности сахарного диабета пожилых.

34.

Что такое гликогенозы? Назовите причины их возникновения.

35.

Какие виды гликогенозов известны?

36.

Назовите ферменты, дефекты которых вызывают развитие гликогенозов.

37.

Назовите клинические симптомы и лабораторные признаки гликогенозов.

38.

Особенности обмена углеводов в опухолевых клетках.

39.

Что такое «принудительный» глюконеогенез?

40.

Почему больные со злокачественными новообразованиями погибают от 41.

42. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина, адреналина, глюкокортикоидов, соматотропного и адренокортикотропного гормонов при снижении концентрации глюкозы в крови?

43. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина, адреналина, глюкокортикоидов, соматотропного и адренокортикотропного гормонов при повышении концентрации глюкозы в крови?

44. Роль печени в углеводном обмене.

45. Объясните механизм мобилизации гликогена печени во время длительной напряженной физической работы.

46. Причины уменьшения концентрации сахара в крови при кратковременных максимальных физических нагрузках.

47. Когда уровень молочной кислоты повышается в большей степени – при кратковременных физических нагрузках или при более длительных, но менее интенсивных нагрузках?

48. Изменение обмена углеводов при их недостатке и избытке в пищевом рационе.

49. Механизм развития полиурии у больных сахарным диабетом.

50. Какие из возможных путей превращения глюкозы-6-фосфата тормозятся и какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих изменений.

51. Как можно выявить скрытые формы сахарного диабета?

52. Дефект какого фермента приводит к развитию гемолитической анемии?

53. Механизм развития гемолитической анемии.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля Назовите ключевые ферменты гликолиза.

Назовите фермент гликолиза, активность которого регулируется цитратом:

Активность гексокиназы регулируется 1[ ] по принципу 2[ ]:

Перечислите ферменты углеводного обмена, активность или синтез которых регулируется инсулином.

Гипогликемический эффект вызывает гормон:

Нормальная концентрация глюкозы в крови равна:

Какой из перечисленных ферментов гликолиза в гепатоцитах обеспечивает способность печени регулировать содержание глюкозы в крови?

Перечислите биохимические изменения крови и мочи у больных сахарным диабетом.

Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 369-384.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 361-365.

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 273-275 (см. гл. 6, стр. 186-191).

Задания на самоподготовку по биологической химии.

Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.

Тестовые задания по биохимии.

Лекционный материал.

Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 145-150, 154-159.

ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. ОБМЕН УГЛЕВОДОВ.

Дайте определение понятию «биологическое окисление». Виды биологического окисления, принципиальные различия, по которым отличают биологическое окисление от горения.

Дыхательная цепь. Структура. Назовите конечные продукты тканевого дыхания.

Чем обусловлена и как реализуется в клетке строгая последовательность переноса электронов и протонов по дыхательной цепи?

Окислительное фосфорилирование, определение. Механизм сопряжения окисления с фосфорилированием.

Механизм действия разобщителей тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования, назовите вещества, являющиеся разобщителями.

Напишите превращение фосфоглицеринового альдегида в анаэробных условиях (в формулах).

Напишите превращение фосфоглицеринового альдегида в аэробных условиях (в формулах).

Напишите этапы гликолиза до образования двух фосфотриоз (в формулах) и назовите ферменты, участвующие в процессе.

Напишите реакции, лимитирующие скорость гликолиза.

Назовите ферменты, осуществляющие необратимые этапы гликолиза.

10.

Напишите окисление цитоплазматического НАДН в глицерофосфатном 11.

челночном механизме (в формулах).

Напишите окисление цитоплазматического НАДН в малат-аспартатном 12.

челночном механизме (схема).

Сколько АТФ выделяется в процессе анаэробного гликолиза?

13.

Сколько молей АТФ выделяется в процессе аэробного окисления глюкозы, 14.

если работает глицерофосфатный челнок?

Сколько молей АТФ выделяется в процессе аэробного окисления глюкозы, 15.

если работает малат-аспартатный челнок?

Сколько молей АТФ выделяется в реакции окислительного декарбоксилирования пирувата?

Напишите этапы цикла Кребса, где превращаются трикарбоновые кислоты.

17.

Напишите этапы цикла Кребса, где превращаются дикарбоновые кислоты.

18.

Напишите этапы цикла Кребса, в которых участвуют НАД-зависимые дегидрогеназы.

Напишите этап цикла Кребса, протекающий при участии ФАД-зависимой 20.

дегидрогензы.

Напишите этап цикла Кребса, где протекает субстратное фосфорилирование.

Сколько моль АТФ выделяется в цикле Кребса в результате субстратного 22.

фосфорилирования?

Сколько моль АТФ выделяется в цикле Кребса в процессе окислительного 23.

фосфорилирования?

Сколько моль АТФ выделяется при окислении в цикле Кребса 1 моль ацетил-КоА ?

Сколько моль АТФ выделяется при полном окислении глюкозы?

25.

Напишите этапы пентозофосфатного пути окисления глюкозы.

26.

Назовите три основных значения пентозофосфатного пути окисления глюкозы.

Напишите схему синтеза гликогена.

28.

Напишите схему распада гликогена.

29.

Напишите схему включения галактозы и фруктозы в процесс глюколиза.

30.

Дайте определение процессу глюконеогенеза. Назовите метаболиты, служащие источником для синтеза глюкозы.

Назовите фермент, катализирующий превращение пирувата в оксалоацетат.

Назовите фермент, катализирующий превращение оксалоацетата в фосфоенолпируват.

34. Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-1,6-дифосфата во фруктозо-6-фосфат.

35. Назовите фермент, катализирующий превращение глюкозо-6-фосфата в глюкозу.

36. Напишите процесс образования глюкозы из оксалоацетата.

37. Напишите процесс образования глюкозы из лактата.

38. Напишите процесс образования глюкозы из пирувата.

39. Напишите процесс образования глюкозы из малата.

40. Напишите процесс образования глюкозы из сукцината.

41. Назовите метаболит, ингибирующий активность гексокиназы.

42. Назовите метаболиты, ингибирующие активность фосфофруктокиназы.

43. Назовите метаболиты, ингибирующие активность пируваткиназы.

44. Назовите этап гликолиза, скорость которого регулируется цитратом, АТФ.

45. Назовите этапы цикла Кребса, скорость протекания которых регулируется НАДН, АТФ.

46. Назовите гормоны, вызывающие гипергликемический эффект.

47. Назовите ферменты гликолитического пути распада глюкозы, активность которых регулируется инсулином.

48. Назовите ферменты пентозофосфатного пути, активность которых зависит от инсулина.

49. Назовите ферменты углеводного обмена, активируемые инсулином.

50. Назовите ферменты углеводного обмена, активность которых ингибируется инсулином.

51. Охарактеризуйте механизм гипергликемического действия адреналина.

52. Охарактеризуйте механизм гипергликемического действия глюкагона.

53. Назовите ферменты глюконеогенеза, синтез и активность которых зависит от глюкокортикоидов.

54. Охарактеризуйте механизм гипергликемического действия глюкокортикоидов.

55. Объясните механизм гипергликемического действия АКТГ и СТГ.

56. Назовите причины возникновения и клинические проявления нарушений углеводного обмена при сахарном диабете.

57. Назовите биохимические изменения в крови и моче у больных сахарным диабетом.

58. Охарактеризуйте нарушения углеводного обмена при гликогенозах.

59. Назовите нарушения углеводного обмена при злокачественных новообразованиях.

60. Нарушения углеводного обмена, приводящие к развитию анемии.

61. Укажите особенности обмена углеводов в эритроцитах.

62. Укажите особенности обмена углеводов в печени.

63. Укажите особенности обмена углеводов в скелетной мышце.

Pages: |

| 2 | 3 |

Главная >> Методички

[ СКАЧАТЬ ОРИГИНАЛ ДОКУМЕНТА .pdf ]

Похожие работы:

«МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ КАФЕДРА БЕЛОРУССКОГО И РУССКОГО ЯЗЫКОВ В.В.Белый, В.А. Стадник ТРЕНИРОВОЧНЫЕ УПРАЖНЕНИЯ ПО ТЕМЕ ПРЕДЛОЖНЫЙ ПАДЕЖ ИМЕН СУЩЕСТВИТЕЛЬНЫХ, ПРИЛАГАТЕЛЬНЫХ, МЕСТОИМЕНИЙ И ПОРЯДКОВЫХ ЧИCЛИТЕЛЬНЫХ Учебно-методическое пособие Минск БГМУ 2010 УДК 811.161. 1(075.8) ББК 81.2 Рус-923 Б 43 Рекомендовано Научно-методическим советом университета в качестве учебно-методического пособия 2010г., протокол № А в т о...»

«ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ДОПОЛНИТЕЛЬНОГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ КАЗАНСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ И СОЦИАЛЬНОГО РАЗВИТИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ПРОФИЛАКТИКА ТРОАКАРНЫХ ОСЛОЖНЕНИЙ В ЛАПАРОСКОПИИ Учебное пособие для врачей Казань 2010 ББК 54.5 Ф33 УДК 613-089-072.1(083.13) Профилактика троакарных осложнений в лапароскопии: Учебное пособие / Казань: Издательство, 2010. – 54 с. Учебное пособие подготовлено профессором кафедры...»

«МИНОБРНАУКИ РОССИИ Филиал федерального государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования САМАРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ в г. Сызрани (Филиал ФГБОУ ВПО СамГТУ в г. Сызрани) В.С. ТРЕТЬЯКОВ Анализ деятельности производственных систем методические указания к курсовой работе Сызрань 2013 1 УДК 330 Печатается по решению НМС инженерно-экономического факультета филиала ФГБОУ ВПО Самарского государственного технического университета в г....»

«1 ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ ВОРОНЕЖСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ Организация и методика оказания первой доврачебной помощи и ухода за больным. Уч. пособие по дисциплине первая доврачебная помощь для студентов 3-го курса дневного и вечернего отделений фармацевтического факультета Составители: Ю.А.Куликов, Т.Г.Трофимова Издательско-полиграфический центр Воронежского государственного университета...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ _ Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Пензенский государственный университет архитектуры и строительства (ПГУАС) МАГИСТЕРСКАЯ ДИССЕРТАЦИЯ ПО НАПРАВЛЕНИЮ АРХИТЕКТУРА ЧАСТЬ 2 ТРЕБОВАНИЯ К ОФОРМЛЕНИЮ ЭКСПОЗИЦИИ Методические указания к практическим занятиям Под общей редакцией доктора технических наук, профессора Ю.П. Скачкова Пенза 2013 УДК 72:378.245.2:378.22(075.8) ББК...»

«ИСЛАМОВЕДЕНИЕ Издательство Московского исламского университета Серия Библиотека исламоведа Основана в 2007 г. Авторский коллектив Э. Р. Кулиев канд. филос. н., директор департамента геокультуры Института стратегических исследований Кавказа М. Ф. Муртазин ректор Московского исламского университета, председатель Совета по исламскому образованию при Совете муфтиев России Р. М. Мухаметшин д-р полит. н., ректор Российского исламского университета Л. А. Харисова д-р пед. н., гл. науч. сотрудник...»

«Министерство образования Республики Беларусь Учреждение образования БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ Кафедра экономической теории и маркетинга ОСНОВЫ МАРКЕТИНГА Учебно-методическое пособие по выполнению контрольных работ и проведению практических занятий для студентов специальностей 1-25 01 07, 1-25 01 08, 1-26 02 02, 1-26 02 03 заочной формы обучения Минск 2004 УДК 338.242 Рассмотрено и рекомендовано к изданию редакционноиздательским советом университета Составители:...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ ЧЕЛЯБИНСКОЙ ОБЛАСТИ АКАДЕМИЯ ПОВЫШЕНИЯ КВАЛИФИКАЦИИ И ПРОФЕССИОНАЛЬНОЙ ПЕРЕПОДГОТОВКИ РАБОТНИКОВ ОБРАЗОВАНИЯ ЧЕЛЯБИНСКИЙ ИНСТИТУТ ПЕРЕПОДГОТОВКИ И ПОВЫШЕНИЯ КВАЛИФИКАЦИИ РАБОТНИКОВ ОБРАЗОВАНИЯ МОДЕРНИЗАЦИЯ СИСТЕМЫ ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ НА ОСНОВЕ РЕГУЛИРУЕМОГО ЭВОЛЮЦИОНИРОВАНИЯ Материалы VI Всероссийской научно-практической конференции Часть 7 14 ноября 2007 г. Москва – Челябинск УДК ББК 74. М М 86...»

«Пояснительная записка к рабочей программе по географии России 8 класс ( базовый уровень) для основного общего образования Статус документа Рабочая программа курса География России составлена на основе : - содержания Стандарта основного общего образования; - примерной программы основного общего образования по географии; - программы по географии авторского коллектива под ред. В.П. Дронова для УМК издательства Вентана-граф. Содержание курса построено в соответствии с идеями гуманизации и усиления...»

«Дата печати 05.02.2007 10:33:001 Если Вы выражаетесь четко и ясно,исключая ложное толкование и всякую двусмысленность, будьте уверены, что найдется хотя бы один, кто поймет Вас наоборот Третий закон Чизхолма ПРЕДИСЛОВИЕ Более 10 лет назад в МЭИ была выпущена Памятка автору и редактору, которая, безусловно, оказывала существенную помощь при подготовке, оформлении и сдаче рукописей в издательство как новичкам, так и постоянно пишущим авторам. За прошедший период весь тираж Памятки. полностью...»

«Министерство здравоохранения Республики Беларусь УО Витебский государственный медицинский университет Белорусское научно- практическое общественное объединение Ассоциация акушеров-гинекологов и неонатологов Охрана материнства и детства Рецензируемый научно-практический медицинский журнал № 1 (21) 2013 г. Министерство здравоохранения Республики Беларусь УО Витебский государственный медицинский университет Белорусское научно- практическое общественное объединение Ассоциация акушеров-гинекологов и...»

«МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРАРНЫЙ ЗАОЧНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ Институт Коммерции, менеджмента и инновационных технологий Кафедра коммерции ТОВАРОВЕДЕНИЕ И ЭКСПЕРТИЗА ТОВАРОВ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ ПО ИЗУЧЕНИЮ ДИСЦИПЛИНЫ И ЗАДАНИЯ ДЛЯ КУРСОВОЙ РАБОТЫ студентам 3* и 4 курсов специальности 351300 (080301) - Коммерция (торговое дело) Москва 2009 Составители: к.э.н., доцент Быковская Н.В., к.с.-х. н., доцент Жлутко Л.М. УДК 620.2 (075.5) Товароведение и...»

«Федеральное агентство по образованию Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Рязанский государственный университет имени С.А. Есенина Е.В. Воронова МЕТОДИКА ПРЕПОДАВАНИЯ РУЧНОГО ТРУДА Учебно-методическое пособие Рязань 2008 ББК 74.263 В75 Печатается по решению редакционно-издательского совета Государственного образовательного учреждения высшего профессионального образования Рязанский государственный университет имени С.А. Есенина в соответствии с планом...»

«Министерство образования и науки РФ Сургутский нефтяной техникум – филиал ГОУ ВПО Югорский Государственный университет Методические рекомендации по выполнению практических и графических работ дисциплины Инженерная графика для студентов 2 курса Составитель - преподаватель инженерной графики Сабанцева Т.Э. Рецензент – КПН, преподаватель инженерной графики Басова С.А. 2011г Т.Э. Сабанцева * Методические рекомендации * 2011 СОДЕРЖАНИЕ: №п/п Наименование Стр. 1 Введение 3 Перечень графических,...»

«МЕТОДИКА РЕНЕ ЖИЛЯ Для исследования сферы межличностных отношений ребенка и его восприятия внутрисемейных отношений предназначена детская проективная методика Рене Жиля. Цель методики состоит в изучении социальной приспособленности ребенка, а также его взаимоотношений с окружающими. Методика является визуально-вербальной, состоит из 42 картинок с изображением детей или детей и взрослых, а также текстовых заданий. Ее направленность — выявление особенностей поведения в разнообразных жизненных...»

«Валерий ДУБРОВСКИЙ ИЗУЧЕНИЕ ПРАВ ЧЕЛОВЕКА (БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ ОБЗОР) 13(52) ХАРЬКОВСКАЯ ПРАВОЗАЩИТНАЯ ГРУППА ХАРЬКОВ Книга издана при содействии National Endowment for Democracy, США содержание ВМЕСТО ПРЕДИСЛОВИЯ 1. УЧЕБНЫЕ И УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЕ ПОСОБИЯ ПО ПРАВАМ ЧЕЛОВЕКА 1.1. ИЗУЧЕНИЕ ПРАВ ЧЕЛОВЕКА В ШКОЛАХ НАШЕЙ СТРАНЫ 1.2. РАСПРОСТРАНЕНИЕ ЗНАНИЙ О ПРАВАХ РЕБЕНКА И ЧЕЛОВЕКА В ШКОЛАХ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ 1.3. ОБРАЗОВАНИЕ В СФЕРЕ ПРАВ ЧЕЛОВЕКА В ШКОЛАХ РОССИЙСКОЙ...»

«Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ТУРИЗМА И СЕРВИСА Факультет сервиса Кафедра сервиса ДИПЛОМНЫЙ ПРОЕКТ на тему: Проект службы сервиса системы обеспечения параметров микроклимата многофункционального гостиничного комплекса в городе Пермь по специальности 100101.65 Сервис Мохин Евгений Студент Владимирович канд. техн наук, доцент...»

«Перечень основных публикаций 1. Правосубъектность юридического лица. — М.: Статут, 2005. — 476 с. 2. Понятие и сущность юридического лица: очерк истории и теории: Учебное пособие. Рекомендовано учебно-методическим советом по юридическому образованию УМО по классическому университетскому образованию в качестве учебного пособия для студентов вузов, обучающихся по специальности 021100 Юриспруденция. — М.: Статут, 2003. — 318 с. Учредительный договор о создании коммерческих обществ и товариществ:...»

«Экономика Бухгалтерская финансовая отчетность : учебник для вузов / А. И. Нечитайло [ и др.]. – Ростов н/Д : Феникс, 2012. – 633 с. – (Высшее образование) В учебнике рассмотрены теоретические аспекты основных понятий, сущности и содержания бухгалтерской финансовой отчетности на современном этапе. При этом изложение материала осуществляется в разрезе действующих форм бухгалтерской отчетности с приведением алгоритма их заполнения. Кроме того, рассматриваются основные процедуры, сопутствующие...»

наверх

<< ГЛАВНАЯ | КОНТАКТЫ

БЕСПЛАТНАЯ НАУЧНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА - Авторефераты, диссертации, методички

КАФЕДРА БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

ПОСОБИЕ

ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЛЕЧЕБНОГО, МЕДИКО-ПРОФИЛАКТИЧЕСКОГО,

ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТОВ

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ПРИСТУПАЯ К ИЗУЧЕНИЮ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ,

ВНИМАТЕЛЬНО ОЗНАКОМЬТЕСЬ СО СТРУКТУРОЙ НАСТОЯЩИХ

МЕТОДИЧЕСКИХ РЕКОМЕНДАЦИЙ.

ОБЯЗАТЕЛЬНЫМИ ПРИ ПОДГОТОВКЕ К КАЖДОЙ ТЕМЕ

ЯВЛЯЮТСЯ УЧЕБНИК ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ И

КОНСПЕКТЫ ЛЕКЦИЙ.

ОРИЕНТИРОВОЧНАЯ ОСНОВА ДЕЙСТВИЯ СТУДЕНТОВ

ВО ВРЕМЯ САМОПОДГОТОВКИ

ОРИЕНТИРОВОЧНАЯ ОСНОВА ДЕЙСТВИЙ СТУДЕНТОВ

НА ПРАКТИЧЕСКОМ ЗАНЯТИИ

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ.

СООН СООН

ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.

ХИМИЯ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:

ОКИСЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ.

УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА.

ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. ОБМЕН УГЛЕВОДОВ.